Biokimi

Biokimi 

2 

PËRMBAJTJA 

KAPITULLI 1 

HYRJE NE BIOKIMI...........................................................................................................................3 

1. Pasqyrë e shkurtër historike e zhvillimit të biokimisë ............................................................... 3 

2. Vetitë e komponimeve natyrore dhe rëndësia e tyre ......................................... .........................5 

KAPITULLI 2 

LIPIDET, FOSFOLIPIDET DHE STEROIDET.....................................................................................10 

1. Lipidet. Klasifikimi i tyre ................... ........................................................................................11 

2. Fosfolipidet .................................................................................................................................13 

3. Steroidet dhe sterolet. Kolesteroli .............................................................................................14 

4. Enzimat .......................................................................................................................................15 

KAPITULLI 3 

STRUKTURA E POLIPEPTIDEVE DEH PROTEINAVE......................................................................27 

1. Polipeptidet dhe proteinat ......................................................................................................... 27 

2. Struktura, përftimi lidhja në molekulat e proteinave .............................................. .................38 

3. Acidet nukleike ......................................................................................................................... 45 

4. Përshkrimi informacioneve gjenetike....................................................................................... 51 

5. Enzimat dhe biokataliza. Koenzimat ......................................................................................... 52 

KAPITULLI 4 

VITAMINAT DHE HORMONET.................... ....................................................................................59 

1. Vitaminat ....................................................................................................................................59 

2. Vitaminat e tretshme në yndyra ................................................................................................60 

3. Vitaminat e tretshme në ujë ..................................................................................................... 60 

4. Hormonet .................................................................................................................................. 71 

5. Hormonet e gjëndrës tiroide ............... ......................................................................................77 

KAPITULLI 5 

ALKALOIDET.................................................................................................................................. 83 

1. Alkaloidet ...................................................................................................................................83 

2. Vetitë fiziko-kimike.....................................................................................................................85 

3.Struktura.....................................................................................................................................86 

4. Klasifikimi..................................................................................................................................87 

KAPITULLI 6 

METABOLIZMI DHE BIOSINTEZA...................................................................................................93 

1. Metabolizmin dhe biosinteza ...................................................................................................93


3 

KAPITULLI I PARE 

HYRJE NE BIOKIMI 

1. Pasqyre e shkurtër historike e zhvillimit të biokimisë 

2. Vetitë e komponimeve natyrore dhe rëndësia e tyre 

KAPITULLI I PARE 

HYRJE NE BIOKIMI 

1. Pasqyre e shkurtër historike e zhvillimit 

të biokimisë 

Qvniet e gjalla dhe sendet pa jetë përbëhen 

nga lënda. Me lëndë kuptohet gjithçka që ka 

një masë dhe zë një hapësirë. Lënda 

përbëhet nga atome, të cilat përbëjnë një 

element të caktuar. Një element është i 

përbërë vetëm nga një lloj atomi. Oksigjeni 

dhe hidrogjeni janë elemente kimike. Duke 

studiuar përbërjen e elementeve kimike të 

kores së tokës gjeologët, kanë përcaktuar 

se 98 % e të gjitha atomeve të pjesës pa jetë 

të sipërfaqes së planetit tonë përbëhet nga 

tetë elementë kryesore: oksigjeni, silici, 

alumini, natriumi, kalciumi, hekuri, magnezi 

dhe kaliumi. 

Lënda përbëhet nga dy ose më shumë 

elemente. Në këtë rast lënda quhet 

përbërje kimike. Uji p.sh. është një përbërje 

kimike e formuar nga elementet oksigjen 

dhe hidrogjen. Në të vërtetë hidrogjeni dhe 

oksigjeni janë gaze por të bashkuara ata 

japin ujin, i cili është lëng. Njësia më e vogël 

e një përbërje është molekula. 

Për të dalluar elementet nga njëri tjetri 

përdoren simbolet. Kështu simboli i 

oksigjenit është O, kurse ai i hidrogjenit H. 

Formula kimike e një përbërje përfshin 

simbolet e elementeve përbërëse. Kështu, 

p.sh formula kimike e ujit është H 2 O, që do 

të thotë se në të ka dy atome hidrogjeni për 

çdo atom oksigjen. 

Rreth 97% e lëndës që formon gjallesat 

përbëhet nga gjashtë elemente kimike: 

karboni, hidrogjeni, oksigjeni, azoti, fosfori 

dhe squfuri. Në përbërjen e lëndës së gjallë 

përfshihen edhe tetë elemente të tjera, të 

cilat takohen në trajtë gjurmësh (në sasi të 

vogël). 

Uji është përbërësi kryesor i mjedisit të 

brendshëm të gjallesave. Ai shërben si 

tretës për shumë reaksione biologjike dhe 

bashkëveprues ose produkt në shumë 

reaksione kimike. Përmbajtja e lartë e ujit 

në organizma ndihmon ruajtjen pak a 

shumë të qëndrueshme të temperaturës së 

tyre të brendshme. 

Për të shndërruar 1 gram ujë në 1 gram 

avull uji, nevojitet 2262.6 J. Në trupin e 

njeriut për të kaluar djersa në avull, 

përthithet energji, ndërsa gjethja freskohet 

në dritën e diellit si pasojë e avullimit të ujit 

nga sipërfaqja e saj.


4 

Qeliza dhe lëngu jashtë qelizor i kafshëve 

dhe bimëve përmban një shumëllojshmëri 

kripërash të tretshme. Këto kripëra janë të 

nevojshme për ekuilibrin acido-bazik, për 

mpiksjen e gjakut, për funksionimin e 

nervave dhe muskujve, për formimin e 

kockave etj. Përbërësit kryesorë joorganikë 

të qelizave janë ato të natriumit, kaliumit, 

kalciumit, magnezit, fosforit, squfurit etj. 

Krahas lëndëve inorganike, trupi i 

gjallesave, përmban edhe disa lëndë të 

ndërlikuara, që quhen lëndë organike. Dega 

e kimisë që merret me studimin e këtyre 

lëndëve quhet kimi organike. Meqë në 

përbërje të lëndëve organike ka gjithmonë 

karbon, ato quhen edhe përbërje të 

karbonit. 

Dega e kimisë organike qe studion 

molekulat e gjallesave si dhe bashkë 

veprimin midis tyre quhet biokimi. 

Biokimia është kështu shkenca që studion 

në nivelin molekular problemet që 

karakterizojnë sistemet e gjalla. Këto 

sisteme të gjalla janë të përbëra nga 

molekula që të izoluara e të ekzaminuara 

individualisht ndjekin, të gjitha ligjet kimike 

e fizike që rregullojnë lëndën pa jetë, 

megjithatë, vetë këto molekula, marrin 

pjesë në organizime të materies në nivele të 

tilla që nuk ndeshen në lëndën pa jetë. 

Karakteristikat kryesore të materies së 

gjallë janë këto: 

strukturë e përgjithshme shumë 

komplekse e jashtëzakonisht e 

organizuar 

aftësi për të kapur e transformuar 

energjinë e mjedisit me qëllim që ta 

përdorë këtë energji për ndërtimin 

dhe mbrojtjen e strukturave të sipërpërmendura, 

aftësi për t'u vetëreplikuar. 

Kjo ndodh, sepse qelizat e gjalla janë vendi i 

reaksioneve kimike që të katalizuara prej 

enzimave, zhvillohen në proporcionin e 

duhur dhe me shpejtësinë e duhur. Këto 

reaksione nuk zhvillohen pavarësisht nga 

njëra tjetra, por janë të lidhura në seri me 

anë të ndërmjetësve të përbashkët në 

mënyrë të tillë që produkti i njërit reaksion 

bëhet reaktivi i reaksionit të mëpasshëm e 

kështu me radhë. 

Si përfundim, mund të themi që ngjarjet 

kimike qe ndodhin në lëndën e gjallë, 

udhëhiqen nga të njëjtat ligje që rregullojnë 

lëndën pa jetë drejt realizimit të një lloj 

skeme ose "projekti", në një mënyrë që nuk 

ndryshon e sipas një seri parimesh që 

përfaqësojnë logjikën molekulare të jetës. 

Kimia organike është degë e kimisë, qe 

studion komponimet e karbonit. Ne 

komponimet organike te karbonit bëjnë 

pjesë jo vetëm ato komponime që gjenden 

ne botën e gjallë, por edhe ato komponime 

qe përfitohen ne mënyrë sintetike ne 

laborator. 

Komponimet organike janë të ndërthurura 

me ato inorganike dhe mund të 

shndërrohen në njëra-tjetrën: p.sh: procesi 

i fotosintezës (shndërrimi i komponimeve 

inorganike në ato organike) dhe përfitimi i 

amoniakut nga metani (shndërrimi i 

komponimeve organike në ato inorganike). 

Komponimet organike i karakterizojnë disa 

veti fizike dhe kimike që i dallojnë nga 

komponimet joorganike (tretshmë-rinë, 

pika e vlimit dhe e shkrirjes, djegshmëria, 

struktura kimike, reaksionet kimike) etj. 

Komponimet organike i paraqesim me 

formulë molekulare, racionale te strukturës 

etj. 

Në kiminë organike bëjnë pjesë: 

Komponimet organike të karbonit, 

hidrokarburet, komponimet organike me 

oksigjen dhe azot (alkoolet) dhe 

komponimet organike me rëndësi jetësore.


5 

1. Komponimet organike të karbonit 

Kimia organike është degë e kimisë që 

studion përbërjen, strukturën, vetitë, 

reaksionet dhe sintezën e komponimeve të 

karbonit. Në kiminë organike nuk merren të 

gjitha komponimet e karbonit si oksidet e 

karbonit (CO,CO2), kripërat karbonate etj. që 

bëjnë pjesë në kiminë inorganike. 

Kimia organike si shkencë më vete është 

themeluar vonë, në gjysmën e parë të shek. 

XIX. 

Kimistët para dyqind vjetësh substancat 

kimike i ndanin në dy grupe: 

Në substanca inorganike që fitoheshin nga 

bota jo e gjallë dhe organike që fitoheshin 

nga bota e gjallë. Kimisti suedez Bercelius 

për herë të parë në vitin 1806 e përmendi 

termin kimi organike. Sipas tij komponimet 

organike përbëhen nga po ato elemente, që 

përbëjnë komponimet inorganike, mirëpo 

komponimet organike përfitohen vetëm nga 

organizmat e gjallë. Kjo u quajt ndryshe 

"teoria vitaliste" . 

Por këtyre mendimeve u dha fund 

shkencëtari gjerman Friedrich Vöhler ku 

thotë qe ai mund ta fitoi urenë nga cianati i 

amoniumit (NH 4 OCN) (aq) + nxehje -> 

CO(NH 2 ) 2 (aq)). 

Tani numri i komponimeve organike të 

sintetizuara është shume më i madh. Viti 

1828 merret si bazë e fillimit të kimisë 

organike si shkencë. Termi kimi organike 

përdoret sot e atë ditë dhe ka të bëjë jo 

vetëm me komponimet organike por edhe 

me ato komponime inorganike që mund të 

kthehen në organike me sintetizim në 

laborator. Numri i komponimeve organike 

sot është rritur në 19 milion. 

Citologjia është shkenca që merret me 

studimin e qelizës. Citologjia studion 

formën, funksionin dhe krijimin e qelizës. 

Pasi qeliza është njësia themelore 

morfofunksionale e të gjitha qenieve të 

gjalla, sot citologjia zë vend qendror në 

biologji. 

Çdo qelizë, pa marrë parasysh formën, 

madhësinë dhe karakterin e aktivitetit të 

saj, që të mbahet në jetë, duhet të ketë së 

paku tri sisteme strukturore - kimike, që 

janë: 

1. sistemi i membranave, i cili e përkufizon 

qelizën dhe të gjitha organelet e saj, 

rregullon bartjen e materieve brenda 

dhe jashtë saj 

2. sistemi që e furnizon qelizën me energji 

dhe 

3. sistemi që e siguron autoproduksionin e 

qelizës. 

Pra me studimin e ndërtimit kimik si dhe 

të proceseve kimike që u nënshtrohen 

molekulat me rëndësi biologjike, merret një 

degë shumë e rëndësishme e shkencave 

biologjike që quhet biokimi. 

2. Vetitë e komponimeve natyrore dhe 

rëndësia e tyre 

Prodhime të tilla, si: sheqeri, vaji, qumështi 

etj., janë prodhime ushqimore me 

prejardhje bimore dhe shtazore. Disa nga 

ushqimet që ne marrim janë të pasura me 

proteina, disa më të pasura me sheqer, 

kurse disa të tjera më të pasura me lyra. 

Komponimet kryesore kanë disa veti në 

materien e gjallë e cila është e organizuar 

mirë pa marrë parasysh nivelin e zhvillimit 

evolutiv të saj, pra ajo është shumë e 

ndërlikuar p.sh si tek ameba ashtu edhe te 

njeriu. Qeliza është njësia ndërtuese 

themelore e funksionale e të gjitha qenieve 

të gjalla, pra forma më e vogël e organizuar 

ku realizohet jeta. 

Funksioni dhe krijimi i qelizës. Qeliza është 

një sistem dinamik i hapur i cili përmban të 

gjitha mekanizmat për ndarjen e barabartë


6 

të materialit trashëgues. Qeliza është herë 

pas here njësi: 

1.Njësi themelore (morfologjike, anatomike 

ndërtimore) 

2. Njësi funksionale - pasi çdo proces 

jetësor kryhet në suazë të qelizës. 

3. Njësi e rritjes dhe e zhvillimit - pasi që 

organizmat rriten dhe zhvillohen me 

shtimin e volumit të qelizave. 4. Njësi 

trashëgimi – dhe e ndryshueshmërisë së 

qenieve të gjalla. 5. Njësi regjenerimi. 

Çdo qelizë që të jetë e gjallë duhet të ketë 

së paku këto tre sisteme strukturore 

kimike: 

1. Sistemi i Membranave – i cili rregullon 

bartjen e materieve brenda dhe jashtë saj. 

2. Sistemi që e furnizon qelizën me energji 

dhe 

3. Sistemi që siguron autoreproduksionin e 

qelizës. 

Me bashkimin e qelizave me funksion dhe 

prejardhje të njëjtë formohen inde. 

Bashkimi i dy apo mv shumv indeve krijohen 

organe. Me bashkimin e disa organeve 

formohen sisteme të organeve dhe 

bashkimi i tyre formon organizmin e çdo 

gjallese. 

Materia e gjallë është e organizuar mirë 

pa marrë parasysh nivelin e zhvillimit 

evolutiv të saj- pra ajo është e njëjtë e 

zhvilluar si te njeriu ashtu edhe te ameba. 

Qeliza paraqet një kompleks të ndërlikuar 

të shumë substancave organike dhe 

joorganike. 

Ndër komponimet natyrore që marrin pjesë 

në përbërjen e qelizës janë: Uji dhe 

elemente kimike qoftë në formë jonesh 

qoftë në formë kripërash minerale 

UJI (H 2 O) 

Si komponim më i thjeshtë joorganik që 

hyn në përbërjen e qelizës me sasinë më 

të madhe është uji, 66% të trupit të 

njeriut përbëhen nga UJI. 

UJI në qelizë gjendet në dy forma: i 

lidhur dhe i lirë. Rolet e ujit të lidhur janë 

shumë të mëdha. Edhe pse merr pjesë në 

4-5% ka rëndësi shumë të madhe pasi e 

pengon fundërrimin e koloideve, nuk i tret 

kripërat. 

Uji i lirë është i prezantuar me 95-96%, 

roli i tij është shumë i madh: si tretës, 

pastaj ka rol në mënjanimin e materieve 

të dëmshme dhe mbron qelizën nga 

temperatura e lartë. 

KRIPERAT MINERALE. Përveç ujit rol të 

madh në jetën e qelizës luajnë edhe 

kripërat minerale. Mungesa apo sasia e 

tepërt e tyre mund të ndikojnë në 

çrregullime të proceseve të jetës po ashtu 

mund të shkaktojë edhe vdekjen e qelizës. 

Sasia e kripërave minerale nuk është e 

njëjtë në organizma të ndryshme. P.sh në 

guaskat e butakeve ka shumë kripëra 

kalciumi e në kurrizin e njeriut ka shumë 

kripëra kalciumi, natriumi etj. 

PERBERESIT ORGANIK 

Përbërësit organik të qelizës janë 

komponimet e karbonit: karbohidratet, 

yndyrat dhe proteinat. 

Sheqernat (karbohidratet) 

Sheqernat janë përbërje organike, që 

gjenden si në bimë, ashtu edhe në kafshë. 

Te njeriu ato përbëjnë vetëm 1 % të masës 

së organizmit. Janë komponime të 

karbonit me hidrogjenin dhe oksigjenin që 

gjenden në raport 1:2:1. Formula e tyre 

është Cn ( H 2 O )n . Karbohidratet luajnë rol 

të madh në përbërjen e acideve nukleike 

(dezoksiriboza dhe riboza). Karbohidrate 

ndahen në tri grupe : Monosakaride,


7 

Disakaride dhe Polisakaride. Monosakaride 

Cn (H 2 O)n janë sheqernat e thjeshtë të 

cilat nuk munden më të zbërthehen në 

karbohidrate më të thjeshta. 

Varësisht prej numrit të atomeve 

monosakaridet mund të jenë: TRIOZA, 

TETROZA PENTOZA HEKSOZA. PENTOZA: 

prej pentozëve rëndësinë më të madhe e 

kanë riboza dhe dezoksiriboza. HEKSOZA 

C 6 H 12 O 6 : Rëndësi më të madhe prej 

heksozave kanë: Glukoza dhe fruktoza. 

Disakaridet formohen me bashkimin e dy 

molekulave monosakaride, formula e 

përgjithshme e tyre është : C 12 H 22 O 11 . Në 

mesin e disakarideve më të njohura janë 

laktoza, sakaroza dhe maltoza. Maltoza 

formohet me bashkimin e dy molekulave të 

glukozës. Sakaroza apo sheqeri zakonshëm 

përfitohet me bashkimin e një molekule të 

glukozës dhe fruktozës, formohet nga 

panxharsheqeri apo kallamsheqeri. Mjalti 

është përzierje natyrore e glukozës dhe 

fruktozës. Laktoza apo sheqer i qumështit 

krijohet me bashkimin e molekulave të 

glukozës me ato të galaktozës. 

POLISAKARIDET ( C 6 H 10 O 5 ) paraqesin 

formën më të përhapur të karbohidrateve 

në qeniet e gjalla dhe këto formohen me 

polimerizimin e shumë molekulave 

monosakaride. Këtu bëjnë pjesë: amidoni , 

glikogjeni, celuloza. Amidoni shërben si 

lëndë rezervë për bimët , kurse glikogjeni 

për kafshët. Në rast nevoje ato shndërrohen 

në glukozë dhe shfrytëzohen për energji. 

Shumë të pasura me amidon janë 

zhardhokët e patates, farat e misrit, të 

fasules etj. Përkundrazi, glikogjeni gjendet 

vetëm në mëlçi dhe në muskuj. 

Celuloza gjendet te bimët dhe kryen 

funksion mbështetës, sepse i bën ato të 

qëndrueshme. Amidoni pra paraqitet si 

ushqim në formë të kokrizavë në 

citoplazmën e qelizës bimore. Ai mund të 

zbërthehet në maltozë e në glukozë me 

ndikimin e enzimave. Glikogjeni është 

polisakaridi që gjendet në citoplazmën e 

qelizave shtazore dhe është burim i 

energjisë. Celuloza duke vepruar në 

krijimin e mureve të qelizave bimore e luan 

rolin mbështetës. 

LIPIDET (lyrat) 

Te lyrat futen dhjamërat dhe gjalpi (me 

prejardhje shtazore), si dhe vajrat (me 

prejardhje bimore). Në përbërje të tyre ka 

karbon, hidrogjen dhe oksigjen. Lyrat 

përbëhen nga një ose disa molekula acidesh 

lyrore, të cilat në strukturën e tyre kanë një 

grup karboksil (-COOH). Në grupin e lyrave 

bëjnë pjesë edhe trigliceridet. Ato formohen 

nga bashkimi i tri molekulave të acideve 

lyrore me një molekulë alkooli që quhet, 

triglicerol. Lipidet nuk treten në ujë por në 

tretesa organik. 

Lipidet ndahen në lipide të thjeshta dhe të 

përbëra. Lipidet e thjeshta përmbajnë 

vetëm acide dhe glicerinë. Lipidet e 

përbëra përveç acide yndyrore dhe glicerinë 

përmbajnë atome të azotit dhe të fosforit. 

Lipidet e përbëra janë: Lipoproteinat, 

fosfolipidet, steroidet etj. Organizmi jonë 

me ngadalë i tret lipidet sepse nga një 

gram lipid (yndyre) përfitohen 9.5 kilokalori. 

PROTEINAT 

Proteinat janë një grup i rëndësishëm 

lëndësh organike, që kanë një strukturë më 

të ndërlikuar se përbërjet që kemi parë deri 

tani. Ato përbëjnë rreth 17% të masës së 

trupit tonë. Asnjë grup lëndësh të tjera të 

organizmit nuk kryen kaq shumë funksione 

sa proteinat. Ato janë përbërëse kryesore të 

lëndës që merr pjesë në ndërtimin e 

qelizave dhe indeve. Proteinat shërbejnë 

edhe si enzima në një sërë reaksionesh 

kimike dhe janë përgjegjëse për sintezën 

dhe shpërbërjen e substancave të ndryshme 

organike. Ato kryejnë edhe funksione të 

tjera si tkurrjen e muskujve, çuarjen e 

oksigjenit në gjak etj. Në përbërjen e tyre 

përveç C H O hyn edhe N, por në shume


8 

raste hyjnë edhe elementë të tjera si 

squfuri, hekuri etj. 

Proteinat kanë rol themelues në 

organizimin e qelizës, edhe vete fjala 

proteinë rrjedh nga fjala greke që do të 

thotë: më i pari më i rëndësishmi. 

Molekulat e proteinave përbëhen nga 

bashkimi i aminoacideve. Në natyrë janë të 

njohura mbi 200 aminoacide por vetëm 20 

hyjnë në përbërjen e qelizës. 

Molekulat e proteinave janë të ndërtuara 

nga shumë aminoacide. Të cilat bashkohen 

midis tyre në mënyrë që grupi karboksil 

bashkohet me grupin aminik dhe kështu 

krijohet lidhja peptide –CO-NH- dhe lirohet 

një molekulë uji. Kur zinxhiri ka vetëm dy 

amino acide të lidhura me njëri tjetrin 

formohet një dipeptid, kurse kur zinxhiri ka 

më shumë aminoacide të lidhura quhet 

polipeptid. 

Proteinat ndahen në dy grupe: Proteinat e 

thjeshta: përbëhen vetëm prej aminoacideve 

dhe treten në ujë. Në temperaturë 

më të lartë ato koagulohen siç është 

shembulli me vezën e zier të pulës. 

Proteinat e përbëra përveç grupit proteinik 

përmbajnë edhe grupin joproteinik ku 

hyjnë fosfoproteidet, lipoproteidet. 

hidrogjen, oksigjen, azot dhe fosfor. Acidet 

nukleike, janë shumë të rëndësishëm për 

ruajtjen dhe tejçimin trashëgimisë 

biologjike. 

Pra biokimia është një shkencë kaq e gjerë 

sa që është e vështirë të imagjinohet 

përballimi i çfarëdo problemi që ka të bëjë 

me lëndën e gjallë pa ndihmën e saj. 

Prandaj mësimi i një disipline me një gjerësi 

të tillë paraqet vështirësi objektive edhe për 

faktin që ajo u drejtohet një grupi nxënësish 

me kërkesa që ndryshojnë sipas degës së 

zgjedhur. 

Teksti mësimorë bën një paraqitje në 

mënyre sintetike të përshkrimit të katalizës 

enzimatike qe zhvillohen ne qelizat e gjalla. 

Kjo do të ndihmojnë nxënësin të rikujtojë 

njohuritv e marra në lëndën e Kimisë së 

Përgjithshme dhe atë të Kimisë Organike 

me një "këndvështrim biokimik" të 

domosdoshëm në interpretimin e të gjitha 

fenomeneve të karakterit biologjik. Çështjet 

e trajtuara në kapitujt e tjerë janë të 

njëllojta si për organizmat bimore ashtu 

edhe ato shtazore sikundër është kapitulli i 

metabolizmit, të lyrave e të proteinave. 

Çdo proteinë ka strukturë hapësinore 

(përmasore) të caktuar. Funksioni i saj 

biologjik varet plotësisht nga kjo strukturë. 

Acidet nukleike 

Acidet nukleike janë nga lëndët më të 

ndërlikuara të gjallesave dhe gjenden në dy 

forma : acidi dezoksiribonukleik (ADN) dhe 

acidi ribonukleik (ARN). Njësia bazë që 

ndërton zinxhirin e tyre quhet nukleotid. Në 

përbërjen e një nukleotidi ka atome karbon,


9 

Figura 1. Nxënësit të cilët kanë dëshirën për tu marrë me lëndën e Biokimisë si një nga lëndët 

bazë të formimit profesional në fushën e bujqësisë 

PYETJE 

1. Pse shkenca e biokimisë themi se është shkencë që lidhet me 

biologjinë? 

2. Cilat janë vetitë e komponimeve organike? 

3. Vendosni lëndët e mëposhtme sipas shkallës së ndërlikimit të 

tyre. Po sipas kësaj shkalle , vini numrat nga 1 deri në 4: 

Lyrat(....),sheqernat (.......),acidet nukleike (.....),proteinat(......). 

4. Ç’ndryshim ka midis vargut polipeptidik dhe proteinës? 

5. Po të zëvendësojmë vetëm njërin nga qindra aminoacidet që ka 

një proteinë,veprimtaria e proteinës ndryshon. Shpjegoni pse 

ndodh kjo? 

6. Si shpjegohet numri i madh i proteinave, kur ato vetë përbëhen 

nga 20 lloje aminoacidesh? 

7. Sipas mendimit tuaj,cila është më e rëndë ,2 molekula sakarozi 

apo një molekulë amidoni?


10 

KAPITULLI I DYTE 

LIPIDET, FOSFOLIPIDET DHE STEROIDET 

1. Lipidet. Klasifikimi i tyre 

2. Fosfolipidet 

3. Steroidet dhe sterolet. Kolesteroli 

4. Enzimat 

KAPITULLI I DYTE 

LIPIDET, FOSFOLIPIDET DHE STEROIDET 

1. Lipidet. Klasifikimi i tyre 

Lipidet janë molekula organike që ndodhen 

natyrshëm në bimë ose ne indet e kafshëve 

dhe ekstraktohen prej tyre me tretës 

organike jo polare si: eter, kloroform, 

benzine e tjerë. Përderisa ato zakonisht 

kanë porcione të mëdha hidrokarboni në 

strukturat e tyre lipidet janë të patretshëm 

në ujë, por të tretshëm në tretësira 

organike. Lipidet në krahasim me 

karbohidratet dhe proteinat, përkufizohen 

duke u nisur jo nga struktura, por në një 

farë shkalle nga vetitë fizike (tretshmëria). 

Lipidet përfshijnë një shumëllojshmëri të 

gjërë tipash strukturore që i përkasin 

substancave që vijojnë: 

1. Acide karboksilike (ose acide yndyrore) 

2. Triacilglicerole ose gliceride (ose lyra 

neutrale). Fosfolipide 

3. Dyllra 

4. Terpene. Steroide. Prostaglandina 

Sikurse karbohidratet dhe proteinat, lipidet 

janë pjesë përbërëse e qelizave dhe e 

ushqimeve të përditshme. Shumë lipide 

janë absolutisht esenciale për jetën. 

Megjithatë, ka lipide që në nivele jo normale 

janë të dëmshme për shëndetin dhe faktorë 

risku për sëmundjet e zemrës sikurse 

është kolesteroli. Lyrat në temperaturën 

normale të dhomës mund të jenë të lëngëta, 

në formë vajore, ose të ngurta në formë 

dhjamore, që varet nga struktura dhe 

përbërja e tyre. Të pasura me lyrë të lëngët 

në formë vajore, janë farat vajore të lule 

diellit, soja pambuku, ulliri, bajamet, arrat, 

drithërat. 

Lyrat e ngurta në formë dhjami depozitohen 

në organizmat e gjalla nën lëkurë. Kafshët 

në përgjithësi i përdorin yndyrat për 

akumulim energjie, sepse dhjami ose 

yndyra rezervon 9 kkal/g energji, ndërsa 

karbohidratet dhe proteinat rezervojnë 

vetëm 4kkal/g energji. Pra, yndyrat 

rezervojnë, pothuajse më shumë se dy herë


11 

energji për gram sesa burimet e tjera të 

energjisë (karbohidrate, proteina). 

Funksionet kryesore biologjike të lipideve, 

përfshijnë rezervimin e energjisë duke 

luajtur rolin e kompo-nentëve strukturale të 

membranës së qelizës dhe molekulave 

sinjalizuese të rëndësishme. 

Vajrat dhe dhjamërat nga pikëpamja kimike 

janë trigilglicerole ose thjesht gliceride. 

2.2. Përbërja kimike 

Dhjamërat shtazore dhe vajrat bimore janë 

lipide gjerësisht të përhapura. Kimikisht 

dhjamërat dhe vajrat janë triglicerole, pra 

triestere të glicerinës me tre acide 

karboksilile me varg të gjatë (Acide lyrore). 

Kështu hidroliza e një dhjami me tretësirë ujore të hidroksidit të natriumit prodhon glicerinë 

dhe tre acide lyrore. 

CH 2 - COOR 

I CH 2 - OH R COOH| 

CH – COOR 1 

I 

I 1. – OH CH 2 - OH + R 1 COOH 

CH 2 -COOR 2 --à I 

2.H 3 O CH 2 - OH R 2 COOH 

Një lyrë 

CH 2 - OH 

l 

CHOH 

I 

CH 2 -OH 

Glicerinë 

Acidet lyrore të marra nga hidroliza e dhjamërave natyrale dhe vajrave, kanë zinxhirë të 

padegëzuar me një numër çift atomesh karboni, nga 12-20, sepse biosintetizohen nga një 

përbërje nismëtare dy karbonëshe që është acetil koenzima A (CH: - CO - S - A). 

Nëse lidhja dyfishe është prezentë, gjeometria e tyre është i tipit cis(z). Kur në përbërje të 

gliceridit ndodhet një lloj acidi, atëherë, ato quhen gliceride të thjeshta dhe kur në përbërje të 

gliceridit ndodhen acide të ndryshme ato emërtohen gliceride të përzierë. 

CH 2 - COOC 17 H 35 

I 

CH - COO l7 H 35 

I 

CH 2 -COOC 17 H 35 

Tristearati i glicerinës 

(glicerid i thjeshtë)


12 

CH 2 - COOC 17 H 35 

l 

ICH - COOC 17 H 33 

I 

CH 2 -COOC 17 H 31 

stearato - oleato - palmitato i glicerinës 

(glicerid i përzier) 

Tabela 2.1. Acidet lyrore të zakonshme 

Emri Karbonet Struktura Pika e 

shkrirjes 

(o C) 

Te ngopur 

Ac.Laurik 12 CH 3 (CH 2 ) 10 COOH 44 

Ac.Mirisik 14 CH 3 (CH2) 12 COOH 58 

Ac.Palmitik 16 CH 3 (CH2) 14 COOH 63 

Ac.Stearik 18 CH 3 (CH2) 16 COOH 70 

Te pangopur 

Ac.Palmitolei 

k 

16 CH 3 (CH 2 ) 5 CH=CH(CH 2 ) 7 COOH(cis) 32 

Ac.oleik 18 CH 3 (CH 2 ) 7 CH=CH(CH 2 ) 7 COOH(cis) 4 

AcLinoleik 18 CH 3 (CH 2 ) 4 CH=CHCH 2 CH=CH(CH 2 ) 7 COOH(cis) -5 

Ac.linolenik 18 CH 3 (CH 2 )CH=CHCH 2 CH=CH(CH 2 )CH=CH(CH 2 ) 7 CO 

OH 

-11 

Të dhënat në tabelën 2.1 tregojnë që acide 

lyrore të pangopur në përgjithësi kanë pikat 

e shkrirjes më të ulëta se homologët e tyre 

të ngopur. Përderisa vajrat bimore në 

përgjithësi kanë një proporcion më të lartë 

të acideve lyrore të pangopur (ndaj të 

ngopurve) në krahasim me dhjamërat 

shtazore ato kanë pikat e shkrirjes më të 

ulëta. 

Kjo sjellje e “pikës” së shkrirjes është 

rrjedhojë e faktit që lyrat e ngopura kanë 

një formë uniforme që i lejon ato të 

paketohen lehtësisht së bashku në një 

rrjetë kristalin. Lidhjet e dyfishta karbon - 

karbon në vajrat bimore të pangopur 

paraqesin përkulje në zinxhirit të 

hidrokarburike, duke e bërë formimin e 

kristaleve të vështirë. Sa me shumë lidhje 

dyfishe të ndodhen në vargun hidrokarburik 

aq më e vështirë është për molekulat që të 

kristalizojnë, dhe më e ulët pika e shkrirjes 

së vajrave. 

Lipidet, klasifikimi i tyre 

Funksionet kryesore biologjike të lipideve 

janë: depozitimi i energjisë, veprojnë si 

komponentë strukturor në membranën 

qelizore, dhe si molekula sinjalizuese.


13 

Ndarja e lipideve 

Lipidet janë një grup komponimesh që kanë 

shumë funksione biologjike, të tilla si 

komponentë strukturore në membranën 

qelizore, deponimin e burimeve të energjisë 

etj. Lipide në përgjithësi janë hidropfobik 

apo amfifilike të vogla që kanë origjinë 

tërësisht ose pjesërisht nga dy lloje 

substancash biokimike: ketonet dhe grupet 

izofrene. Duke marrë parasysh këtë, lipidet 

ndahen në: 

· alkine yndyrore 

· glicerolipide 

· glicerofosfolipide 

· sfingolipide 

· saharolipide 

· poliketone (ketone të përbëra) 

Megjithëse fjala lipid nganjëherë përdoret si 

sinonim për yndyrën, e cila është nëngrup i 

quajtur triglicerid lipid, nuk duhet të 

ngatërrohen me termin acid yndyror. 

Lipidet gjithashtu përfshijnë molekulat të 

tilla si acid yndyror dhe derivatet e tyre 

(duke përfshirë edhe trigliceridet, 

digliceridet, monogliceridet dhe 

fosfolipidet), dhe të tjera që përmbajnë 

sterole metabolike të ngjashëm si 

kolesteroli. 

3. Fosfolipidet 

Një tjetër klasë e madhe e lipideve janë ato 

të quajtura fosfolipide. Shumica e 

fosfolipideve rrjedhin nga një derivat i 

glicerinës i njohur si një acid fosfatidik. 

Në një acid fosfatidik, dy grupe hidiroksile 

të glicerinës janë lidhur me lidhje esterike 

me acide lyrore dhe një grup hidroksil 

fundor është lidhur me një lidhje esterike 

me acidin fosforik. Mbetjet e acideve lyrore 

mund të jenë nga C 12 -C 2O njësi, normalisht 

prezentë në lyra; grupi acil te C 1 zakonisht 

është i ngopur dhe ai te C 2 zakonisht është i 

pangopur. Kur grupi fosfat i një acidi 

fosfatidik është lidhur me anë të një lidhje 

të veçantë esterike të një komponimi që 

përmban azot si, kolina, kolamina 

(etanolamina), ose serina përftohen 

fosfatidet. 

O 

| | 

CH 2 O –C –R 1 } Nga acidi lyror 

| O 

| | 

CH 2 O –C –R 2 

| O 

| | 

CH 2 O – P – OH 

} Nga acidi fosforik 

| 

OH 

Një acid fosfatidik 

HO - CH 2 CH 2 NH 2 HO - CH 2 CH 2 N (CH 3 ) 3 

+ 

HO - CH 2 CH NH 3 COO - 

Kolamina Kolina L - serina 

(etanolamine)


14 

Formula e përgjithshme e një fosfatidi është si vijon: 

O 

| | 

CH 2 O –C –R 1 

| O 

| | 

CH 2 O –C –R 2 

| 

O 

| | 

CH 2 O – P – O – R – NH 2 

| 

OH 

Një fosfatid 

Fosfatidet më të rëndësishme janë lecitinat dhe kefalinat. 

O 

| | 

CH 2 O –C –R 1 

| O 

͓ | | 

CHO –C –R 2 

| O 

| | + 

CH 2 O – P – O – CH 2 CH 2 N (CH 3 ) 3 

| 

OH 

Një lecitine (fosfatidikolinë) 

O 

| | 

CH 2 O –C –R 1 

| O 

͓ | | 

CHO –C –R 2 

| O 

| | 

CH 2 O – P – O – CH 2 CH 2 NH 2 

| 

OH


15 

Një kefaline (fosfatidiletanolamine) 

Të gjetur gjerësisht si në bimë dhe në indet 

e kafshëve fosfolipidet janë përbërësi 

kryesor i membranave të qelizave. 

Fosfolipidet kanë një fund hidrokarburik të 

gjatë jo polar të lidhur në një kokë jonike 

polare (grupi fosfat). Membranat e qelizës 

janë përbërë në pjesën më të madhe nga 

fosfolipide të orientuara brenda një shtrese 

të dyfishtë lipidesh rreth 50A o e trashë. Kjo 

shtresë e dyfishtë shërben si një barrierë 

efektive ndaj kalimit të komponentëve të 

joneve të tjerë brenda dhe jashtë qelizës, 

sikurse janë ushqimet, hormonet, produkte 

jo me vlere që jashtëqitën nga qeliza. 

Fosfolipidet gjenden në mitokondri, 

kloroplastet dhe mikrosomet e qelizave. Ato 

janë përbërës të rëndësishëm edhe të trurit 

dhe të indit nervor. 

Lecitinat* gjenden në masën 2% në bimën 

e sojës, si edhe tek luledielli dhe bathët (1.5- 

2,2%), ndërsa gruri dhe misri përmbajnë një 

sasi të vogël. Gjithashtu të pasur me lecitina 

janë truri dhe e bardha e vezës. 

Grupi i dyte i madh i fosfolipideve janë 

sfingolipidet të rrjedhura nga sfingozina. Dy 

sfingolipidet tipike janë sfingomielena dhe 

cerebrozidi. 

Nga hidroliza e sfingomielinës prodhohet 

një sfingozinë (dihidroksiamine), kolinë acid 

fosforik dhe një acid lyror me 24 karbone i 

quajtur acidi lignocerik. Në një 

sfingomielinë, acidi lyror është i lidhur me 

një lidhje esterike te grupi – NH 2 i një 

sfingozine ndërsa grupi OH i saj është 

esterifikuar me acidin fosforik të lidhur me 

kolonën nëpërmjet një lidhje esterike. 

Sfingolipidet nuk prodhojnë glicerinë kur 

ato hidrolizohen. 

CH 3 (CH 2 ) 12 

H 

\ / 

C 

| | 

C 

/ \ 

H CHOH 

I 

CHNH 2 

I 

CH 2 OH 

Një sfingozinë 

Lecitinat përmbajnë aftësi për uljen e 

kolesterolit në gjak, pra u këshillohen 

personave që vuajnë ose kërcënohen nga 

arterioskleroza. Cerebroziti është gjithashtu 

edhe një shembull i një glikolipidi, ku grupi 

hidroksi i sfingozinës lidhet me mbetjen e 

një monosakaridi siç është galaktoza. 

Sfingolipidet janë përbërës të rëndësishëm 

të membranave qelizore të kafshëve dhe 

bimëve. Ato janë përbërje që gjenden me 

shumicë në indet nervore dhe ato të trurit 

ku sfingomielinat janë një përbërës kryesor 

i veshjes mbrojtëse rreth fibrave nervore 

(axons). Axonset e qelizave nervore 

transportojnë impulset nervore elektrike. 

3. Steroidet dhe sterolet. Kolesteroli 

Steroidet janë të shpërndara si në botën 

bimore dhe atë shtazore, dhe shumë prej 

tyre kanë aktivitet biologjik të dobishëm, 

psh, digitoxigenin, një steroid bimor i gjetur 

në Digitalis purpurea (lulegishti ngjyrë 

vjollcë), përdoret gjerësisht në mjekësi si 

një simulant i zemrës, androsteroni dhe 

estradioli janë përkatësisht hormone 

seksuale mashkullore dhe femërore , dhe 

kortizoni është një hormon steroid me veti 

anti inflamatore.


16 

Figura 2.1. Kolesteroli (burime shtazore) B -Sitosterol (burime bimore) 

Kolesteroli është një sterol dhe një lipid i 

gjetur në membranat e qelizave të gjithë 

indeve të trupit. Kolesteroli shërben si një 

substancë e ndërmjetme në biosintezën e të 

gjitha steroideve të trupit, prandaj ai është i 

domosdoshëm në jetë. Por nivelet e larta të 

kolesterolit në gjak, si pasojë e konsumit të 

yndyrave të ngopura me origjinë shtazore 

(dhjami, gjalpi e tjerë) shkakton formimin e 

arteriosklerozës (forcimin e arterieve dhe 

goditjet e zemrës, që ndodhin kur pllakat që 

përmbajnë kolesterol bllokojnë arteriet e 

zemrës. Kërkime të shumta janë kryer në 

fushën e metabolizmit të kolesterolit, me 

shpresën e gjetjes të rrugëve të minimizimit 

të niveleve të kolesterolit nëpërmjet 

përdorimit të një diete të përshtatshme ose 

ilaçeve. 

4. Enzimat 

Enzimat ( en – brenda, zime - maja ) janë 

proteina të cilat në thelb katalizojnë të 

gjitha reaksionet biokimike. Ato janë 

jashtëzakonisht specifike si në llojin e 

reaksioneve që ato katalizojnë, ashtu edhe 

në substratin ku ato funksionojnë. Rritjet e 

shpejtësisë janë zakonisht shumë të mëdha, 

kështu që reaksioni biokimik mund të 

ndodhë menjëherë dhe në mënyre sasiore. 

Një tip i njëjtë reaksioni në kushte 

laboratorike mund të zgjasë për orë dhe 

ditë të tëra madje në kondita shumë të 

fuqishme. Enzimat apo katalizatorët 

biologjikë ndahen në dy grupe: enzimat - 

proteina dhe enzimat - proteide. 

Enzimat - proteina, janë të përbëra vetëm 

nga amino acide, kurse enzimat - proteide, 

përveç proteinës-(apoenzimë ose apo 

ferment) përmbajnë edhe një substancë jo 

proteinore që quhet grup prostetik 

(koenzimë ose koferment). 

Si enzima - proteina mund të përmendim 

ureazën, pepsinën, tripsinën, ribonukleazën 

e tjera. 

Karakteristikat më të rëndësishme të 

enzimave janë: 

a) Specifiteti dhe selektiviteti i lartë i tyre. 

Enzimat kanë specificitet absolut kur 

veprojnë vetëm mbi një substrat. Psh. 

Enzima ureaza vepron vetëm mbi ureazën 

duke hidrolizuar në CO 2 dhe NH 3 etj.


17 

b) Temperatura optimale për veprimtarinë e 

enzirnave është deri 50 0 C. Mbi 

temperaturën optimale fillon inaktivizimi i 

enzimave, për shkak të denatyrimit. Në 

temperatura nën optimalen (-20 o C) ndodh 

inaktivizimi i enzimave, por ky inaktivizim 

është i prapsueshëm. Ky është shkaku që 

mikroorganizmat janë të qëndrueshme ndaj 

të ftohtit, por shkatërrohen ndaj të nxehtit. 

c) Në aktivitetin enzimatik ndikon shumë 

edhe vlera e pH. Për çdo enzimë ekziston 

një pH optimal me të cilin ajo ushtron 

veprim më të madh. Enzimat klasifikohen 

dhe studiohen në bazë të tipit të reaksionit 

që ato katalizojnë. Një enzimë emërtohet 

me anë të shtimit të mbaresës – aza në 

rrënjën që tregon funksionin e saj ose 

substratin në të cilin ajo vepron. 

Klasat kryesore të enzimave janë: 

1. Hidrolazat janë enzima që katalizojnë 

zbërthimin hidrolitik të produkteve. Ato 

ndahen: 

- hidrolaza të peptideve (peptidaza) 

- hidrolaza të estereve (esteraza) 

-hidrolaza të glukozideve (karbohidraza). 

2. Oksidoreduktazat katalizojnë reaksionet e 

oksido - reduktimit 

3. Transferazat katalizojnë reaksionet e 

transferimit të grupeve specifike. 

4. Liazat katalizojnë shkëputjen prej 

substancave të grupeve të veçanta me 

formim të lidhjeve të dyfishta në produktet e 

reaksionit. 

5. Ligazat (sintetazat) katalizojnë reaksionet 

e sintezës. Këtu hyjnë enzimat që ndikojnë 

në formimin e lidhjeve C-0, C-S, C-N dhe C- 

C. 

6. Izomerazat katalizojnë reaksionet e 

izomerizimit. 

Molekulat në të cilat bashkëveprojnë 

enzimat quhen substrate (S). Një enzimë 

fillon veprimin me formimin e një kompleksi 

me substratin. 

Kompleksi enzimë - substrat mbahet me 

anë të tërheqjes elektrostatike, lidhjeve 

hidrogjenore ose me pak me anë të 

formimit të lidhjes kovalente. 

Kompleksi mund të jetë i shpejtë dhe 

reversibël kështu që produkti ndahet 

menjëherë mbas reaksionit dhe liron 

enzimën për aktivitetin katalitik të 

mëtejshëm. Kompleksi formohet në vendin 

aktiv të enzimës. Ky është rajoni i enzimës i 

cili nxit reaksionin specifik. Ne fig. 2.2 

substrati është skicuar (përshkruar) në 

vendin aktiv të enzimës, ku një goditje 

shumë specifike në kompleksin enzimë - 

substrat. Kur reaksioni është i përfunduar, 

molekulat e produktit, largohen dhe e lënë 

enzimën të lirë për aktivitetin katalitik të 

mëtejshëm.


18 

Figura 2 2. Paraqitja skematike e veprimit të enzimës 

Ndikimi i temperaturës dhe i pH-shit mbi 

aktivitetin katalitik 

Aktiviteti katalitik i enzimave mund të 

ndikohet nga ndërhyrja e faktorëve të 

shumtë fizike e kimike, sepse përbërja 

proteinore u jep enzimave një ndjeshmëri 

më të lartë se ndjeshmëria e katalizatoreve 

inorganike. 

Ndër këta faktorë po hetojmë veprimin e 

temperaturës dhe të pH-shit mbi aktivitetin 

katalitik të një preparati enzimatik. 

Ekziston një temperaturë optimale që 

përgjithësisht përfshihet midis 30-40 0 C, tek 

e cila kemi maksimumin e aktivitetit 

katalitik. Duke zvogëluar temperaturën, 

aktiviteti katalitik ulet deri në ndalimin e tij 

të plot, sepse me ftohjen dhe për pasojë me 

varfërimin e molekulave me energji 

kinetike, pakësohen ndërveprirmet midis 

enzimës dhe substratit. Kjo është arsyeja 

për të cilën preparatet enzimatike ruhen në 

temperatura të ultë. Sidoqoftë tipi i sjelljes 

së përshkruar me sipër është i kthyeshëm. 

Prandaj ripërtëritja e temperaturës 

optimale i kthen enzimës aktivitetin e saj 

katalitik. 

Në temperatura më të larta se temperatura 

optimale (50-60 0 C), vihen re rënie të shpejta 

të aktivitetit katalitik për shkak të 

denatyrimit të enzimës. 

Vlera e pH-it ndikon në mënyrë të ndjeshme 

mbi aktivitetin e enzimave. Për çdo enzimë 

ekziston në fakt një pH optimal i përcaktuar 

mirë ose një diapazon i ngushtë i pH-it, në 

korepsondencë të të cilit enzima shfaq 

aktivitetin e saj maksimal. 

Kjo sjellje i detyrohet natyrës proteinore e 

për pasojë amfotere të enzimave. Enzimat, 

me ndryshimin e pH-it, mund të gjenden në 

formën anionike, kationike ose në asnjërën 

prej dy formave në qoftë se ndodhen në 

piken izoelektrike. 

Në studimet e kinetikës enzimatike, pH-i 

mbahet zakonisht rreth vlerës optimale, por


19 

në indet e gjalle nuk ndodh gjithmonë 

kështu. Kjo na shtyn të mendojmë që lidhja 

ekzistuese midis pH-it të mjedisit dhe 

aktivitetit të një enzime të jetë një faktor 

rregullimi i aktivitetit të enzimës në 

brendësi të qelizës. 

Mekanizmi kinetik i reaksioneve enzimatike 

Kur në një reaksion enzimatik studiohet 

shpejtësia e reaksionit (V), në vartësi të 

ndryshimit të përqendrimit të substrarit ( S 

), vihet re një ecuri karakteristike e tipit të 

sjellë në figurën 2.3 

përshkruan në mënyrë të përsosur 

mekanizmin kinetik të reaksioneve 

enzimatike. Pranohet që enzima (E), 

kombinohet, në një çast të parë, me 

substratin për të formuar një kompleks 

enzimë-substrat (ES) dhe pastaj ky 

kompleks të ridisociohet në E+S ose të 

formojë produktin (P). Duke ripërtëritur në 

të njëjtën kohë enzimën sipas modelit që 

Figura 2.3. Shpejtësia e reaksionit dhe 

përqendrimi i substratit 

Siç mund të shihet tek diagrami, për 

përqendrime të ultë të substratit, shpejtësia 

e reaksionit është praktikisht proporcionale 

me përqendrimin e substratit; me rritjen e 

përqendrimit, shpejtësia e reaksionit tenton 

të bëhet e pavarur, derisa më në fund merr 

një vlerë maksimale konstante (Vmax). 

Ky fenomen i "ngopjes", është tipik i 

proceseve enzimatike dhe është mirë të 

saktësojmë që përqendrimi i substratit i 

nevojshëm për të arritur këtë ngopje 

ndryshon shumë nga enzima në enzimë. 

Mbi bazën e kësaj hipoteze, L.Michaelis e 

M.L.Menten, zhvilluan një teori që 

vijon : 

k1, k2,,, e k3, janë konstante të shpejtësisë 

sipas të cilave kompleksi ES përkatësisht 

formohet, ridisociohet ose evolon drejt 

formimit të produktit. 

Për të mbërritur në një ekuacion, që rrit dhe 

shpejtësinë e reaksionit me përqendrimin e 

substratit dhe të enzimës, është e 

nevojshme të fillojmë nga vrojtimi, sipas të 

cilit shpejtësia fillestare e reaksionit është 

proporcionale me shpejtësinë me të cilën 

kompleksi enzimë-substrat ndahet (shpërbëhet), 

në drejtim të formimit të produktit; 

kjo madhësi është proporcionale me 

përqendrimin e kompleksit ES sipas 

barazimit që vijon: 

V = k 3 (ES) (1) 

Shpejtësia e formimit të ES jepet nga 

produkti k1[E][S], ndërsa shpejtësia e 

disocimit jepet nga (k2+k.3)[ES]. 

Meqenëse aktiviteti katalitik që na intereson 

është ai që shfaqet në kushtet e ekuilibrit 

dinamik, d.m.th kur përqendrimi i 

kompleksit të ndërmjetëm ES mbetet 

konstant, duhet të merret në konsideratë 

situata në të cilën


20 

k1[E][S] = (k2+k3)[ES] d.m.th. kur: 

maksimale të mundshme dhe bëhet e 

pavarur nga përqendrimi i substratit. 

Ekuacioni i Michaelis-Mentenit duhet të 

konsiderohet në çdo rast, pikënisja e 

studimit kinetik të të gjithë reaksioneve 

enzimatike. 

I gjithë faktori konstant (k2+k3)/k1 tregohet 

me termin K, të quajtur konstante të 

Michael-sit. 

Për të vlerësuar [E], dhe [S], merret 

parasysh qe përqendrimi i enzimës është 

shumë i ulët në krahasim me atë të 

substratit, prandaj përqendrimi i substratit 

të palidhur është praktikisht i barabartë - 

me përqendrimin total të tij, ndërsa 

përqendrimi i enzimës së palidhur [E], jepet 

nga përqendrimi total të enzimës Et minus 

përqendrimin e enzimës së lidhur (që është 

e barabartë me ES): 

[E] =[Et]-[ES] 

Të cilën po ta zëvendësojmë në shprehjen 

(3), marrim: 

[ES] = ( [Et]-[ES] ) [S] /Km (4) 

Në fakt kur S është aq e vogël sa që mund 

të jetë e papërfillshme në raport me K*, 

kemi: 

që do të thotë se shpejtësia e reaksionit 

është proporcionale me përqendrimin e 

substratit. Kur S është shumë më e lartë se 

Km mund të shkruajmë që V=Vmax, kjo do 

të thotë që shpejtësia arrin vlerën 

Inhibitimi i aktivitetit enzimatik 

Një ndër mekanizmat kryesore të kontrollit 

dhe të rregullimit të metabolizmit në 

sistemet biologjike i detyrohet inhibitimit të 

aktivitetit enzimatik nga ana e metaboliteve 

specifike të përbërë nga molekula të vogla 

ose nga jone metalike; edhe shume ilaçe 

ose agjente helmues janë të aftë ta kryejnë 

këtë funksion. Proceset e inhibimit janë të 

kthyeshëm ose të pakthyeshëm; inhibimi i 

kthyeshëm mund të ndodhë me tre 

mekanizma të ndryshëm : ,,kompetitiv, 

..inkompetitiv,, dhe 'jo kompetitiv'. 

Veçantia e inhibimit kompetitiv konsiston në 

faktin që molekula e inhibitorit ngjan me atë 

të substratit e për këtë arsye mund të lidhet 

me sitin aktiv të enzimës. Me fjalë të tjera, 

një inhibitor kompetitiv (I) reagon me 

enzimën në mënyrë të kthyeshme, duke 

formuar një kompleks enzime-inhibiror (EI), 

i cili nuk shkon drejt modifikimit të 

molekulës së inhibitorit. Mekanizmi i 

përshkruar mund të paraqitet më thjeshtë 

sipas skemës së mëposhtme : 

E +S--à ES-à E+P +I I I EI 

Ky tip inhibimi rritet me rritjen e 

përqendrimit të inhibitorit dhe 

eksperimentalishtë dallohet lehtë, sepse 

mund të eliminohet duke rritur në mënyrë 

të përshtatshme përqendrimin e substratit. 

Inhibimi inkompetitiv ndodh kur inhibitori 

nuk kombinohet me enzimën e lirë, por me 

kompleksin enzimë-substrat duke formuar 

me këtë të fundit një kompleks të ri enzimësubsrrat-inhibitor 

(ESI) inaktiv:


21 

Grafiku i një enzime në prani ose jo të 

inhibitorit inkompetitiv jepet në figurën. 2.4. 

Inhibimi kryhet në mënyrë të pakthyeshme 

kur agjentet inaktivizues modifikojnë në 

mënyrë të përhershme një grup funksional 

të enzimës të domosdoshëm për katalizën 

me anë të formimit të lidhjeve kovalente ose 

të lidhjeve të tjera po aq të qëndrueshme sa 

edhe lidhjet kovalente. Për shembull 

metalet e rëndë si plumbi, nikeli, kromi etj, 

mund të inhibojnë në mënyre të 

pakthyeshme aktivitetin e atyre enzimave që 

përmbajnë grupe -SH shumë të nevojshëm 

për aktivitetin katalitik: 

Enzime -SH+Pb ++ -à Enzime-S-Pb + + H + 

Figura 2. 4. Inhibimi inkopetitiv (reaksioni i 

inhibuar dhe i painhibuar) 

Grafiku tregon qe ecuria e dy reaksioneve 

është paralele. 

Ky tip inhibimi nuk është shumë frekuent, 

por ndeshet shpesh në rastin e enzimave që 

veprojnë mbi dy ose me shumë substrate. 

Inhibimi jo kompetitiv ndodh kur inhibitori 

mund të kombinohet si me enzimën ashtu 

edhe me kompleksin enzime - substrat 

duke ndryshuar reaktivitetin e të dyve sipas 

skemës së mëposhtme: 

E +S < --- > ES --àE+P 

+I +I 

I I 

EI 

I I 

ESI 

Ky tip inhibimi i detyrohet veprimit të 

përbërjeve kimike në gjendje të 

kombinohen në mënyrë të kthyeshme me 

ndonjë grup funksional të enzimës. inhibimi 

është pra krejtësisht i pavarur nga 

përqendrimi i substratit. 

Një tip i tille inhibimi nuk mund të hetohet 

mbi bazën e modelit te Michaelis-Menten-it, 

sepse ky model ka si parakusht formimin e 

kthyeshëm të komplekseve EI ose ESI. 

Studimi i inhibimit të pakthyeshëm është 

sidoqoftë i një interesi të madh sepse 

individualizimi i agjenteve kimike të aftë të 

bllokojnë në mënyrë kovalente aktivitetin 

katalitik të enzimave të caktuara lejon 

identifikimin e grupeve të tyre funksionale 

që janë thelbësore për katalizën. 

Rregullimi i aktivitetit enzimatik 

Në proceset metabolike enzimat u japin, 

”shpejtësinë e duhur”, reaksioneve të 

ndryshme dhe zotërojnë karakteristika që i 

bëjnë ato të afta të rregullojnë aktivitetin e 

tyre në qelizat e gjalla. Të gjitha enzimat 

kanë një pH optimal karakteristik dhe për 

këtë arsye mund të ndodhin ndryshime të 

aktivitetit katalitik si pasojë e ndryshimeve 

të pH-it brenda qelizës. 

Meqenëse shumë enzima kërkojnë jone 

metalike për zhvillimin e aktivitetit të tyre, 

edhe ndryshime të përqendrimit të këtyre 

elementeve mund të shërbejnë për 

rregullimin e aktivitetit enzimatik. 

Megjithatë, përveç këtyre karakteristikave 

të të gjitha enzimave, disa enzima zotërojnë 

veti të tjera , kryejnë një funksion rregullues 

përveçse katalitik.


22 

PYETJE dhe USHTRIME 

1. Cili është shembulli i një sheqeri me 5-karbone? 

Sukroze 

Glukoze 

Riboze 

Fruktoze 

2 .Nga cilat elemente janë të përbëra karbohidratet? 

C, H, O & N 

C, H, O & S 

C, H & N 

C, H, & O 

3. Çfarë është një molekule sheqeri me varg të gjatë? 

Polipeptide 

Polisaharide 

Protein 

Lipid 

4. Çfarë është produkt kryesori depozitimit të karbohidrateve në kafshë? 

Celuloze 

Proteine 

Amidon 

Glikogjen


23 

PYETJE dhe USHTRIME 

5. Cilat molekula janë pjesët bazë në ndërtimin e proteinave? 

Amino acide 

Acide yndyrore 

Sheqerna 

Disaharide 

6. Nga çfarë është i përbërë një tre glicerid? 

Një glycerol me tre acide yndyrore 

3 gliceride 

3 acide yndyrore 

7. Pse nje yndurë e ngopr quhet yndyrë engopur? 

Vargu i karboneve të acidit yndyror është i ngopur me hidrogjen. 

Vargjet e acidit yndyror mund të kenë më shumë ujë. 

Yndyra është e ngopur me ujë 

Ato e ngopin trupin me yndyrë kur hahen 

8. Nga cilët elemente janë të përbëra trigliceridet? 

C, H & O 

C, H & N 

C, H, O & N 

C, H, O, N & S


24 

USHTRIME 

1. Të gjitha më poshtë janë karbohidrate ME PERJASHTIM: 

· Amidoni 

· Glikogjeni 

· Citina 

· Kolesteroli 

1. Cilin grup funksional përmban struktura: 

aldehid 

ketone 

amino 

karboksil 

2. Acidet yndyrore të pangopura kanë: 

një grup amino 

një lidhje dyfishe 

një teprice elektronesh 

një grup karboksil 

3. Struktura e mëposhtme është një: 

monosaharid 

disaharid


25 

lipid 

polimer 

5. Cila nga më mëposhtëm mund të ketë një strukture kuaternare: 

acidet yndyrore 

proteina 

polysaharide 

ADN 

6. Një komponim organik është ai që: 

përmban karbon 

është lehtësisht acid 

formon zinxhir të gjatë 

është i tretshëm në ujë 

7. Cili nga elementet e më poshtëm përmbahet më pak në organizmat e gjallë? 

oksigjeni 

azoti 

fosfori 

natriumi 

8. Cili nga më poshtë përdoret në skanimin e kafshëve: 

uraniumi 

jonet 

izotopet 

steroidet


26 

KAPITULLI I TRETE 

STRUKTURA E POLIPEPTIDEVE DHE PROTEINAVE 

1. Polipeptidet dhe proteinat 

1.1 Hyrje mbi strukturat dhe funksionet e proteinave 

1.2. Aminoacidet, Proteinat, Enzimat. Njohuri të përgjithshme 

1.2.1. Aminoacidet 

1.3. Veti te aminoacideve 

1.4. Aminoacide (shtojce) 

1.5. Proteinat 

2. Struktura, përftimi lidhja në molekulat e proteinave. 

2.2. Përcaktimi i strukturës së polipeptideve dhe proteinave 

2.3. Krijimi i lidhjes peptidike 

2.4. Sinteza e polipeptideve 

3. Acidet nukleike 

3.1. Sinteza e proteinave,sinteza e acidit nukleik dhe metabolizmi 

4. Përshkrimi i informacioneve gjenetike 

5. Enzimat dhe biokataliza. Koenzimat


27 

KAPITULLI I TRETE 

STRUKTURA E POLIPEPTIDEVE DHE 

PROTEINAVE 

1. Polipeptidet dhe proteinat 

1.1. Hyrje mbi strukturat dhe funksionin e 

proteinave 

Proteinat kanë një rol shumë të 

rëndësishëm në pothuajse të gjitha 

proceset biologjike. Në çdo fushë të 

biokimisë gjenden shembuj të rëndësisë 

dhe të kuptimit të funksionit të proteinave. 

Kataliza enzimatike. Pothuajse të gjitha 

reaksionet kimike në sistemet biologjike 

katalizohen nga makromolekula specifike të 

quajtura enzima. 

Disa prej këtyre reaksioneve, si p.sh. 

hidratimi i anhidritit karbonik janë shumë të 

thjeshtë, ndërsa reaksione të tjerë, në lidhje 

me kromozomet, janë shumë të 

komplikuar. 

Pothuajse të gjitha enzimat zotërojnë një 

fuqi të jashtëzakonshme katalitike, në fakt 

ato janë, në përgjithësi të afta të rritin 

shpejtësinë e një reaksioni të paktën një 

milion herë. Është e vështirë që një 

reaksion kimik të kryhet me një shpejtësi të 

kënaqshme pa ndërhyrjen e një enzime. 

Është i njohur fakti që të gjitha enzimat e 

identifikuara janë proteina, gjë që çon në, 

përfundimin se proteinat janë molekulat e 

vetme që kanë rolin e rregullimit të 

transformimeve kimike në sistemet 

biologjike. 

Transportimi dhe depozitimi. Shumë jone e 

molekula të madhësive të vogla 

transportohen nga proteina specifike. P.sh., 

hemoglobina transporton O 2 tek eritrocitet, 

ndërsa mioglobina transporton oksigjenin 

tek muskujt. 

Hekuri transportohet në plazmën e gjakut 

nëpërmjet transferinës. 

Lëvizja e koordinuar. Proteinat janë 

komponenti kryesor i muskujve. Tkurrja 

muskulore i detyrohet lëvizjes së dy llojeve 

të fijeve proteinore që rrëshqasin mbi njëratjetrën. 

Mbështetja mekanike. Rezistenca dhe 

elasticiteti i madh i lëkurës dhe i kockave i 

detyrohen pranisë së kolagjenit, i cili është 

një proteinë që tenton të formojë fibra të 

gjata. 

Mbrojtja imunitare. Antitrupat janë proteina 

shume specifike që njohin dhe sulmojnë 

lëndë të huaja për organizmin tonë, siç janë 

viruset, bakteret apo qelizat e një 

organizmi tjetër. Proteinat pra, kanë rol 

themelor, në dallimin midis asaj që bën 

pjesë në një organizëm dhe të gjithë asaj që 

nuk bën pjesë dhe për këtë arsye duhet 

shkatërruar. 

Gjenerimi dhe transmetimi i impulsit 

nervor. Përgjigja e qelizave të sistemit 

nervor ndaj stimujve specifike, bëhet 

nëpërmjet proteinave që veprojnë si 

receptorë. 

Kontrolli i rritjes dhe i diferencimit. 

Shprehja sekuenciale e kontrolluar e 

informacionit gjenetik është thelbësore për 

një rritje të rregullt dhe për diferencimin e 

qelizave. 

Aminoacidet janë njësitë bazë të proteinave. 

Ne tabelën 3-1, janë paraqitur aminoacidet 

që mund të merren nëpërmjet hidrolizës së 

plotë të proteinave. Këto përbërje kanë në 

molekulën e tyre një ose dy grupe 

funksionale acide (-COOH) dhe një ose dy 

grupe funksionale bazike (NH2) e për këtë 

arsye shfaqin veti amfotere. 

Produkti i kondensimit quhet dipeptid 

Kjo tip lidhje, e quajtur lidhje peptidike, 

mund të përsëritet shumë herë, formohen 

kështu vargje polipeptidike të padegëzuar


28 

që mund të jenë dhe shumë të gjatë. 

Ekuilibri i këtyre reaksioneve është i 

zhvendosur në drejtim të hidrolizës më 

shumë se sa në drejtim të kondensimit, 

prandaj sinteza e polipeptideve kërkon 

energji për t'u kryer. 

Çdo aminoacid që hyn në përbërjen e 

polipeptidit tregohet me termin "mbetje". 

Me marrëveshje konsiderohet si fillim i 

vargut polipeptidik skaji që përmban 

aminoacidin me grupin aminik të lirë dhe 

fund i vargut konsiderohet skaji në të cilin 

është i pranishëm aminoacidi me grupin 

karboksilik të lirë. 

Tabela 3-1. Aminoacidet natyrore 

Përbërja 

Sigla 

+ 

NH 3 

I 

CH 2 -COO - glicina gli 

alanina ala 

+ 

NH 

I 

+ 

CH 3 NH 3 

I I 

CH--CH -COO- 

I 

CH 3 

valina val 

leucina leu 

+ 

CH 3 

CH 3 NH 3 

I 

I I 

CH-CH 2 -CH-COO- 

I 

CH 3 -CH 2 NH 3 

/ I 

Izoleucina ile 

C H - 

/ 

CH 3 

CH- COOCH


29 

fenilalanina 

fen 

+ 

NH 3 

I 

HOOC-CH 2 -CH –COO - 

acidi aspartik 

+ 

NH 3 

I 

HOOC-CH 2 -CH 2 -CH-COOacidi 

glutarnik 

asp 

glu 

+ 

NH 3 

I 

H 2 N-CH 2 -CH 2 -CH 2 -CH 2 -CH-COO - 

lizina 

lis 

NH 2 NH 2 

+ I I 

H 2 N = C-NH-CH 2 -CH 2 - CH 2 -CH-COO - 

NH 3 

I 

HOCH 2 -CH – COO - 

arginina 

serina 

arg 

ser 

+ 

OH NH 3 

I I 

H 3 C-CH-CH – COO - 

NH 3 

I 

HSCH 2 -CH- COO - 

treoina 

cisteina 

tre 

cis 

+ 

NH 3 

I 

S-CH 2 -CH-COO – 

I 

S- CH 2 -CH-COO - 

I + 

cistina 

cis-cis


30 

NH3 

H 3 C-S-CH 2 -CH 2 -CH –COO - metionina met 

+ 

NH 3 

I 

H 2 N-CO –CH 2 -CH – COO - 

asparagina asp-NH 2 

+ 

glutamine glu-NH 2 

NH 3 

I 

H 2 N-CO-CH 2 -CH 2 -CH-COO - 

Proteinat janë makromolekula të përbëra 

nga një ose më shumë vargje polipeptidike. 

Këto vargje mund të formohen nga një 

numër aminoacidesh që ndryshon midis 50 

e 300 njësish dhe pesha molekulare 

proteinore mund të jetë 5000 deri në më 

shumë se një milion. Kur proteina është e 

përbërë nga shumë vargje polipeptidike, 

këto vargje mbahen bashkë ose nga lidhje 

jokovalente ose nga ura dysulfurore. Këto të 

fundit i detyrohen pranisë në vargje, të 

mbetjeve të cisteinës që kanë në radikalet 

e tyre grupe-SH të cilët nëpërmjet oksidimit 

formojnë lidhje dysulfurore ndërvargore. 

Proteinat quhen të thjeshta në qoftë se 

janë të formuara nga aminoacide dhe 

quhen të konjuguara në qoftë se janë të 

shoqëruara edhe nga përbërës të një 

natyre të ndryshme nga aminoacidet. 

Këto përbërës mund të jenë si të natyrës 

organike ashtu edhe të natyrës inorganike 

si p.sh. polisaharidet (glukoproteinat), 

acidet nukleike (nukleoprotienat), jonet 

metalike (metaloproteinat), acidi fosforik 

(fosfoproteinat) etj. 

Nga pikëpamja strukturore proteinat janë 

shumë komplekse, disa janë të natyrës 

fibroze të përbëra nga vargje të gjatë 

fijezore të patretshëm, proteina të tjera janë 

lëmshore, d.m.th. të formuara nga vargje që 

në mënyrë të përsëritur mbështillen mbi 

vetveten, për të përshkruar konfiguracionin 

kompleks proteinor dallohen katër nivele të 

strukturës: parësore, dytësore, tretësore, 

katërsore. 

Struktura parësore konsiston në 

radhitjen e mbetjeve të aminoacideve të 

cilat janë të lidhura bashkë prej lidhjeve 

peptidike 

Megjithëse aminoacidet që përbëjnë 

proteinat janë vetëm njëzet, në teori 

proteinat e mundshme janë të pafundme, 

meqenëse mund të ndryshojë në to jo vetëm 

numri i aminoacideve, por edhe renditja me 

të cilën këto aminoacide vendosen në 

vargun polipeptidik. 

Struktura dytësore përshkruan vendosjet e 

rregullta dhe të përsëritura të vargjeve 

polipeptidike në hapësirë, vendosje të tilla u


31 

detyrohen ndërveprimeve sterike midis 

aminoacideve të pranishëm në varg. 

Strukturat e propozuara nga Pauling e 

Corey (1951) janë dy alfa- helika dhe 

struktura beta. Në rastin e parë, vargu 

polipeptidik zhvillohet sipas një spirali 

(helike). Nga kjo rrjedh që aminoacide të 

ndarë përgjatë radhitjes nga katër njësi 

gjenden afër midis tyre e mund të formojnë 

lidhje hidrogjenore midis grupit CO të njërit 

dhe grupit NH të tjetrit. 

Struktura beta ndeshet në shumë proteina 

por për segmente mjaft të shkurtër. 

Struktura tretësore përshkruan 

konfiguracionin që shfaqin disa proteina, të 

quajtura lëmshore, si pasojë e 

mbështjelljes në trajtë lëmshi të vargut 

polipeptidik për shkak të ndërveprimeve 

midis aminoacideve që janë larg njëri tjetrit 

për gjatë vargut polipeptidik. 

Këto ndërveprime konsistojnë në lidhje të 

natyrave të ndryshme (Van der Vaals, 

ndërveprime elektrostatike, lidhje tiotere 

etj) që formohen midis grupeve anësore të 

pranishëm ndër aminoacidet dhe që i 

imponojnë çdo proteinë një konfiguracion 

të saj të veçante sterik lëmshor dhe 

kompakt. 

Shumë proteina janë të përbëra nga shumë 

vargje polipeptidike. Struktura katërsore 

përshkruan mënyrën me të cilën këto nën 

njësi janë të lidhura bashkë. Këto nën-njësi 

lidhen ndërmjet tyre me anë të lidhjeve 

hidrogjenore, vandervalsiane, jonike e 

dysulfurore, çdo nënnjesi quhet protomer, 

kurse proteina e tërë quhet multimer, çdo 

njëri prej vargjeve polipe-ptidike apo secila 

nënnjesi ka strukturën e vet parësore, 

dytësore e tretësore. 

Ekspozimi i proteinave lëmshore ndaj 

temperaturave të larta edhe "për periudha 

të shkurtra, provokon në pjesën më të 

madhe të rasteve një ndryshim të njohur me 

emrin "denatyrim", efekti më i dukshëm i të 

cilit konsiston në një ulje të tretshmërisë. 

Denatyrimi i cili mund të ndodhe në 

temperatura më të larta se 60-70°C 

konsiston kryesisht në hapjen e strukturës 

fillestare të lëmshosur të proteinës që 

humbet kështu funksionet e saj biologjike. 

Mund të supozohet që kjo të ndodhi si 

pasojë e thyerjes së lidhjeve të dobëta të 

cilat janë përgjegjëse për strukturën 

tretësore. Është e qartë që një trajtim i llojit 

të mësipërm nuk prek asnjë lidhje 

kovalente të vargut polipetidik dhe për 

pasojë radhitja e aminoacideve nuk 

ndryshohet. 

Denatyrimi jo gjithmonë është një proces i 

pakthyeshëm, në disa raste mund të vihet 

re që me kthimin në kushtet e temperaturës 

para denatyrimit të kemi të ashtuquajturin 

"rinatyrim" ose e thënë ndryshe të kemi 

kthimin e proteinës në formën e saj 

fillestare biologjikisht aktive. 

1.2. Aminoacidet, Proteinat, Enzimat 

Njohuri të përgjithshme 

Nga tre grupet kryesore të 

komponimeve organike që gjenden në 

natyrë, lipidet, karbohidratet dhe 

proteinat, këto të fundit kanë funksion 

biologjik më të ndryshëm. 

Emri proteina rrjedh nga fjala greke 

proteios që do të thotë i pari. Si enzimë, 

proteinat katalizojnë dhe rregullojnë 

reaksionet që ndodhin në organizmat e 

gjalla, si muskulaturë ato i sigurojnë trupit 

mundësi për të lëvizur, si lëkurë dhe qime e 

mbulojnë dhe e mbrojnë trupin, si 

hemoglobinë ato transportojnë oksigjenin 

në skajet më të largëta të trupit, si antitrupa 

ato e mbrojnë atë nga sëmundjet e 

ndryshme, dhe në kombinim me substanca


32 

të tjera në kockë ato i sigurojnë organizmit 

mbështetjen strukturale. 

Pavarësisht nga një shumëllojshmëri e tillë 

e madhësisë, formës dhe funksionit, të 

gjitha proteinat kanë veti të përbashkëta që 

na lejon ne të analizojmë strukturat e tyre 

dhe të kuptojmë vetitë e tyre. Proteinat janë 

biopolimerë me natyrë poliamike, 

monomerët e të cilave janë alfaaminoacidet. 

Njihen rreth 22 aminoacide, të 

përftuara nga hidroliza e proteinave 

natyrore, të cilat quhen aminoacide 

natyrore. 

1.2.1. Aminoacidet 

Klasifikimi. Karakteristikat fiziko - 

strukturale 

Vetia e përbashkët e të gjithë aminoacideve 

është prezenca e së paku e një grupi aminik 

dhe një grupi karboksil. Bashkëveprimet 

ndër dhe brenda molekulës midis 

funksioneve bazike dhe acide luajnë një rol 

të rëndësishëm në vetitë fizike dhe kimike 

të këtyre komponimeve difunksionale. 

Aminoacidet që hyjnë në përbërjen e 

proteinave, janë aminoacide, grupi aminik 

është lidhur ne atomin e karbonit alfa - të 

një acidi karboksilik. 

Ne mund ta emërtojmë aminoacidin glicinë 

si acidi alfa-aminoacetik, e kështu me 

rradhë. 

CH 2 -COOH 

I 

NH 2 

Glicinë 

Një llojshmëri tjetër aminoacidesh mund të 

mendohen si derivate të glicinës me anë të 

zëvendësimit të një alfa - atom hidrogjen 

me grupe të tjera. 

Shumë aminoacide zotërojnë grupe 

hidrokarbonike jo polare në alfa - karbon, 

dhe të tjerë përmbajnë grupe që janë më 

polare. Disa bile kanë një grup shtojcë 

(plotësues) aminik ose karboksilik. Ne 

tabelën 3-1 tregohen strukturat e 22 

aminoacideve normalisht të gjetura në 

proteinat. Vetëm 20 nga 22 alfaaminoacidet 

e treguara në tabelë janë 

përdorur aktualisht në qelizat kur ato 

sintetizojnë proteinat. 

Aminoacidet klasifikohen në: 

a) neutrale (kur përmbajtja e grupeve –NH 2 dhe -COOH është e barabartë. 

b) bazike (kur përmbajtja e grupeve –NH 2 është më e madhe se e grupeve -COOH). 

c) acide (kur përmbajtja e grupeve -COOH është më e madhe se e - NH 2 . 

1.3. Veti te aminoacideve 

Aminoacidet në tërësi janë substanca të 

ngurta, me ngjyrë të bardhë, treten lehtë në 

ujë. Në përgjithësi kanë shije të ëmbël. 

Kanë t o të lartë të shkrirjes (mbi 200 o c). 

Aminoacidet sintetizohen nga bimët si dhe 

nga kafshët. Shumë organizma të kafshëve 

të larta nuk mund të sintetizojnë disa 

aminoacide të nevojshme për proteinat e 

tyre kështu ato i marrin aminoacidet 

nëpërmjet ushqimit. Këto aminoacide quhen 

esenciale ose të pazëvendësueshme, të cilat 

janë: valina, leucina, izoleucina, triptofani, 

treonina, metionina, lizina dhe fenilalanina. 

1.3.1. Aminoacidet si jone dipolare 

Përderisa aminoacidet përmbajnë një grup 

bazik ( _ NH2) dhe një grup acid (-COOH), 

ato janë amfotere, në gjendje të ngurtë të 

thatë, aminoacidet ekzistojnë si jone 

dipolare, një formë në të cilën grupi 

karboksil është prezent si një jon 

karboksilat – COO, dhe grupi amin është 

prezent si një grup amonium, + NH 3 .


33 

Forma mbizotëruese e aminoacidit në 

solucion varet nga pH, solucionet dhe 

natyra e aminoacidit. Në solucione të forta 

acide të gjithë aminoacidet janë prezent së 

pari si katione, në solucione të forta bazike 

ato janë prezentë si anione. Vlera e pH në të 

cilën sasia e aminoacidit në trajtën e jonit 

dipolar është maksimale quhet pike 

izoelektrike, pi dhe konçentrimet e anioneve 

dhe kationeve janë të barabarta. Në pikën 

izoelektrike aminoacidet kanë tretshmëri 

minimale. Secili aminoacid ka një pikë 

izoelektrike të veçantë. Forma kationike 

(mbizotëron në mjedis të fortë acid p.sh në 

pH=0) 

1.3.2. Vetitë kimike të aminoacideve 

Aminoacidet japin reaksione kimike që janë 

karakteristike për grupet funksionale 

aminike (-NH 2 ) dhe karboksilike (-COOH) si 

dhe karakteristike për pjesët e radikaleve 

që ata përmbajnë. 

1. Në mjedis acid, aminoacidet kur shëndrrohen në estere bashkëveprojnë me alkole 

HCl 

R - CH – COO- ---à Cl(R-CH - COOH) + HOCH 2 CH3 --> 

| | 

+ NH 3 NH 3 * 

Cl(R _ CH _ COOCH 2 _ CH 3 ) + H 2 O 

I 

NH 3 

2. Aminoacidet reagojnë me acidin nitror duke formuar hidroksiacide dhe N 2 . Nga sasia e-N 2 , të 

çliruar bazohet metoda e përcaktimit sasior të aminoacideve (Van Slyke). 

R-CH-COOH 

I 

NH2 + HONO ---> R-CH -COOH + N2 +H2 

I 

OH 

alfa – hidroksiacid 

3. Reduktimi. Aminoacidet duke vepruar me substanca reduktuese, 

reduktohen në aminoalkoole. 

R - CH - COOH + LiAIH 4 --->R -CH –CH 2 OH 

| 

NH 2 

Aminoalkool 

1.4. Aminoacidet (shtojce) 

Të gjitha aminoacidet përmbajnë C, H, O, 

dhe N, përveç këtyre elementeve kimike 

përmbajnë edhe S. Formula molekulare e 

aminoacideve është: 

R-CHNH 2 -COOH 

R- e zëvendëson mbetjen e aminoacideve që 

hyjnë në ndërtim të proteinave. Grupi 

anësor R është i lirë në vargje peptidike dhe


34 

ai e përcakton formën e proteinës në 

hapësirë, funksionin dhe aktivitetin e saj 

biologjik. Dallohen dy forma sterike të 

aminoacideve: forma L dhe forma D. 

Aminoacidet që i takojnë formës L gjenden 

në proteinë. Grupi amin, (-NH), te numri më 

i madh i aminoacideve, është i lidhur me 

atomin e karbonit, i cili gjendet afër grupit 

karboksil, përkatësisht, për atomin e 

karbonit. Këto aminoacide quhen alfaaminoacide. 

Atomi i karbonit, për të cilin 

është i lidhur grupi amin, është asimetrik, 

që do të thotë se aminoacidet janë 

komponime optikisht aktive, përveç 

aminoacidit më të thjeshtë – glicinës. Pra, 

kur aminoacidet gjenden në tretësirë, ato e 

kthejnë rrafshin e dritës së polarizuar. 

1 Klasifikimi i aminoacideve 

2 Klasifikimi kimik 

3 Klasifikimi biologjik 

4 Vetitë e aminoacideve 

5 Amforteriteti i aminoacideve 

6 Krijimi i lidhjes peptidike 

Klasifikimi i aminoacideve 

Mund të bëhet klasifikimi kimik dhe 

biologjik i aminoacideve. 

Klasifikimi kimik 

Në bazë të strukturës kimike aminoacidet 

ndahen në tri grupe: 

· Aminoacide alifatike (aciklike) 

· Aminoacide aromatike 

· Aminoacide heterociklike. 

Disa aminoacide alifatike kanë në 

molekulën e vet një grup amin dhe një grup 

karboksil (aminoacidet monoaminomonokarboksilike), 

p.sh. glicina, alanina, 

valina, etj. Disa të tjera përmbajnë një grup 

amin e dy grupe karboksile (aminoacidet 

monoamindikarboksilike), p.sh. acidi 

asparik, acidi glutaminik etj., kurse disa 

aminoacide të tjera të këtij grupi përmbajnë 

në molekulën e tyre grup –OH p.sh serina 

dhe tiroina, kurse cisteina, cistina dhe 

metoina përmbajnë në molekulën e vet 

sulfur. 

Kur është fjala për aminoacide ciklike, 

dallohen dy grupe: aminoacide izocilike, të 

cilat në molekulën e tyre përmbajnë unazën 

e benzolit (fenilalanina dhe tirozina) dhe 

aminoacide heterociklike, të cilat në 

molekulën e vet përmbajnë azot ose ndonjë 

element tjetër (triptofani, histidina, prolina 

dhe hidoksiprolina). 

Klasikimi biologjik 

Organizmi i njeriut është i aftë që disa 

aminoacide vetë t’i sintetizojë, kurse disa 

aminoacide, që nuk mund t’i sintetizojë, 

duhet t’i marrë përmes ushqimit, sepse 

janë të domosdoshme për jetë. Aminoacidet 

që mund t’i sintetizojë organizmi i njeriut 

quhen aminoacide joesenciale (aminoacide 

të zëvendësu-eshme), kurse aminoacidet që 

nuk mund ti sintetizojë quhen aminoacide 

esenciale (aminoacide të pazëvendësueshme). 

Vetitë e aminoacideve 

Aminoacidet kanë veti të ndryshme fizikokimike: 

aktiviteti optik, amfoteriteti, 

pjesëmarrja në reaksionet e ndryshme 

biokimike, krijimi i lidhjes peptidike etj. 

Aktiviteti optik- Aminoacidet janë 

komponime optikisht aktive (përveç 

aminoacidit më të thjeshtë- glicinës), sepse 

të gjitha përmbajnë atom asimetrik të 

karbonit. Pra, ato e kthejnë rrafshin e dritës 

së polarizuar. Atomi i karbonit, për të cilin 

është i lidhur grupi amin, është asimetrik


35 

bazik i aminoacidit dhe shprehet disocimi 

bazik i aminoacidit dhe shprehet disocimi i 

grupit karboksil. 

Figura 3.1 Fenilamina është një lloj 

aminoacidi 

Struktura e përgjithshme e aminoacideve 

jepet ne figurvn 3.2. Ku grupi R përfaqëson 

një grup specifik për çdo aminoacid. Në 

bazë të vetive kimike të këtij grupi 

aminoacidet klasifikohen në acide, bazike, 

polare dhe apolare. Grupi amin i një 

aminoacidi lidhet me grupin karboksil të një 

tjetri dhe eliminohet një molekulë uji. 

Lidhja mes dy aminoacideve quhet lidhje 

peptide. Një zinxhir aminoacidesh të lidhur 

me lidhje peptide quhet polipeptid dhe 

shumë polipeptide përbëjnë një proteinë. 

Amforteriteti i aminoacideve 

Në këtë rast aminoacidi do të ketë veti të 

acidit të dobët dhe me shtimin e bazës jep 

kripë. Nëse shtohet acidi, atëherë pengohet 

disocimi i grupit karboksil, për ç’arsye 

disocijohen si baza grupet amine të 

aminoacidit dhe me acid japin kripë. Nëse i 

shtohet formaldehidi tretësirës së 

aminoacidit, atëherë shkaktohet bllokimi i 

grupit amin, për ç’arsye aminoacidi 

disocohet si acid. Nëse bëhet titrimi me 

bazë (NaOH), atëherë mund të përcaktohet 

edhe numri i grupeve të lira karboksilike të 

aminoacideve. 

Ndikimi i acidit nitror- Acidi nitror e oksidon 

grupin amin dhe prej tij e liron azotin. Në 

këtë mënyrë prej sasisë së liruar të azotit 

mund të përcaktohet edhe numri i 

molekulave të aminoacideve në ndonjë 

përzierje. Aminoacidet reagojnë me CO 2 në 

inde dhe japin komponime karbamine. Në 

këtë parim hemoglobina e lidh CO 2 në inde 

dhe e çon deri në mushkëri. 

Proteina dhe aminoacidet (shtojce) 

Figura 3.2 . Struktura e përgjithshme e 

aminoacideve 

Nëse tretësirës së aminoacideve i shtohet 

ndonjë bazë e forte (siç është përmendur 

edhe me lart), atëherë pengohet disocimi 

Figura 3.2. a. Hemoglobina


36 

zinxhirit aminoacide është gjigante. 

Formimi i një proteine, si dhe ndërtimi i saj 

është e koduar me gjenin përkatës. 

Proteinat janë molekula që të gjitha qeniet 

njerëzore janë në gjendje t'i sintetizojnë nga 

atomi i karbonit (C). Proteinat janë molekula 

shumë të gjata, dhe përbëhen nga amino 

acidet që janë elementet përbërëse të 

proteinave. Proteinat janë elemente 

ndërtuese të organizmit tuaj, glucidet dhe 

lipidet janë gjithashtu të rëndësishme pasi 

që janë përbërës të organizmit. 

Figura 3.3. Pamje e proteinës së parë 

Mioglobinë 

1.5. Proteinat 

Janë lëndë organike, janë makromolekula 

të cilat kryesisht përbëhen nga elementet e 

karbonit, hidrogjenit, oksigjenit, azoti si dhe 

rrallë herë edhe prej sulfurit. Proteinat janë 

baza kryesore të qelizave. Ato jo vetëm që i 

japin qelizave një strukturë, por janë edhe 

makina molekulare, ku bëjnë transportimin 

e materieve, pompojnë jonet, i katalizojnë 

reaksionet kimike si dhe i njohin materiet 

sinjalizues. 

Elementet ndërtues për ndërtimin e 

proteinave janë proteinogjenet, gjegjësisht 

aminoacidet, të cilat përmes lidhjeve 

peptide krijohet një zinxhir. 

Tek njerëzit bëhet fjalë për 21 llojesh të 

aminoacideve, ku zinxhiri që përbëhet prej 

nën 100 aminoacide quhen dhe peptide dhe 

kur të krijohet zinxhiri më i gjatë atëherë 

mund të themi se bëhet fjalë për proteinë. 

Madhësia e një proteine sipas rregullës 

matet me kilo-Dalton (kDa). Proteina më e 

madhe tek njeriu është Titin dhe është diku 

3600 kDa, përbëhet nga më shumë se 

30.000 aminoacide dhe përmban 320 

proteindomene. Numri për nga dallimi i 

Proteinat janë furnizuesi i vetëm i azotit në 

organizëm që është i domosdoshëm për 

rritjen, dhe mbajtjen në jetë. Ato përtërihen 

pa ndalur, deri 250-300gr në ditë. Shpejtësia 

e përtëritjes ndryshon sipas proteinave. Ato 

plaken dhe fillojnë të shkatërrohen. Ky 

shkatërrim furnizon energji. 1gr proteine = 

4kalori(Kkal) 

1. Proteinat në trupin e njeriut 

2. Ekzistojnë më tepër se 10000 proteina 

3. Aminoacidet 

4. Vetitë 

Proteinat në trupin e njeriut 

Nevojat ditore varen nga pesha : llogaritet 

0.8-0.9 gr për 1 kilogram të peshës në ditë, 

me ndryshime në bazë të rëndësisë së 

aktivitetit muskulor. Për bodybuilding 

nevojat janë mesatarisht 1.5-2gr për 

kilogram,në ditë: 

Pesha juaj Proteina gjatë ditës 

(faktori 1.8 g/kg/ditë 

45kg 81 gr në ditë 

50kg 90 gr në ditë 

55 kg 99 gr në ditë 


65 kg 117 gr në ditë


37 






Nevoja për proteina ndryshon sipas: 

moshës, gjinisë, (gratë kanë më pak nevojë 

pasi që masa e tyre muskulore është më e 

vogël).Këto nevoja ditore plotësohen duke 

konsumuar dy ose tri here në ditë ushqim 

me origjinë kafshësh ose bimësh të pasur 

me proteinë. 

Ekzistojnë më tepër se 10000 proteina 

Proteinat me prejardhje bimore:Këto 

proteina janë prezentë në bishtaja (soja, 

qiqër etj.). Proteinat me origjinë bimore nuk 

kanë të gjitha aminoacidet esenciale (përveç 

sojës). Proteinat me prejardhje nga kafshët: 

Këto përmbajnë të gjitha aminoacidet e 

domosdoshme, dhe i gjejmë në mish, 

peshq, vezë dhe prodhime qumështi. 

Proteinat me prejardhje nga kafshët duhet 

të konsumohen çdo ditë për të plotësuar 

nevojat me aminoacide të domosdoshme. 

Proteinat "e nxjerrura": vinë nga vezët dhe 

nga soja, këto janë burimet e amino-acideve 

të kualitetit më të mirë. 

yndyrë),eventualisht me qumësht nga soja, 

lëng portokalli(lëshon një sekrecion që 

është i dobishëm për tretjen e proteinave 

nga organizmi (por të shmanget marrja në 

mbrëmje).Nga 1.8 deri në 2 g proteine për 

kilogram të peshës trupore të ndarë në 4-5 

ngrënie. Kujdes, shumë Vhey të shitur në 

treg përmbajnë më tepër përbërës (aminoacide, 

glutaminë, kreatinë etj), lexoni mirë 

përbërjen që të evitoni mbidozimin. 

Lidhja mes dy aminoacideve quhet lidhje 

peptide. Një zinxhir aminoacidesh të lidhur 

me lidhje peptide quhet polipeptid dhe 

shumë polipeptide përbëjnë një proteinë. 

Vetitë 

Për të matur peshën molekulare të 

proteinave duhen përdorur teknika mjaft të 

vështira një ndër të cilat është spektometria 

e masës. Proteinat janë komponime 

amofotere. Proteinat, në përgjithësi, nuk 

treten mirë në ujë, por formojnë tretësira 

koloideale, gjë që është në pajtim me 

natyrën e molekulave të tyre. Disa prej tyre 

treten në ujë (p.sh e bardha e vesë), ndërsa 

disa të tjerë në tretësira të holluara të 

acideve, bazave ose të kripërave të holluar. 

Tri burime kryesore te gatshme: Nga i 

bardhi i vesë, kazeina dhe vhey (hirra), kjo e 

fundit është më e njohur nga bodybuilderët. 

Këto prodhime ofrojnë përparësinë të 

ofrojnë proteinën pa materie yndyrore apo 

kaloritë që i shoqërojnë këto materie. 

Proteina Vhey Vhey është një proteinë e 

lactoserum-it, me prejardhje nga hirra 

(lactoserum), ideale për ta ndaluar 

katabolizmin (shkatërrimin e muskujve). 

Ajo tretet shpejtë nga organizmi. Ky burim i 

proteinave është i pasur me glutaminë. 

Është gjithashtu edhe një burim i 

shkëlqyeshëm i aminoacideve të degëzuara 

(ose në angl. BCAA Branched Chains Amino 

Acids), të domosdoshëm për rikuperimin e 

rritjes muskulore. 

Një proteinë që nuk preferohet të merret 

para se të flemë pasi nuk shpërndan gjatë 

kohës amino acide në trup. Në këtë rast 

preferohet kazeina ose proteina e vesë. Në 

mbrëmje: Së paku 3 orë pas darkës. 

Përzihet me qumësht(gjysmë yndyror ose 

me 0% yndyrë) ,eventualisht me qumësht 

nga soja, lëng portokalli (lëshon një 

sekrecion që është i dobishëm për tretjen e 

proteinave nga organizmi (por të shmanget 

marrja në mbrëmje). Nga 1.8 deri në 2 g 

proteine për kilogram të peshës trupore të 

ndarë në 4-5 ngrënie.


38 

2. Struktura, përftimi lidhja në molekulat e 

proteinave 

Lidhjet amidike që bashkojnë alfaaminoacidet 

në polipeptide dhe proteina 

janë quajtur lidhje peptidike ( -CO -NH - ). 

Aktualisht, si proteinat dhe polipeptidet janë 

poliamide. Peptidet e formuara nga 2, 3, 4 

etj., amino acide quhen përkatësisht dy, tri 

tetar polipeptide. Molekulat e proteinave 

përbëhen nga një ose disa vargje 

polipeptidike. Emërtimi i peptideve bëhet 

duke i shtuar mbrapashtesen "il 

aminoacidit që merr pjesë në lidhjen 

amidike me grupin karboksil kurse 

aminoacidi që vepron me grupin amin e 

ruan emrin e tij. 

O O 

| | | | 

NH 2 CH 2 C - HNCHCOH 

I 

CH 

/ \ 

CH 3 CH 3 

Glicil - valina 

2.2. Përcaktimi i strukturës së 

polipeptideve dhe proteinave 

Për të përcaktuar strukturën e saktë të një 

polipeptidi apo të një proteine duhet të 

sqarohen: 

1. Aminoacidet që marrin pjesë në përbërjen 

e saj. 

2. Aminoacidet që ndodhen në të dyja skajet 

e zinxhirit polipeptidik. 

3. Radha (sekuenca) e lidhjes së aminoacideve 

në vargun polipepetidik. 

1. Përcaktimi i Aminoacideve që hyjnë në 

përbërje të proteinave ose polipeptideve 

bëhet duke e hidrolizuar atë plotësisht me 

acide ose baza për 24ore. Në hidrolizatin e 

formuar përcaktohen aminoacidet me anë 

të kromatografisë. Teknikat e përdorura, 

bazohen në parimin e kromatografisë së 

eluimit, qe thjeshtëzon mjaft këtë problem 

dhe bile lejon solucionin e saj të jetë 

automat. 

Analizeri automatik i aminoacideve bazohet 

në përdorimin e polimereve të patretshme 

që përmbajnë grupe sulfonate, të quajtura 

rezina të këmbimit - kationik. Nëqoftë se 

një solucion acidi që përmban një përzierje 

amino acidesh kalon nëpërmjet një kolone 

të paketuar me rezin të këmbimit - kationik, 

aminoacidet do të absorbohen nga rezina 

për shkak të forcës tërheqëse midis 

grupeve sulfonate të ngarkuara negativisht 

dhe aminoacideve të ngarkuara pozitivisht. 

Fuqia e absorbimit do të ndryshojë nga 

baziciteti i secilit amino acid, ato që janë më 

bazike do të absorbohen më fort. Nëqoftëse 

kollona shpëlahet me një solucion bufer në 

një pH të dhënë, secili aminoacid do të 

ç’vendoset me shpejtësi të ndryshme duke 

u veçuar nga njëri tjetri. Në fund të kollonës 

eluiti përzihet me ninhidrinë, një reagjent 

që vepron me shumicën e aminoacideve për 

të dhënë një derivat me ngjyrë violet. 

Analizeri i aminoacideve është projektuar 

për të matur absorbimin e eluatit ( L .max 

570nm) në mënyrë të vazhdueshme dhe 

regjistron këtë absorbim si funksion i 

volumit të rrjedhjes. 

2.2. Përcaktimi i Amino- acideve 

N-sakjore dhe C- skajore 

Një nga fundet e polipeptidit përfundon me 

një mbetje amino acidi që ka një grup NH 2 - 

të lirë, tjetri përfundon me një mbetje 

aminoacidi me një grup - COOH të lirë. Këto 

dy aminoacide janë quajtur respektivisht 

mbetja N- skajore dhe mbetja C- skajore. 

Një metode shumë e dobishme për 

përcaktimin e mbetjes të aminoacidit N- 

skajor, e quajtur metoda Sanger është 

bazuar në përdorimin e 2,4 - 

dinitrofluorbenzen (DNFB).


39 

H 2 N – CHCO – (NHCHCO)n- NHCH COOH 

| | 

R 

R 

Mbetje N-skajore 

Mbetje C-skajore 

* Kjo metode u vu në zbatim për herë të 

parë nga Friderich Sanger i Universitetit të 

Kembrixhit në 1945. Ai përdori këtë 

procedurë në përcaktimin e radhës 

(vazhdimësisë) së amino acideve të 

insulinës dhe fitoi çmimin Nobel në 1958. 

Kur një polipeptid ose proteine trajtohet me 

DNFB në solucion mesatar bazik formohet 

dinitrofenilpolipeptidi, i cili kur hidrolizohet, 

jep dinitrofenil aminoacidin N- skajor (i cili 

identikohet) dhe përzierjeve e aminoacideve 

të tjera. 

Një metodë e dytë e analizës N- skajore 

është degradimi Edman (zhvilluar nga Pehr 

Edman i Universitetit të Lund, Suedi). Kjo 

metodë është më e mirë se e para, sepse 

krijon mundësi për të përcaktuar 

automatikisht jo vetëm aminoacidin N- 

skajor, por edhe amino-acidet fqinje me të. 

Degradimi Edman është bazuar në 

reaksionin midis grupit aminik N-skajor të 

polipeptidit dhe izotiocianatit të fenilit. Kur 

produkti i formuar trajtohet me acid, mbetja 

aminoacide N-skajore zbërthehet si një 

feniltiohidantoin. 

Produkti mund të identifikohet me anë të 

krahasimit me feniltiohidantoin e përgatitur 

nga aminoacidet standarde. Polipeptidi 

që mbetet mbas degradimit të pare Edman i 

nënshtrohet rishtazi një degradimi tjetër, e 

kështu me radhë çdo aminoacid zbulohet 

automatikisht mbasi ai është ç’vendosur. 

Amino acidet C- skajor mund të identikfikohen 

krahas metodave kimike, edhe duke 

përdorur metodat enzimatike, si hidrolizën 

e pjesshme me karboksi-peptidazë. Këto 

enzima në mënyrë specifike katalizojnë 

hidrolizën e lidhjeve amidike të mbetjes së 

amino acidit që përmban një grup - COOH 

të lirë, duke e çliruar atë si një aminoacid të 

lirë. Një karboksi peptidazë do të vazhdojë 

të sulmoje zinxhirin polipeptid që mbetet 

duke këputur mbetjet C skajore, si rrjedhim 

në hidrolizat, aminoacidi që do të ndodhet 

në sasi më të mëdha është aminoacidi C- 

skajor. 

hidrolize 

CO - NH- CH - CO NH -CH _ COOH ---à 

| | 

R 

R 

-CO - NH-CH- COOH + H2N- CH - COOH 

| | 

R 

R 

Aminoacid i lire 

Duke përdorur acide të holluara ose 

enzima, ne përpiqemi të thyejmë zinxhirin 

polipeptidik në fragmente të vogla të cilat 

ne mund ti identifikojmë duke përdorur 

DNFB ose degradimin EDMAN. 

Le te marrim një shembull: Na është dhënë 

një pentapeptid i njohur që përmban valine 

(dy mbetje) leucine (një mbetje), histidinë 

(një mbetje), dhe fenilalaninë (një mbetje"). 

Me këtë informacion ne mund të shkruajmë 

"formulën molekulare" të një proteine në 

mënyrën e poshtë shënuar, e cila tregon që 

vazhdimësia e aminoacideve është e 

panjohur. Val 2 ,Leu, His, Phe. 

Atëherë le të supozojmë që duke përdorur 

2,4 - dinitrofluorobenzen dhe karboksipeptidaze 

, ne zbulojmë që valina dhe 

leucina janë mbetje N- skajore dhe C- 

skajore, pra mund të vazhdojmë: Val (Val, 

His, Phe) Leu 

Por radha e tre ainino acideve jo skajore 

është akoma e panjohur. Pas kësaj 

pentapeptidi i nënshtrohet hidrolizës 

parciale acide dhe marrim dipeptidet e 

poshtëshënuara. (Ne gjithashtu mund të


40 

marrim aminoacide të veçanta dhe pjesë 

më të mëdha, tripeptide dhe tetrapeptide). 

Val. His + His. Val + Vai. Phe + Phe.Leu 

Por radha e lidhjes së aminoacideve duke 

përdorur degradimin Edman ose karboksipeptidazat 

bëhet jo praktike për proteina 

apo polipeptide të madhësive të konsiderueshme, 

prandaj në fillim këto i 

nënshtrohen hidrolizës parciale 

Pikat e përkimit të dipeptidit (psh His, Val 

dhe Phe) na tregon ne që pentapeptidi mund 

të ketë qenë Val. His. Val. Phe. Leu. 

2.3. Krijimi i lidhjes peptidike 

Kjo është vetia më e rëndësishme biokimike 

e aminoacideve, sepse mundëson lidhjen e 

aminoacideve midis tyre, me këtë rast një 

aminoacid reagon në grupin amin të 

aminoacidit tjetër, dhe krijohet lidhja 

peptidike. 

Komponimi që krijohet me lidhjen e dy 

aminoacideve quhet dipeptid, me lidhjen e 

tri aminoacideve të njëjta ose të ndryshme 

krijohet tripeptidi e kështu me rashë. Me 

lidhjen e shumë peptideve krijohet 

komponimi që dë të jetë oligopeptid ose 

molekulë proteinike, që varet nga numri i 

aminoacideve. 

Në oligopeptide bëjnë pjesë molekulat e 

ndërtuara prej 2-10 aminoacidesh, në 

polipeptide ato të ndërruara prej 10-100 

aminoacidesh, në proteina ato të ndërtuara 

prej më shumë se 100 aminoacidesh. 

Peptidet 

Peptidet janë komponime organike të 

përbëra prej një numri të vogël 

aminoacidesh, të cilat janë të lidhura mes 

vete me lidhje peptidike. Prandaj, me 

hidrolizën e peptideve si produkte të fundit 

fitohen aminoacidet. Sipas numrit të 

aminoacideve, që marrin pjesë në ndërtimin 

e molekulës, peptidet ndahen në: 

· dipeptide- të ndërtuara prej 2 

aminoacidesh; 

· tripeptide- të ndërtuara prej 3 

aminoacidesh; 

· tetrapeptide- të ndërtuara prej 4 

aminoacidesh etj. 

Peptidet të cilat i kanë të ndërtuara 

molekulat prej 2-10 aminoacidesh, quhen 

oligopeptide. Molekulat e peptideve, të 

ndërtuara prej 10-100 aminoacidesh, quhen 

polipeptide. Peptidet të cilat i kanë 

molekulat më shumë se 100 aminoacidesh, 

quhen proteina. Funksioni i molekulës 

peptidike varet nga numri, lloji dhe renditja 

e aminoacideve. 

Peptidet dallohen prej proteinave, jo vetëm 

nga numri i aminoacideve, që merr pjesë në 

ndërtimin e molekulës së tyre, por edhe për 

atë se peptidet treten në ujë, kalojnë nëpër 

membranën e celofanit etj. Oligopeptidet 

dhe polipeptidet fitohen edhe në trakt 

digjestiv pas zbërthimit parcial të 

proteinave. Mirëpo, ekzistojnë edhe oligo 

dhe polipeptide natyrore që kanë rol të 

caktuar fiziologjik. Ja disa prej tyre: 

Glutationi 

Glutationi është një tripeptid i (i ndërtuar 

nga 3 aminoacide) i ndërtuar prej acidit 

glutaminik, cisteinës dhe glicinës. Glutationi 

ka rol të rëndësishëm në organizëm. Merr 

pjesë në proceset oksido-reduktuese si 

transportues i hidrogjenit. 

Insulina 

Insulina është peptid-hormon. Gjendet në 

pankreas dhe e ul sasinë e sheqerit në gjak. 

Molekula e saj është e ndërtuar prej 51 

aminoacidesh, prandaj bën pjesë në 

polipeptide. Insulina prodhohet në Ishujt e 

Langerhansit (lat. Insula-ishull). Me sasinë 

e zvogëluar të insulinës shkaktohet 

sëmundja e njohur diabetes melitus, 

sëmundja e sheqerit.


41 

Glukagoni 

Glukagoni hormoni tjetër i pankreasit është 

polipeptid i ndërtuar nga 29 aminoacide. Ka 

veprim të kundërt me insulinën. Ai e rrit 

sasinë e sheqerit në gjak, duke stimuluar 

zbërthimin e glikogjenit në mëlçi dhe në 

muskuj. 

Për nga struktura, në peptide bëjnë pjesë 

edhe disa antibiotikë, si penicilina, 

gramicina, aktinomicina etj. Edhe shumë 

helme bimore e shtazore bëjnë pjesë në 

peptide. Kështu p.sh. helmet e izoluara nga 

kërpudhat- amantina dhe falodina bëjnë 

pjesë në oligopeptide, sepse molekulat e 

tyre janë të ndërtuara prej 77 aminoacidesh. 

Në helmin e bletës gjenden polipeptide të 

ndryshme, të cilat janë të ndërtuara prej 18- 

26 aminoacidesh. Helmet e gjarpërinjve po 

ashtu përmbajnë polipeptide të ndryshme. 

2.4. Sinteza e Polipeptideve 

Sinteza e një lidhjeje amidike është 

relativisht një sintezë e thjeshtë, por për të 

realizuar sintezën e polipeptideve apo të 

proteinave, është e domosdoshme që 

grupet –NH 2 dhe -COOH të amino acideve që 

marrin pjesë në lidhjen peptidike të 

aktivizohen, kurse grupet e tjera të 

mbrohen. Mbrojtja e grupit aminik të 

aminoacidit të parë realizohet përpara (me 

parë) se ai të veproje me aminoacidin e 

dytë. Grupi mbrojtës duhet të zgjidhet me 

kujdes sepse mbasi ne kemi sintetizuar 

lidhjen amidike midis aminoacidit të parë 

dhe të dytë ne duhet të ç’vendosim grupin 

mbrojtës pa pasur pasoja në lidhjen e re 

amidike. 

Mbrojtja e grupit karboksil, realizohet duke 

e shëndruar atë në ester me anë të 

bashkëveprimit me alkool metilik, benzilik e 

tjerë. 

Përsa i përket aktivizimit të grupeve 

aminike, ajo realizohet duke i shëndërruar 

ato në derivate të fosforilizuara, ndërsa 

aktivizimi i grupit karboksil| realizohet duke 

e shndërruar atë në një acil halogjenur (- 

Co-hal) 

2.4.1. Struktura primare, sekondare, 

terciare, kuaternare e proteinave. 

Studimi i strukturës së proteinave 

realizohet nga pikëpamja e nivelit të 

organizimit të strukturës parësore, 

dytësore, tretësore, katërsore të proteinave. 

Siç kemi përmendur më sipër molekulat e 

proteinave përbëhen nga vargje polipeptidike. 

Struktura parësore për polipeptidin dhe 

proteinën paraqet mënyrën dhe radhën e 

bashkimit të aminoacideve në vargje 

peptidike. 

Studimet e shumta kanë treguar se 

struktura parësore përcaktohet kryesisht 

nga informacioni gjenetik dhe mjedisi 

qelizor. Informacioni gjenetik , pra, renditja 

e caktuar e nukelotideve në molekulën e 

AND-së dhe si pasojë të m-ARN-së, 

përcakton renditjen e amino acideve në 


Nga ana tjetër, dihet se nuk ekziston 

informacion gjenetik në AND-në dhe m- 

ARN-në, për renditjen e cistinës, por vetëm 

të cisteinës. Por, megjithatë ekzistojnë 

shumë proteina që kanë vargun polipeptidik 

të lakuar në vende të ndryshme, për shkak 

të formimit të urave dysulfurore -S-S- të 

cistinës. Këto lidhje, mund të formohen në 

sajë të ndikimit të mjedisit që rrethon 


Lidhje të tilla disulfurore mund të formohen 

jo vetëm brenda një vargu polipeptidik por 

edhe ndërmjet dy vargjeve polipeptidike të 

ndryshme, si psh. në rastin e insulinës. Ajo 

përbëhet nga dy vargje polipeptidike, vargu 

A (21 amino acide) që ka një urë disulfurore 

brenda tij dhe vargu B (30 amino acide). 

Midis dy vargjeve A dhe B formohen dy ura 

dysulfurore (-S-S-)


42 

Teknika më e rëndësishme eksperimentale 

e përdorur në sqarimin e strukturave 

sekondare të proteinave është analiza e 

rrezeve X*. 

Kur rrezet- X kalojnë nëpër një substancë 

kristaline ato prodhojnë modele difraksioni. 

Analiza e këtyre modeleve tregon një 

përsëritje të rregullt të njësive strukturale 

të veçantë me distanca specifike të 

përcaktuara midis tyre, të quajtura distanca 

të përsëritjes. Analiza e rezeve -X zbuloi që 

zinxhiri polipeptidik i një proteine natyrale 

mund të bashkëveprojë me veten në dy 

mënyra: përmes formimit të një flete të 

palosur dhe një alfa-heliks. 

Të kuptosh se si këto bashkëveprime 

ndodhin, le të shikojmë së pari, se çfarë 

analiza e rrezeve -X ka zbuluar rreth 

gjeometrisë të vetë lidhjes peptidike. 

Lidhjet peptidike tentojnë të marrin një 

gjeometri të tillë që 6 atomet e lidhjes 

amidike janë koplanare shtrihen në të 

njëjtin plan, në mënyrë të tillë që atomi i 

oksigjenit te grupit karbonil dhe atomi i 

hidrogjenit te grupit -NH- të jenë në 

pozicion trans në raport me njëri tjetrin. 

Nismëtare në analizën e rrezeve -X të 

proteinave ishin dy shkencëtare amerikane, 

Linus Pauling dhe Corey. Duke filluar ne 

1939, Pauling dhe Corey filluan një seri të 

gjatë studimesh të konformacioneve të 

zinxhirëve peptidik. Së pari, ato përdoren 

kristalet e aminoacideve të veçante. Mbas 

kësaj peptidet, dipeptidet e kështu me 

radhe. Duke u ç’vendosur nga molekulat më 

të mëdha në më të mëdhatë dhe duke 

përdorur modele molekulare të ndërtuara 

saktësisht, ato ishin të aftë të të kuptonin 

strukturat sekondare të proteinave, për 

herë të parë. 

Lidhja karbon-azot e lidhjes amidike është 

veçanërisht e shkurtër, që tregon se 

kontributet e rezonancës të tipeve të 

treguara me poshtë janë të rëndësishme. 

Lidhja karbon-azot, si rrjedhim, ka 

karakterin e lidhjes së dyfishtë, që nuk 

mund të rrotullohet lirisht rreth boshtit të 

saj. Rrotullimet e grupeve bashkëngjitur 

azotit amidik dhe karbonit karbonil janë 

relativisht të lira, megjithatë, dhe këto 

rrotullime lejojnë zinxhirin peptidik të 

formojnë konformacione të ndryshme. 

Pra vargu polipeptidik mund të paraqitet në 

formën e një sërë planesh të lidhjeve 

peptidike të ndara nga grupe metilenike 

përbërës -CHR- 

Lidhjet hidrogjenore ndërmolekulare që 

formohen midis atomit të oksigjenit të 

karbonilit dhe hidrogjenit të grupit iminik të 

çdo amino acidi të tretë në zinxhir çon në 

konfiguracionin G -heliks. Rreth 3.6 amino 

acide janë përfshirë në çdo rrotullim, 

kështu që lidhjet hidrogienore janë afërsisht 

paralel me aksin e heliksit. 

Radikalet R të amino acidit shtrihen jashtë 

heliksit. Alfa -heliksi është një shembull i 

rëndësishëm i strukturës sekondare të 

proteinave 

Struktura alfa-heliks është gjetur në shumë 

proteina mbizotëruese e zinxhirëve 

polipeptidik të proteinave fijezore sikurse 

miozines, proteina e muskujve, dhe alfakeratines, 

proteina e flokëve etj. 

Një tjetër konformacion i proteinës është 

njohur si beta- fletë e palosur ose beta - 

konfiguracion zinxhiri polipeptidik është 

shtrirë në një organizim zig - zak. Zinxhirët 

paralel bashkohen midis tyre me lidhje 

hidrogienore ndërzinxhirore. 

Radikalet e amino acideve shtrihen sipër 

dhe poshtë kësaj strukture . Kjo është 

strukturë mbizotëruese e fijeve të 

mëndafshit (48%, glicine, 38% serine dhe 

mbetje alanine).


43 

Në përgjithësi struktura dytësore është çdo 

përdredhje e rregullt e periodike e vargut 

polipeptidik. 

Jo të gjithë zinxhirët peptidik mund të 

ekzistojnë në një formë alfa- heliks. 

Prezenca e mbetjeve të prolinës ose 

hidroksiprolinës në zinxhirët polipeptidik 

prodhon një tjetër efekt goditës, sepse 

atomet e azotit të këtyre aminoacideve janë 

pjesë e unazave 5 atomike, grupet e lidhura 

me azotin - lidhja alfa - karbon nuk mund të 

rrotullohet në mënyrë të mjaftueshme të 

lejojë një strukturë alfa -helike. 

Kudo që prolina ose hidroksiprolina ndodhin 

në ne zinxhir peptidik , prezenca e tyre 

shkakton një nyje ose një kthese dhe 

ndërpret alfa –zinxhirët polipeptidik të 

proteinave globulare (e lëmshosur) psh. 

hemoglobina, ribonukleaza, cx- kimotripsina 

dhe lizozima përmbajnë segmente të 

alfa - heliksit dhe segmente spirale të 

rastësishme. Prolina dhe hidroksiprolina 

janë gjetur shpesh në ato segmente të 

strukturës ku konfiguracioni ndryshon. 

Struktura terciare e proteinave është e 

formës tredimensionale që rezulton nga 

palosja e mëtejshme e zinxhirëve 

polipeptidik G të saj, palosje të 

mbivendosura në dredhat (lak i një 

spiraleje) e - heliksave. Këto palosje nuk 

ndodhin në mënyrë të rastësishme te 

ambientit ato ndodhin në një mënyrë të 

veçantë - një mënyrë që është 

karakteristike e një proteine të veçantë dhe 

një mënyrë që është shpesh shumë e 

rëndësishme në funksionin e saj. 

Një shumëllojshmëri forcash janë përfshirë 

në stabilizimin e strukturave terciare që 

përfshijnë lidhje bisulfide të strukturës 

primare, si dhe lidhjet hidrogjenore, lidhjet 

jonike [midis radikaleve të ngarkuara 

pozitivisht dhe atyre te ngarkuara 

negativisht (COO-), lidhjet hidrofobe 

ndërmjet radikaleve të amino acideve. 

Radikalet e amino acideve të vargut 

polipeptidik veprojnë edhe me molekulat e 

ujit të mjedisit qelizor, si pasoje formohen 

lidhje polare (elektrovalente ose 

hidrogienore). Kurse radikalet hidrofobe 

veprojnë ndërmjet tyre me anë të forcave 

vandervalsiane (ndermolekulare) dhe 

bashkohen ndërmjet tyre duke ju shmangur 

molekulave të ujit. Kjo bën që vargu 

polipeptidik të marrë një formë lëmshi, ku 

në brendësi të tij gjenden radikalet 

hidrofobe kurse në sipërfaqe priren 

radikalet hidrofile të lidhura me dipolet e 

ujit. 

Proteinat globulare të tretshme tentojnë të 

jenë shumë më të palosura se proteinat 

fibroze (fijore). Kjo përbën strukturën 

tretësore të proteinave të mioglobinës. 

(Fig.3. 4 ). Mioglobina dhe hemoglobina 

ishin proteinat e para, që ju nënshtrua 

analizës me rrezeve - x*. Ky studim u krye 

nga J.C Kendreë dhe Max Perutz në 

Universitetin e Kembrixhit në Angli (ata 

morën çmimin Nobel ne 1962) 

Figura 3.4. Struktura tre dimensionale e 

mioglobinës (strukture sekondare dhe 

terciare)


44 

Proteinat globulare përbëhen nga disa 

vargje polipeptidik ose nën njësi, të njëjta 

ose të ndryshme, secila prej tyre me 

strukturë parësore, dytësore e tretësore. 

Këto vargje (nën njësi) lidhen midis tyre me 

lidhje hidrogjenore, jonike, dysulfurore, 

vandervalsiane. Kjo përbën strukturën 

katërsore. 

Strukturë katvrsore ka p.sh hemoglobina. 

Ajo përbëhet nga dy çifte të dy proteinave të 

ndryshme, secila prej tyre ka përmasat dhe 

strukturën e miglobinës dhe secila 

përmban nga një molekulë heme (proteidnike). 

Të katër vargjet polipeptidik të 

hemoglobinës janë vendosur në mënyrë të 

tillë që t'i japin asaj formën sferike. 

Konformacioni i molekulës së proteinës 

ruhet në sajë të lidhjeve të dobëta, të 

formuara në strukturën dytësore, tretësire 

nga bashkëveprimi i strukturës parësore të 

proteinës me mjedisin rrethues. Po të 

ndryshojë përbërja e mjedisit natyror të 

proteinës, atëherë këto lidhje të dobëta 

mund të prishen. 

Kështu proteina nën ndikimin e nxehtësisë, 

acideve, bazave të disa tretësirave organike 

rrezeve ultraviolet, ose streseve mekanike 

pësojnë një shndërrim të pakthyeshëm që 

quhet denatyrim. 

Ushqimi i gatuar (ndryshimi që pëson e 

bardha e vezës kur ngrohet) është një 

proces denatyrimi. 

Konsekuenca më e rëndësishme e 

denatyrimit është që proteina humbet 

aktivitetin biologjik karakteristik të saj. 

Denatyrimi zakonisht është ireversibël, dhe 

prek strukturën dytësore, tretësire dhe 

katersore të proteinave, por nuk prek lidhjet 

kovalente (peptidike) dmth renditjen e 

amino acideve në vargun polipeptidik). Me 

denatyrimin e proteinave janë të lidhura 

procese te tilla sikurse vyshkja e bimëve, 

humbja e fuqisë mbirëse, ose konservimi i 

frutave e perimeve në ene me formalinë. 

Disa nga konceptet më të rëndësishme për 

aminoacide, proteinat, enzimat 

1. Amino acidet janë substanca të cilat 

përmbajnë dy grupe funksionare - NH 2 e - 

COOH. Amino acidet ekzistojnë në formën e 

një dipoli. 

2.Aminoacidet esenciale (të pazëvendësueshme) 

nuk sintetizohen nga organizmi i 

gjallë, por merret i gatshëm nëpërmjet 

ushqimit. pH i mjedisit në të cilin arrihet 

barazimi i ngarkesave pozitive me ato 

negative të molekulës së proteinës quhet 

pH i pikës izoelektrike (PI). Përderisa amino 

acidet përmbajnë një grup bazik (-NH 2 ) dhe 

një grup acid (-COO) ato janë amfotere. 

3. Në vetitë e amino acideve interes të 

veçantë paraqesin shëndrimet e tyre në 

organizëm si veprimi i baktereve të zorrëve 

e tjerë. 

4. Për përcaktimin e strukturës së 

polipeptidit ka rëndësi caktimi i amino 

acideve N- dhe C- skajore. Proteinat 

karakterizohen nga struktura primare, 

sekondare, terciare dhe kuartenare. 

5. Enzimat apo katalizatoret biologjik 

ndahen ne dy grupe: Enzimat proteina dhe 

enzimat - proteide. Enzimat- proteina janë 

të përbëra vetëm nga amino acide, kurse 

enzimat - proteide përveç proteinës që 

quhet apoenzim përmbajnë edhe një 

substancë jo proteinore që quhet grup 

prostetik apo koenzim. 

6. Enzimat emërtohen me anë të shtimit të 

mbaresës -aza- në rrënjën që tregon 

funksionin e saj ose substrati në të cilën ajo 

vepron. 

7. Karakteristikat më të rëndësishme të 

enzimave janë: specificiteti dhe selektiviteti 

i lartë i tyre, pH, temperatura e substratit 

optimal.


45 

3. Acidet nukleike 

Acidet nukleike janë të rëndësisë esenciale, 

sepse ato luajnë rolin kryesor në ruajtjen e 

informacionit gjenetik dhe në biosintezën e 

proteinave. Acidet nukleike janë përbërje 

polimere, makromolekulat e të cilave 

përbëhen nga lidhja ndërmjet tyre e një 

numri të madh nukleotidesh që 

përfaqësojnë njësi të thjeshta monomere. 

Nukelotidet ka raste, kur në trajtë të 

shkëputur, sikurse ATF kryejnë edhe rol të 

rëndësishëm, sepse te ato grumbullohet 

energjia e cila lirohet nga shpërbërja e 

lidhjeve makroenergjike fosfatike, energji e 

cila shërben për zhvillimin e shumë 

proceseve me karakter biosintetik. 

Ekzistojnë dy tipe të acidit nukleik: acidi 

ribonukleik (ARN) dhe acidi dezoksiribonukleik 

(ADN): fillimisht para trajtimit të 

acideve nukelike duhet të trajtohet 

struktura dhe natyra e nukleotideve dhe e 

pjesëve të tyre ndërtuese 

Nukleotidet dhe nukleozidet 

Nga zbërthimi i acideve nukleike formohen 

njësitë monomerike, të quajtura nukleotide. 

Nga hidroliza e plotë e një nukleotidi 

formohet: 

1. Bazë heterociklike, purine ose pirimidinë. 

2. Monosakarid me pesë atome karboni, D- 

ribozë ose 2-dezoksi-D-ribosë. 

3. Jon fosfat 

Pjesa qendrore e nukleotidit është 

monosakaridi i cili gjithmonë është i 

pranishëm si unazë pesëkëndëshe 

furanozike. 

Baza heterociklike e nukleotidit është kapur 

te C- l i ribozit ose dezoksiribozit nëpërmjet 

lidhjes N- glukozidike dhe kjo lidhje 

gjithmonë është beta. Grupi fosfat i një 

nukleotidi është i pranishëm si ester fosfat 

dhe mund të kapet te C-5 ose C-3. (Në 

nukleotidet karbonet e monosakaridit janë 

shënuar me numra prim si psh 1' , 2' , 3' e 

kështu me rradhë). Ç’vendosja e grupit 

fosfat nga nukleotidi e shndërron atë në 

nukleozid. 

Nukleozidet që përftohen nga ADN 

përmbajnë 2-dezoksiribozin dhe një nga 

katër bazat heterociklike ose adenine (A), 

guaninë (G), citozinë (C), ose timinë (T).


46 

Ndërsa, nukleozidet e përftuara nga ARN përmbajnë D- riboz si komponent të tyre shoqëror 

dhe adenine, guaninë, citozinë ose uracil si bazë të tyre heterociklike. Siç shihet këto baza janë 

derivate të pirimidinës dhe purinës. 

Nukleozidet mund të përftohen edhe me 

hidrolizën e vetë acideve nukleike. 

Nukleozidet e ARN janë citidina, uridina, 

adenozina dhe guanozina. 

Nukleotidet janë estere monofosfatike të 

nukleozideve dhe janë quajtur acidi uridilik, 

acidi citidilik etj. 

Për ADN, komponenti sheqerik është 2'- 

dezoksiribozi ndërsa bazat heterociklike 

janë të njëjta, por që timina zëvendëson 

uracilin. Nukleotidet e tilla janë quajtur 

acidi 2' dezoksitimidilik, acid 2' 

dezoksicitidilik etj. 

Nukleotidet dhe dezoksinukleotidet janë 

njësi monomerike të acideve nukleike dhe 

dezoksinukleik, të specifikuara si acide 

ribonukleike (ARN) dhe acide dezoksiribonukleik 

(ADN) për të shprehur praninë e 

ribozit ose të dezoksiribozit. Nukleotidet që 

janë gjetur me shpesh tek ARN janë: acidi 

adenilik (AMP), acidi guanilik (GMP), acidi 

citidilik (CMP) dhe acidi uridilik (UMP). 

Acidet dezoksiribonukleik janë të ndërtuara 

kryesisht nga katër dezoksinukleotidet: 

Acidi 2' - dezoksiadenilik, (d AMP). 

Acidi 2' - dezoksiguanilik (dGMP), 

Acidi 2' - dezoksicitidilik (dCMP), 

Acidi 2' - dezoksitimidilik (dTMP). 

Acidi dezoksiribonukleik (ADN) dhe acidi 

ribonukleik (ARN) 

Nga bashkëveprimi i nukleozideve me 

mbetje të acidit fosforik me pjesëmarrjen e 

grupit OH të karbonit te 5' të nukleozidit me 

grupin OH të mbetjes së acidit fosforik 

shkëputet një molekulë ujë dhe formohen 

nukleotidet. Nukleotidet njëfosforike mund 

të lidhen në vargje njëri me tjetrin, në këtë 

rast përftohen polinukleotide. 

Lidhja e nukleotideve njëri pas tjetrit bëhet 

me anë të lidhjes ester që formohet midis 

grupit OH të karbonit të tretë të pentozit 

(ribozë ose dezoksiribozë) të nukleotidit të 

parë dhe grupit OH të mbetjes së acidit 

fosforik të nukleotidit të dytë. Le të 

përshkruajmë strukturën e një dinukleotidi 

të formuar nga acidi adenilik dhe acidi 

citidilik. 

Acidi dezoksiribonukleik (ADN) gjendet në 

bërthamë të të gjitha qelizave dhe është 

molekula në të cilën janë grumbulluar 

informatat gjenetike. Sekuenca e bazës 

gjatë vargut të ADN përmban informacionin 

gjenetik. Kjo sekuencë e bazave mund të 

përcaktohet me anë të teknike të bazuar në 

hidrolizën selektive enzimatike. 

Struktura sekondare e ADN është mjaft e 

rëndësishme, pasi nëpërmjet saj realizohet


47 

ruajtja e informacioneve gjenetike. Dy 

shkencëtarë të mëdhenj Vatson dhe Crick, 

ne vitin 1953, në saje të analizës 

rentgenografike kanë postuluar një 

strukturë për ADN, e cila është e përbëre 

nga dy vargje të acidit dezoksiribonukleik në 

konformacion të heliksit të dyfishtë. Sipas 

këtij modeli, dy vargjet e acideve nukleike 

janë mbajtur bashkërisht në lidhje 

hidrogjenore në mes të çiftit të bazave në 

skaje opozitare. 

Çiftet e bazave janë në brendësi të heliksës 

dhe perpendikulare ndaj boshtit të heliksi, 

ndërsa vargu mëmë sheqer - fosfat është 

jashtë heliksit si në Figura 3. 5 dhe Figura 

3.6. 

Figura 3. 5. Ndërtimi i përgjithshëm e një 

prerjeje të ADN-së 

Figura 3. 6. Pamje e vargjeve te ADN-ja


48 

Duke përdorur modele molekulare, kanë 

vërejtur që distanca e brendshme e heliksit 

të dyfishtë është e tillë që lejon vetëm lidhje 

hidrogjenore të tipit purinë - pirimidinë në 

mes të çifteve të bazës 

Informacioni gen"it" përçohet nga një qelizë 

në tjetrën me anë të një procesi të quajtur 

replikim i ADN. 

Acidi ribonukreik është i ngjashëm me atë 

dezoksiribonukleik por si njësi pentozi është 

ribozi në invenrt dezoksiribozit. Molekulat e 

ARN në krahasim me molekulat e AND 

ekzistojnë si fije të vetmuara me strukturë 

jo të rregullt. 

Ekzistojnë tri tipe të përgjithshme të ARN. 

Acidet ribonukleike ribozomale (r_ARN) 

përbëjnë sasinë kryesore dhe kryejnë disa 

funksione strukturale. Acidet ribbnukieike 

"menaxher" (m ARN) funksionojnë si forcë 

motorike për sintezën e proteinave. 

Acidet ribonukleike transportuese (t-ARN) 

janë të përfshira gjithashtu në sintezën e 

proteinave. Emërtohen në këtë mënyrë për, 

shkak të funksionimit të tyre si 

transportuese të aminoacideve të tilla m 

ARN ku realizohet kondensimi i 

aminoacideve për të krijuar proteina 

specifike. 

Disa nga konceptet më të rëndësishme të 

acideve nukleike 

· Në ndërtimin e acideve nukleike marrin 

pjesë: bazat purinike 

ose pirimidike, ribozi ose dezoksiribozi 

dhe acidi fosforik (H 3 PO 4 ) 

· Nukleotidet përmbajnë: OZ +bazë 

heterociklike +H 2 PO 4 

· Nukleocidet janë ato që mbeten pasi 

largohet H 2 PO 4 

· AND dhe ARN kanë struktura primare, 

sekondare etj. Struktura sekondare e 

AND, është e një rëndësie të veçantë 

pasi nëpërmjet saj realizohet ruajtja e 

informacionit gjenetik. 

· Tri format e ARN janë: m-ARN 

(mesanxher –ARN), t- ARN (transfer – 

ARN) , r- ARN ( ribozomik - ARN) 

3.1. Sinteza e proteinave, sinteza e acidit 

nukleik dhe metabolizmi (shtojce) 

Këto janë si tip hyrjeje për sa i përket 

gjërave që është në gjendje të bëjë materiali 

gjenetik në trupin e njeriut. Ky material 

gjenetik që quhet ADN (acidi deoksiribonukleik) 

ose ARN (acid ribonukleik). Këto dy 

forma ndryshojnë njëri nga tjetri për llojin e 

sheqerit ose më mirë të themi për nga 

grupi që është i vendosur te karboni 2 i 

sheqerit dhe për nga llojet e bazave të 

azotuara (tek a r n ka uracil në vend të 

timinës).


49 

Figura 3.7. Diskutimi i antibiograntimikrobikë 

PARIMET THEMELORE DHE PËRKUFIZIMET 

A. Selektiviteti- Të gjithë agjentët 

antimikrobik që kanë efikasitet klinik, 

shprehin toksicitet selektiv ndaj baktereve 

në njërën anë, pa e dëmtuar strehuesin në 

anën tjetër. 

Kjo është veçoria kryesore dalluese e 

antibiotikëve ndaj dezinfektantëve. Bazat e 

selektivitetit varen nga antibiotiku i caktuar. 

Nëse antibiotikët kanë selektivitet të lartë, 

atëherë ata zakonisht nuk janë toksik. 

Megjithatë, nganjëherë edhe antibiotikët me 

selektivitet të lartë mund të kenë efekte 

anësore tek përdoruesit e tyre. 

B. Indeksi terapeutik- definohet si raport 

ndërmjet dozës që është toksike për 

strehuesin ndaj dozës efektive terapeutike. 

Sa më i lartë të jetë indeksi terapeutik, aq 

më i mirë është veprimi i antibiotikut. 

C. Kategoritë e antibiotikut- antibiotikët 

ndahen në baktericid - nëse e shkatërrojnë 

në tërësi bakteren e ndjeshme dhe 

bakteriostatik - nëse e pengojnë vetëm 

përkohësisht rritjen e baktereve. Në 

përgjithësi, në praktikën klinike preferohet 

përdorimi i antibiotikëve që kanë veprim 

baktericid; por shpeshherë faktorë të 

ndryshëm mund ta imponojnë përdorimin e 

antibiotikëve me veprim bakteriostatik. 

Nëse përdoret antibiotiku me veprim 

bakteriostatik, atëherë kohëzgjatja e 

terapisë duhet të jetë e mjaftueshme për 

t'iu lejuar mekanizmave mbrojtës qelizor 

dhe humoral çrrënjosjen e baktereve nga 

organizmi. Përdorimi i antibiotikëve me 

veprim baktericid preferohet në trajtimin e


50 

infeksioneve të endokardit dhe të 

meningjeve. Në këto dy lokalizime, forcat 

mbrojtëse të organizmit janë relativisht 

joefektive dhe rreziku që bartin me vete 

këto infeksione kërkon shkatërrimin e 

menjëhershëm të mikroorganizmave. 

D. Antibiogrami- Vlera themelore e 

përcaktimit sasior të aktivitetit të 

antibiotikëve in vitro është përcaktimi i 

përqendrimit minimal inhibues (PMI) dhe 

përqendrimit minimal baktericid (PMB) të 

tyre. PMI është përqendrimi më i ulët i 

antibiotikut që nën rrethana standarde e 

pengon rritjen e kolonive bakterore (d.m.th. 

kolonitë bakterore në pllakën kultivuese 

apo turbullimi në kulturën e lëngët). PMB 

është përqendrimi më i ulët i antibiotikut që 

shkatërron 99.9% të inokulumit origjinal 

bakteror në një kohë të caktuar. 

Për të pasur efikasitet klinik, antibiotiku 

duhet ta mbërrijë PMI dhe PMB në vendin e 

infeksionit. Përthithja dhe shpërndarja 

farmakologjike e antibiotikut ndikojnë në 

dozën, rrugën dhe shpeshtësinë e dhënies 

së antibiotikut - me qëllim që të arrihet një 

dozë efikase në vendin e infeksionit. 

Në laboratorët klinike mikrobiologjike 

metoda më e shpeshtë e përcaktimit të 

ndjeshmërisë së mikroorganizmave ndaj 

antibiotikëve është testi i difuzionit. Sipas 

kësaj metode, izolati bakteror mbillet në 

mënyrë uniforme në tërë sipërfaqen e 

pllakës së agarit. Pastaj, në sipërfaqe të 

pllakës vendoset disku i imprenjuar me një 

sasi standarde të antibiotikut. Më tej, 

antibiotiku fillon të difundojë në terren. Si 

rezultat i difuzionit vjen deri te gradienti i 

difuzionit të antibiotikut që e rrethon diskun. 

Pas inkubimit 18-24 orësh, krijohet një 

shtresë e kolonive të rritura bakterore. 

Përreth diskut mund të ketë zona të 

frenimit të rritjes së baktereve. Madhësia e 

zonës së frenimit varet nga shkalla e 

difundimit të antibiotikut, ndjeshmëria e 

baktere së testuar ndaj antibiotikut dhe 

shkallës së rritjes së kolonive bakterore. 

Zona e frenimit në testin e difuzionit është e 

ndërlidhur në mënyrë reciproke me PMI në 

testin e dilucionit. 

Testi i difuzionit bëhet në kushte të 

standardizuara dhe për secilin antibiotik 

tashmë janë përcaktuar zonat standarde të 

frenimit. Nëse zona e frenimit është e 

barabartë apo më e lartë sesa standardi, 

atëherë konsiderohet se mikroorganizmi 

është i ndjeshëm andaj antibiotikut. Nëse 

zona e frenimit është më e vogël sesa 

standardi, atëherë konsiderohet se 

mikroorganizmi është rezistent ndaj 

antibiotikut të testuar. Figura 1 poashtu 

ilustron procedurën e testit të difuzionit, 

kurse figura 2 jep disa prej zonave 

standarde të frenimit për disa antibiotikë. 

E. Terapia e kombinuar- Terapia e 

kombinuar me dy apo më shumë antibiotikë 

jepet për këto raste: (1) për parandalimin e 

shfaqjes së shtameve rezistente të 

baktereve, (2) për trajtimin e rasteve 

urgjente gjatë kohës kur diagnoza 

etiologjike është në zhvillim e sipër dhe (3) 

për të shtuar efektin e antibiotikëve përmes 

fenomenit të sinergjizmit. 

Sinergjizmi antibiotik shfaqet atëherë kur 

efekti i kombinimit të antibiotikëve është më 

i lartë sesa shuma e efekteve të 

antibiotikëve veç e veç. Antagonizmi 

antibiotik shfaqet atëherë kur një antibiotik 

(zakonisht ai që ka efekt më të vogël), 

interferon me efektet e antibiotikut tjetër. 

F. Antibiotikët dhe agjentët kimioterapeutikë 

- Termi “antibiotik” nënkupton 

substancat e prodhuar që kanë origjinë 

biologjike (prodhohen nga qeniet e gjalla), 

kurse termi “agjet kimioterapeutik” 

përkufizon një substancë kimike të 

prodhuar në mënyrë sintetike (artificiale). 

Sot, kufiri ndërmjet këtyre dy termave po 

zbehet gjithnjë e më shumë, sepse shumica


51 

e “antibiotikëve “ të rinj aktualisht janë 

prodhime biologjike - por të modifikuara 

kimikisht (madje disa janë kopje të 

prodhimeve biologjike që janë sintetizuar 

kimikisht). Prandaj, termi i përbashkët për 

antibiotikët dhe agjensët kimioterapeutik 

është "agjene antimi-krobik”. 

4. Përshkrimi i informacioneve gjenetike 

Në bërthamën e qelizave eukariote 

përmbahen shumë molekula të ADN-se . 

Këto molekula janë të gjata dhe të holla. 

Gjatësia e një molekule të ADN-së arrin deri 

në 10 cm .Në të llogaritet të ketë deri në 300 

milionë baza të azotuara. Në se do t’i 

mendonim inicialet e këtyre bazave 

(A,T,G,C) si shkronjat e një libri, atëherë do 

të duhej të përfytyronim një libër me të 

paktën 100 mijë faqe të shkruara. Ky libër i 

përfytyruar nuk do të ishte gjë tjetër vetëm 

”libri i jetës”, në të cilin do të ishin 

përshkruar të gjitha informacionet gjenetike 

të ADN-së. 

Fija e gjatë dhe e hollë e ADN-së paketohet 

në struktura të veçanta që quhen 

kromozome. Këto struktura janë 

karakteristike vetëm për qelizat eukariote. 

Qelizat prokariote me që kanë shumë pak 

ADN dhe të paketuar shumë thjesht , nuk 

kanë kromozome. 

1.1. Ndërtimi kimik i një kromozomi 

Kromozomet ndërtohen nga një material 

kompleks , që emërtohet kromatinë (lëndë 

që ngjyroset). Kromatina përbëhet nga fibra 

që përmbajnë 60% proteina, 35 % ADN, dhe 

5 % ARN. 

Ndër proteinat kryesore që marrin pjesë në 

ndërtimin e kromozomeve një histonet. Disa 

proteina të tjera johistonike, që takohen në 

përbërjen e kromozomeve formojnë një 

familje shumë heterogjene. Prania e këtyre 

proteinave i jep qëndrueshmëri kromozomit 

të përmbushë një sërë funksionesh të tjera , 

si spiralizimi, shpështjellja, zhvillimi funksional 

i ADN-së si mbartës i informacionit 

gjenetik etj. Në këtë mënyrë ,proteinat 

shoqëruese luajnë një rol të rëndësishëm 

në realizimin e mesazhit gjenetik të ADN-së 

gjatë rritjes riprodhimit dhe diferencimit 

qelizor. 

Ndërkaq, histonet e paketojnë ADN-në në 

mënyrë tepër kompakte , duke përjashtuar 

mundësinë e çorganizimit të zinxhirëve. Në 

fakt ADN-ja dhe proteinat janë të bashkuara 

midis tyre në mënyrë shumë të përcaktuar. 

4.2. Nukleozomet 

Ekstraktimi i kromatinës nga bërthama 

tregon se ajo përbëhet nga disa njësi bazë 

që quhen nukleozome. Këto të fundit , si 

njësi bazë të paketimit të ADN-së,përbëhen 

nga një kompleks proteinash mbi të cilat 

rrotullohet fija e acidit 

dezoksiribonukleik.kjo strukturë do të 

ngjante me një zinxhir rruazash, ku fija do 

të ishte ADN-ja, kurse rruazat nukleozomet. 

Një nukleozomë përbëhet nga tetë 

molekula histinesh. Fija e ADN-së që kalon 

nga një nukleozome në tjetrën rrotullohet 

dy herë mbi çdo nukleozomë. Kjo bën që 

një sasi e madhe e ADN-së të zërë një 

hapësirë shumë të vogël. 

Lidhja midis proteinave dhe ADN-së mund 

të ndryshojë sipas gjendjes së qelizës. Kur, 

kromatina është e kondensuar, quhet 

heterookromatinë, kurse kur është difuze (e 

shpërhapur) quhet eukromatinë. Në çastin 

e ndarjes qelizore kromatina ndodhet në një 

gjendje 

heterokromatine 

(kromozometbëhen të dukshme), kurse në 

kushte qetësie në formën eukromatine. 

4.3. Kariotipi 

Studimet kanë treguar se të gjitha 

organizmat përmbajnë kromozome, 

megjithëse madhësia , numri dhe forma e 

tyre ndryshon nga një lloj në tjetrin. Kështu 

psh, në çdo qelizë të trupit të njeriut, me 

përjashtim të qelizave seksuale, ka 46 

kromozome, në qelizat e drozofifilës (miza e 

uthullës që përdoret shumë për studime


52 

gjenetike) ka 8 kromozome, të qelizat e 

qepës ka 16 kromozome te qelizat e deles 

ka 54 kromozome, te qeliza e maces ka 36 

etj. Në çdo qelizë secili prej 

kromozomeveka të ngjashmin e vet , pra në 

qelizë kromozomet janë dy e nga dy të 

ngjashme. Kromozomet që i përkasin çdo 

çifti quhen homologe. Njeriu thamë ka 46 

kromozome , të cilat janë të organizuara në 

23 çifte. 

Kromozomet e fotografuara mund të priten 

dhe të radhiten në bazë të madhësisë . 

Pikërisht kjo renditje që është 

karakteristike për një lloj të dhënë quhet 

kariotip. Qelizat që përmbajnë kompletin e 

plotë kromozomik quhen diploide. Të tilla 

,janë të gjitha qelizat e trupit të (qelizat 

somatike) ,kurse qelizat seksuale 

(mashkullore dhe femërore) përmbajnë 

vetëm gjysmën e kompletit ndaj dhe quhen 

haploide. 

4.4. Gjenet dhe proteinat 

Një nga funksionet kryesore të ADN-së 

është mbartja e informacionit për sintezën e 

proteinave. Zinxhirët e ADN-së ,me renditje 

të ndryshme të nukleotideve , janë si një 

libër, çdo faqe e të cilit shpjegon se si duhet 

të sintetizohet një proteinë e veçantë. Këto 

”faqe ” me shpjegime janë quajtur gjene. 

Gjeni është një segment i zinxhirit të ADNsë 

, që mbart informacionin për sintezën e 

një vargu polipeptidik. Kështu , në qoftë se i 

referohemi proteinës, të përbërë nga 39 

mbetje aminoacidesh të ndryshme, 

informacioni për sintezën e saj është 

shkruar në një gjen të caktuar të ADN-së . 

Pra larmia e pafund e proteinave përkon me 

larminë e pafund të gjeneve të ADN-së. 

4.5. Kodi gjenetik gjuha e jetës 

Proteinat përbëhen nga kombinimi i 20 

aminoacideve , kurse bazat e azotuara të 

ADN-së sikurse përmendëm më lart janë 

vetëm katër. Natyrshëm lind pyetja:si është 

e mundur që renditja e 4 nukleotideve të 

ndryshme të ADN-së përcakton vendin që 

duhet të zërë çdo amino acid në strukturën 

e një proteine të caktuar? Në qoftë se çdo 

nukleotid do të përcaktonte vendin e një 

aminoacidi atëherë 4 nukleotide nuk do të 

mjaftonin për të 20 aminoacidet. Edhe po të 

kombinojmë nukleotidet dy e nga dy, ato 

japin vetëm 16 kombinime, më pak se numri 

i aminoacideve. 

Eksperimentet e shumta treguan se 

informacioni për vendosjen e një aminoacidi 

në strukturën e një vargu polipeptidik 

përcaktohet nga tri nukleotide të 

njëpasnjëshme të zinxhirit të ADN-së. 

Tri nukleotide mund të japin 64 kombinime 

të ndryshme, që janë të mjaftu-eshme për 

të koduar 20 aminoacidet. Tri nukleotide të 

njëpasnjëshme që kodojnë ( që japin 

informacione ) për një amino acid formojnë 

tripletin ose kodonin. Figura 3.6. 

Tabela e kodit gjenetik është nxjerrë mbi 

bazën e kodoneve të ARN-së. ky kod 

gjenetik nënkupton informacionin gjenetik 

të ADN-së për kodimin e aminoacideve. tri 

kodone UAA,UAG,UGA nuk kodojnë 

aminoacide të veçanta. Roli i tyre do të 

bëhet i qartë kur të shpjegojmë sintezën e 

proteinave. 

5. Enzimat dhe biokataliza. Koenzimat 

Disa mekanizma të rregullimit përsëriten 

në të gjithë metabolizmin 

Rrjeti kompleks i reaksioneve që ndodhin në 

një qelizë, rregullohet e koordinohet me 

saktësi të skajshme. Kontrolli i 

metabolizmit ushtrohet në mënyra të 

ndryshme: 

1- Ndërveprime allosterike 

Fluksi i molekulave në pjesën më të madhe 

të rrugëve metabolike përcaktohet 

kryesisht nga sasia e molekulave dhe nga 

niveli i aktivitetit të disa enzimave, me 

shumë se sa nga disponibiliteti i substratit. 

Në përgjithësi, janë reaksionet e 

pakthyeshme, sitet potenciale të kontrollit.


53 

Normalisht është reaksioni i pare i 

pakthyeshëm i një rruge metabolike 

(reaksioni kufizues), që funksionon si sit 

kryesor i kontrollit. 

Enzimat që katalizojnë reaksionet kufizuese, 

rregullohen në mënyrën allo-sterike, 

si për shembull, fosfofruktokinaza tek 

glikoliza dhe acetil KoA karboksilaza tek 

sinteza e acideve lyrore. 

Shpesh herë edhe reaksione të 

pakthyeshme të njëpasnjëshme të rrugës 

metabolike mund të ushtrojnë një kontroll. 

Ndërveprimet alosterike i bëjnë të afta këto 

enzima të njohin sinjale të ndryshme e të 

integrojnë këtë informacion. 

2- Modifikime kovalente. Disa enzima 

rregulluese kontrollohen nëpërmjet 

modifikimeve kovalente. Për shembull, 

aktiviteti katalitik i glikogjen sintetazës, 

zvogëlohet si pasojë e fosforilimit të 

enzimës. Këto modifikime kovalente 

katalizohen nga enzima specifike. 

3- Përqendrimi i enzimave. Edhe sasia e 

enzimës së pranishme pëson një kontroll, 

ashtu si aktiviteti i saj. Shpejtësitë e 

sintezës dhe të shpërbërjes të disa 

enzimave të rregullimit janë të ndjeshme 

ndaj veprimeve hormonale. 

4- Kompartimentacioni. Rrjetet metabolike 

të qelizave të eukarioteve, influencohen 

shumë nga prania e kompartimenteve 

qelizore. Glikoliza rruga e pentozfosfatit dhe 

sinteza e acideve lyrore, zhvillohen në 

fraksionin e tretshëm të citoplazmës 

(citosol), ndërsa oksidimi i acideve lyrore, 

cikli i Krebs-it dhe fosforilimi oksidues 

zhvillohen tek mitokondritë. 

Disa procese, si për shembull, glukoneogieneza 

dhe cikli i uresë, përfshijnë disa 

reaksione që zhvillohen në një 

kompartiment dhe të tjerë që zhvillohen në 

kompartimentin ngjitur me të parin. Fati i 

disa molekulave varet nga fakti nëse ato 

gjenden në citosol apo në mitokondritë, 

fluksi i tyre përmes membranës 

mitokondriale të brendshme i nënshtrohet 

shpesh rregullimit. 

Për shembull, acidet lyrore të transportuar 

në brendësi të mitokondrive, shpërbehen 

me shpejtësi, ndërsa acidet lyrore që 

gjenden në citosol, esterifikohen ose 

eksportohen jashtë qelizës. Të kujtojmë 

këtu që, acidet lyrore me varg të gjatë 

transportohen në matriksin mitokondrial si 

estere të karnitines, një transportues që u 

lejon këtyre molekulave të përshkojnë 

membranën mitokondriale të brendshme. 

5. Specializimi metabolik i organeve. 

Rregullimi i eukarioteve të lartë 

influencohet dhe përsoset nga prania e 

organeve me role të ndryshme metabolike.


54 

Figura 3.10. Pamje e ndërlidhjes dhe funksinimit të ndryshëm të organizmit të njeriut


55 

PYETJE 

1. Si quhen dy aminoacide të lidhura bashkë? 

Dipeptide 

Proteina 

Disaharide 

Alaninë 

2. Cila proteinë gjendet në flokët e njeriut dhe në thonjtëe e gishtave 

ashtusikurse në thundra,brirë, lesh, sqepin e zogjve dhe pëlhurën e rrjetës së 

merimangës? 

Kolagjen 

Glikogjen 

Celuliti 

Keratina 

3. Renditja e njëpasnjëshme e nukleotideve të një zinxhiri të AND-së është A- 

T-G-G-C-T-A-G-C.Tregoni renditjen e nukleotideve të zinxhirit tjetër plotësues. 

4. Cili është roli i proteinave që marrin pjesë në ndërtimin e kromozomit? 

5. Nga ndryshon eukromatina nga heterkromatina? 

6. Si është e ndërtuar një nukleozomë dhe cili është roli i saj? 

7.Si ndërtohet një kariotip? 

8. Në qoftë se një proteinë ka 112 aminoacide, sa nukleotide ka gjeni përkatës 

i AND-së? 

9. Pse një nukleotid duhet të ketë tre nucleotide për të koduar një aminoacid? 

10. Përse shërben Informacioni i një kodoni? 

11. Pse është i domosdoshem paketimi i AND-së? 

12. Çfarë ka të përbashkët dhe të veçantë midis AND dhe ARN?


56 

Ushtrime 

1. Biomolekulat si psh AND-ja,ARN-ja proteinat dhe karbohidratet janë të përbëra nga lidhje 

kovalente. Këto biomolekula janë të afta të ndërveprojnë në mënyrë të kthyeshme me 

molekula të tjera që do të thotë me lidhje më të dobëta jo kavalente. Cili nga pohimet e 

mëposhtme përshkruan në mënyrë korrekte një lidhje jo kovalente? 

A. Një lidhje hidrogjenore formohet midis dipoleve të përkohshme 

B. Një lidhje jonike formohet midis atomeve ose molekulave të ngarkuar plotësisht 

C. Lidhjet që formohen midis grupeve jopolare quhen ndërveprime të Van der Valsit. 

D. Një lidhje hidrofobike midis dipoleve të përkohshme 

2. Vendosni e ‘V’ ose e ‘G’ për te përcaktuar nëse pohimet e mëposhtme rreth 

nukleotideve janë te vërteta apo te gabuara. Shikoni skeletin e një molekule nukleotidi 

me 

poshtë 

___ Kjo është një AND sepse vetëm nukleotidet e AND-se kane grupe fosfati. 

___Kjo është AND sepse gjendet një grup hidroksil ne karbonin e3’ 

___ Kjo është ARN sepse ndodhet një grup hidroksil ne karbonin e 3’ 

___ Edhe nukleotidet e ARN-se edhe te AND-se përmbajnë ribose. 

3. Gjithë informacioni për ndërtimin e proteinave dhe enzimave gjendet ne AND. Si rrjedhim 

AND-ja drejton sintezën e proteinave. Ky informacion i nukleotideve mbi AND-ne duhet te 

konvertohet ne aminoacide, përbërësit kryesore te ndërtimit te proteinave. Hapi i pare 

është konvertimi i AND-se ne mARN ne një proces te quajtur transkriptim. Cili nga këto 

pohime është i vërtetë për transkriptimin? 

A. Procesi i transkriptimit kopjon te gjithë molekulën e AND-se duke e bere atë një 

kopje ekzakte te ARN-se. 

B. AND polimeraza drejton sintezën e ARN-se nga AND- 

C. Vetëm viruset kopjojnë proteinat. 

D. Transkriptimi përfshin kopjimin enzimatik. Transcription involves the replicase 

enzyme. 

E. mARN përmban U ne vend te mbetjeve T


57 

F. Çiftimi i bazave është i parëndësishëm ne procesin e transkriptimit. 

5. Organizma shume te zhvilluar përbehen nga shume lloje te ndryshme qelizash. Ne 

mënyrë qe organizmat te funksionojnë siç duhet,qelizat duhet te punojnë se bashku. 

Kjo realizohet nga tipe te ndryshme kimikatesh qe luajnë rolin e lajmëtarëve ne qeliza. 

Çdo lajmëtar kimik ka një synim, target specifik ne qelize. Ky quhet përkthim me 

sinjale. Hormonet steroide si p.sh estrogjeni janë a-polare dhe si rrjedhim mund te 

shpërndahen përgjatë membranës qelizore. Megjithatë hormonet polare nuk mund te 

shpërndahen përgjatë membranës. Ne mënyrë qe mesazhi i tyre te hyje ne qelize këto 

hormone polare duhet te : 

A. Te formojnë një shtrese 

B. Te lidhen me receptorët ne sipërfaqen e qelizës 

C. Te lidhen me proteinat G 

D. Te ndryshojnë kimikisht 

6. Te gjithë te mëposhtmet janë aspekte te rëndësishme te përkthimit (transkriptimit) me 

sinjal normale përveç: 

A. Përgjigjeve për te ndryshuar mjedisin 

B. Përforcimi i sinjalit 

C. Formimin e tumorit 

D. Sinjalet janë jete shkurtër 

Ushtrime -Acidet nukleike 

1. Emertoni bazat duke përdorur shkronjat koresponduese: 

___ Guanine 

___ Adenine 

___ Citozine 

___ Timine 

___ Uracil 

Përgjigja: B, A, E, C, D


58 

2. Te gjitha pohimet e mëposhtme janë te vërteta për ndryshimet midis ADN-se dhe ARNse 

përveç: 

A. ARN përdor uracilin(U) ne vend te timines(T) 

B.ARN ka 2’OH ndërsa AND nuk ka. 

C. 

Nukleotidet ne AND janë te lidhura ne lidhje fosfodiester por ne ARN janë te 

lidhura ne 2’-5’ 

A 

D. ADN është e gërshetuar nga dy vargje ndërsa ARN veten nga një varg 

E. Ka me shume ARN se sa ADN ne një qelize . 

3. Struktura sekondare e AND-se është një spirale dyfishe e harkuar djathtas me një fosfat 

sheqeri te vendosur si shtylle nga jashtë dhe nga çiftet e bazave (A-T, G-C) brenda 

A. Dy fillesat janë paralele 

F 

B. Forcat e Van der Valsit midis bazave destabilizojnë strukturën 

C. A, B, and Z-ADN forma janë te pranishme ne natyre. 

D. Vetëm forma B-AND është e pranishme ne natyre. 

4. Efekti hiperkromik i referohet rritjes se absorbimit te UV-se nga AND. Ky është një 

rezultat i: 

A. Pjekjes 

B. Shkrirjes se ADN 

C. Shndërrimi nga B ne Z-ADN 

D. Rritja e lidhjeve hidrogjenore midis fijeve. 

5. ARN ka gjithashtu disa struktura. Ato përfshijnë te gjitha përveç: 

A. Kthesat ne forme karfice 

B. Unazat e brendshme 

C. Spiralja 

D. Spirale dyfishe e kthyer djathtas 

E. Struktura kloverlif


59 

KAPITULLI I KATERT 

VITAMINAT DHE HORMONET 

1. Vitaminat 

2. Vitaminat e tretshme në yndyrna 

3. Vitaminat e tretshme në ujë 

4. Hormonet 

5. Klasifikimi i tyre 

6. Hormonet e gjendrës tiroide 

KAPITULLI I KATERT 

VITAMINAT DHE HORMONET 

1. Vitaminat 

Tek qelizat janë të pranishme, përbri 

lëndëve themelore, si karbohidratet, lipidet, 

proteinat, acidet nukleike etj edhe disa 

substance të quajtura vitamina, të cilat 

kryejnë aktivitete biologjike thelbësore, 

megjithëse janë të pranishme në 

përqendrime minimale. 

Rëndësia e vitaminave në zhvillimin e 

organizmave të gjallë i detyrohet faktit që 

mungesa e tyre shkakton gjendje vuajtjeje 

të dukshme dhe anormalitete në zhvillim, 

që njihen si gjendje, ‘avitaminoze’. Për të 

shmangur lindjen e gjendjeve të 

avitaminozës, vitaminat duhet të jenë të 

pranishme në ushqimin e përditshëm, si të 

tilla ose në formën e provitaminave, pra të 

prekursoreve jo aktive që transformohen 

më pas në vitamina ne brendësi të 

organizmit. 

Vetëm bimët janë në gjendje të 

biosintetizojnë si vitaminat ashtu edhe 

provitaminat, pjesa më e madhe e 

organizmave të tjerë nuk e kanë këtë aftësi. 

Vitaminat zakonisht klasifikohen në dy 

grupe: të tretshme në ujë dhe të tretshme 

në lyra (Tabela 4.1). 

Kjo ndarje është sugjeruar nga motive të 

dukshme të karakterit praktik dhe nga fakti 

që dy grupet, për arsye të tretshmërisë së 

tyre të ndryshme, paraqesin karakteristika 

të ndryshme. Vitaminat e tretshme në lyra, 

për shembull, mund të akumulohen në 

organizëm, duke shkaktuar gjendje të 

hipervitaminozës në një masë më të madhe 

se sa vitaminat e tjera të tretshme në ujë, 

sepse këto të fundit eliminohen më lehtë.


60 

Një karakteristikë tjetër dalluese, konsiston 

në faktin që vitaminat e tretshme në ujë, 

shpesh funksionojnë si koenzima ose si 

përbërës strukturore thelbësore të 

koenzimave, në ndryshim nga vitaminat e 

tretshme në lyra. 

Tabela. 4.1. Vitamina kryesore të tretshme në ujë dhe në lyra 

2.Vitamina të tretshme në ujë 3.Vitamina të tretshme në lyra 

Vit. B, (tiamina) 

Vit. B2(riboflavina) 

Vit. Bu (piridoksali) 

Vit.B,, (cianokobalamina) 

Vit. PP (niacina) 

Vit. C (acidi askorbik) 

Vit. H (biotina) 

Vit. A (akseroftoli) 

Vit. D, (ergokalgiferoli) 

Vit.D. (kolekalgiferoli) 

Vit. K (fillokinoni) 

Vit. E (tokoferoli) 

2.Vitamina të tretshme në ujë 

Vitamine B, 

Vitamina B, ose tiamina, është shumë e 

përhapur ndër bimët dhe gjendet e lirë në 

embrionin e farërave të graminaceve, tek 

leguminozet, patatet, portokallte etj. Nga 

pikëpamja strukturore është një përbërje 

shumë e paqëndrueshme ndaj nxehtësisë, e 

formuar nga një bërthamë pirimidinike dhe 

një tiazolike: 

Në indet e kafshëve dhe në majatë, 

zakonisht kjo vitaminë gjendet si derivat i 

pirofosfatit- Pirofosfati i tiaminës, ndërhyn 

në mjaft sisteme enzimatike; në fakt siç 

është përshkruar tashmë, ai përben grupin 

prostetik të transketolazave dhe të 

ketoacid-dekarboksilazave. Bën pjesë 

gjithashtu, në komplekset e piruvat 

dehidrogjenazes dhe të c-ketoglutarat 

dehidro gjenazës (cikli i Krebs-it), prandaj


61 

nuk çuditemi që gjendje re avitaminozës B 1 , 

të karakterizohen nga akumulime të acidit 

piruvik dhe të acidit 

α-ketogrutarik në indet dhe në gjak. 

Vitamina B 1 , kryen një seri funksionesh të 

rëndësishme biologjike, parandalon 

sëmundjen beri-beri, stimulon aparatin 

muskulor, mbron sistemin nervor (veprim 

antineurinik) dhe indukton rritjen, 

veçanërisht në organizmat bimore. Nevoja 

tek njeriu për këtë vitamine është 2 deri ne 

3 mg në ditë dhe në rast të sëmundjeve, kjo 

nevojë rritet. 

Vitamina B 2 , 

Vitaimina B 2 , ose riboflavina, është e 

përhapur gjerësisht në natyrë dhe ndeshet 

mbi të gjitha në produkte të origjinës 

shtazore si : mish, vezë dhe qumësht; bimët 

përmbajnë sasi më të kufizuara. Struktura 

molekulare e saj është e qëndrueshme ndaj 

nxehtësisë, por e paqëndrueshme ndaj 

dritës, ajo konsiston në një bërthamë 

policiklike të quajtur dimetilizoallozacinë 

dhe në një varg anësor të formuar nga një 

polialkool të quajtur ribitol: 

Rëndësia e madhe biokimike e kësaj 

vitamine rrjedh nga fakti që ajo është një 

përbërës thelbësor i dehidro gjenazave 

flavinike, sepse bën pjesë në grupin 

prostetik të tyre si ; FAD-i ose FMN; dhe 

është tamam bërthama izoallozacinike e 

riboflavines që shfaq rolin përcaktues në 

proceset oksidoreduktuese FAD ose FMN 

dipendente. 

Vitamina B 6 

Vtamina B 6 ose piridoksoli, është shumë e 

përhapur si ndër bimët (drithëra, 

leguminoze dhe në përgjithësi perimet e 

zarzavatet), ashtu edhe në ushqimet me 

origjinë shtazore (e verdha e vezës, 

Mungesa të vitaminës B 2 shkaktojnë 

shqetësime të ndryshme si mungesa ose 

vonesa të rritjes dhe lezione të lëkurës dhe 

të syve. Nevoja për këtë vitaminë për 

njeriun nuk dihet ende me siguri, por sillet 

në rreth 2 mg në ditë. 

qumështi, mëlçia etj). Piridoksoli është një 

përbërje e qëndrueshme ndaj temperaturës. 

Ai ka një natyrë piridinike; rrjedhësit 

e tij aldehidike dhe aminike piridoksali dhe 

piridoksina manifestojnë një aktivitet 

vitaminik më të lartë:


62 

Në organizmat e gjalla, tre përbërjet janë 

lehtësisht të transformueshme njëra tek 

tjetra. Rëndësi të veçantë biokimike merr 

esteri fosforik i piridoksalit, piridoksalfosfati, 

sepse përfshihet në procese të 

shumta enzimatike që ndodhin në ngarkim 

të aminoacideve : ai në fakt është koenzima 

e transaminazave, ku luan rolin e 

transportuesit të grupeve aminike dhe e 

dekarboksilazave të aminoacideve. 

Mungesa të vitaminës B 6 provokon 

dermatite, lezione nervore dhe shqetësime 

në sistemin nervor qendror. Nevoja për këtë 

vitaminë tek njeriu është rreth 2 mg në ditë. 

Vitamina B 12 

Vitamina B 12, është e pranishme mbi të 

gjitha në mëlçitë dhe në veshkat e sisorëve 

dhe mund të biosintetizohet vetëm nga disa 

mikroorganizma të cilat përveç se janë 

burim i furnizimit për kafshët, përbëjnë një 

material shumë të mirë ekstraktues. 

Kjo vitaminë duket se nuk është e 

pranishme tek bimët. Struktura e saj është 

shumë komplekse, pjesa qendrore ngjan 

me porfirinat, sepse formohet nga katër 

unaza pirolike. Këto të fundit janë të 

koordinuara në qendër me një atom kobalt. 

Vitamina B 12 ndërhyn në procese të shumta 

biokimike në të cilat funksionon si koenzimë 

(vitamina B 12 ); si e tillë merr pjesë në 

reaksione të izomerizimit të acideve 

karboksilike, në shndërrimin e 

ribonukleotideve në dezoksiribonukleotide. 

Vitamina B 12 është një faktor kundër 

anemisë pernicoze,një sëmundje mjaft 

serioze, që një herë e një kohë shkaktonte 

vdekjen e të sëmurëve; kafshëve u nevojiten 

vetëm gjurmë të kësaj vitamine dhe njeriut i 

mjafton 0,001 mg në ditë. 

Vitamina PP 

Vitamina PP ose niacina është e përhapur 

mbi të gjitha mbi indet shtazore (mish dhe 

peshk), por gjendet edhe ne botën bimore 

(leguminozet dhe frutat). Është një vitaminë 

e qëndrueshme ndaj dritës dhe nxehtësisë, 

nga pikëpamja kimike i korrespondon acidit 

nikotinik, po shfaq funksionin e tij vitaminik 

mbi të gjitha në gjendjen e amidit. 

Nikotinamidi është një përbërës i 

koenzimës së dehidrogjenazave piridinike 

në gjirin e të cilave kryen një rol përcaktues 

në proceset e oksido-reduktimit 

(dehidrogjenazat piridine dipendente) 

Niacina është një faktor vitaminik kundër 

pellagres, një sëmundje që manifestohet 

me dermatite dhe diare, nevoja e 

përditshme është 15 mg. 

Acidi pantotenik 

Acidi pantotenik është një përbërje e paqëndrueshme ndaj temperaturës, që ka strukturën e 

mëposhtme kimike:


63 

Bën pjesë në koenzimën A, një përbërje 

shumë e rëndësishme për rolin që kryen në 

proceset biokimike të acilimit dhe gjatë 

metabolizmit të lipideve. Acidi pantotenik 

është një faktor vitaminik, në mungesë të të 

cilit , mund të shkaktohen shqetësime 

neuromotore dhe të tretjes, hipotension, 

tendencë për infeksion dhe depresion 

psiqik. Nevoja për këtë vitaminë tek njeriu , 

supozohet të jetë 3-4 mg në ditë. 

Vitamina H 

Vitamina H ose biotina, është e pranishme 

si në indet bimore (patate, oriz), ashtu edhe 

në ato me origjinë shtazore (e verdha e 

vezës, mëlçia, veshkat, truri). Nga 

pikëpamja strukturore, është një përbërje e 

paqëndrueshme ndaj temperaturës, e 

formuar nga asosacioni i një unaze 

imidazolike me një unazë tiofenike, së cilës 

i ngjitet anash vargu i acidit valerianik 

Vitamina C 

Vitamina C është shumë e përhapur ndër 

bimët, veçanërisht tek agrumet dhe frutat; 

ajo njihet edhe si acid L-askorbik i cili është 

laktoni i një acidi ketohekzenik, në formën 

enolike. Acidi askorbik është një përbërje e 

paqëndrueshme ndaj temperaturës, vetitë 

acide të të cilit i detyrohen grupit endiolik, 

meqenëse grupi karboksilik është i 

impenjuar në formimin e laktonit. Oksidohet 

lehtësisht në acid dehidroaskorbik, i cili 

gjithashtu është i pajisur me aktivitet 

vitaminik. 

Fuqia reduktuese e vitaminës C është më e 

theksuar në prani të joneve metalike; në 

qelizë, oksidimi i acidit askorbik, katalizohet 

nga askorbat oksidaza që në fakt, është një 

enzimë që përmban bakër. Sistemi i oksidoreduktimit 

acid askorbik/acid dehidroaskorbik 

ndërhyn si kofaktor në shumë 

oksidime biologjike; si shembuj mund të 

citohen oksidimet enzimatike të prolinës 

dhe të hidroksiprolinës. Në qoftë se unaza 

laktonike e acidit dehidroksiaskorbik hapet 

formohet acidi diketoglutarik që nuk shfaq 

aktivitet vitaminik. Vitamina C është një 

faktor vitaminik kundër skorbutit. Pjesa më 

e madhe e kafshëve shtëpiake është në 

gjendje të biosintetizojë një vitaminë të tillë; 

kjo mundësi mungon tek kaviet, majmunët 

dhe tek njeriu, nevoja e të cilat është rreth 

60 mg vitaminë në ditë. 

Biotina kryen funksione të rëndësishme, si 

koenzimë shumë karboksilazave,ku luan 

rolin e transportuesit të anhidritit karbonik. 

Nevoja për këtë vitaminë për njeriun, 

supozohet të jetë rreth 15 mg në ditë. 

Vitamina A 

Vitamina A ose akseroftoli, është mjaft e 

përhapur në natyre; gjendet në vajin e 

mëlçisë së peshqve, në mëlçinë e 

ripërtypësve, tek gjalpi, në të verdhën e 

vezës etj. Kemi të bëjmë me një substancë 

të tretshme në lyrat, dhe shumë të 

ndjeshme ndaj dritës dhe oksigjenit:


64 

Vitamina A ka si provitamina karotenet α, 

β,v. Në fakt, duke krahasuar strukturën e 

saj me atë të karoteneve të 

sipërpërmendura, rezulton qartë, që 

akseroftoli i korrespondon gjysmës së 

molekulës së 9-karotenit. Në të vërtetë 

është konstatuar, që falë një ndarje 

enzimatike (karotenaza), B-karoteni mund 

të transformohet në masën 507o në 

vitaminën A; ky shndërrim reduktohet 

përgjysmë për karotenet u dhe v, që kanë 

unazën β-ionike vetëm në njërin skaj të 

molekulës së tyre. Sot vitamina A përgatitet 

nëpërmjet sintezës, duke u nisur nga β - 

iononi dhe zëvendëson në përdorimet 

terapeutike koncentratet e vajit, të mëlçisë 

së peshqve. Ajo vepron pozitivisht mbi 

rritjen dhe mbi rezistencën ndaj 

infeksioneve dhe ka një rol te madh në 

procesin e të parit tek vertebrorët. Njeriu ka 

nevojë për më pak se I mg në ditë dhe 

përmbush nevojat në pjesën më të madhe 

nëpërmjet bimëve të pasura me karotene si 

karotat, spinaqi, patatja e ëmbël etj. 

Vitamina D 

Është vërtetuar që kompleksi vitaminik D, 

përbëhet nga produkti i transformimit të dy 

steroideve, që luajnë rolin e provitaminave: 

Ergosteroli dhe 7-dehidrokolesteroli. Këta 

dy prekursorë, shndërrohen në vitaminën D 

nëpërmjet rrezatimit diellor, më mirë 

akoma me dritën ultraviolet. Në veçanti nga 

ergosteroli, përftohet një seri përbërjesh (të 

treguar përgjithësisht si vitaminë D 1 ), prej të 

cilave vetëm njëra, vitamina D 2 (ose 

ergokalciferoli), është aktive si faktor 

vitaminik; nga 7 -dehidroksikolesteroli, 

përftohet vitamina D 3 (ose kolekalciferoli):


65 

Prej dy vitaminave vetëm D 3 është një 

produkt natyral dhe si i tillë gjendet në 

mëlçinë e njeriut dhe të kafshëve, ndërsa 

vitamina D 2 , meqenëse ergosteroli nuk 

është i pranishëm në organizma shtazore 

duhet të konsiderohet një produkt artificial, 

që shfaq veprimtari vitaminike, ndoshta për 

shkak të analogjisë së saj strukturore me 

vitaminën D 3 . Kompleksi vitaminik D, kryen 

një veprim fiksues ndaj kalciumit që e bën 

efikas kundër rakitizmit , një sëmundje kjo 

qe provokon anomali në zhvillimin e aparatit 

kockor. Nevoja e përditshme për njeriun 

është rreth 0,015 mg. 

Vitamina K ose α-filokinoni është shumë e 

përhapur në natyrë, veçanërisht tek bimët 

(soja, tërshëra, jonxha, etj) dhe tek bakteret. 

Nga pikëpamja strukturore emërtohet 2- 

metil-3-fitol -1, 4-naftokinon; ekzistojnë 

edhe rrjedhës të tjerë të Z- 

metilnaftokinonit, që zotërojnë veprimtari 

vitaminike, prandaj ekzistojnë disa vitamina 

K të treguara me numrin progresiv duke 

filluar nga K 1 , e më tej. Përveç K 1 forme e 

vitaminës K shumë e njohur dhe akoma më 

aktive është K 2 ; kjo paraqet një varg anësor 

të gjatësisë së ndryshueshme sipas 

prejardhjes (n është e ndryshueshme nga 6 

deri ne 10): 

Vitamina K 

Të dyja përbërjet janë vajore, të tretshme në 

lyra dhe të qëndrueshme ndaj 

temperaturave. Vitaminat K kryejnë një 

veprim antihemoragjik, duke favorizuar 

koagulimin e gjakut. Nevoja e njeriut për 

këtë vitaminë nuk njihet me siguri të plotë ; 

për qëllime terapeutike përdoren nga 1 deri 

në 10 mg në ditë. 

Vitamina E 

Vitamina E është një faktor i pranishëm 

kryesisht tek embrionet e farërave të 

graminaceve, tek leguminozet, jonxha dhe e 

verdha e vezës. Ajo u izolua nga embrioni i 

grurit dhe u quajt α-tokoferol. Tek bimët 

janë të pranishëm edhe tokoferole të 

ndryshëm (β dhe v tokoferol), të gjithë të


66 

pajisur me veprimtari vitaminike, por më i 

përhapuri dhe më aktivi është α-tokoferoli : 

β-tokoferoli nuk zotëron radikalin metilik në 

pozicionin 7 dhe v-tokoferoli nuk zotëron 

radikalin metilik në pozicionin 5. 

Tokoferolet janë vajorë, të ndjeshëm ndaj 

dritës, të qëndrueshëm ndaj temperaturës 

dhe të pajisur me veti të spikatura 

reduktuese. 

Kjo karakteristike e fundit u jep atyre fuqi 

antioksiduese, prandaj mund të kryejnë një 

veprim mbrojtës ndaj acideve lyrore të 

pangopur të lipideve të pranishëm në 

membranat biologjike, duke ndaluar 

oksidimin e tyre nga ana e oksigjenit 

molekular. Mungesa e vitaminës E shkakton 

sterilitet dhe distrofi muskulore. Nevoja e 

njeriut për këtë vitaminë nuk njihet me 

saktësi, sidoqoftë përdoren nga 10 deri ne 15 

mg në ditë në terapinë e parandalimit të 

shqetësimeve të shtatzënisë. 

Figura 4 .1. Frutat janë burime të mira të vitaminave 

Vitamina (lat: vita = jetë) janë substanca 

organike të cilat janë të përhapura te bimët, 

shtazët dhe mikroorganizmat ndërsa njeriu 

i merr nëpërmjet ushqimit. Vitaminat kanë 

rëndësi sepse ruajnë dhe mirëmbajnë 

metabolizmin e organizmit. 

2.1. Ndarja e vitaminave


67 

Formula strukturale e retinolit – 

Vitamina A 

Vitaminat ndahen në vitamina të tretshme 

dhe të patretshme në ujë. 

Emërtimi 

Emërtohen sipas shkronjës së parë të emrit 

latin ose zbuluesit p.sh Vitamina A (Retinoli, 

Akseroftoli). Për shkak se prej një vitamine 

janë zbuluar edhe nën vitamina ose brenda 

një vitamine janë zbuluar vitamina të tjera 

dhe kemi emërtime me numra psh vitamina 

B1 , Vitamina B2 etj. 

VITAMINA A 

Vitamina A (Retinoli, Akseroftoli) është një 

vitaminë esenciale, që tretet në yndyrë. Kjo 

vitaminë ka një strukturë terpeni dhe ju 

takon terpeneve por është edhe alkool. 

Formula e plotë e retinolit është C 20 H 30 O. 

Është një substancë e fortë me ngjyrë të 

verdhë. Retinoli është një alkool primar 

njëvalent, pasi që një grup hidroksidi është i 

lidhur në një atom karboni, i cili në anën 

tjetër është i lidhur po ashtu vetëm me një 

atom karboni. 

Pak histori 

Retinoli u zbulua në vitin 1909. P. Karrer 

arriti më 1931 të bëjë prodhimin e pastër të 

tij nga vaji i mëlçisë së peshkut. 

Vetitë 

Vitamina A ka pikën e shkrirjes në mes të 

62° dhe 64°C kurse pikën e vlimit në mes të 

137° dhe 138°C. Masa molare është 286,46 

g/m. 

Burimet e Vitaminës A 

Në bimë gjendet në formë të betakarotinës, 

e cila më tutje në organizëm 

shndërrohet në vitaminë A. Për këtë arsye 

beta-karotina quhet edhe provitaminë A. 

Pasi që beta-karotina vetëm kur është 

nevoja shndërrohet në vitaminë A dhe për 

dallim prej kësaj nuk është helmuese edhe 

në doza të mëdha, duhet ti jepet përparësia 

në rast të përdorimit të substancave 

plotësuese ushqyese. Retinoli gjendet në 

prodhimet e qumështit, në të verdhën e 

vezës dhe në vajin e mëlçisë së peshkut. 

Nevoja për vitamina A 

Vitamina A është e nevojshme për disa 

procese në trupin e njeriut Kështu ajo është 

e nevojshme për zhvillimin dhe ndërtimin e 

sipërfaqes dhe brendësisë së lëkurës, për 

funksionimin e imunitetit, për shikim në 

errësirë etj. 

Sasia ditore e përafërt e nevojshme për 

trupin e një njeriu për meshkuj është 1mg 

retinol (diku 3350 IE vitaminë A), për femra 

është më e vogël 0,8mg retinol (diku 2650 IE 

vitaminë A). Gjatë shtatzënisë është mirë të 

rritet sasia në 1,1 retinol (diku 3650 IE 

vitaminë A), gjatë dhënies gji 1,5 retinol 

(diku 5025 IE vitaminë A). 

Shenjat e mangësisë së vitaminës A janë 

mungesa e apetitit, lëkura e tharë, pamja e 

dobësua në errësirë dhe tek fëmijët paraqet 

ç´rregullime në zhvillim. 

Shenjat e tepricave së vitaminës A janë kokë 

dhimbjet, plogështia, mungesa e apetitit, 

rikthimi i ushqimit, rënia e flokëve, lëkura e 

thatë si dhe ç´rregullime pamore (paraqitja 

e pamjeve të dyfishta). 

Femrat shtatzëne nuk duhet që ta teprojnë 

me sasinë e vitaminës A. Atyre ju 

rekomandohet të marrin 3 mg retinol (10 

000 IE vitaminë A) brenda ditës ashtu që të 

sigurohen për zhvillimin truporë normal të 

fëmijës 

VITAMINAT (shtojcë) 

Vitamina B1 

Tiaminë mononitrat 

Vitamina B1 ose ndryshe me emrin kimik 

Tiamina, është një vitaminë e pangjyrë (apo 

e bardhë) me formulë kimike C 12 H 17 N 4 OS. 

Tretet në ujë dhe nuk mund të tretet në 

alkool. Tiaminet në qoftë se nxehen e 

humbin funksionin.


68 

Kjo vitaminë është e pazëvendësueshme 

për funksionin e sistemit nervor. Në qoftë 

se për 14 ditë nuk merret vitamina B1 në 

organizëm, atëherë harxhohen për 50% 

rezervat e tij trupore. 

Roli biologjik 

Tiamin-pirofosfati ose vitamina B1 është një 

ko-enzimë e dehidrogjenazës së piruvatit, 

dehidrogjenazës së α-ketoglutaratit dhe e 

transketolazës. Kjo d.m.th se kjo vitaminë 

ka një rol të rëndësishëm në metabolizmin 

e karbohidrateve dhe yndyrave dhe më këtë 

në mirëmbajtjen e indit nervor, muskulit të 

zemrës dhe në transmetimin e përçimit të 

nervave. 

Si difosfat i tiaminës (koenzimë i 

dekarboksilazave dhe i transketolazës) 

punon në eliminimin e karbohidrateve në 

tru dhe në muskuj. Po ashtu nga kjo 

vitaminë varen edhe kondicioni trupor dhe 

kujtesa. Forcon qarkullimin e gjakut dhe 

është e nevojshme për prodhimin e acidit të 

lukthit. Ka rëndësi në shndërrimin e 

karbohidrateve në yndyra dhe d.m.th në 

fitim e energjisë nga karbohidratet (pasi që 

është ko-enzimë e dehidrogjenazës së 

piruvatit, një kompleks enzimash, i cili e 

shndërron piruvatin në acetil-CoA). 

Burimet e Vitaminës B 1 

Radhitur sipas sasisë më të madhe të 

vitaminës B1 në prodhime ushqimore: 

· Në 100 g fidanë gruri - 2 mg 

· Në 100 g fasule të sojës - 1 mg 

· Në 100 g mish derri - 0,90 mg 

· Në 100 g bizele - 0,76 mg 

· Në 100 g mish viçi - 0,60 mg 

· Në 100 g fasule të bardha - 0,50 mg 

· Në 100 g mish pule - 0,10 mg 

· Në 100 g patate – 0,10mg 

Po ashtu në sasi të ndryshme në: 

· Majën e birrës 

· Produkte drithërash 

1.3. Nevoja trupore 

Nevoja e vitaminës B1 për trupin e njeriut 

paraqitet si nevojë për shpërbërjen e hidrokarbonateve 

dhe alkoolit dhe sasia 

mesatare ditore për meshkuj është 1,3mg, 

për femra 1mg dhe për shtatzëne 1,2mg. Në 

rast të punës së rëndë fizike, zjarrmisë 

paraqitet nevoja e rritjes së dozës. 

Shenja të zakonshme të mangësisë së 

vitaminës B1 janë kokë dhimbjet, mungesa e 

apetitit, dhimbjet e barkut, pengesa gjatë 

jashtë qitjes (kaps) dhe çrregullime në 

kujtesë dhe koncentrik. 

Teprica të vitaminës B1 në trupin e njeriut 

mund të shkaktohen vetëm nëpërmjet 

marrjes së barnave. Shenjë e tepricës së 

vitaminës B1 është reagimi i ndjeshëm 

nervave. 

Hipovitaminoza – Pasojat e mungesës së 

Vitaminës B 1 

Mungesa e përgjithshme e tiaminës në 

organizëm mund të dërgoj në probleme të 

panumërta duke përfshirë këtu degjenerimin 

e neuroneve dhe në raste të rënda 

mund të qoj deri te vdekja. 

Mungesa e tiaminës mund të shkaktohet 

për shkak të ushqimit të mëngët, dietave 

me produkte të pasura me tiaminazë 

(enzimë që bënë shpërbërjen e kësaj 

vitamine) siç janë peshku i pazier i ujit të 

pastër, gaforret e freskëta të paziera, etj. Po 

ashtu dhe konsumimi i prodhimeve me 

përbërje të lartë të faktorëve kundërtiaminik 

(çaji, kafeja, arrat “Areca catechu”) 

mund të shkaktoj mangësi vitaminoze.


69 

Ndarja e vitaminave 

Formula strukturale e retinolit – 

Vitamina A 

Emërtimi 

Emërtohen sipas shkronjës së parë të emrit 

latin ose zbuluesit p.sh.: Vitamina A 

(Retinoli, Akseroftoli.) Për arsye se prej një 

vitamine janë zbuluar edhe nën vitamina 

ose brenda një vitamine janë zbuluar 

vitamina të tjera ka edhe emërtime me 

numra p.sh.: vitamina B1, Vitamina B2, etj. 

Kërkimet mbi zbulimin e vitaminave 

Tabela 4.2. Zbulimi i vitaminave 

Viti i zbulimit Vitamina Burimi 

1909 Vitamina A (Retinol) Cod liver oil 

1912 Vitamina B 1 (Thiamine) Orizi 

1912 Vitamina C (Ascorbic acid) Limoni 

1918 Vitamina D (Calciferol) Cod liver oil 

1920 Vitamin B 2 (Riboflavin) Vezë


70 

1922 Vitamina E (Tocopherol) Vheat germ oil, Kozmetika, Mëlçi 

1926 Vitamin B 12 (Cyanocobalamin) Mëlçia 

1929 Vitamina K (Phylloquinone) Alfalfa 

1931 Vitamin B 5 (Pantothenic acid) Mëlçia 

1931 Vitamin B 7 (Biotin) Mëlçia 

1934 Vitamin B 6 (Pyridoxine) Orizi 

1936 Vitamin B 3 (Niacin) Mëlçia 

1941 Vitamin B 9 (Acidi folik) Mëlçia 

1. 4. Acidi folik dhe rëndësia e tij 

Acidi folik i njohur si vitaminë B9 në ShBA 

dhe Gjermani, në botë si vitaminë B11 ose si 

Pteroylglutamat është zbuluar në vitin 1941. 

Vitamina B11 është e tretshme në ujë dhe e 

ndjeshme ndaj dritës dhe nxehtësisë, i 

takon grupit te Kompleksit-B të vitaminave. 

Sipas studimeve mjekësore që janë bërë në 

ShBA gjatë vitit 2004, acidi folik ndikon 

pozitivisht në parandalimin e tensionit të 

lartë. Rëndësia e tij është e shumëfishtë. 

Shkaku qëndron tek aftësitë e mëdha të 

këtij acidi të parandalojë hipertensionin 

arterial i cili manifestohet me çrregullime 

të mëdha në sistemin kardiovaskular. Është 

konstatuar se sasia e mjaftueshme ditore 

është rreth 400 µg (mikrogram). Përdorimi 

racional i këtij acidi ndihmon në stabilizimin 

e tensionit të gjakut, tek femrat ndihmon 

gjatë lindjeve që kanë çrregullime në 

zhvillimin e fetusit. 

Ku gjendet acidi folik? 

Acidi folik gjendet me sasi të mjaftueshme 

në mëlçi, perime të gjelbërta, pemë, spinaq, 

brokoli, patate, domate, mish, peshk, në 

bukën e zezë, etj. 

Si mund te parandalohet hipertensioni 

arterial ? 

Mungesa e acidit folik, vitaminës B12 ose 

vitaminës B6 mundet ta rrisë nivelin e 

homocisteines, një aminoacid i cili është 

prezent në gjak. Rritja e nivelit të 

homocisteines ndikon negativ në arteriet


71 

koronare sepse në një periudhë të gjatë 

kohore vështirëson qarkullimin e gjakut dhe 

në disa raste mund të kalojë edhe në infarkt 

në zemër. Mjekimi përmes acidit folik është 

adekuat dhe jo shumë i shtrenjtë por zgjat 

shumë. Prandaj krahas acidit folik përdoren 

edhe terapi tjera. 

Vetitë biokimike të acidit folik 

Është acid karboksilik i cili fitohet prej 

tretësirës ujore të vitaminës B dhe ka 

gjashtë stereoizomere natyrale. Merr pjesë 

gjatë formimit të acideve nukleike ADN dhe 

ARN si edhe gjatë ndërtimit të mureve të 

qelizave. 

Acidi folik 

4. HORMONET 

Termi "hormon" është me origjinë greke 

dhe do të thotë "më stimulu ose eksitu'. Një 

term i tillë rezulton i përshtatshëm, sepse 

efektivisht, substancat me veprim 

hormonal, të transportuara nga 

gjaku,shkojnë të stimulojnë aktivitete 

specifike biokimike ose fiziologjike, duke 

vepruar në inde të caktuara të vendosur në 

zona të organizmit, të ndryshme nga ato ku 

hormonet janë prodhuar. Hormonet nuk 

kontrollojnë vetëm aspekte të ndryshme të 

metabolizmit, por edhe shumë funksione 

specifike, si rritja e qelizave dhe e indeve, 

frekuenca e rrahjeve të zemrës, presioni i 

gjakut, sistemi i riprodhimit, etj. 

Hormonet prodhohen nga i ashtuquajturi 

"sistem endokrin", d.m.th. nga gjëndra që 

vihen në aktivitet si pasoje e stimujve që 

vijnë nga sistemi nervor qendror. Këto 

stimuj transmetohen tek hipotalami dhe që 

këndej arrijnë edhe në gjëndrat e tjera, në 

të cilat prodhohen hormonet: hipofiza, 

mbiveshkat, tiroidet, testikulit, ovarit, 

pankreasi, etj. 

Hormonet janë të pranishëm në gjak në 

përqendrime shumë të ulëta (10 -6 M - 10 -12 M) 

në çastin e stimulit, përqendrimi i tyre rritet 

me shpejtësi dhe kur nuk janë më të 

domosdoshme, çaktivizohen me shpejtësi 

nëpërmjet veprimit enzimatik. Jo gjithmonë, 

përgjigjet fiziologjike ose biokimike të 

veprimit hormonal janë të menjëhershme, 

shpeshherë ato manifestohen pas orësh ose 

ditësh, si edhe ndodh për shembull për 

hormonet e tiroideve dhe për estrogjenet. 

4.1. Klasifikimi i hormoneve 

Në këtë kapitull, sillen informacione te 

karakterit të përgjithshëm, lidhur me 

strukturën dhe funksionet e hormoneve më 

të rëndësishme e më të njohur, duke i ndarë 

në bazë të organeve ku ato prodhohen. 

Hormonet surrenalike (mbiveshkore) 

Kapsulat surrenale prodhojnë tipe të 

ndryshme hormonesh. Pjesa më e 

brendshme e gjëndrave të tilla, prodhon 

adrenalinën dhe noradrenalinën, kemi të 

bëjmë me amina të tretshme që rrjedhin 

nga tirozina, nëpërmjet 3,4-dihidroksifenilalaninës 

dhe 3,4- dehidroksifeniletilaminës:


72 

Përqendrimi i adrenalinës në gjak, 

normalisht është rreth 10 - 4 M. Impulset 

nervore që i mbërrijnë pjesës së brendshme 

të tiroides, përcaktojnë një rritje të 

prodhimit dhe adrenalina mund të arrijë një 

përqendrim prej rreth 1000 herë më të lartë 

se përqendrimi normal në pak sekonda ose 

minuta. Objektivat janë zemra, sistemi 

vaskular, mëlçia dhe muskujt skeletike. 

Shkaktohet një rritje e rrahjeve të zemrës 

dhe e presionit të gjakut, stimulohet 

degradimi i glikogjenit hepatik në 

glukozhematik, i cili ushqen punën 

muskulore në kushte anaerobike. Individi 

nxitet në këtë mënyrë për t'u përgatitur të 

përballojë situata të emergjencës si 

mbrojtja ose luftimi. Zona kortikale e 

gjëndrave surrenale (mbiveshkore), 

prodhon nga ana tjetër, disa hormone me 

strukturë steroide nën stimulin që vjen nga 

hipotalami, gjë që ndodh në përgjigje të 

rrethanave të stresit. Njihen më shumë se 

30 kortikoide të gjithë të tretshëm në 

lyra,midis të cilëve, më i rëndësishmi mund 

të konsiderohet kortizoli: 

Ai stimulon glikoneogjenezën nga aminoacidet, akumulimin e glikogjenit në mëlçi dhe të 

glukozit në gjak, përdorimin e acideve lyrore dhe ketogjenezën. Ishte i njohur mbi të gjitha, për 

veprimin e tij të fuqishëm, anti-inflamator. Kortikoide të tjerë të rëndësishëm janë edhe 

kortikosteroni dhe aldosteroni.


73 

Aldosteroni dhe një masë më të vogël kortikosteroni që përcaktojnë mbajtjen e Na* dhe 

humbjen e K* nga ana e veshkave ,nëpërmjet këtij veprimi, ata mbajnë bilancin e ujit dhe të 

joneve në organizëm. 

Hormonet seksuale 

Njëlloj si hormonet e zonës kortikale të gjëndrave mbiveshkore, androgjenët (hormonet 

seksuale mashkullore) dhe estrogjenet (hormonet seksuale femërore), janë steroide. 

Androgjenët nuk prodhohen vetëm nga testikola, por në masë më të vogël, edhe nga ovaret dhe 

zona kortikale e gjëndrave mbiveshkore. Në mënyrë të ngjashme, edhe estrogjenet prodhohen 

nga testikola dhe zona kortikale, përveç se nga varet. Prandaj, përkatësia mashkullore dhe 

femërore do të mund të përcaktoheshin nga një bilanc midis androgjenëve dhe estrogjeneve të 

prodhuar. Të gjitha hormonet steroidale, përfshirë këtu edhe kortikoidet, rrjedhin nga 

kolesteroli. Androgjeni kryesor është beta-estradioli: 

Një hormon tjetër seksual i rëndësishëm është progesteroni, ai stimulon impiantimin e ovulit 

dhe është një prekursor i përbashkët i te grithe hormoneve steroidale, si te atyre seksuale 

ashtu edhe te atyre te zonës kortikale te gjëndrave mbiveshkore.


74 

Androgjenët dhe estrogjenet kanë efekte te indet e tjera që nuk kanë lidhje me riprodhimin. 

Është e njohur për shembull, që androgjenët dhe disa rrjedhës të tyre, (steroide anabolike), 

stimulojnë rritjen muskulaturës skeletike. 

Hormonet pankreatike 

Pankreasi prodhon hormone të ndryshme 

me strukturë polipeptidike, midis të cilave 

insulina është e një rëndësie të 

konsiderueshme. Kemi të bëjmë me një 

proteinë të vogël (PM = 5.700), e përbërë 

nga dy vargje polipeptidike (A dhe B), të 

lidhur midis tyre nëpërmjet dy lidhjeve 

dysqufurore (shih insulinën e kaut, Figura 4. 

I). Prekursori i parë i insulinës është 

proinsulina, një polipeptid i formuar nga një 

numër aminoacidesh të ndryshueshëm nga 

78 ne 86, sipas llojit të kafshës. Nga kjo 

formohet insulina, falë veprimit të 

peptidazave specifike që shkëpusin disa 

zona polipeptidike. 

Figura 4. l tregon formimin e insulinës se 

kaut nga proipsulina e tij,nëpërmjet largimit 

të disa mbetjeve aminoacidike dhe të vargut 

C. 

Insulina është një hormon hipoglicemizues, 

d.m.th. u kundërvihet përqendrimeve 

të tepërta të glukozit në gjak, gjë e 

cila ndodh në subjekt e diabetike. 

Kur verifikohet një rritje e përqendrimit të 

glukozit hematik, pankreasi prodhon 

insulinën me shpejtësi të madhe. Rritja e 

insulinës nxit kalimin e glukozit nga gjaku 

në mëlçi dhe në muskujt, ku transformohet 

në glikogjen. 

Në këtë mënyrë kemi një ulje të 

përqendrimit të sheqerit në gjak, që nga ana 

e tij përcakton ngadalësimin e prodhimit të 

insulinës deri në shpejtësinë normale. Nga 

pankreasi prodhohet edhe një hormon tjetër 

me strukturë polipeptidike, glukagoni, që 

është i formuar nga 29 mbetje aminoacidike 

(PM = 3.500). 

Në ndryshim nga insulina, glukagoni, 

përcakton një rritje të përqendrimit të 

glukozit në gjak. Ky efekt hiperglicemizues 

u detyrohet dy mekanizmave të ndryshëm të 

veprimit; i pari konsiston, njëlloj si për 

adrenalinën, në shkatërrimin e glikogjenit 

hepatik me prodhim të glukozit hematik; i 

dyti, nga ana e tij, në ndryshim nga 

adrenalina, inhibon shkatërrimin e glukozit 

deri në acid laktik , duke ndërhyrë në 

procesin e glikolizës në nivelin e piruvat 

kinazës. 

Hormonet (shtojce) 

Hormonet janë substanca kimike, të cilat i 

sekretojnë gjëndrat me sekretim të 

brendshëm dhe inde endokrine. Në fakt, 

hormon quhet një substancë specifike e 

sekretuar nga një qelizë e specializuar që 

vepron mbi receptor po ashtu të


75 

specializuar. Termi hormon që është me 

prejardhje greke do të thotë stimulim, 

ngacmim, sinjalizim. Këtë term e përdori 

për herë të parë Starlingu, në vitin 1905, kur 

vërejti se sekretimin e lëngut pankreatik e 

stimulon një substancë kimike, e cila quhet 

sekretin. Këtë substancë e sekretojnë 

qelizat e zorrës së hollë. 

Figura 4.2. Paraqitja e strukturës së 

adrenalinës 

Hormonet dhe sistemi humoral 

Hormonet janë substanca të cilat kanë 

aftësi të nxitjes ose të frenimit të zhvillimit 

të funksioneve të ndryshme në organizëm. 

Ato përmes gjakut arrijnë në të gjitha 

qelizat, por veprojnë vetëm në qeliza të 

caktuara, të cilat quhen qeliza efektore ose 

qeliza shënjestër. 

Në anën tjetër neuhormonet që prodhohen 

nga qelizat nervore nuk barten me anë të 

gjakut. Duhet të theksohet se disa hormone 

sekretohen në gjak pandërprerë, kurse disa 

sekretohen në gjak kohë pas kohe. Kështu 

p.sh. insulina është komponentë e 

domosdoshme e gjakut në të cilin 

“qarkullon” vazhdimisht dhe është e 

domosdoshme për metabozimin e sheqernave. 

Disa hormone sekretohen në gjak 

kohë pas kohe, atëherë kur e kërkon nevoja. 

Kështu p.sh. në grupin e hormoneve me 

sekrecion jo të përhershëm në gjak bën 

pjesë sekretina. Hormonet quhen edhe 

inkrete (lat. Inkrete- brenda, crescererritje). 

Funksionimin e organeve të caktuara si një 

tërësi e bëjnë të mundshme dy sisteme: 

· sistemi nervor 

· sistemi humoral. 

Nga kjo shihet se rregullimi i funksioneve 

sigurohet përmes dy rrugëve kryesore: 

përmes ndikimit nervor dhe substancave të 

shumta kimike, të cilat gjenden në 

organizëm dhe që krijohen në një organ ose 

grupe organesh dhe pas bartjes së tyre 

përmes gjakut ose limfës ndikojnë në 

funksionet e organeve të tjera. Mënyra e 

parë e rregullimit quhet rregullim nervor 

ose korrelacion nervor dhe sigurohet 

përmes sistemit nervor qendror dhe 

autonom. Mënyra e dytë e rregullimit quhet 

rregullim homoral ose korrelacion 

humoral. Substancat kimike që marrin 

pjesë në rregullimin humoral janë: 

· hormonet indore, 

· hormonet e vërteta 

· kripërat minerale 

· vitaminat 

Rregullimi humoral (hûmor lat. – lëng 

trupor) realizohet përmes lëngjeve, 

posaçërisht gjakut. Rregullimi humoral 

quhet edhe rregullim kimik, sepse materiet 

kimike janë ato (p.sh. hormonet) që duke u 

shpërndarë përmes gjakut japin efekte 

përkatëse mbi inde apo organe të caktuara. 

Ekziston lidhshmëri e ngushtë midis 

rregullimit nervor dhe atij humoral. Ky i dyti 

i nënshtrohet të parit (rregullimit nervor). 

Për këtë arsye shpesh bëhet fjalë për 

rregullimin neuro-humoral. 

Endokrinologjia është shkencë që merret 

me studimin e gjëndrave endokrine dhe të


76 

sekreteve të tyre. Roli biologjik i sistemit 

endokrin krahas sistemit nervor është mjaft 

i madh në bashkërendimin e funksioneve 

komplekse të organizmit. Në fund mund të 

thuhet se hormonet janë substanca tipike 

stimuluese pa të cilat nuk mund të 

zhvillohet jeta normale e organizmave të 

gjallë 

Roli i përgjithshëm i hormoneve 

Hormonet në përgjithësi ndikojnë në 

metabolizmin e ujit, të kripërave minerale, 

të proteinave, të sheqernave, të lipideve, në 

për metabolitetin e membranave qelizore, 

në ngacmimin e nervave periferike dhe të 

muskujve, përkatësisht në sistemin nervor, 

në funksionet psikike, në rritje dhe në 

shumëzim. Hormonet para se të fillojnë ta 

shprehin veprimin e tyre lidhen për 

receptorët përkatës në qeliza. Receptorët 

janë grupe karakteristike kimike. Kështu 

p.sh. për disa hormone indore dhe hormone 

të tjera grupet reptore janë qendra 

katalitike të enzimeve. Si shembull klasik 

është lidhja e acetilkolinës për 

acetitilkolinë-esterazën. 

Për shumë hormone receptorët gjenden në 

sipërfaqe të membranës qelizore siç është 

rasti me hormonin indor acetilkolinën, 

adrenalinës etj. Receptorët mund të 

gjenden edhe në brendi të qelizës. 

Hormonet janë ndërmjetëse biokimikë 

midis organeve të rregullimit dhe organeve 

në të cilat veprojnë organet “shënjestër”. 

Ndërtimi kimik 

Hormonet janë komponime organike me 

strukturë të ndryshme kimike. Ato kanë 

aftësi që në përqendrime të vogla ta 

rregullojnë metabolizmin e proteinave, 

sheqernave, lipideve, vitaminave, materieve 

minerale. Në këtë aspekt janë të ngjashme 

me vitaminat, sepse sillen si biokatalizatorë 

tipikë. 

Mund të thuhet se dallimi midis hormoneve 

dhe vitaminave qëndron në atë se hormonet 

i sintetizon vetë organizmi në organet e veta 

specifike, të cilat pastaj i sekreton në gjak 

dhe në limfë, ose në lëngun cerebrospinal, 

ndërsa vitaminat janë kryesisht produkte 

bimore, të cilat organizmi shtazor dhe i 

njeriut i merr përmes ushqimit që do të 

thotë se vetë organizmi nuk mund t’i 

sintetizojë. 

Hormonet i katalizojnë ose rregullojnë 

proceset e ndryshme metabolike. Në këtë 

aspekt janë të ngjashme edhe me enzimet, 

sepse edhe hormonet veprojnë në 

organizëm si katalizatorë, që do të thotë, 

ngjashëm me enzime. Edhe hormonet 

nevojiten në sasi shumë të vogla dhe nuk 

shpenzohen gjatë procesit katalitik. 

Dallohen nga enzimet në këtë aspekt: 

· hormonet krijohen në atë organ në të 

cilin nuk e shprehin veprimin e vet, 

· para se të veprojnë tajohen në gjak. 

· sipas strukturës kimike nuk janë çdo 

herë siç janë enzimet. 

Sipas strukturës kimike hormonet ndahen 

në tri grupe: 

· hormone derivate të aminoacideve si 

p.sh. hormonet e tiroides, hormonet e 

palcës së gjëndrës mbiveshkore, 

melatonina e epifizës; 

· hormone me strukturë peptidike dhe 

proteinike si p.sh. hormonet e hipofizës, 

hormonet e gjëndrave paratiroide dhe të 

pankreasit etj.; 

· hormonet me strukturë steroide siç janë 

hormonet e kores së gjëndrës 

mbiveshkore, hormonet e gjëndrave 

seksuale mashkullore


77 

2. Hormonet e tiroideve 

Gjëndra e tiroideve prodhon dy hormone, tiroksinën dhe trijodtironinën, në përgjigje të stimujve 

që vijnë nga hipotalami. 

Tiroksina dhe trijodtironina kanë si prekuros tirozinën e pranishme në një glukoproteinë të 

quajtur tireoglobulina (PM = 650.000). Mbetjet e tirozinës janë jodinuar në mënyrë enzimatike. 

Jodi i nevojshëm duhet të merret me ushqimin e përditshëm dhe mbërrin tek gjëndra tiroide 

nëpërmjet gjakut, ku është 

gjithmonë i pranishëm në trajtën e gjurmëve. Hormonet e prodhuar nga gjëndra tiroide janë 

shumë aktive në stimulimin e metabolizmit të mëlçisë dhe të muskujve. Qelizat e shënuara 

nxiten të biosintetizojnë sasi të mëdha të disa enzimave, të cilat nxisin një aktivizim të fortë të 

metabolizmit bazal.


78 

PYETJE DHE USHTRIME 

1. Cili është funksioni i insulinës? 

A) kundërshtues i glukagonit 

B) zvogëlon akumulimin e glikogjenit ne mëlçi dhe ne muskuj 

C) zvogëlon hiperglicemine 

D) te gjitha te mësipërmet 

2. Cili nga hormonet e mëposhtme sekretohet ne mëlçi? 

A) rennin 

B) somatomedin 

C) eritropoietin 

D) estrogjeni 

3. Cili është qëllimi themelor i hormoneve? 

A) Te ruajnë rritjen 

B) Te mbajnë funksionimin e trurit 

C) Te nxisin, stimulojnë metabolizmin 

D)Asnjë nga te mësipërmet 

4 . Adrenalina është… 

A) prodhuar nga corteksi adrenal 

B) gjithashtu e quajtur epinephrine 

C) e çliruar kur sistemi nervor parasimpatik është i stimuluar 

D) asnjë nga te mësipërmet 

6. Rritja e sasisë se yndyrave te pangopura ne diete rrit nevojën për 

cilën vitamine? 

7. Cili është funksioni kryesor i vitaminës B brenda trupit? 

8. Cili është funksioni kryesor i vitaminës E brenda trupit? 

9. Edhe pse mungesa e vitaminave duhet te jete e rralle nëse parimet 

kryesore te planifikimit te një diete ushqimore ndiqen, çfarë duhet 

marre parasysh kur përcaktohet shuma e vitaminave qe duhen marre. 

Përdorni një fjali për te shpjeguar secilën.


79 

Ushtrime- Vitaminat 

1. Cili nga pohimet e mëposhtme nuk është një karakteristike e përgjithshme për vitaminat qe 

treten ne yndyrat? 

A) tepricat eliminohen nga veshkat ( ja se si vitaminat e tretshme humbasin ne ujë) 

B) përthithja behet përmes qarkullimit limfatik 

C) shume prej tyre kërkojnë mbajtës proteinash për transport 

D) ato mund te magazinohen ne shuma relativisht te mëdha ne inde te caktuara trupore 

2. Cili nga funksionet e mëposhtëm ka një kërkesë për vitaminën B 1 ? 

A) koagulimi i gjakut 

B) formimi i qelizave te kuqe te gjakut 

C)energji e çliruar nga nënshtrimi energjetik I ushqyesve 

D) formimin e qelize mykopolisaharide epiteliale 

3. Një person qe ka një çrregullim te përthithjes është ne rrezik te rritjes se mungesës se 

A) folate 

B) niacines 

C) tiamines 

D) acidit askorbik 

4. Cili nga pohimet e mëposhtëm është përfaqësues I dispoueshmerise se folatit ne ushqime? 

A) burimet e mira janë produktet dhe mishrat 

B) burime te varfra janë lëngu I futave dhe I perimeve 

C) vetëm 10 % e shumës se përbërjes se ushqimeve është e disponueshme 

D) një pjese e madhe e vitaminave është e paqëndrueshme ne gatimet te zakonshëm dhe 

kushteve te magazinimit 

5. Proteina qe kërkon acid absorbik për formimin e saj është: 

A) keratina 

B) pepsina 

C) kolagjeni 

D) rodopsina 

6. Cila nga te mëposhtmet është një shenje e hershme e mungesës se vitaminës C?


80 

A) mishrat e dhëmbëve te gjakosur 

B) anemi shkatërruese 

C) shfaqje e te ftohtit 

D) histeri dhe depresion 

7. Cili është transportuesi me i madh 

A) albumina 

B) kolesteroli 

C) kilomikrons 

D) proteina qe lidhen me lipide te tretshme 

8. Te gjitha te mëposhtmet janë emërtime te tjera për vitaminën D përveç: 

A) kalciferolit 

B) kalcitonines 

C) kolekalciferonit 

D) dihidroksi vitaminës D 

PJESA B. Plotësoni vendet bosh me përgjigjen me te mire 

1. Rritja e sasisë se yndyrave te pangopura ne diete rrit nevojën për cilën vitamine? 

Vitamina E 

2. Cili është funksioni kryesor I vitaminës B brenda trupit? sillet si je koenzime e përfshirë ne 

marrjen e energjisë nga energjia e ushqyesve. 

3. Si quhet komponimi i vitaminës A qe është aktiv ne përgjigjen vizuale, retinale? 

4. Përafërsisht sa është përqindja e akumulimit te vitaminës A ne mëlçi? 90% . 

5. Cili është funksioni kryesor i vitaminës E brenda trupit? sillet si një antioksidant 

Pjesa C. 

1. Edhe pse mungesa e vitaminave duhet te jete e rralle nëse parimet kryesore te planifikimit te 

një diete ushqimore ndiqen, çfarë duhet marre parasysh kur përcaktohet shuma e vitaminave 

qe duhen marre. Përdorni një fjali për te shpjeguar secilën. 

Te përmendet mjaftueshmeria biologjike, tretshmëria, qëndrueshmëria dhe helmueshmeria


81 

Ushtrime - hormonet 

1. Cili nga dy hormonet çlirohet nga lobi I prapme I hipofizës? 

A) ADH dhe GH 

B) ACTH dhe TSH 

C) ADH dhe oksitocina 

D) TRH dhe CRH 

2. Hormonet çlirohen nga qeliza nervore te_______ rregullojnë hormone te sekretuara nga 

____________. 

A) hipotalamus, hipofiza e përparme 

B) hipotalamus, hipofiza e pasme 

C) hipofiza e përparme, hipotalamus 

D) truri i vogël, hipofiza e pasme 

3. Cili nga hormonet e mëposhtme sekretohet ne mëlçi? 

A) renin 

B) somatomedin 

C) eritropoietin 

D) estrogjen 

4. Si quhet kërcelli (bishti) qe lidh hipotalamusin me hipofizën? 

A) Lëvorja celebrale 

B) anterior 

C) corpus callosum 

D) infundibulum 

5. Cili nga pohimet e mëposhtme është i rreme?


82 

A) Sistemi endokrin është I përbëre nga gjëndra pa gypa. 

B) permbajtja e sistemit endokrin çlirohet ne qarkullimin e gjakut 

C) gjëndrat me sekretim te brendshëm janë pjese e sistemit endokrin 

D) gjëndrat me sekretim te jashtëm nuk janë pjese e sistemit endokrin 

6. Cili është një emërtim tjetër për tiroksinen? 

A) tetraiodotironine 

B) tiroid 

C) timus 

D) triiodotironine 

7. Cili është targeti i ACTH? 

A) shumica e qelizave 

B) gjëndra tiroide 

C) gjëndrat me sekretim te brendshëm 

D) korteksi adrenal


83 

KAPITULLI I PESTE 

ALKALOIDET 

1. Alkaloidët dhe vetitë fiziko-kimike 

2. Struktura e alkaloidëve dhe klasifikimi i tyre 

3. Alkaloidët e grupit të kiolinës dhe izokiolinës 

4. Klasifikimi. Alkaloidët e grupit të Izoikiolifenautrenit 

KAPITULLI I PESTË 

ALKALOIDET 

1. Alkaloidet. Vetitë fiziko-kimike 

Ato kanë disa karakteristika të veçanta 

fiziologjike dhe farmakologjike për të cilat 

në kohën e fundit punohet me të madhe për 

të shtuar produktivitetin e tyre tek bimët 

apo që ato të përfitohen në mënyrë 

sintetike. 

Deri më tani janë izoluar dhe është 

përcaktuar struktura e mbi 6000 

alkaloidëve, ku nga prej tyre rëndësi për 

mjekësi kanë vetëm disa dhjetëra sosh. Në 

doza të larta alkaloidët janë helmues për 

njeriun, por në sasi të vogla reagojnë 

vlefshëm për organet e ndryshme. 

Figura 5.1. Struktura kimike e pentilamines 

alkaloid 

Alkaloidet janë produkte natyrore të 

përbërjes së caktuar, të cilët përveç 

karbonit, hidrogjenit dhe oksigjenit, 

gjithmonë përmbajnë edhe azot (zakonisht 

në ndonjë unazë heterociklike), i cili është 

bartës i vetive bazike të këtyre molekulave. 

Emrin e kanë marrë në bazë të asaj se në 

shekullin e kaluar ato kanë qenë substancat 

e para të hulumtuara nga bima të cilat 

kishin karakter bazik (alkalin). Më vonë janë 

izoluar edhe disa alkaloide shtazore. 

Nga struktura alkaloidët janë të ndryshëm, 

por në bazë të disa njësive të njohura 

heterociklike me azot të cilat i përmbajnë, 

ato mund të grupohen në: alkaloide të 

rrjedhur nga piridina, piperidina, piroli,


84 

kinolina, izokinolina apo njësive të 

kondensuar me benzen. 

Nikotina 

Alkaloidet janë optiko aktiv. Me përdorimin 

e reagjentëve të ndryshëm si: acidin fosformolibdenik, 

acidin fosfor-volframik, 

K 2 [HgJ 4 ], taninë, H 2 [PtCl 6 ], etj ato mund të 

precipitojnë. Në këtë veti bazohet përdorimi 

i taninës si antidot gjatë helmimit me 

alkaloide. 

Alkaloidet në botën bimore janë shumë të 

përhapur, më së tepërmi gjenden në bimët 

dikotiledone subtropikale, nga të cilat 

kryesisht përfshihen këto familje: 

Papaveraceae, Solenacea, Ranunculacea 

dhe Rubiaceae. Në një bimë zakonisht 

gjenden disa alkaloide, por vetëm njëri 

dominon si përbërës kryesor. Në to ato nuk 

janë të lira, por të lidhura me disa acide 

organike p.dh me acidin e mollës, acidin 

citrik, acidin tanik, acidin qilibarik, acidin 

mekonik, etj. 

Nga bimët alkaloidët ndahen duke vepruar 

me acide të holluara (HCl, H 2 SO 4 ) në pjesë të 

grira të tyre, e më pas me veprim me baza 

ku formohen kripërat e tyre. Prej 

përbërëseve të tjerë pastrohen me distilim 

me avull uji apo ekstraktim me ndihmën e 

tretësve organik. 

Klasifikimi i alkaloidëve Zakonisht është 

bërë nga struktura e tyre kimike apo nga 

veprimi i alkaloidit kryesor. 

Në bazë të studimeve që janë bërë, sidomos 

në përcaktimin e strukturës së alkaloidëve 

është gjetur se ato sajohen nga aminoacide 

të caktuara p.sh atropina dhe kokaina 

sajohen nga ornitina; nikotina nga ornitina 

dhe lizina; alkaloidët e grupit të morfinës 

sajohen nga tirozina, etj. 

Figura 5.2. Pamje e cigareve të cilat 

përmbajnë një sasi të konsiderueshme 

tënikotinvs (shkak për probleme 

shëndetësore) 

Nikotina, është alkaloid helmues me erë të 

keqe, që gjendet në gjethet e duhanit dhe që 

vepron si ngacmues mbi sistemin nervor. 

Nikotina është ndër alkaloidët kryesore e 

cila gjendet në gjethe dhe në rrënjët e 

duhanit. Në gjethe të duhanit edhe alkaloide 

të tjera. Në gjethe të thara të duhanit 

gjenden 4-5% nikotinë. Ajo nuk gjendet e 

lire por e komponuar me acidin citric dhe 

atë malik. Nikotina është lëng vajor, ka 

aromë duhani, në ujë tretet mirë. 

Përdoret në mjekësi dhe në veterinari. Në 

sasi të vogla, nikotina shërben stimuluese e 

frymëmarrjes, ndërsa në sasi të mëdha 

rreth 40 mg shkakton paralizën e 

frymëmarrjes dhe vdekje. Shërben si 

insektembytës në veterinari, për sëmundje 

parazitare të lëkurës. Në industri kimike 

shërben për përfitimin e acidit nikotinik dhe 

të amidit të tij, të cilat janë vitamina të 

rëndësishme të kompleksit të vitaminave B. 

Mjerisht duhani, si bartës i nikotinës, më 

tepër e dëmton shëndetin e njeriut. Sot 

konsiderohet droga më e lirë që përdoret në


85 

masë të madhe. Përveç nikotinës, tymi i 

duhanit përmban edhe lëndë gazore 

helmuese të forta, siç është monoksidi i 

karbonit dhe dioksidi i karbonit i cili e 

vështirëson frymëmarrjen normale. Si 

pasojë e thithjes së duhanit llogaritet se në 

vit vdesin rreth 3 milionë njerëz. Nikotina 

llogaritet edhe si drogë, sepse organizmi 

ambientohet me të, duke u bërë vartës i saj. 

Ky proces i vartësisë ndaj nikotinës më 

lehtë bëhet te popullata rinore, ku edhe 

pasojat zhvillimore, intelektuale dhe 

shoqërore janë të mëdha. [ 1] 

Llojet e alkaloidëve 

· Nikotina 

· Kafeina 

· Konina 

· Lobelina 

· Atropina 

· Kokaina 

· Kinina 

· Morfina 

Kinina 

Alkaloidet zakonisht gjenden në bimë në 

formën e kripërave të acideve organike si 

p.sh. në formën e tartrateve, oksalateve e 

tjerë të cilat janë të tretshme në ujë, ndërsa 

alkaloidët e lira janë pak të tretshme në ujë 

por treten mirë në tretësira organike si: 

alkool, eter, kloroform, dikloretan, benzen e 

të tjerë. 

Në përgjithësi alkaloidët janë substanca të 

ngurta (ato që përmbajnë atome oksigjen), 

por ka dhe alkaloide të lëngëta (ato që nuk 

përmbajnë atome oksigjen), si p.sh: 

nikotina, konina. Tretësira e kripës së 

alkaloidit formon me tretësirën e taninës 

një precipitat i cili ka rendësi të veçante në 

praktikë, sepse në rastet e helmimeve me 

alkaloide jepet çaj i fortë (si tretësirë 

tanine). Shumë alkaloide janë helme të 

forta si; striknina, nikotina e tjerë. 

Disa prej tyre në doza të vogla përdoren në 

përdorime të tjera. (në mjekësi; si qetësues, 

si anestezik etj.). Duke ju referuar ndërtimit 

të tyre kimik alkaloidët do t'i studiojmë 

sipas grupeve të mëposhtme: 

Struktura e alkaloidëve dhe klasifikimi i tyre 

Klasifikimi - Alkaloidet e grupit te 

piperidinës dhe piridinës. 

Konina (C 8 H 7 N) 

Konina gjendet në farat e bimës kukuti. 

Është helm i fortë i cili paralizon sistemin 

nervor. Është e njohur që në kohën e 

Greqisë së vjetër kur grekët e dënuar me 

vdekje i ekzekutonin duke i helmuar me 

koninë. Edhe Sokrati (nga dijetarvt mv tv 

mvdhenj tv Greqisv) vdiq i helmuar me 

koninë. 

Figura 5.3. Struktura e koninës


86 

Konina (a - propilpiperidina ose - 2 - 

propilpiperidina), është alkaloidi i parë i 

sintetizuar nga A. Ladenburg, në 1886. I cili 

ishte një lëng pa ngjyrë, me pikë vlimi 166 o C, 

gati i patretshëm në ujë, por i tretshëm në 

eter dhe alkool. Ai ka një shije djegëse, 

therëse dhe një aromë të keqe, dhe vepron 

si një helmues i fuqishëm jo vetëm për 

njerëzit, por për të gjitha llojet e gjësë së 

gjallë. Alkaloidi është bazë e fortë dhe 

oksidohet lehtë; acidi kromik e shndërron 

atë në acid butirik normal dhe amoniak. Ka 

dy izomerë optike S (+) konina dhe R (-) 

konina. 

Nikotina (C 10 H 14 N 2 ) 

Nikotina (3 – (1 - metil - 2 - pirolidinil) 

piridina) e merr emrin nga bima e duhanit e 

quajtur Nicotiana Tabacum. Ishte 

higroskopike, me konsistencë vajore, tretet 

mirë në ujë, ka erë duhani. Nikotina ka veti 

bazike dhe me acide formon kripëra që janë 

zakonisht të ngurta e të tretshme në ujë, 

oksidohet shpejt në ajër. 

dhe për këtë arsye përdoret si insekticid. 

Nikotina ka efekte të fuqishme në arteriet e 

trupit. Ajo është stimulant që përshpejton 

punën e zemrës dhe rrit presionin e gjakut. 

Nikotina rrit se tepërmi riskun e mpiksjes 

së gjakut.. Në sasi te vogla, ajo vepron si 

stimulant tek gjitarët. 

Nikotina ka një efekt eksitues mbi sistemin 

nervor qendror dhe periferik. Ajo rrit 

sekrecionin e gjëndrave dhe peristaltikën e 

zorrëve. Nikotina është një nga faktorët 

kryesorë përgjegjës për formimin e varësisë 

ndaj duhanit*. 

Nikotina përshpejton punën e zemrës me 

rreth 20 rrahje në minutë, për çdo cigare. 

Sipas shoqatës Amerikane të zemrës 

varësia ndaj nikotinës ka qenë historikisht 

një ndër varësitë më të vështira për t'u 

larguar. 

Nikotina është izoluar për herë të parë nga 

bima e duhanit në 1828, nga kimistët 

gjerman Posselt dhe Reimann. Ajo u 

sintetizua për herë të parë nga A. Pictet dhe 

Crepieux ne 1893. Ajo është gjetur në sasi të 

konsiderueshme tek duhani, koka dhe në 

sasi të vogla tek domatja,patatja e tjerë. 

3. Alkaloidet e grupit të kinolinës dhe 

izokinolinës 

Figura 5.4. Struktura e Nikotinës 

Kinina (C 20 H 24 N 2 O 2 ) 

Kinina, u ekstraktua nga lëvorja e pemës së 

kininës që rritet në Amerikën e Jugut, dhe u 

izolua e u emërtua në vitin 19I7 , nga dy 

kërkues francezë Pierre Joseph Pelletier 

dhe Joseph Bienaime. 

Vlon në temperaturë 247 0 C. Nikotina ka dy 

izomerë optike, nga të cilët forma levozhire 

është rreth tri herë më toksike se forma 

dekstrozhire. Më pak se 0,2 gr nikotinë 

është fatale për njerëzit, me vdekjen e 

shkaktuar nga paraliza respiratore. 

Nikotina është një neurotoksin e fuqishme


87 

përfshijnë zemrën, trurin, zorrët dhe traktin 

urinar). Ajo mund të përdoret si relaksues i 

muskujve dhe i enëve të gjakut. Ka veprim 

narkotik më të dobët se morfina fillimisht 

është izoluar nga opiumi në vitin 1844. Është 

rrjedhës i izokinolinës. 

Figura 

5.5. Struktura e kininës 

Sintetikisht kinina u prodhua më 1944 nga 

kimistët amerikanë R.B Voodvard dhe V. E. 

Doerina. ishte një alkaloid natyral kristalin i 

bardhë, e tretshme në alkool dhe eter, dhe 

ka një shije të hidhur. Ka karakter bazik dhe 

me acidin sulfurik dhe klorhidrik jep 

kripëra; sulfate, bisulfate etj. Është njehes i 

kinolinës. Kinina fillimisht, është përdorur 

me efikasitet për trajtimin e malaries të 

shkaktuar nga parazitë P.falciparum, që në 

shekullin e I7. 

Ajo vazhdon të mbetet si një ndër 

medikamentet më efikas për kurimin e 

malaries. Kinina, gjithashtu përdoret në 

trajtimin e ngërçeve të muskujve dhe të 

artritit. Ajo lufton sëmundjen e lisë, 

përdoret si qetësues dhe ka veti 

antiinflamatore. Ka veti antiseptike dhe 

antipiretike. Në një dozë tepër të madhe ajo 

është mjaft toksike, dhe mund të shkaktojë 

paralizë nëse injektohet në nerv. Kinina 

mund të shkaktojë ritme jo normale të 

zemrës dhe duhet të shmanget nëse është e 

mundur në pacientët me rrahje të shpejta. 

Papaverina (C 20 H 21 NO 4 ) 

Papaverina, është alkaloid i opiumit i 

përdorur fillimisht në trajtimin e spazmës të 

organeve të brendshme (sidomos ato që 

Narkotina (C 22 H 23 NO 7 ) 

Narkotina, është një alkaloid i opiumit dhe 

ndodhet në të, në masën rreth 10%, 

përgjithësisht në gjendje të lirë. Mund të 

përftohet drejtpërsëdrejti nga opiumi me 

eter. 

Gjendet në formën e prizmave rombik (ose 

gjilpërash të gjata), pa ngjyrë, pa erë dhe pa 

shije. Temperaturë e shkrirjes është 76 o C. 

Në një temperaturë më të lartë narkotina 

dekompozohet dhe shndërrohet në 

amoniak. Është e patretshme në ujë, por e 

tretshme në alkool, eter etilik, kloroform. 

Vepron me acide minerale. Ka veti 

antipiretike. Është me pak helmuese se 

morfina apo kodeina. 

4. Klasifikimi. Alkaloidet e grupit të 

izokinolinfenantrenit. 

Morfina* (C 17 H 19 NO 3 ) 

Figura 5. 6. Struktura e morfinës 

Morfina është alkaloidi kryesor i opiumit*. 

Është gjithashtu një produkt natyral i 

gjëndrave endokrine tek njerëzit dhe 

kafshët. Morfina është substancë kristalore 

e bardhë (kristalizon me një molekulë ujë).


88 

Tretet mirë në mentol, por pak e tretshme 

në ujë, shkrin në 254 0 C - Sikurse heroina, 

morfina në doza të vogla vepron direkt në 

sistemin nervor qendror të qetësoje 

dhimbjet. Morfina në doza të mëdha vepron 

ndaj sistemit nervor edhe si narkotik, si 

substancë që të vë në gjumë, dhe përdorimi 

i saj për një kohë të gjatë shkakton një 

sëmundje të rëndë e kronike 

morfinomanine. 

Studimet kanë treguar se morfina në doza 

të vogla, është më superiore për qetësimin 

e dhimbjeve të mëdha ndaj qetësuesve të 

tjerë narkotikë. Ajo ndikon në peristaltikën 

e zorrëve ku ajo ngadalëson dhe qetëson 

lëvizjet tyre. Ajo është izoluar për herë të 

parë nga opiumi në vitin 1805, nga 

farmacisti gjerman Fire Vilhelm Adam 

Selumer. 

Fjala Morfinë rrjedh nga Morpheus, një nga 

perënditë Greke të Ondrave. Opiumi është 

masa qumështore (lateks) që përftohet nga 

çarja e kokrrave të hashashit (Papaver 

Sorxriferum). Në gjendjen e tij normale, ai 

prodhon jo më pak se 9% Morfinë. Ai 

përmban rreth 25 alkaloide, si dhe dyllë , 

sheqer, rrëshirë, substancë aromatike e 

tjerë. Gjashtë alkaloidët më kryesore të 

opiumit janë: Morhna- kodeina, thebaina, 

narkeina, papaverina, narkotina. 

Morfina 

Morfina bën pjesë në grupin e morfinave, që 

gjenden në opium. Opiumi është lëng 

qumështor i përqendruar, që e prodhojnë 

lloje të ndryshme të hashashit (Papaver 

somniferum), ku janë të pranishme disa 

alkaloide. Numri i alkaloidëve i pranishëm 

në opium është shumë i madh. Sot janë 

izoluar dhe u është përcaktuar struktura e 

më tepër se njëzet alkalideve. 

Morfina ka qenë alkaloidi i parë i izoluar nga 

opiumi, madje që në vitin 1803, që do të 

thotë se ka histori të hershme të 

përdorimit. Morfina u izolua mjaftë vonë nga 

M. Gatërs, në vitin 1952 

Papaverina përdoret në mjekësi kundër 

shtangimit të muskujve. Rezerpina përdoret 

mjet për uljen e tensionit të gjakut, për 

qetësim nervor dhe për shërimin e 

sëmundjeve mentale. 

Kodeina (C 18 H 21 NO 3 ) 

Kodeina* ose metilmorfina, merret nga 

opiumi dhe përdoret për vetitë e tij kundra 

diaresë, qetëson dhimbjet, dhe si qetësues i 

organeve të frymëmarrjes (lehtëson kollën). 

Sasia më e madhe e kodeinës sintetizohet 

nga metilimi i morfinës. Kodeina është 

substancë kristalore e bardhë, pa erë, shije 

të hidhur, shkrin në temperaturë 155 0 C. 

Tretet mirë në alkool, eter, kloroformë, 

benzen e tjerë. Është izoluar për herë të 

parë nga Jean-Pierre Robiquet, në vitin 1830 

në Francë. 

Alkaloidet e grupit të tropanit* 

Figura 5.7. Modeli tredimensional i 

morfinës 

Atropina (C 17 H 23 NO 3 ) 

Atropina, është një alkaloid i ekstraktuar 

nga bima Atropa belladonna dhe nga bimë 

të tjera të familjes Solanaceae. Atropina 

është substancë kristalore e bardhe, me 

temperaturë të shkrirjes 115 0 . Tretet lehtë 

në alkool, kloroform, eter, glicerinë. 

Ndonëse tretet me vështirësi në ujë. Ka


89 

veprim të fortë helmues. Atropina shkakton 

paralizë të gjymtyrëve dhe te zemrës. 

Në mjekësi, ajo përdoret në formën e 

kripërave e saj, si sulfat i atropinës. 

Atropina ka veti të zgjerojë beben e syrit, 

dhe në doza të vogla ajo pakëson 

sekrecionet e gjëndrave (të pështymës, 

djersës) dhe gjithashtu shërben si antidotë 

në rastet e helmimeve nga insekticidet ose 

në rastet e helmimit me kërpudhën Amantia 

muscaria Atropina përdoret gjithashtu në 

spazmat e tubit tretës, në astmën bronkiale 

etj. Ajo hidrolizohet në tropinë dhe acid 

tropic. 

Atropina nxirret nga gjethet dhe rrënjët e 

bimës Atropa belladonna dhe nga farat e 

bimës Datura stromanium. Kjo është 

substancë kristalore e cila shkrihet në 

115,5° C. Ka veprim të fortë helmues. 

Atropina përdoret në mjekim të syrit, sepse 

bën të mundshëm zgjerimin e bebëzës së 

tij. 

Figura 5.8. Struktura e atropinës 

*Disa efekte anësore të lidhura me 

përdorimin e kodeinës sikurse edhe në 

alkaloidët e tjera, përfshijnë ndjesinë e 

euforisë, kruarje, përzierje, gjendje gjumi, 

tharje goje etj. Sikurse alkaloidët e tjera 

edhe kodeina krijon efekte varësie ndonëse 

simptomat që krijohen në momentin e 

mospërdorimit janë më të lehta se 

alkaloidët e tjera. 

Në strukturën e këtyre alkaloidëve merr 

pjesë sistemi diciklik që emërtohet tropan, i 

cili përbehet nga një cikël i pirolidinës i 

kondensuar me ciklin e N-metilpiperidinës. 

Atropina, u sintetizua për herë të parë nga 

kimisti gjerman Richard Villstatter, në 1901. 

Kokaina 

Kokaina (C 17 H 21 NO) është një alkaloid i 

izoluar nga gjethet e bimës koka (bimë e 

familjes Erythroxylaceae), e rritur në pjesën 

veri-perëndimore të Amerikës së Jugut. 

Kokaina, është substance kristaline me 

ngjyre te bardhe, qe shkrin ne 

temperaturën 98 0 C. Tretet mire ne alkool, 

eter, kloroforme, por tretet me vështirësi ne 

ujë. 

Përdoret ne formën e klorhidratit, është 

substance helmuese. Kokina është një 

stimulant i sistemit nervor qendror. Ne doza 

te vogla shkakton eufori, por ne doza te 

mëdha shkakton edhe vdekjen qe vjen si 

rezultat i paralizës te sistemit te 

frymëmarrjes. Kokaina paralizon nervat 

periferike prandaj përdoret në mjekësi si 

anestezik lokal, sidomos në kirurgjinë e 

syve, të hundës, fytit e tjerë. Përdorimi i 

shpeshtë i saj mund te shkaktojë 

apasionimin dhe ambientimin e organizimit 

gjë që shpie në narkomaninë e quajtur 

kokainizëm. Alkaloidi i kokainës u izolua për 

herë të parë nga kimisti gjerman Friedrich 

Gaedcke në 1855, ndërsa sinteza e parë dhe 

struktura e saj u realizua nga Richard 

Villstatter, në 1898. 

Është alkaloidi më i rëndësishëm i cili 

gjendet në gjethet e bimës Koka. Është 

substancë kristalore e cila tretet me


90 

vështirësi në ujë. Në mjekësi përdoret si 

anestetik lokal. Është drogë shumë 

helmuese e cila shkakton varësinë tek 

përdoruesi dhe bën pjesë në drogat ilegale. 

Vartësia është kryesisht emocionale por në 

disa raste edhe vartësi fizike. Kokaina është 

stimulues i fuqishëm i sistemit nervor 

qendror SNQ me efekte të përshkruara si 

më poshtë,rritja e përqendrimit dhe 

vigjilencës,humbja e frikës, eufori etj. 

Figura 5.9. Pamje e Kokaines 

Alkaloidet e grupit të ksantinës 

Kafeina (C 8 H 10 N 4 O 2 ) 

Në shumicën e rasteve janë substanca 

kristalore, vështirë të tretshme në ujë, të 

cilat reagojnë në mënyrë bazike dhe kanë 

shije të ithët. Me acide formojnë kripëra 

kristalore të cilat në ujë tretën mirë dhe 

shërbejnë për pastrimin e tyre, kurse me 

reagim me baza ato përsëri ndahen në 

gjendje të pastër. 

Kafeina* (I,3,7 - trimetil ksantina), është një 

alkaloid kristalin i bardhë që përdoret si një 

medikament stimulant dhe si diuretik tek 

njerëzit dhe kafshët. Ajo gjendet në gjethet 

dhe farat kafesë, gjethet e çajit, si dhe në 

një numër bimësh të ndryshme, ku ajo luan 

rolin e një pesticidi natyral. Kafeina ka shije 

të hidhur dhe është pa erë. Shkrin në 

temperaturën 237 0 C. Tretet në ujë të 

ngrohtë dhe me vështirësi në ujë të ftohtë, 

me ngrohje sublimon. 

Kafeina në sasi të vogla është një stimulant 

i sistemit nervor qendror, që redukton 

lodhjen fizike dhe rrit përqendrimin nervor, 

shton aftësinë filtruese të veshkave, 

shpejton qarkullimin e gjakut, rrit tensionin 

dhe funksionimin normal te zemrës. 

Por ne doza të larta ajo shoqërohet me një 

sërë efektesh anësore si: shqetësim, 

pagjumësi, dhimbje koke, rrahje të 

shpeshta të zemrës, rritje të tensionit, nxitje 

të forta të sistemit nervor, diare e tjera. 

Kafeina përgatitet nga frutat e thata te 

kafesë qe përpunohen ne t 120 o C dhe 

ekstraktohen me ujë te ngrohte. 

Teobromina (C 7 H 8 N 4 O 2 ) 

Teobromina (3, 7 dimeril ksantina) është një 

alkaloid i hidhur i bimës se kakaos 

(Theobroma cacao) e gjendur ne Çokollatë. 

Ajo gjendet gjithashtu në fara të kafesë 

(coffea Arabica), në farat e çajit (Thea 

sinensis). Pavarësisht emrit, përbërja nuk 

përmban brom. Ajo është substancë 

kristalore, e tretshme në ujë të ngrohtë, me 

shije të hidhur. 

Figura 5.10. Struktura e Kafeines


91 

Teobromina është një isomer i teofilinës. 

Përdoret për trajtimin e edemes, 

arteriosklerozës, sëmundjeve të ndryshme 

kardiovaskulare dhe hipertensionit. Në 

mjekësinë moderne përdoret si zgjerues i 

enëve të gjakut, si diuretik dhe stimulant i 

sistemit nervor qendror. Në doza të larta, 

shoqërohet me efekte anësore si: 

pagjumësi, gjendje ankthi, urinim i 

shpeshtë, humbje oreksi, marrje mendsh, e 

të vjella. U izolua për herë të parë nga farat 

e bimës së kakaos, më 1878, dhe u 

sintetizua pak kohë më pas prej ksantinës 

nga Herman Emil Fischer. 

Kinina 

Teofilina (C 7 H 8 N 4 O 2 ) 

Teofilina (1,3 dimetil ksantina), gjendet tek 

gjethet e çajit në sasi të vogla. 

Është substancë kristaline, shkrin në 268 o C, 

tretet në ujë të nxehtë. Teofilina ka veti i 

antiinflamatore, rrit kontraktimin e 

muskujve të zemrës, rrit presionin e gjakut, 

ka veti diuretike. Është stimulues i sistemit 

nervor qendror. 

Figura.5.12. Struktura e kininës 

Figura 5.11. Fenanatreni 

Lobelina është alkaloid i cili gjendet në farat 

e bimës Lobelia inflata. Në mjekësi 

përdoret për stimulimin e sistemit 

respirativ të trurit qendror. Ky alkaloid 

është kardiostimulator shumë i mirë. 

Ka strukturë të kinolinës. Kjo së bashku me 

20 alkaloide të tjerë gjendet në drurin e 

familjes Cinchana. Mbi 90% të kininës 

prodhohet në plantacione në ishujt e Javës. 

Gjatë shekujve qe njohur ilaç kundër 

malaries që shkaktohet nga paraziti 

Plasmodium që bartet përmes mushkonjave 

femërore të sëmura(anopheles). Kinina 

prodhohet edhe me metoda sintetike. 

Përdoret kundër sëmundjes mjaftë të 

rrezikshme, malaria.


92 


1. Figura me poshtë tregon strukturën e morfinës dhe te kodeines. 

a. Cilin grup funksional paraqet N ?Dhe çfarë shkalle (kryesore,etj)? 

b. Konsideroni atomet e oksigjenit ne mes(ne fund O heterociklike)te këtyre 

strukturave. Cili grup funksional është ky? 

2. Dy pjesët ne vazhdim trajtojnë nikotinën,shikoni 

strukturën e saj ne te djathte. Kërkesat a dhe b janë veç e 

veç. 

a. Nikotina është një di-amine. Nqs ju shtoni pak acid cili 

azot do te përfshihet i pari?Shpjegojeni se si mund ta 

tregoni. 

b. Për shkak se unazat aromatike janë mjaft te 

qëndrueshme C benzilik është mjaft aktiv,është e mundur 

qe disa here anët e zinxhirit te shkëputen dhe te lëne 

vetëm një grup karboksil. Vizatoni produktin dhe e një 

oksidimi te tille te nikotines. Gjithashtu vizatoni amidin e 

këtij produkti. (Te dy komponimet janë ne interes te 

biologjisë) 

3. Valiumi është një qetëses i bazuar ne benzodiazepine. Shikoni strukturën 

ose te benzodiazepines ose te valiumit. Çfarë është e pazakonte rreth një 

nder unazave—përveç përmbajtjes se dy atomeve azot? 

4. Vizatoni strukturën e N-fenil-3-klorobutanamide.


93 

KAPITULLI I GJASHTË 

METABOLIZMI DHE BIOSINTEZA 

1. Metabolizmi dhe biosinteza 

2. Proceset katabolike 

3. Proceset anabolike 

4. Oksidimet biologjike 

KAPITULLI I GJASHTE 

METABOLIZMI DHE BIOSINTEZA 

1. Metabolizmi dhe biosinteza 

Metabolizmi (greq. μεταβολή, metavoli = 

shkëmbim) apo shkëmbimi i lëndëve, është 

tërësia e reaksioneve kimike dhe fizike që 

ndodhin në një gjallesë, organizëm apo në 

një pjesë të tij. Ky proces është baza e jetës, 

që lejon një qelizë të rritet dhe riprodhohet, 

të ruajë ndërtimin e saj, dhe ti përgjigjet 

mjedisit të saj. 

Proceset katabolike. Proceset anabolike 

Procesi i metabolizmit ndahet në dy pjesë: 

· anabolizmi, që prodhon molekula të 

ndërlikuara nga më të thjeshtat, duke 

përdorur energjinë e prodhuar nga 

katabolizmi për të ndërtuar përbërësit e 

qelizave si p.sh. proteinat dhe acidet 

nukleike; 

· katabolizmi, që kryen shpërbërjen e 

molekulave të ndërlikuara në të më të 

thjeshta, duke prodhuar energji, p.sh. 

shkatërrimi i ushqimit në frymëmarrjen 

qelizore. 

Proceset anabolike janë endoergonikë, 

ndërsa ato katabolikë ekzoergonikë. 

Proceset metabolike që përmbajnë një 

përbërës anabolik dhe një katabolik quhen 

nganjëherë amfibolikë. 

Proceset metabolike, edhe tek organizmat 

më të thjeshtë, formojnë një rrjet metabolik 

shumë të ndërlikuar, të nën ndarë në 

zinxhirë metabolikë dhe cikle metabolike. 

Çdo molekulë që merr pjesë në 

metabolizëm quhet metabolite. Çdo 

përbërje që rrjedh nga katalizatori quhet 

enzimë.


94 

FITOHORMONET 

Në këtë kapitull do të përmbledhim 

njohuritë mbi hormonet bimore dhe 

rregullatorët e rritjes. Substancave, që 

shfaqin një aktivitet të tipit hormonal tek 

bimët u atribuohet emri fitohormone. 

Ç'është hormoni bimor? Shumica 

fiziologëve të bimëve kanë dhënë një 

përcaktim të ngjashëm me hormonet e 

zhvillimit të kafshëve: 

Hormoni bimor është një komponim organik 

i sintetizuar në pjesë te ndryshme të bimës, 

i cili shpërndahet në pjesë të tjera të bimës 

ku në përqendrime shumë të ultë shkakton 

efekte fiziologjike. 

Ky koncept me thellimin e studimeve mori 

formë më të plotë aq sa sot njohuritë mbi 

hormonet mund te përmbledhin : a) vendin 

e sintezës së hormonit b) transportin nga 

burimi në vendin e veprimit dhe c) veprimin 

e hormonit në vendin shenjë. 

Shumica e aktiviteteve rregulluese në qelizë 

shpjegohen me veprimin e pesë gruphormoneve 

kryesore: auksinave, guberelinave, 

citokininave, etilenit dhe acidit 

abshizik ose me bashkëveprimin midis tyre. 

Rritja e bimëve është një proces kompleks, 

në të cilin përfshihen substanca të shumta 

fiziologjikisht aktive, disa prej të cilave edhe 

pse të pranishme në sasi minimale, 

realizojnë kontrollin dhe rregullimin e 

funksioneve të rëndësishme biologjike të 

organizmit bimor, si fillimin e organeve të 

ndryshme, lulëzimin, etj. 

AUKSINA 

Termi auksine është përdorur fillimisht nga 

Vent, i cili në vitin 1926 zbuloi disa 

komponime të paidentifikuara që shkaktonin 

përkuljen e koleoptileve të tërshërës 

në drejtim të dritës. Komponimi që gjeti 

Vent ishte i bollshëm, veçanërisht në majat 

e koleoptilit. Figura 6-l tregon se si ai tregoi 

ekzistencën e saj. Auksina e Ventit tani 

njihet si AIA (acidi indolacetik). 

Disa ekspertë besojnë që AIA paraqet vetëm 

hormonin e vërtetë auksine. Megjithatë janë 

bërë disa demonstrime të rastit që bimët 

përmbajnë komponime të tjera që mund te 

shkaktojnë shumë sjellje të njëjta si AIA dhe 

ndoshta mund të konsiderohen si auksine. 

Një tjetër është acidi fenilacetik i cili është i 

përhapur midis bimëve dhe shpesh është 

më me tepri se AIA, megjithëse është më 

pak aktiv. 

Tre komponime shtesë të gjetura në shumë 

bimë kanë aktivitet si auksina, sepse ato 

janë të kthyeshme në AIA. Këtu përfshihen 

indol etanoli, indol acetaldehidi dhe 

indolacetonitriti. Ato janë të oksiduara në 

AIA nga enzima të ndryshme. 

2. Metabolizmi, sinteza dhe degradimi i AIA 

AIA është e ngjashme nga ana strukturale 

me aminoacidin triptofan. Për sintezën e 

AIA njihen dy mekanizma, ku secili përfshin 

largimin e grupit aminik dhe te grupit 

terminal karboksil nga zinxhiri anësor i 

triptofanit. Rruga me e preferuar ne 

shumicën e specieve është dhënia e grupit 

aminik ne një alfa-ketoacid tjetër nëpërmjet 

reaksionit të transaminimit për të formuar 

acidin indol-piruvik dhe pastaj dekarboksilimi 

i indolpiruvatit për të formuar 

indolacetaldehidin. Nëpërmjet oksidimit të 

indolacetaldehidit kalohet në AIA. Ky kalim 

realizohet në sajë të disa enzimave të cilat 

janë më aktive në indet e tjera që janë në 

zhvillim, siç janë, gjethet e reja dhe frutat. 

Në këto inde përmbajtja e auksines është 

shumë e lartë gjë që tregon se ajo 

sintetizohet aty. 

Është logjike që bimët duhet të kenë disa 

mekanizma që të largojnë hormone të 

fuqishëm si AIA, kur ato nuk janë më të 

nevojshme dhe metabolizmi i AIA-se 

realizohet nëpërmjet dy proceseve të 

rëndësishëm. AIA kombinohet me molekula


95 

të tjera dhe formon derivate të caktuara të 

quajtura auksina te lidhura. Auksina të 

lidhura janë produkte komplekse që 

përmbajnë glukozë, proteinë dhe 

komponime fenolike. Procesi tjetër për 

largimin e AIA-së është degradues, enzima 

që katalizon këtë reaksion është quajtur 

AIA-oksidaza. 

Auksinat sintetike nuk shkatërrohen nga 

oksidaza të tilla dhe qëndrojnë në bimë 

shumë më tepër se sa AIA. 

Metabolizmi i auksinës 

Prekursori kryesor i AIA-se në bimët e larta 

dhe në mikroorganizmat është triptofani 

1. Triptofani metabolizohet në AIA dhe kjo 

është vërejtur duke përdorur C 14 ose H 3 në 

triptofan në kultura të indeve bimore dhe në 

preparate enzimatike. 

2. Fakt tjetër që triptofani është prekursor i 

AIA është eksperimenti me indol te shënuar 

dhe serinë H 3 . 

Eksperimentet e bëra vërtetojnë se auksinat 

e sintetizuara nga indoli prodhohen me 

ndihmen e sintezës se triptofanit si 

ndërmjetës. 

Ciklet e formimit te AIA-se nga triptofoni. 

Kthimi i triptofanit në AIA përfshin 

degradimin e zinxhirit anësor me anë të 

deaminimit dhe dekarboksilimit dhe dy 

oksidimeve. 

a) Acidi indol piruvik është ndërmjetësi i 

parë i rrugës biosintetike për formimin e 

AIA. Ai formohet nga triptofanit nga disa 

aminotransferaza. Identifikimi i tij është i 

vështirë për shkak të paqëndrueshmërisë 

gjatë izolimit dhe sasive shumë të vogla. Një 

tjetër hap i rëndësishëm është formimi i 

indo - acetaldehides e cila formohet nga 

dekarboksilimi i acidit indol piruvik. 

Ky kalim kryhet në prani të acid indol 

piruvik dekarboksilazes. Kthimi i indolacetaldehides 

në AIA është e hapi i fundit që 

ndodh si në inde bimore ashtu dhe në 

ekstraktet e tyre. Ky reaksion katalizohet 

nga oksidazë indol acetaldehida. Gjithashtu 

kthimi i indol acetaldehides në indol-etanol 

ka rëndësi të madhe për metabolizmin e 

indolit në bimët e larta. Mendohet se indoletanoli 

shërben si produkt rezervë në 

biosintezën eAIA. Niveli i AIA kontrollohet 

nga katabolizmi i AIA si dhe nga ndikimi i 

rregullatorëve të tjerë të rritjes. 

b). Rruga e triptaminës 

Biosinteza e AIA realizohet nëpërmjet 

rrugës në të cilën triptofani dekarboksilohet 

në Triptamine dhe që këtej në 

IndolAcetaldehide për të formuar AIA 

Triptofan---.>Triptamine-- 

àIndolacetaldehide -àAIA 

c). Rrugë të tjera 

AIA mund të formohet nga indol- 

3acetaldoxime 

Triptofan-à 

Indol 

acetaldoximeàIndolacetonitril -àAIA 

Katabolizmi i AIA-s 

AIA degradohet nga acidet në solucion ujor, 

nga rrezatimi jonizues, drita ultraviolet, 

drita e dukshme në prani të pigmenteve 

sensibilizuese nga oksigjeni dhe peroksidi. 

Degradimi i AIA në indet bimore varet nga 

lloji indit dhe kushtet fiziologjike. Në indet e 

vjetra degradimi ndodh në një shkalle 

shumë të lartë 90% , ndërsa në indet e reja 

në 20 %. 

Degradimi i AIA 

Produktet kryesore të katabolizmit të AIA 

formohen nga oksidimi i AIA në disa 

preparate enzimatike që nxirren nga 

koleoptilet e drithërave. Nga disa autorë 

është përshkruar aktiviteti biologjik i 

produkteve të AIA veçanërisht i 3 Metilen 

Oxindolit dhe është diskutuar mundësia që 

këto produkte të këne aktivitet në procesin 

e rritës.


96 

Kjo tezë është hedhur poshtë. Është parë që 

në frutat mund të funksionojë si promotor i 

plakjes. 

Enzimat e katabolizmit të AIA 

a) Vendndodhja dhe Identiteti 

Dihet që bimët përmbajnë disa enzima të 

afta për oksidimin e AIA që njihen si AlAoksidaza. 

AlA oksidazat janë nxjerrë nga 

bimët vaskulare. Gjithashtu sistemi 

degradues i AIA gjendet në mëlçi në disa 

kërpudha, në bakteroide dhe në bakterie që 

izolohen nga nodulet e rrënjëve. 

b)Është pranuar që edhe peroksidazat janë 

përgjegjëse për aktivitetin e (AIAoksiadazes) 

Transporti i auksinës 

Mënyra e veprimit të AIA ka lidhje me 

mënyrën e transportit të AIA nga gjethet e 

reja, në zonat meristematike të lastareve 

dhe majat e koleoptileve. 

Në ndryshim me lëvizjen e sheqernave, 

joneve dhe solucioneve të tjera, AIA mund të 

lëvizë përmes këtyre qelizave në qoftë se 

aplikohet në sipërfaqe të gjetheve të 

maturuara, por transporti normal në lastarë 

dhe bishtat e gjetheve kryhet përmes 

qelizave të gjalla ndoshta parenkimës së 

floemës, korteksit dhe palcës. Ky transport 

ka disa tipare të ndryshme nga transporti i 

floemës. 

1. Lëvizja e auksinës është e ngadalshme 

vetëm O,5cm/ore -1,5 cm/ore si në rrënjë 

dhe në lastarë. 

2. Transporti i AIA është në drejtim të bazës. 

Transporti në rrënjë është gjithashtu polar. 

3. Lëvizja e tij është një proces aktiv i cili 

kryhet kundër gradientit të përqendrimit. 

Figura 6.1.Pamje e strukturvs së enzimës dekarboksilaze 

GIBERELINAT 

Giberelina u zbulua fillimisht në Japoni, në 

studimet me bimët e sëmura të orizit 

që po rriteshin në një gjatësi të tepruar. Në 

vitin l890 e quajtën atë bakanae (sëmundja e 

filizave të marrë). U provua edhe ekstrakti i 

kërpudhave, i cili shkaktonte të njëjtën gjë 

si vetë kërpudha, duke treguar se e njëjta 

substancë kimike përgjigjej për këtë 

sëmundje. 

Në vitin 1930 Gabuta dhe Hayashi e izoluan 

dhe identifikuan një komponim aktiv nga 

kërpudha të quajtura Giberela. Deri tani


97 

janë zbuluar 50 giberelina në kërpudha dhe 

në bimë. Të gjitha giberelinat kanë 19 ose 

20 atome karbon. U grupuan në 4-5 sisteme 

unazore dhe të gjitha kanë një ose më 

shumë grupe karboksil. Ato janë quajtur 

shkurtimisht GA dhe përdoren GA,, GA2, GA, 

për t'u dalluar. GA. Është studiuar më tepër 

dhe shpesh është quajtur acid giberelik. 

Komponimi i parë me sistem unazor 

giberelinë është aldehida GA 12 molekule me 

20 karbone. Nga ajo formohen giberelina c 20 

dhe c 19 por reaksionet enzimatike janë 

akoma të papërcaktuara. Në gjethe, 

kloroplastet janë qendrat kryesore të 

kthimit të giberelinës. 

Giberelina mund të degradohet me ngadalë, 

por mund të kthehet në forma të lidhura 

inaktive. Format e njohura të lidhura të 

giberelines përfshijnë glukozidet, në të cilat 

glukoza është lidhur me një lidhje eterike 

me një grup OH ose me lidhje esterike me 

një grup karboksil të giberelinës. 

Një tjetër progres metabolik i rëndësishëm 

është kthimi i giberelinave me aktivitet të 

lartë në më pak aktive. 

OH 

GA 4 ----à GA 34 

Lokalizimi i sintezës se giberelines 

Cila pjese e bimës i sintetizon giberelinat? 

Në qofte se këto hormone bimore gjenden 

në një organ bimor, mund të jenë të 

sintetizuara aty. Teknika e difuzimit është 

një ndihmë e madhe për të dalluar të dy 

këto mundësi. 

Organi është nxjerrë dhe sipërfaqja e prerë, 

vendoset në kontakt me agar dhe 

giberelinat lejohen të difuzojnë në agar për 

disa orë. Sasia e mbledhur vlerësohet me 

bioprova dhe me anë të metodave kimike të 

sofistikuara. Këto sasi krahasohen me 

sasitë e ekstraktuara nga i njëjti organ ose 

ind dhe pas difuzionit, në qoftë se sasitë e 

difuzueshme janë më të mëdha se sa sasia 

e ekstraktuar, siç ndodh shpesh, qelizat 

duhet të jenë duke sintetizuar giberilinë ose 

duke e kthyer atë nga forma inaktive në 

formë aktive. 

Teknika e difuzimit tregon që gjethet e reja 

janë qendrat kryesore të sintezës aktive të 

giberelinës. Kjo vjen nga fakti që maja e 

kërcellit që përmban gjethe të reja është 

hequr dhe pjesa e prerë është trajtuar me 

giberelinë ose auksine, zgjatja e lastarit 

nxitet në lastarët e prerë ndryshe nga ato të 

patrajtuara. Gjethet e maturuara kanë aftësi 

të pakët për të sintetizuar hormone. Rrënjët 

gjithashtu sintetizojnë giberelinë në sasi të 

konsiderueshme, siç tregohet nga teknika 

e difuzimit dhe giberelinat kanë efekt të 

pakët në rritjen e rrënjëve. 

CITOKININA 

Citokininat janë substanca që stimulojnë 

ndarjen qelizore (citokineze). Ato përmbajnë 

adeninë si grup hidrofil. Në grupin e tyre 

arrin në pozicionin 6 një varg anësor jo 

polar me specifitet relativisht të vogël 

Ne 1920 Hoberlandt zbuloi në Austri, se një 

komponim i panjohur i pranishëm në indet 

vaskulare të bimëve të ndryshme, 

shkaktonte ndarjen qelizore, dhe çonte në 

formimin e kambiumit në tuberët e prera të 

patateve. Ky ishte demonstrimi i pare që 

bimët përmbajnë komponime të quajtura 

citokinina, që stimulojnë citokinezën. 

Në vitin 1940 J- von Overbuk gjeti që 

qumështi i endospermës së arrës së 

kokose, është i pasur në komponime që 

nxisin ndarjen qelizore. Në kërkim të 

substancave që stimulojnë ndarjen qelizore, 

ata gjetën një substancë të ngjashme me 

purinën, nga ekstrakte të ndryshme, që 

ishte me një aktivitet shumë të lartë. Kjo çoi 

në zbulimin e aftësisë së ADN për të nxitur 

citokinezën dhe në zbulimin, në vitin 1954, të 

një komponimi shumë aktiv të formuar nga


98 

prishja e ADN së autoklavuar- Ato e quajtën 

këtë komponim kinetine. 

Megjithëse vetë kinetina nuk është gjetur në 

bimë dhe nuk është substanca aktive e 

gjetur nga Haberlandt, citokininat që kanë 

lidhje me të janë të pranishme në shumicën 

e bimëve. Stevard, gjithashtu duke përdorur 

teknikat e kulturave indore, me 1950, gjeti 

disa citokinina në qumështin e arës së 

kokës, që stimulojnë ndarjen qelizore në 

indet e rrënjëve të karotës. Këto 

komponime aktive kanë marrë emrat 

zeatine dhe zeatine riboside. Zeatina është 

identifikuar në Nev Zelande nga Letham, në 

1964, i cili përdori si burim endospermën e 

misrit. 

Citokininat e tjera me struktura si adeninë, 

të ngjashme me kinetinën,, zeatinen dhe 

zeatinen riboside, janë identifikuar në një 

numër pjesësh bimore. Citokinat e lira 

ekzistojnë në algat e kuqe dhe kafe dhe në 

diatomet, hormonet disa herë nxitin rritjen e 

algave. 

Disa bakterie dhe kërpudha përmbajnë 

citokinina që mund të influencojnë në disa 

procese të sëmundjeve të shkaktuara nga 

këto mikrobe. Shumica e kërpudhave 

përmbajnë zeatine dhe zeatine riboside. 

Disa qindra citokinina sintetike janë provuar 

nga Skoog dhe Letham në bioprova të 

ndryshme. Shumica e tyre janë aktive, por 

ato që përdoren me zakonisht nga fiziologet 

e bimëve përfshijnë kinetinen dhe benzil 

adeninën. 

Metabolizmi i Citokinines 

Ne dimë shume pak se si formohet 

citokinina me përjashtim te pjesës adenine 

te molekulës. Adenina është formuar nga 

glicina CO 2 dhe molekula te tjera te vogla, 

zinxhiri anësor qe është thelbësor për 

aktivitetin mund te afrohet ne pozicionin N 6 , 

duke përdorur izopentil pirofosfat, qe 

shoqërohet me humbjen e pirofosfatit. 

Modifikimi i zinxhirit anësor ne karbonin 5 

mund te çoje ne citokinina te tjera te 

njohura, ndërsa citokinina e gjetheve te 

plepit ka vetëm një unaze si pjese kryesore 

te zinxhirit anësor. 

Me shume dihet rreth prishjes se strukturës 

se citokinines, se sa rreth sintezës se tyre. 

Prishja e strukturës se saj është e 

rëndësishme për ruajtjen e nivelit te 

citokinines. Një nga reaksionet qe ndodh 

është largimi i zinxhirit anësor. Ky është një 

proces inaktivizimi sepse adenina ose 

adenosina janë inaktive. Një tjetër 

mekanizëm i rëndësishëm është formimi i 

derivateve te sheqernave (glukozideve), 

sikundër ndodh me AIA dhe me giberelinen. 

Ne disa specie, glukoza mund te lidhet me 

bazën e citokinines ne atomin N, qe zë 

pozicionin 9 ne citokininat nukleotide dhe 

me grupin hidroksil te zinxhirit anësor te 

zeatines. 

Citokininat janë te shpërndara ne frutat e 

reja, farat, ne gjethet e reja dhe majat e 

rrënjëve. 

Studimet fizike dhe kimike kane treguar qe 

citokininat janë derivate purinone qe 

përmbajnë grup alkil, sulfur dhe glukoze si 

sheqer. Substancat ne aktivitete citokinike 

ndryshojnë nga citokininat purine nga disa 

ARN, meqë përmbajnë riboze ne vend te 

glukozës. Mendohet qe citokinina adenilate 

aktivizon sintezën e derivateve 

qe përfshihen direkt ne nxitjen e ndarjes 

qelizore. Këto substanca janë inhibitore te 

fuqishmen te enzimës nukleotide 

fosfodiesteraze ciklike ne kafshe dhe ne 

bime. 

ETILENI 

Etileni është një rregullator ne gjendje e te 

gazte me një strukture shume te thjeshte 

H 2 C=CH 2 . Aktiviteti i etilenit shfaqet ne 

përqendrime shume te vogla. Qe ne lashtësi 

fiziologet ruse zbuluan se pikërisht gazi i 

çliruar nga qymyri, etileni shkakton disa 

ndikime te tjera ne rritjen e bimës si 

pengimin e zgjatjes se kërcellit, te rrënjës


99 

dhe trashjen e tyre. Etileni formohet gati ne 

te gjitha organet e bimëve me fara. Ne filiza 

ai prodhohet me shume ne maje, por edhe 

ne pjese te tjera kryesisht ne ndërnyjat e 

kërcellit. Kërcejtë horizontale prodhojnë me 

shume se ata vertikale. Rrënjët formojnë 

pak, por është auksina qe nxit ne to rritjen e 

etilenit. Sasia e etilenit ritet shume gjate 

seneshences dhe rënies se gjetheve,luleve 

dhe frutave,sidomos frutave te pjekura 

plotësisht. Etileni formohet edhe nga disa 

baktere ,disa kërpudha te tokës,por jo nga 

algat. 

Figura 6.2. Biosinteza dhe metabolizmi i etilenit 

Figura 6.3. Struktura e Etanolit


100 

Ne bimët e larta etileni sintetizohet nga 

aminoacidi L-metionine i cili shndërrohet ne 

acid karboksilik 1- aminociklopropan- I 

(ACC) figura 6-7 . Enzima qe përshpejton 

këtë reaksion te fundit është ACCsintetaza,, 

enzime qe është pak e 

qëndrueshme qe gjendet nv citoplazme. 

Etapa e fundit e sintezës katalizohet nga 

enzima etilen-oksidaze, aktiviteti i se cilës 

kërkon Fe 2+ si kofaktor . Reaksioni 

përfundimtar i formimit te etilenit ka nevoje 

për ATP dhe O 2. 

Acidi ABSHIZIK 

Gjate viteve 50 te shekullit te kaluar 

,fiziologet studiuan dukurinë e fjetjes se 

sythave dhe te farave qe shkaktohej nga 

penguesit e rritjes. Me ane te disa teknikave 

u arrit te pastrohet dhe kristalizohet lënda 

qe rrezonte boçet e pambukut dhe qe quhej 

abshizine II. Ne te njëjtën kohe u zbulua 

edhe lënda qe shkaktonte fjetjen e sythave e 

emërtuar dormine. 

Analizat kimike treguan se ajo ishte e njëjte 

me abshizinen dhe qe te dyja u emërtuan 

Acid Abshizik (ABA) ABA dhe etileni janë 

hormone bimore qe veprojnë ne kushte te 

stresit. Kjo do te thotë se ata formohen me 

shumice kur bima rrezikohet nga strese 

fiziologjike si mungesa e ujit, kripëra ne 

toke me shumice, temperatura te ultë, 

ngrica etj. Gjithashtu ABA luan rol zhvillimin 

normal te embrionit, formimin e proteinave 

te rezervës tek fara. Ai parandalon mbirjen 

e farave dhe te sythave dhe pengon rritjen 

pothuaj ne te gjitha rastet. 

Biosinteza dhe metabolizmi i ABA 

ABA është një terpenoid me 15 atome 

karboni, qe përfundon me një grup 

karboksil. Biosinteza e ABA kryhet ne 

kloroplaste dhe plaste te tjera. 

Sinteza e ABA ndodh nga copëtimi i 

karotenoideve te pranishëm ne plaste 

Figura 6 -8. 

Figura.6.4 

Adenosine-5'-triphosphate (ATP)


101 

Figura 6.5. 

Paraqitja e skemes se glikolizes 

Integrimi i Metabolizmit 

1. ATP përdoret si monedhe shkëmbimi e 

energjisë ne te gjithë metabolizmin. 

Potenciali i larte i transferimit te fosfateve 

te ATP, e ben atë te afte te funksionoje si 

burim energjie gjate tkurrjes muskulore, ne 

amplifikimin e sinjaleve dhe ne proceset 

biosintetike. Hidroliza e një molekule te ATP 

ndryshon raportin e ekuilibrit midis 

produkteve dhe reagenteve te një reaksioni 

te çiftëzuar me një faktor prej 10 8 . Pra, një 

seri reaksionesh te pafavorizuar nga 

pikëpamja termodinamike, mund te 

transformohet ne një seri shume te 

favorizuar me ane te çiftëzimit me një 

numër te mjaftueshëm molekulash te ATP. 

2. ATP. formohet nëpërmjet oksidimit te 

molekulave me funksion karburanti. p.sh. 

glukozi. acidet lyrore dhe aminoacidet. 

Perberesi i ndërmjetëm i përbashkët për 

pjesën me te madhe te këtyre oksidimeve 

është acetil KoA. Një acetil oksidohet 

plotësisht deri ne CO ne ciklin e Krebs-it, 

duke patur formim te njëkohshëm te NADH 

dhe FADH,. Këta si monedhe shkëmbimi e 

transportues elektronesh transferojnë me 

pas elektronet e tyre me potencial te larte 

ne vargun e frymëmarrjes. Fluksi i 

elektroneve ne drejtim te oksigjenit (O2) 

provokon një pompim protonesh përmes 

membranës se brendshme te mitokondrive.


102 

Fig 6.6. Struktura e Acidit laktik 

Ky gradient protonesh përdoret për te 

prodhuar AIP. Glikoliza është rruga 

determetabolike qe prodhon ATP, por sasia 

qe formohet është shume here me e vogël 

se sa ajo qe formohet gjate fosforilimit 

oksidues. Oksidimi i glukozit ne acid piruvik 

prodhon vetëm dy ATP, ndërsa ne oksidimin 

e plote te glukozit ne CO, formohen tridhjete 

e gjashte ATP. 

3. NADHP është donator kryesor i 

elektroneve gjate proceseve biosintetike 

reduktuese. 

Ne pjesën me te madhe te proceseve 

biosintetike, produktet gjenden ne një 

gjendje me te reduktuar se prekursoret e 

tyre, prandaj, qe këto procese te zhvillohen, 

përveç ATP, duhet edhe fuqia reduktuese. 

Elektronet me potencial te larte te 

domosdoshëm për funksionimin e këtyre 

reaksioneve, furnizohen zakonisht nga 

NADPH. Për shembull, ne biosintezën e 

acideve lyrore, grupi ketonik i njësisë 

bikarbonike qe shtohet, reduktohet ne grup 

metilenik nga futja e katër elektroneve qe e 

kane origjinën nga dy molekula te NADPH. 

4. Molekulat biologjike ndërtohen duke u 

nisur nga një numër i kufizuar përbërjesh te 

thjeshta. Numri i madh i molekulave 

perberese te organizmave te gjalla, 

sintetizohet duke u nisur nga një numër 

shume i vogël prekursoresh. Edhe rrugët 

metabolike qe gjenerojnë ATP dhe NADPH 

furnizojnë molekula, te cilat përdoren ne 

biosintezat e molekulave me komplekse. 

Për shembull, acidi fosfoenolpiruvik, 

furnizon një pjese te skeletit te atomeve te 

karbonit te aminoacideve aromatike. Acetil- 

KoA, qe është perberesi i ndërmjetëm me 

prejardhje nga dieta, furnizon njësi 

karbonike ne shume biosinteza te tjera. 

Riboz 5-fosfati, qe formohet se bashku me 

NADPH, formon njësinë glucidike te 

nukleotideve. Shume procese biosintetike 

kërkojnë edhe njësi monokarbonike. 

Formimi i këtyre derivateve është 

ngushtësisht i lidhur me metabolizmin e 

aminoacideve. Rrugët kryesore metabolike 

kryejnë, pra role anabolike dhe katabolike. 

5. Rrugët biosintetike dallohen pothuajse 

gjithnjë nga rrugët shperberese. 

Për shembull, rruga për sintezën e acideve 

lyrore është e ndryshme nga rruga për 

shpërbërjen e tyre. 

Ne mënyrë te ngjashme, glikogjeni 

sintetizohet dhe shpërbehet nëpërmjet dy 

serive te ndryshme reaksionesh. Ky dallim 

u lejon rrugëve biosintetike dhe atyre 

shperberese te përfitojnë ne çdo moment 

prej kushteve te favorshme nga pikëpamja 

termodinamike. Për shembull, ne 

shndërrimin e acidit piruvik ne glukoze 

konsumohen katër lidhje makroenergjike- 

P, me shume ne krahasim me ato qe 

formohen gjate transformimit te glukozit ne 

acid piruvik ne procesin e glikolizes. 

Koncepti themelor është qe shpejtësitë e 

rrugëve metabolike drejtohen me shume 

nga aktivitetet e enzimave kyç se sa nga ligji 

i veprimit te masave. Ndarja e rrugëve 

biosintetike dhe e atyre shperberese, 

kontribuon shume ne efiçensen e kontrollit 

te metabolizmit. 

Rrugët kryesore metabolike dhe sitet e 

kontrollit te tyre 

l- Glikoliza. Kjo seri reaksionesh, qe 

zhvillohet ne citosol, transformon një 

molekule te glukozit ne dy molekula te 

acidit piruvik. duke prodhuar dy ATP dhe dy 

NADH.


103 

Ne kushte anaerobike si ne muskulin 

skeletik ne aktivitet te plote, ky rigjenerim 

ndodh ne saje te reduktimit te acidit piruvik 

ne acid laktik. Ne kushte aerobike, NAD* 

riformohet nëpërmjet transferimit te 

elektroneve nga NADH tek O, përmes vargut 

transportues te elektroneve. Glikoliza kryen 

dy funksione kryesore: shpërben glukozin 

për te formuar ATP dhe furnizon skelete te 

atomeve te karbonit për proceset 

biosintetike. 

Shpejtësia e transformimit te glukozit ne 

acid piruvik rregullohet ne mënyrë te atille 

qe te arrihet ky objektiv i dyfishte. Një 

përqendrim i larte i ATP inhibon 

fosfofruktokinazen. Ky efekt inhibues 

fuqizohet nga acidi citrik dhe anulohet nga 

AMP. 

2- Cikli i acidit citrik, cikli i Krebs-it. Kjo 

rruge finale e përbashkët e oksidimit te 

molekulave me prejardhje nga dieta 

karbohidrate, aminoacide, acide lyrore, 

ndodh ne brendësi te mitokondrive. pjesa 

me e madhe e këtyre molekulave hyn ne 

cikël ne formën e acetil KoA. 

Figura 6.8. Nikotineamide adenine 

dinukleotid, NAD (NAD+) 

Oksidimi i plote i një njësie te acetilit 

gjeneron një GTP, tre NADH dhe një FADH 2 . 

Këto katër çifte elektronesh transferohen 

tek O, nëpërmjet vargut transportues te 

elektroneve, dhe kjo çon ne formimin e një 

gradienti protonesh, qe nga ana e vet, 

përcakton sintezën e njëmbëdhjete te ATP. 

Cikli i acidit citrik kryen edhe një rol 

anabolik, duke furnizuar produkte te 

ndërmjetme për proceset biosintetike, për 

shembull, suksinil KoA, e cila kontribuon ne 

ndërtimin e një pjese te skeletit te atomeve 

te karbonit te porfirinave. 

Figura 6.7. Paraqitja e Ciklit të Krebsit


104 

3- Rruga e hekzoz monofosfatit. Kjo seri 

reaksionesh qe ndodhin ne citosol, ka dy 

funksione: prodhimin e NADPH për 

proceset biosintetike reduktuese dhe 

formimin e riboz 5-fosfatit për sintezën e 

nukleotideve. 

Grupi fosforik qe NADPH ka me shume se 

NADH, ben te mundur dallimin midis tyre ne 

qelize. Fale këtij ndryshimi midis dy 

molekulave, mund te verifikohet prania e 

njëkohshme e një raporti te larte 

NADPH/NADP+ dhe e një raporti te larte 

NAD+/NADH. Për pasoje, proceset 

biosinteike reduktuese dhe glikoliza mund 

te zhvillohen me shpejtësi te larte 

njëkohësisht. 

4- Glukoneogjeneza tek mëlçia dhe veshkat, 

glukozi mund te sintetizohet nga acidi 

laktik, gliceroli dhe aminoacidet. Pika e 

hyrjes kryesore për këtë rruge metabolike 

është ne nivelin e acidit piruvik, i cili 

karboksilohet ne acid oksalacetik tek 

mitokondrite. 

Acidi oksalacetik, dekarboksilohet dhe 

fosforilohet ne citosol, duke dhëne acidin 

fosfoenolpiruvik. Reaksionet e tjera te 

veçanta te glikoneogjenezës, ne krahasim 

me glikolizen, janë dy etapa hidrolize, 

ndërsa te njëjtat molekula kane efekte te 

kundërta mbi fosfofruktokinazen, enzimën 

rregulluese te shpejtësisë se glikolizes. 

Fig 6.9 Sistemi i transportit te elektroneve 

5-. Sinteza dhe shpërbërja e glikogjenit. 

Glikogieni qe është një forme depozite e 

glukozit, është një polimeri i degëzuar 

mbetjesh te glukozit. Ndërmjetësi i 

aktivizuar për sintezën e tij është ADpglukozi, 

qe formohet nga glukozë l-fosfati 

dhe UTP. Glikogjen sintetaza katalizon 

transferimin e glukozit nga UDP-glukozi tek 

mbetja hidroksi-fundore e një vargu ne 

fazën e rritjes. Shpërbërja e glikogjenit 

kryhet nëpërmjet një rruge te ndryshme 

nga sintetaza e tij. Fosforilaza katalizon 

thyerjen e glikogjenit duke përdorur 

ortofosfat e duke prodhuar glukozë 1 - 

fosfat. 

6- Sinteza dhe shpërbërja e acideve lyrore. 

Acidet lyrore sintetizohen ne citosol me ane 

te shtimit te njësisë me dy atome te 

karbonit mbi një varg ne faze rritjeje. 

Malonil KoA, qe është ndërmjetësi i 

aktivizuar, formohet përmes karboksilimit 

te acetil KoA. 

Grupet acetile transportohen nga 

mitokondrite ne citosol nëpërmjet acidit


105 

citrik. Ky efekt furnizon një pjese te NADPH 

se domosdoshme për reduktimin e njësisë 

se acetilit te shtuar, ndërsa pjesa tjetër e 

NADPH furnizohet nga rruga e hekzoz 

monofosfatit. Acidi citric stimulon acetil KoA 

karbokksilazen, enzimën qe katalizon 

etapën kufizuese. Kur kemi bollëk te ATP 

dhe acetil KoA , përqendrimi i acidit citrik 

rritet , dhe kjo ben qe te rritet shpejtësia e 

acideve lyrore. Acidet lyrore shpërbehen 

nga një rruge tjetër ne një kompartiment te 

ndryshëm qelizor. 

Shpërbërja e acideve lyrore ne acetil KoA 

kryhet, nëpërmjet B-oksidimit. Acetil KoA 

hyn me pas ne ciklin e acidit citrik (cikli i 

Krebs-it), ne qofte se acidi oksalacetik 

është i mjaftueshëm. Përndryshe, acetil 

KoA transformohet ne trupa ketonike. 

FADH2 dhe NADH qe formohen nga B- 

oksidimi, transferojnë elektronet e tyre tek 

oksigjeni O 2 , nëpërmjet vargut transportues 

te elektroneve. Ashtu si dhe për glikolizen, 

B-oksidimi mund te vazhdoje te funksionoje 

vetëm ne qofte se NAD* dhe FAD i 

konsumuar do te rigjenerohen. 

Kryqëzime metabolike themelore: glukozë 

6-fosfati, acidi piruvik dhe acetik KoA 

Është e mundur te kuptojmë me mire 

faktorët qe qeverisin fluksin e molekulave 

ne metabolizëm, duke hetuar atë qe ndodh 

ne tre kryqëzime themelore: glukozë 6- 

fosfati, acidi piruvik dhe acetil KoA. Secila 

prej këtyre molekulave mund te këtë 

destinacione te ndryshme. 

Figura 6.10. Acetil koenzime A (KoA) 

1- Glukozë 6-fosfati. Glukozi qe hyn ne një 

qelize fosforilohet me shpejtësi ne glukozë 

6-fosfat, i cili mund te ruhet ne trajtën e 

glikogjenit te shpërbehet deri ne acid 

piruvik, ose te transformohet ne riboz 5- 

fosfat. Kur glukozë 6-fosfati dhe ATP janë 

ne sasi te mëdha, atëherë formohet 

glikogjeni. Glukozë 6-fosfati kanalizohet ne 

rrugën glikolitike, kur ekziston nevoja për 

ATP ose për skelete atomesh te karbonit 

për proceset biosintetike. Pra, transformimi 

i glukozë 6-fosfatit ne acid piruvik mund te 

jete si anabolik ashtu edhe katabolik. 

Destinacioni kryesor i trete i glukozë 6- 

fosfatit, ai i rrugës se hekzoz monofosfatit, 

furnizon NADPH për proceset biosintetike 

dhe riboz 5-fosfatin. Glukozë 6-fosfati, 

mund te formohet nga shpërbërja e 

glikogjenit ose nga sinteza, duke u nisur 

nga acidi piruvik, nëpërmjet 

glikoneogjenezës. 

2- Acidi piruvik. Ky alfa-ketoacid me tre 

atome te karbonit, është një pike tjetër 

takimi e rrugëve metabolike. Acidi piruvik 

rrjedh kryesisht nga glukozë 6-fosfati, nga 

acidi laktik dhe nga alanina. Acidi laktik nuk 

është gje tjetër veçse forma e reduktuar e 

acidit piruvik, reduktimi i acidit piruvik i 

katalizuar nga laktat dehidrogjenaza. 

shërben për te rigjeneruar NAD*, qe i lejon 

glikolizes te funksionoje ne kushte 

anaerobike. Acidi laktik i formuar ne indet


106 

aktive nga pikëpamja metabolike, si për 

shembull, muskuli ne aktivitet tkurrës, 

rioksidohet me pas ne acid piruvik, 

kryesisht ne mëlçi. 

Një reaksion tjetër lehtësisht i kthyeshëm, i 

cili zhvillohej ne citosol, është transaminimi 

i acidit piruvik, një alfa-ketoacid, ne alanine, 

qe është korresponduesi i acidit piruvik. 

Aminoacide te ndryshëm janë ne gjendje te 

futen ne rrugët metabolike kryesore, me 

këtë mekanizëm. 

Aminoacide te ndryshëm janë ne gjendje te 

futen ne rrugët metabolike kryesore, me 

këtë mekanizëm. Acidi piruvik transformohet 

me shpejtësi ne acetil KoA, vetëm ne 

qofte se ka një nevoje për ATP, ose për 

fragmente bikarbonike për sintezën e lyrave 

Anasjelltas, aminoacide te ndryshëm mund 

te sintetizohen me ane te transaminimit qe 

është një pike e rëndësishme e shkëmbimit 

te ndërsjelle midis metabolizmit te 

karbohidrateve dhe metabolizmit te 

aminoacideve. 

Një destinacion i trete për acidin piruvik 

është karboksilimi i tij ne acid oksalacetik, 

ne brendësi te mitokondrive. Ky reaksion 

dhe transformimi i mëtejshëm i acidit 

oksalacetik, kapërcen një prej reaksioneve 

te pakthyeshëm te glikolizes dhe lejon 

kështu, sintezën e glukozit, duke u nisur 

nga acidi piruvik. 

Karboksilimi i acidit piruvik është i 

rëndësishëm edhe për funksionin e tij te 

zëvendësuesit te ndërmjetësve te ciklit te 

Krebs-it. Destinacioni kryesor i katërt i 

acidit piruvik, është dekarboksilimi i tij 

oksidues ne acetil KoA. Ky reaksion i 

pakthyeshëm qe ndodh ne brendësi te 

mitokondrive është një reaksion kyç i 

metabolizmit: ka funksionin te shpërndajë 

atomet e karbonit qe vijnë nga 

karbohidratet dhe nga aminoacidet, drejt 

oksidimit ne ciklin e acidit citrik. 

Figura 6.11. Paraqitja e Ciklt të Acidit Citrik 

3- Acetil KoA. Burimet kryesore te kësaj 

njësie me dy atome tekarbonit te akti vizuar 

jane dekarboksilimi oksidues i acidit piruvik 

dhe B-oksidimi i acideve lyrore. 

Destinacioni i acetil KoA, është mjaft i 

përcaktuar. Njësia acetil mund te pësojë një 

oksidim te plote, nëpërmjet ciklit te acidit 

citrik, deri ne CO 2 , ose mund te formoje 3- 

hidroksi-3- metil-glutaril KoA. Tek sisorët, 

acetil KoA, nuk mund te transformohet ne 

acid piruvik, për pasoje, sisorët nuk janë ne 

gjendje te transformojnë lyrat ne 

karbohidrate.


107 

Figura 6.12 Paraqitje skematike e lidhjeve midis biokimise, gjenetikes dhe biologjise 

molekulare.


108 


1. Metabolizmi është i ndare ne 2 klasa. __________ është shkatërrimi i 

makromolekulave (proteinë, karbohidrate, yndyrna) për te 

prodhuar energji. Kjo klase karakterizohet nga reaksione__________. 

___________ është ndërtimi i biomolekulave nga prekursore me te 

vegjël. Kjo kërkon lende te pare energjetike. Kjo klase 

karakterizohet nga reaksione __________. Ndërmjetësi energjetik 

është __________. 

2. Te gjitha me poshtë janë tipe reaksionesh metabolizmi përveç: 

A. Reaksioni Redoks 

B .Grupi i transferueshem 

C. Hidroliza 

3 Oksidimi është rezultat I: 

A. Fitimit te një hidrogjeni 

B. Humbjes se një elektroni 

C. Fitimit te një elektroni 

4. Grupi I transferuar me se shumti ne biokimi është: 

A. Grupi metil 

B. Aldehid 

C. Grupi fosforil 

D. Glukoza 

5. Reaksionet e hidrolizës përfshijnë: 

A. Shtimin e një molekule uji një substrati 

B. Ndarjen e një molekule ne dy pjese te barabarta 

C. Krijimin e ne esteri 

D. Formimin e një radikali -H 

6. Molekula ATP: 

Është e stabilizuar ne aspektin e ngarkesës 

Ka shtytje ngarkese 

Edhe jep edhe merr grupin fosforil 

7. Reaksionet me ndarje jo hidrolitike përfshijnë te mëposhtmet 

përveç: 

Ndarja C-C 

Shtimi i H2O 

Shtimi i grupeve ndaj lidhjeve te dyfishta 

Heqjen e grupeve nga lidhje te dyfishta


109 

LITERATURA 

John McMorry – “Organic chemistry” 

Bruce Alberts, Julian Levis, Keith Roberts, Denis Bray, ect, “Biologia molecolare della cellula” 

seconda edizione 1991 

Carl Ivan Braden, John Tooze 1991 “Intruduction to protein strukture” 

Christopher K. Martens, K. E. Van Holde “Biochimica”seconda edizione 1998 

Donald Voet, Judith G Voet 1990 “Biochemistry” 

Jeremmy Mark Berg, Lubert Stryer, John L.Tymocko. “Biochemistry” 

Lehninger L. Albert “Principles of Biochemistry” 

Mondovi Bruno “Biochimica applikata” 

Thomas E. Creighton “Proteins” 

Harizaj. F, Laze P, Vorpsi. V, 2004 “Biokimia” 

Douglas Lloud 1989 “Organic Chemistry” 

Ruka E, Memushi L, “Biologjia” 1, 2, 3, 4, (Për shkollat e mesme, profili natyror). 

Arapi V, Çela Sh, “Kimia Organike” 

Salisbury F. B., Ross C.V. ”Plant Physiology” 

Robert A. Copeland “Enzymes” 2000. 

European Vomen in Chemistry. Livia Simon Sarkadi (Editor), Nicole J. Moreau (Forevord by). 

Process Analytical Technology: Spectroscopic Tools and Implementation Strategies for the 

Chemical and Pharmaceutical Industries, 2 nd Edition. Katherine A. Bakeev (Editor) 

Organic Mass Spectrometry in Art and Archaeology. Prof Maria Perla Colombini (Editor), 

Francesca Modugno (Co-Editor).August 2009. 

Analytical Instrumentation: A Guide to Laboratory, Portable and Miniaturized Instruments 

.Gillian McMahon. November 2007. 

Alpha – Lactalbumin. Authors: Permyakov, Eugene A. (Institute for Biological 

Instrumentation) Vladimir N. Uversky (Indiana University of Medicine).2005 

Antimicrobial Activity of Lactoferrin and Lactoferrin Derived Peptides. Authors: Håvard Jenssen 

(Centre for Microbial Diseases and Immunity Research, University of British Columbia, 

Vancouver). 2009


110 

Binomium Chitin-Chitinase: Recent Issues. Authors: Salvatore Musumeci (Univ. of Sassari and 

Institute of Biomolecular Chemistry, National Research Council (CNR) and Maurizio G. Paoletti 

(Univ. of Padova). 2009, 1st quarter 

Bioactive Oligosaccharides: Production, Biological Functions and Potential Commercial 

Applications. Editors: Aneli M. Barbosa, Robert F. H. Dekker and Ellen C. Giese (Biorefining 

Research Institute, Lakehead University, Thunder Bay, ON, CANADA),2010. 

Biochemical Engineering. Authors: Fabian E. Dumont and Jack A. Sacco 2009. 

Chemical and Biochemical Kinetics Mechanism of Reactions. Authors: Zaikov, Guennadi E. 

2004

Biokimi

You also want an ePaper? Increase the reach of your titles

Delete template?

Save as template?