Ivana Jovanovic MT.pdf (7089 KB) - Institut tehničkih nauka SANU

Ivana Jovanović
Magistarska teza
Karboksilna grupa
Amino
grupa
Bočni lanac
Peptidna veza
Slika 1.17 Prikaz strukture amino kiseline i peptidne veze [54]
Sekvenca proteina koja predstavlja amino kiselinu je označena kao njegova primarna struktura.
Kao i polimeri, peptidi i proteini mogu posedovati kompleksne konfiguracije koje nastaju rotacijom
veza u strukturi i interakcijama između bočnih lanaca. Stabilnost ovih struktura zavisi od R grupa,
specifičnog niza amino kiselina, kao i sredine u kojoj se protein nalazi. Slika 1.18 ilustruje najčešće
konfiguracije prisutne u proteinima. α-Heliks se obrazuje namotavanjem lanaca okretanjem u pravcu
kazaljke na satu pri čemu dolazi do formiranja cilindra. Kao posledica ovog fenomena dolazi do
formiranja vodoničnih veza između C=O i N–H grupa susednih spirala. U prirodi se javlja samo
okretanje α-heliksa udesno, što rezultuje električnim dipolom sa viškom pozitivnog naboja na
jednom kraju i negativnim nabojem na drugom. U β-ploči, peptidni lanac zauzima mnogo više
prostora, sa rastojanjem od 0.35 nm između susednih peptidnih grupa, u poređenju sa 0.15 nm u
slučaju α-heliksa. Ove strukturne ravni su takođe rezultat formiranih vodoničnih veza. α-Heliks i β-
ploča su primeri sekundarne strukture proteina. Namotavanjem u specifični trodimenzionalni oblik,
proteini ostvaruju sposobnost da izvršavaju svoje biološke funkcije. Ovaj oblik proteina se naziva
tercijarnom strukturom i stabilizovan je različitim interakcijama kao što su vodonične veze,
hidrofobne interakcije i disulfidni mostovi. Dodavanjem subjedinica na tercijarnu strukturu ostvaruje
se kvaternerna struktura-struktura klupka. Ova četiri tipa strukture su ilustrovana na slici 1.18.
Primarna Sekundarna Tercijarna Kvaternerna
Slika 1.18 Moguće strukture proteina [54]
U zavisnosti od prirode krajeva lanaca, može doći i do hidrofobnih interakcija između
lanaca, pri čemu dolazi do odmotavanja lanaca. Razdvajanje sulfidne veze, ili neko drugo dejstvo
22