Czynność komórek mięśniowyCh - Gandalf
Czynność komórek mięśniowyCh - Gandalf
Czynność komórek mięśniowyCh - Gandalf
You also want an ePaper? Increase the reach of your titles
YUMPU automatically turns print PDFs into web optimized ePapers that Google loves.
mięśnie szkieletowe<br />
„Nie wykonuj ruchu, jeśli nic na nim nie zyskasz;<br />
nie atakuj, jeśli nie wygrasz;<br />
nie rozpoczynaj wojny, jeśli sytuacja nie jest bez wyjścia!”<br />
Sun Tzu „Sztuka wojny”<br />
[Biblioteka Filozofów, HACHETTE LIVRE Polska, 2009,<br />
tłum. Jarosław Zawadzki]<br />
Budowa mięśnia szkieletowego<br />
ROZDZIAŁ 2<br />
<strong>Czynność</strong> <strong>komórek</strong><br />
<strong>mięśniowyCh</strong><br />
Wiktor Niewiadomski, Anna Gąsiorowska<br />
Mięśnie szkieletowe są największą tkanką ciała, stanowiąc 40–45% jego<br />
masy. Mięsień szkieletowy składa się z brzuśca, zbudowanego z tkanki mięśniowej,<br />
i ze ścięgien, zbudowanych z tkanki łącznej.<br />
Brzusiec jest częścią kurczliwą, generującą siłę mechaniczną, ścięgna<br />
łączą brzusiec z kośćmi szkieletu. Skurcz brzuśca może powodować przemieszczenie<br />
się części szkieletu względem siebie, co umożliwia ruch poszczególnych<br />
części ciała względem siebie, zwłaszcza kończyn względem<br />
tułowia i przemieszczanie się całego ciała. Ścięgna niektórych mięśni (np. mimicznych<br />
twarzy) są przyczepione do skóry; nieliczne mięśnie, głównie zwieracze<br />
(np. okrężny oka, okrężny ust), nie mają ścięgien. Mięśnie szkieletowe
80<br />
Od mechanizmów komórkowych do czynności tkanki<br />
biorą udział w oddychaniu, mówieniu, odżywianiu, wydalaniu moczu i kału,<br />
widzeniu. Mięśnie wytwarzają ciepło nie tylko jako produkt uboczny podczas<br />
wykonywania skurczów, lecz także podczas termogenezy drżeniowej, gdy<br />
wytwarzanie ciepła staje się ich głównym zadaniem.<br />
Brzusiec jest zbudowany z wiązek włókien mięśniowych, na które składa<br />
się od 10 do 100 włókien. Poszczególne wiązki otoczone są warstwą tkanki<br />
łącznej, zwanej omięsną. Tkanka łączna, nazwana śródmięsną, wnika<br />
do wnętrza wiązki, zespalając składające się na nią włókna i równocześnie<br />
oddzielając je od siebie.<br />
Budowa włókna mięśniowego<br />
Włókno mięśniowe to jedna komórka, o średnicy 10–100 µm. Oznacza to,<br />
że na długości jednego milimetra możemy ułożyć obok siebie od 10 do 100<br />
włókien mięśniowych. Komórki te mogą być bardzo długie – ich długość<br />
w niektórych mięśniach równa jest długości brzuśca i może nawet wynosić<br />
ponad 30 cm. W większości mięśni włókna mięśniowe są jednak krótsze niż<br />
cały brzusiec, a końce włókien przymocowane są do tkanki łącznej spajającej<br />
brzusiec w całość. Włókno mięśniowe poprzecznie prąż-<br />
k o w a n e stanowi zespólnię komórkową: powstaje ono z zespolenia się<br />
wielu zarodkowych <strong>komórek</strong> mięśniowych (mioblastów) w jeden wielojądrowy<br />
twór. Włókno mięśniowe otoczone jest, tak jak każda komórka, błoną<br />
komórkową, nazwaną sarkolemą. Od zewnątrz włókno mięśniowe otoczone<br />
jest błoną podstawną, zbudowaną z polisacharydów i kolagenu. Jądra komórkowe<br />
włókna mięśniowego znajdują się blisko jego powierzchni, pod sarkolemą.<br />
Jeszcze bardziej zewnętrznie – między sarkolemą a błoną podstawną<br />
– zlokalizowane są k o m ó r k i s a t e l i t a r n e. Komórki satelitarne mogą<br />
się dzielić i różnicować w prekursorowe komórki miogenne, które zlewają<br />
się, tak jak mioblasty, w nowe włókna mięśniowe, zastępujące włókna uszkodzone<br />
i usunięte na skutek fagocytozy. Silne uszkodzenie mięśnia, indukujące<br />
proces regeneracji, może być spowodowane nie tylko zmiażdżeniem lub<br />
skaleczeniem mięśnia, lecz również takim wysiłkiem fizycznym, w którym<br />
mięsień generuje siłę maksymalną.<br />
Włókno mięśniowe składa się z wiązki m i o f i b r y l i (nazywanych też<br />
włókienkami) o średnicy 1–2 µm. Długość miofibryli jest równa długości włókna<br />
mięśniowego. Miofibryle zajmują około 80% objętości włókna. W jednym<br />
włóknie mięśniowym znajduje się od kilkuset do kilku tysięcy miofibryli. Poszczególne<br />
miofibryle otoczone są układem zbiorników nazywanych siateczką<br />
sarkoplazmatyczną.<br />
Miofibryle składają się z ułożonych jeden za drugim sarkomerów. Sarkomery<br />
oddzielone są błonami granicznymi, nazwanymi krążkami Z. Głównym
<strong>Czynność</strong> <strong>komórek</strong> mięśniowych<br />
ryCinA i.2.1. Schematyczne przedstawienie głównych elementów cytoszkieletu sarkomeru<br />
w przekroju podłużnym (a) i poprzecznym (b). Różnice w przekrojach poprzecznych wynikają<br />
z różnych miejsc przecięcia ( ) sarkomeru.<br />
składnikiem krążka Z jest białko α-aktynina. Obrazem widzianego z boku<br />
krążka Z jest linia Z (ryc. I.2.1). Zatem widziany z boku sarkomer to odcinek<br />
miofibryli zawarty pomiędzy dwiema sąsiednimi liniami Z. Do krążka Z przymocowane<br />
są bezpośrednio f i l a m e n t y a k t y n o w e (nazywane także<br />
nitkami). Filamenty aktynowe są liniowym polimerami białka aktyny. W filament<br />
aktynowy wbudowana jest dodatkowo nitka białka nebuliny, której długość<br />
równa jest długości filamentu aktynowego i która również zakotwiczona<br />
jest w krążku Z.<br />
Od środka sarkomeru w kierunku obu linii Z rozciągają się f i l a m e n t y<br />
m i o z y n o w e, których głównym składnikiem są cząsteczki białka miozyny.<br />
Filament miozynowy jest przymocowany do ograniczających go dwóch sąsiednich<br />
krążków Z przez dwie nitki zbudowane z białka k o n e k t y n y (zwanego<br />
też titiną), łączące koniec filamentu miozynowego z krążkiem Z.<br />
W połowie długości sarkomeru przebiega linia M, będąca widzianym<br />
z boku rusztowaniem zbudowanym z białek cytoszkieletu, stabilizującym<br />
przestrzenny układ filamentów miozynowych. Nitki konektyny nie tylko kotwiczą<br />
filament miozynowy do krążków Z, lecz również stanowią dla niego prowadnicę,<br />
gdyż każda z nitek konektyny jednym końcem zakotwiczona jest<br />
w krążku Z, drugim w linii M. Co więcej, podczas skracania się mięśnia część<br />
nitki konektyny zachowuje się jak ściskana sprężyna. Zatem konektyna rów-<br />
81
82<br />
Od mechanizmów komórkowych do czynności tkanki<br />
nocześnie utrzymuje ład przestrzenny miofibryli i jest elementem sprężystym<br />
sarkomeru.<br />
Filamenty aktynowe są cienkie, filamenty miozynowe są znacznie grubsze.<br />
W przekroju poprzecznym miofibryli widoczny jest bardzo regularny<br />
układ (patrz ryc. I.2.1): każdy filament miozynowy otoczony jest sześcioma<br />
filamentami aktynowymi, znajdującymi się w rogach sześciokąta. Każdy filament<br />
aktynowy sąsiaduje z 3 filamentami miozynowymi, każdy filament miozynowy<br />
odizolowany jest od pozostałych filamentów miozynowych filamentami<br />
aktynowymi. W przekroju sarkomeru występuje dwakroć więcej<br />
filamentów aktynowych niż miozynowych. Prócz tego należy pamiętać,<br />
że oba końce filamentu miozynowego otoczone są dwiema szóstkami filamentów<br />
aktynowych, a więc liczba filamentów aktynowych przewyższa czterokrotnie<br />
liczbę filamentów miozynowych. Szacuje się, że przeciętne włókno<br />
mięśniowe zawiera około 16 miliardów filamentów miozynowych i 64 miliardy<br />
filamentów aktynowych.<br />
Skurcz mięśnia<br />
Skurcz mięśnia rozpoczyna się od skrócenia się brzuśca, które przenosi się<br />
na ścięgna, napinając je. Skracanie się brzuśca jest wynikiem skracania się<br />
miofibryli, skrócenie się miofibryli jest sumą skróceń wszystkich sarkomerów,<br />
z jakich ta miofibryla jest zbudowana. Natomiast całkowite skrócenie się mięśnia<br />
będzie tym większe, im więcej sarkomerów przypada na miofibrylę. Wynika<br />
stąd, że dłuższe mięśnie mogą skrócić się o większą długość.<br />
Skracanie się sarkomeru<br />
Podczas skracania się sarkomeru filament miozynowy wciąga na siebie,<br />
od swoich końców ku swojemu środkowi, dwie szóstki otaczających go filamentów<br />
aktynowych. Te dwie szóstki, przesuwając się w kierunku środka filamentu<br />
miazynowego, zbliżają się do siebie. Ponieważ filamenty aktynowe<br />
przymocowane są do błon granicznych Z, zatem błony te przybliżają się<br />
do siebie, co oznacza skrócenie się sarkomeru. W obrazie mikroskopowym<br />
dostrzeżemy, oprócz skrócenia się odległości pomiędzy liniami Z – również<br />
inne zmiany, wynikające z wyżej opisanego mechanizmu skracania się sarkomeru<br />
(ryc. I.2.2).<br />
Oglądając miofibrylę z boku, możemy oprócz linii Z i M wyróżnić strefę H,<br />
rozciągającą się po obu stronach linii M. Strefa H tworzona jest przez tę część<br />
długości filamentów miozynowych, która nie jest jeszcze otoczona przez filamenty<br />
aktynowe. Podczas skracania sarkomeru strefa H zwęża się, a nawet
<strong>Czynność</strong> <strong>komórek</strong> mięśniowych<br />
ryCinA i.2.2. Zmiany w obrazie przekroju poprzecznego sarkomerów spowodowane wzajemnym<br />
ruchem filamentów miozynowych i aktynowych w procesie skurczu włókna mięśniowego.<br />
Widoczne są charakterystyczne zmiany w szerokości poszczególnych prążków; szerokość<br />
prążków A nie zmienia się, następuje skrócenie, a nawet zanik prążka I i strefy H.<br />
może całkowicie zniknąć, gdy filamenty aktynowe, zbliżając się do środka<br />
sarkomeru, zetkną się ze sobą, całkowicie otaczając filament miozynowy.<br />
Ciemny prążek A, zwany prążkiem anizotropowym, rozciąga się w obie<br />
strony od środka sarkomeru, czyli linii M, i obejmuje znajdującą się w jego<br />
środku strefę H. Prążek A tworzą widziane z boku filamenty miozynowe.<br />
Podczas skracania się sarkomeru prążek A nie zmienia swojej szerokości,<br />
gdyż odzwierciedla ona całkowitą długość filamentów miozynowych. Podczas<br />
skracania się sarkomeru zmieniać się będzie wygląd prążka A na skutek<br />
stopniowego, wyżej opisanego, zanikania strefy H. Ciemne prążki A przedzielone<br />
są jasnymi prążkami I, zwanymi prążkami izotropowymi. Prążek<br />
I rozciąga się po obu stronach linii Z. Tworzony jest przez widzianą z boku<br />
tę część długości filamentów aktynowych, która nie otacza filamentów miozynowych.<br />
W czasie skracania się sarkomeru zwęzi się również prążek I,<br />
83
84<br />
Od mechanizmów komórkowych do czynności tkanki<br />
a nawet może zaniknąć, gdy filamenty aktynowe wsuną się całkowicie pomiędzy<br />
filamenty miozynowe.<br />
Istnienie ciemnych prążków A i jasnych I, wyraźne zwłaszcza w mięśniu<br />
w rozkurczu, sprawia, że pojedyncze miofibryle są poprzecznie prążkowane.<br />
Co więcej, takie same prążki (A lub I) znajdują się na tej samej linii prostopadłej<br />
do przebiegających równolegle do siebie poszczególnych miofibryli.<br />
W rezultacie we włóknach mięśniowych widoczne są poprzeczne prążki<br />
przebiegające przez całą ich szerokość, stąd nazwa mięśnie poprzecznie<br />
prążkowane.<br />
Poprzeczne uporządkowanie sarkomerów utrzymywane jest przez nitki<br />
białka d e s m i n y, przebiegające prostopadle do długości włókna mięśniowego<br />
i kotwiczące krążki Z. Siła generowana we wnętrzu włókna mięśniowego<br />
jest przekazywana na zewnątrz włókna do macierzy zewnątrzkomórkowej<br />
w taki sposób, aby nie dochodziło do uszkodzenia delikatnej struktury sarkolemy,<br />
gdyż uszkodzenie sarkolemy może zainicjować nekrozę włókna mięśniowego.<br />
Ważną rolę w przekazywaniu siły odgrywa białko – d y s t r o f i n a m i ę-<br />
ś n i o w a. Genetycznie uwarunkowany brak tego białka jest przyczyną dystrofii<br />
Duchenne’a. W chorobie tej mięśnie poprzecznie prążkowane – szkieletowe<br />
i mięsień sercowy – są wiotkie, słabe i degenerują, co prowadzi<br />
do śmierci chorego. Dystrofina wraz z innymi białkami tworzy pod powierzchnią<br />
sarkolemy skupiska zwane k o s t a m e r a m i. Kostamery przekazują<br />
siłę z krążków Z do macierzy zewnątrzkomórkowej przez przezbłonowy kompleks<br />
glikoproteinowy i związane z nim białko – lamininę.<br />
Cykl mostka poprzecznego<br />
Nasuwanie się filamentów aktynowych na filament miozynowy spowodowane<br />
jest chemicznym i mechanicznym oddziaływaniem miozyny z aktyną.<br />
Cząsteczka miozyny (ryc. I.2.3) składa się z liniowego, długiego ogona, budującego<br />
t r z o n f i l a m e n t u m i o z y n o w e g o, i z części globularnej,<br />
tworzącej podwójną g ł ó w k ę, wystającą ponad powierzchnię tego trzonu.<br />
Każda z główek składa się z dwóch ł a ń c u c h ó w l e k k i c h i jednego<br />
c i ę ż k i e g o. Główki miozynowe są ułożone na powierzchni filamentu w regularne<br />
spirale.<br />
Widoczne na obrazie w mikroskopie elektronowym prostopadłe struktury<br />
łączące filament miozynowy z aktynowym zostały nazwane mostkami poprzecznymi.<br />
Mostki te tworzone są przez główki miozynowe, stykające się<br />
z filamentem aktynowym.<br />
Miozyna jest w stanie samodzielnie katalizować hydrolizę ATP do ADP<br />
i nieorganicznego fosforanu (P i ), jednak duże stężenie magnezu występują-
<strong>Czynność</strong> <strong>komórek</strong> mięśniowych<br />
ryCinA i.2.3. Formowanie się filamentu miozynowego przez uporządkowaną agregację cząsteczek<br />
miozyny. Rdzeń filamentu tworzą ogony cząsteczek miozyny, a mostki poprzeczne tworzone<br />
są przez główki tych cząsteczek.<br />
ce w komórce hamuje ten proces. Miozyna może wiązać się z aktyną, tworząc<br />
kompleks zwany aktomiozyną, który ma zwiększoną aktywność hydrolityczną<br />
w stosunku do ATP. Oddziaływanie pomiędzy aktyną i miozyną,<br />
związane z hydrolizą ATP, jest podstawą przemiany energii chemicznej<br />
w mechaniczną, dokonującej się w komórce mięśniowej.<br />
Określenie cykl mostka poprzecznego wynika stąd, że jeśli oddziaływanie<br />
między filamentem aktynowym a filamentem miozynowym nie jest zablokowane,<br />
to dochodzi do spontanicznego i cyklicznego wiązania się główki<br />
miozynowej z filamentem aktynowym (a więc tworzenia się mostka poprzecznego)<br />
i ich rozdzielenia, hydrolizy ATP i zmian konformacyjnych cząsteczki<br />
miozyny, prowadzących do przesuwania się filamentów miozynowych i aktynowych<br />
względem siebie.<br />
Dla ułatwienia zrozumienia poszczególnych etapów cyklu mostka poprzecznego<br />
można porównać główkę miozynową do sprężyny. Sprężyna<br />
po naciągnięciu magazynuje pewną ilość energii mechanicznej, którą może<br />
oddać, powracając do stanu pierwotnego. Główka miozynowa jest „naciągnięta”,<br />
tj. ustawiona pod kątem prostym w stosunku do włókna aktynowego.<br />
85
86<br />
Od mechanizmów komórkowych do czynności tkanki<br />
Gdy zmienia położenie i ustawia się pod kątem 45° do osi włókna aktynowego,<br />
oddaje zmagazynowaną w sobie energię mechaniczną. Energię tę uzyskuje<br />
z hydrolizy ATP, a więc do hydrolizy ATP musi dojść, gdy główka miozynowa<br />
jest „nienaciągnięta”, czyli w położeniu 45°. Drugą zasadą jest to,<br />
że odłączenie się główki miozynowej od aktyny następuje po przyłączeniu<br />
się do główki ATP.<br />
Za I etap cyklu mostka poprzecznego (ryc. I.2.4) możemy umownie przyjąć<br />
połączenie się główki miozynowej z filamentem aktynowym. Połączenie<br />
to jest skutkiem powinowactwa kompleksu miozyna-ADP-P i do aktyny. Główka<br />
miozynowa ustawiła się już wcześniej pod kątem 90° w stosunku do fila-<br />
ryCinA i.2.4. Główne etapy cyklu mostka poprzecznego. W obecności ATP aktyna (A), tworząca<br />
filament aktynowy, i miozyna (M), tworząca filament miozynowy, wchodzą w cykliczne oddziaływanie<br />
składające się z czterech etapów (opis w tekście). Umożliwiają one przekształcenie<br />
energii zmagazynowanej w ATP w energię mechaniczną pozwalającą na dokonanie się zmiany<br />
konformacyjnej mostka poprzecznego, a przez to skurcz włókna mięśniowego.
<strong>Czynność</strong> <strong>komórek</strong> mięśniowych<br />
mentu aktynowego (jest „naciągnięta”) i pod tym właśnie kątem łączy się<br />
z nim.<br />
W II etapie ADP i P i oddysocjowują, a miozyna pozostaje połączona z aktyną.<br />
Po oddysocjowaniu ADP i P i dochodzi do zmiany konformacyjnej mostka<br />
poprzecznego. Kąt między główką miozynową a filamentem aktynowym<br />
RYCINA I.2.5 a–c. Mechanizm zmian konformacyjnych mostka poprzecznego. Gdy główka miozyny<br />
związana jest z ADP i fosforanem nieorganicznym (P i ), najbardziej korzystnym energetycznie<br />
położeniem jest jej połączenie z aktyną pod kątem 90° do długości włókna filamentu aktynowego<br />
(a). Po oddysocjowaniu ADP i P i takim położeniem jest ustawienie pod kątem 45°, dlatego<br />
następuje taka właśnie zmiana konformacyjna mostka poprzecznego (b). Ta zmiana konformacyjna<br />
generuje siłę i powoduje przesunięcie włókna aktynowego o 10 nm w kierunku zaznaczonym<br />
strzałką (c).<br />
87
88<br />
Od mechanizmów komórkowych do czynności tkanki<br />
zmienia się z 90° na 45° (główka „nienaciągnięta”). Zmiana orientacji główki<br />
zmniejsza wolną energię układu i powoduje wyzwolenie energii mechanicznej<br />
umożliwiającej na wykonywanie pracy przez mięśnie.<br />
Punkt połączenia główki miozynowej (ryc. I.2.5) z filamentem aktynowym<br />
nie zmienia się i staje się punktem obrotu główki. Wokół tego punktu obraca<br />
się główka, a jej drugi koniec, poruszając się po łuku, pociąga za sobą filament<br />
miozynowy. Dochodzi do elementarnego przesunięcia filamentów<br />
wzglądem siebie o 10 nm, to jest o jedną stutysięczną część milimetra.<br />
W etapie III (patrz ryc. I.2.4) dochodzi do odłączenia się główki miozynowej<br />
od aktyny. Aby mogło dojść do rozdzielenia się kompleksu aktomiozyny,<br />
cząsteczka ATP musi związać się z główką miozynową, co powoduje zmniejszenie<br />
się powinowactwa miozyny do aktyny. W przypadku braku ATP miozyna<br />
i aktyna pozostają połączone i cykl ulega zatrzymaniu. Jeżeli więc wyczerpią<br />
się zasoby ATP w komórce mięśniowej, jak to następuje po zgonie,<br />
to filamenty aktynowe i miozynowe pozostają połączone mostkami poprzecznymi,<br />
co usztywnia mięśnie i utrudnia ich rozciągnięcie. Zjawisko to nazywamy<br />
zesztywnieniem pośmiertnym.<br />
W etapie IV dochodzi do hydrolizy ATP, z tym że powstałe w jej wyniku<br />
ADP i P i pozostają związane z główką miozynową. Równocześnie rozpad<br />
ATP prowadzi do wyprostowania główki miozynowej tak, że pozostając niezwiązana<br />
z aktyną, ponownie przybiera ustawienie pod kątem 90° do filamentu<br />
aktynowego (główka zostaje „naciągnięta”). To zdarzenie doprowadza<br />
układ do etapu I i jeżeli nadal nie ma przeszkód w oddziaływaniu miozyny<br />
z aktyną, cykl się powtarza.<br />
Jak wynika z powyższego opisu, właściwością układu filamentów aktynowych<br />
i miozynowych jest aktywny proces zachodzenia tych filamentów<br />
na siebie, prowadzący do skurczu mięśnia. Aby utrzymać mięsień w stanie<br />
wiotkim, należy zatem uniemożliwić połączenie się aktyny z miozyną. Gdy<br />
połączenie to zostaje uniemożliwione, wówczas cykl mostka poprzecznego<br />
zatrzymuje się na etapie IV.<br />
Siła skurczu a stopień zachodzenia na siebie<br />
filamentów aktynowych i miozynowych<br />
Mostki poprzeczne mogą się tworzyć tylko na odcinkach filamentów miozynowych,<br />
które zachodzą na filamenty aktynowe (ryc. I.2.6). Gdy mięsień jest<br />
bardzo rozciągnięty, sarkomery są rozciągnięte w takim stopniu, że filamenty<br />
aktynowe i miozynowe nie zachodzą na siebie i mimo zwiększenia stężenia<br />
wapnia w sarkoplazmie nie może dojść do powstania mostków poprzecznych<br />
i do wygenerowania siły. Należy jednak pamiętać, że również wtedy,
<strong>Czynność</strong> <strong>komórek</strong> mięśniowych<br />
ryCinA i.2.6. Zależność siły mięśnia od wyrażonej w procentach zmiany jego długości; 100%<br />
odnosi się do długości L 0 , przy której siła rozwijana przez ten mięsień jest największa. Obszar<br />
zaznaczony przerywanymi liniami poprzecznymi odnosi się do zakresu zmian długości mięśnia<br />
w naturalnych warunkach anatomicznych. Różnice w wielkości generowanej siły tłumaczy się<br />
stopniem zachodzenia na siebie filamentów aktynowych i miozynowych.<br />
gdy mięsień nie generuje aktywnie siły, im bardziej się go rozciąga, tym większej<br />
siły należy używać, gdyż rozciągane są elementy sprężyste mięśnia.<br />
Elementy te można porównać do rozciąganych sprężyn, które usiłując powrócić<br />
do pierwotnej długości, przeciwstawiają się wydłużaniu mięśnia.<br />
Im bardziej nachodzą na siebie filamenty aktynowe i miozynowe, tym<br />
bardziej zwiększa się liczba miejsc, w których mogą powstawać mostki poprzeczne,<br />
i zwiększa się siła skurczu pobudzonego włókna mięśniowego.<br />
Gdy wszystkie główki miozynowe mogą się kontaktować z filamentem aktynowym,<br />
siła skurczu osiąga maksimum. Dalsze zachodzenie filamentu aktynowego<br />
na centralną część filamentu miozynowego nie zwiększy już liczby<br />
mostków, gdyż w tej części nie ma główek miozynowych i siła skurczu pozostaje<br />
na poziomie maksymalnym.<br />
Gdy sarkomer jest jeszcze krótszy, wówczas filamenty aktynowe zaczynają<br />
kontaktować się z „niewłaściwym” końcem filamentu miozynowgo, tzn.<br />
tym, który znajduje się po przeciwnej stronie jego części centralnej. Kierunek<br />
siły generowanej w cyklu mostka poprzecznego jest w tej części filamentu<br />
miozynowego przeciwny do kierunku siły generowanej w części „właściwej”.<br />
W rezultacie ta część filamentu aktynowego, która przekroczyła część centralną<br />
filamentu miozynowego, cofa się. Spowoduje to znoszenie się prze-<br />
89
90<br />
Od mechanizmów komórkowych do czynności tkanki<br />
ciwstawnych sił, działających na ten sam filament aktynowy i w wyniku tego<br />
siła skurczu maleje. Kiedy swobodny koniec filamentu miozynowego oprze<br />
się o krążek Z, to nawet jeżeli mimo wzajemnego znoszenia się sił generowanych<br />
przez mostki poprzeczne pozostanie jeszcze jakaś wypadkowa siła<br />
dążąca do skrócenia sarkomeru, i tak będzie ona zużywana na ściskanie<br />
fila mentów i elementów sprężystych (np. konektyny). W rezultacie siła skurczu<br />
zmaleje do zera.<br />
Odnosząc zależność między długością sarkomeru a zdolnością włókna<br />
mięśniowego do generowania siły, należy zwrócić uwagę na zmianę kształtu<br />
krzywej opisującej tę zależność. W przypadku pojedynczego sarkomeru<br />
w pewnym zakresie jego długości, gdy stopień zachodzenia na siebie filamentu<br />
aktynowego i miozynowego umożliwia tworzenie mostków porzecznych<br />
przez wszystkie główki miozynowe, a nie dochodzi jeszcze do przechodzenia<br />
części filamentu aktynowego na drugą część filamentu miozynowego,<br />
siła generowana przez włókno pozostaje stała. W przypadku całego mięśnia<br />
krzywa opisująca zależność między długością mięśnia a jego zdolnością<br />
do generowania siły w skurczu izometrycznym przestaje być łamaną, wygładza<br />
się i można wyróżnić charakterystyczną długość mięśnia – L 0 , przy której<br />
osiąga ona maksimum.<br />
W naturalnym usytuowaniu anatomicznym długość mięśnia niepobudzonego<br />
odpowiada L 0 , dzięki czemu po pobudzeniu może on generować siłę<br />
bliską maksymalnej. Anatomiczna zmiana długości mięśnia jest mniejsza niż<br />
maksymalna zmiana długości mięśnia wypreparowanego. W naturalnych<br />
warunkach maksymalna zmiana długości mięśnia mieści się w zakresie 70–<br />
–130% L 0 , dzięki czemu nawet w położeniu krańcowym może on generować<br />
jeszcze 50% siły maksymalnej. Natomiast całkowita utrata zdolności generowania<br />
siły przez mięsień występuje wtedy, gdy jest on krótszy niż 60% L 0<br />
albo dłuższy od 175% L 0 .<br />
Siła generowana przez mostki poprzeczne<br />
a prędkość skracania się sarkomeru<br />
Prędkość skracania się włókna wpływa istotnie na jego zdolność do generowania<br />
siły (ryc. I.2.7). Prędkość ta zależy od wielkości zewnętrznego obciążenia<br />
włókna, czyli od wielkości siły, z jaką jest ono rozciągane. Największą<br />
prędkość skracania się osiąga włókno nieobciążone, czyli nierozciągane.<br />
Podczas skracania się włókna mięśniowego z największą prędkością mostki<br />
poprzeczne nie generują siły. Jeżeli włókno skraca się obciążone stałą siłą<br />
rozciągającą, to mówimy o skurczu izotonicznym. Im większa siła zewnętrzna<br />
przeciwstawiająca się skracaniu włókna, tym wolniej się ono skraca i tym
<strong>Czynność</strong> <strong>komórek</strong> mięśniowych<br />
ryCinA i.2.7. Prędkość skracania się mięśnia jako funkcja jego obciążenia.<br />
większą siłę może generować. Pobudzone włókno mięśniowe przestaje się<br />
skracać (prędkość skracania się jest zerowa), gdy siła zewnętrzna rozciągająca<br />
włókno równa jest sile skurczu generowanej przez włókno. Mówimy<br />
wówczas, że znajduje się ono w stanie skurczu izometrycznego. W tym stanie<br />
włókno mięśniowe generuje siłę większą, niż podczas skracania się.<br />
W rzeczywistych warunkach skurcz mięśnia często przebiega w dwóch<br />
fazach. W pierwszej fazie jest on izometryczny, w drugiej – izotoniczny. Wynika<br />
to z faktu, że siła skurczu stopniowo narasta, a skurcz mięśnia napotyka<br />
opór. W czasie fazy izometrycznej długość mięśnia nie rośnie, lecz rośnie<br />
siła przez niego generowana. Gdy siła skurczu zwiększy się wystarczająco,<br />
aby pokonać opór, następuje skracanie się mięśnia ze stałym obciążeniem,<br />
równym temu oporowi. Tego rodzaju dwufazowy skurcz nazywany jest auksotonicznym.<br />
Gdy siła rozciągająca włókno jest większa od tej, jaka występuje w czasie<br />
skurczu izometrycznego, wówczas włókno zaczyna się wydłużać. W tej<br />
sytuacji dochodzi do zatrzymania cyklu mostka poprzecznego, główki miozynowe<br />
tracą zdolność do odłączania się od filamentu aktynowego, a wydłużanie<br />
mięśnia wymaga mechanicznego zrywania mostków poprzecznych. Opór<br />
stawiany przez włókno rozciągającej go sile zwiększa się w miarę zwiększania<br />
się prędkości rozciągania włókna, aby w końcu – przy pewnej prędkości<br />
wydłużania się – osiągnąć wartość maksymalną.<br />
Stopień rozciągnięcia włókna mięśniowego i prędkość jego skracania się<br />
są czynnikami, które (obok innych, o których będzie mowa później) wpływają<br />
na jego zdolność do generowania siły. Odnosząc to do całego mięśnia, możemy<br />
na przykład oczekiwać, że będzie on generował maksymalną siłę podczas<br />
skurczu izometrycznego, gdy jego długość będzie bliska L 0 .<br />
91