1 BİYOKİMYA - DrTus

24
BİYOKİMYA
** Oksi Hb, R:Relaks: Gevşek şekildir. Oksijen bağlanması ile dimerler arası
bağlar kırılmıştır. Ayrıca, oksijene afinitesi artmıştır.
Hb’in O2 disosiasyon eğrisi, sigmoidaldir. Bu, alt üniteler arasındaki
kooperativiteyi gösterir. Yani, bir hem grubuna bir oksijenin bağlanması,
diğer hem gruplarına oksijen bağlanmasını kolaylaştırır.
BOHR ETKİSİ: Hb’in pH değişikliklerinden etkilenmesidir. Ortamın pH’ı
düştüğünde veya CO2’si yükseldiğinde, Hb’in oksijene ilgisi azalır ve oksijenini
salıverir. Bu durumda disosiasyon eğrisi, sağa kayar. Ortam pH’ı arttığında
veya CO2 düştüğünde ise, ilgi artar ve eğri sola kayar.
** CO zehirlenmesinde, CO demire, yani oksijen ile aynı yere sıkı fakat
reversibl olarak bağlanır. Hb’in CO’e ilgisi O2’ye olan ilgisinden 200-210
kat fazladır. CO bağlanmış Hb, R şekline geçer ve kalan hem grupları yüksek
afinite ile oksijen bağlar. Disosiasyon eğrisi de sigmoidden hiperboliğe
döner. Hb dokulara oksijenini bırakamaz ve hipoksik anemi oluşur.
** Hemolizde, Hb eritrosit dışına çıkınca, dimerlerine ve demir taşıyan hem
kısmına ayrılır. Hemdeki demir oksitlenerek, Hemin oluşur. Bunların kaybı,
kanda proteinlere bağlanarak önlenir.
HAPTOGLOBİN:
Elektroforezde α2 globülin bandında bulunur. Serbest Hb’i bağlar ve RES’e
taşır.
HEMOPEKSİN: Elektroforezde β1 globülin bandında bulunur. Serbest Hem
bağlar ve RES’e taşır. Ortamda hemopeksinin kapasitesini aşacak kadar çok
hem bulunursa, bunları da ALBUMİN bağlar.
Hemoglobin ve Miyoglobin Arasındaki Farklar ve Benzerlikler
Hemoglobin Miyoglobin
Polipeptid zincir sayısı 4 (tetramer) ( 2α 2β) 1 (153 amino asitli)
Quarterner yapı (+) (-) Tersiyer yapılı
Birleşik protein (+) (+)
Homolog (+) (+)
Allosterik protein (+) (-)
Disosiasyon eğrisi Sigmoidal Hiperbolik
Bohr etkisi (+) (-)
Oksijene afinite Düşük Yüksek
Oksijen bağlama kapasitesi 4 Hem içerir, 4 Oksijen
bağlar.
1 Hem içerir, 1 Oksijen
bağlar.
Görevi Transport Kasda O 2 depolanması