pdf,1400KB - Tehnološko-metalurški fakultet - Univerzitet u Beogradu
pdf,1400KB - Tehnološko-metalurški fakultet - Univerzitet u Beogradu
pdf,1400KB - Tehnološko-metalurški fakultet - Univerzitet u Beogradu
You also want an ePaper? Increase the reach of your titles
YUMPU automatically turns print PDFs into web optimized ePapers that Google loves.
132 НАСТАВНО НАУЧНО ВЕЋЕ, 27.12.2012.sistemu i u reaktoru sa fluidizovanim slojem primenom metoda planiranih eksperimenata. Primenaoptimalnih parametara u šaržnom sistemu i u reaktoru sa fluidizovanim slojem su omogućilidobijanje željenog mirisnog estra u velikom prinosu (99,9% za 48 h u šaržnom sistemu i 78,9 % za10 h u reaktoru sa fluidizovanim slojem).U radu 1.1.3. ispitana je mogućnost dobijana lipaze i proteaze iz Candida utilis fermentacijom načvrstoj podlozi korišćenjem uljane pogače dobijene kao nusproizvoda u industrijskoj proizvodnjimaslinovog ulja. Ispitani su uticaji različitih izvora ugljenika i azota na biosintezu enzima idobijeno je da se dodatkom maltoze i skroba kao izvora ugljenika i ekstrakta kvasca kao izvoraazota u podlogu značajno povećava proizvodnja lipaze. Najbolji rezultati su dobijeni dodatkommaltoze jer dodatkom glukoze i oleinske kiseline proizvedene lipaza i proteaza imaju maluaktivnost. Ispitan je i uticaj početnog sadržaja vlage, veličine inokuluma i vremena fermentacije naaktivnost lipaze i proteaze. Pri optimalnim uslovima fermentacije dobijena je aktivnost lipaze od25 U/g i 110 U/g proteaze. Pokazano je da je alkalni tretman supstrata vrlo efikasan i da dovodido porasta u proizvodnji lipaze i proteaze od 39% i 133%, redom. Rezultati su pokazali da jekorišćena uljana pogača pogodna za proizvodnju lipaze i proteaze pomoću Candida utilisfermentacijom na čvrstoj podlozi.U radu 1.2.3. lipaza iz Candida rugosa je kovalentno imobilisana na Sepabeads EC-EP i korišćenaje za sintezu amil-kaprilata u sistemu sa organskim rastvaračom. Nekoliko rastvarača je ispitano saaspekta biokatalitičke stabilnosti i najbolji rezultat je dobijen sa izooktanom. Esterifikacijakatalizovana lipazom u izabranom sistemu je izvedena u šaržnom i reaktoru sa fluidizovanimslojem. Analiziran je uticaj nekoliko važnih reakcionih parametara kao što su temperatura, početnisadržaj vode, vezivanje enzima, molarni odnos kiseline i alkohol i vreme dodatka molekulskih sita.Utvrđeno je da se skoro potpuna konverzija (> 99%) supstrata u estar može postići u šaržnomreaktoru, korišćenjem 37 mg lipaze/g suvog nosača za relativno kratko vreme (24 h), 37 ºC i privelikom početnom molarnom odnosu od 2,2. Na osnovu kinetičkih rezultata dobijenih u šaržnomsistemu sa imobilisanim enzimom i u reaktoru sa fluidizovanim slojem, utvrđena je većamaksimalna brzina reakcije u drugom sistemu. U reaktoru sa fluidizovanim slojem nije zabeleženpad aktivnosti imobilisanog enzima za 70 h rada, ukazujući na to da predloženi proces iimobilisani sistem mogu da obezbede obećavajući pristup za sintezu amil-kaprilata naindustrijskom nivou.4. CITIRANOST KANDIDATOVIH OBJAVLJENIH RADOVARadovi dr Milene Žuže su citirani 12 puta u vrhunskim i istaknutim međunarodnim časopisima,kao i časopisima međunarodnog značaja (12 citata, od toga 7 autocitata).Rad 1.1.1:1. Bahamondes, C., Wilson, L., Aguirre, C., Illanes, A., Comparative study of the enzymaticsynthesis of cephalexin at high substrate concentration in aqueous and organic media usingstatistical model, Biotechnology and Bioprocess Engineering, 17 (4): 2012, 711-721.2. Kostić, I.T., Isailović, B.D., Đorđević, V.B., Lević, S.M., Nedović, V.A., Bugarski, B.M.,Electrostatic extrusion as a dispersion technique for encapsulation of cells and bioactivecompounds, Hemijska industrija, 66 (4): 2012, 505-517.Rad 1.2.1:1. Çelem, E.B., Önal, S., Immobilization of phytase on epoxy-activated Sepabead EC-EP for thehydrolysis of soymilk phytate, Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, 61 (3–4): 2009, 150–156.2. Prlainović, N.Ž., Knežević-Jugović, Z.D., Mijin, D.Ž., Bezbradica, D.I., Immobilization oflipase from Candida rugosa on Sepabeads®: the effect of lipase oxidation by periodates,Bioprocess and Biosystems Engineering, 34 (7): 2011, 803-810.