ÇUKUROVA ÜNİVERSİTESİ FEN BİLİMLERİ ENSTİTÜSÜ ...

1. GİRİŞ Tamer KAYIŞ
Süperoksit dismutazlar, merkezlerinde bulunan geçiş metallerine göre,
Cu/Zn-SOD, Mn-SOD ve Fe-SOD olmak üzere üç sınıfa ayrılır (Halliwell ve
Gutteridge, 1999; Fridovich, 2001).
1.2.1.1.(1). Cu/Zn-SOD
1939 yılında Mann ve Keilin, sığır kanından bakır içeren mavi-yeşil renkte
hemokuprein olarak adlandırılan bir protein izole etmişlerdir. 1953 de benzer bir
protein at karaciğerinden izole edilmiş ve buna da hepatokuprein denilmiştir. 1970
yılında eritrositlerdeki bu proteinin bakır yanında çinko da içerdiği anlaşılmıştır.
Başlangıçta bu proteinin enzimatik özellik taşımadığı sadece metal depolayan bir
yapı olduğu ileri sürülmüştür. 1969 da McCord ve Fridovich bu proteinin
eritrositlerde süperoksit radikalini katalitik olarak yıktığı ve SOD aktivitesi
gösterdiğini ortaya koymuşlardır (McCord ve Fridovich, 1969; Halliwell ve
Gutteridge, 1999).
Cu/Zn-SOD toplam 32 kDa molekül ağırlığına sahip iki eşit molekül ağırlıklı
alt üniteden oluşur ve her alt ünitesinde bir bakır ve bir çinko atomu içerir ve
hücrelerde en bol bulunan SOD izomeridir (Mruk ve ark., 2002).
Cu/Zn-SOD enziminde bulunan bakır iyonları oksidasyon ve redüksiyona
uğrayarak dismutasyon reaksiyonlarında görev alırken, çinko enzimin stabilizitesinde
önemlidir (Fridovich, 1995) (Reaksiyon 1.10)
SOD-Cu +2 -. +
+ O2 ⎯ ⎯→ SOD-Cu + O2
SOD-Cu + -. + +2
+ O2 + 2H ⎯ ⎯→ SOD-Cu + H2O2
-. +
2O2 + 2H ⎯ ⎯→ H2O2 + O2 (1.10)
Hayvan hücrelerinde Cu/Zn-SOD’ lar daha çok sitosolde yerleşmekle beraber
lizozomlarda, çekirdekte ve iç ve dış mitokondrial membran boşluklarında
bulunmaktadır (Fridovich, 2001). Siyanür iyonları Cu/Zn-SOD’ lar için güçlü bir
17