Create successful ePaper yourself
Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.
golginätverket, sedan vidare genom cis-, mediala- och trans-golgi till transgolginätverket<br />
där sortering till olika slutmål sker. Transferrin, som skall utsöndras<br />
genom konstitutiv sekretion, ansamlas i klatrin-klädda vesiklar som knoppar av från<br />
trans-golginätverket. Vesiklarna släpper sitt clathrin-hölje och fuserar med<br />
cellmembranet. Ingen speciell signal behövs för denna transportväg. (Speciella proteiner<br />
vSNARE i vesikeln och tSNARE i målmembranet ser till att vesiklarna fuserar med rätt<br />
membran.)<br />
**************************************************************************<br />
Hemoglobin (Hb) syntetiseras av benmärgsceller och är ett av de dominerande proteinerna i<br />
erytrocyten.<br />
**************************************************************************<br />
38 (3p) Redogör för hemoglobins byggnad (både proteindel och prostetisk grupp) med<br />
hjälp av proteinkemiska begrepp samt hur och varför strukturen påverkas vid inbindning<br />
av syre.<br />
Svar: HbA - består av fyra subenheter (2 och 2ß), som parvis (+ß) hålls hårt ihop i form av<br />
dimerer. Varje subenhet är uppbyggd av åtta -helixar. I en hydrofob ficka i vardera<br />
subenheten finns en hemgrupp som är komplexbunden till en proximal histidin m.h.a.<br />
Fe 2+ som sitter centralt i hem. Denna järnjon ligger litet utanför det plan som<br />
protoporfyrinskelettet bildar och till vilken Fe 2+ -jonen också är komplexbunden via fyra<br />
kväven. Då syre binds till järnatomen i en hem-grupp dras denna in i planet, varvid det<br />
samtidigt dras i den proximala histidinresten och därmed i hela subenhetens<br />
primärstruktur på sådant sätt att hela dess 3D-struktur påverkas. Denna påverkan leder<br />
till att vissa bindningar mellan dimererna bryts varvid det successivt blir lättare och<br />
lättare att binda in ytterligare syremolekyler - ett fenomen som kallas kooperativitet.<br />
39 (3p) Redogör kortfattat för syntesen av hem (till exempel var i kroppen och i cellen,<br />
enkla byggstenar) och hur den regleras.<br />
Svar: En hemmolekyl (protoporfyrinskelett med en Fe 2+ -jon centralt) syntetiseras från 8 st.<br />
succinyl-CoA, 8 st. glycin, och en Fe 2+ . Åtta enzymer behövs för denna syntes som<br />
huvudsakligen sker i lever- och benmärgsceller. Det första enzymet samt de tre sista<br />
enzymerna är lokaliserade mitokondriellt, medan övriga enzymer finns i cytoplasman.<br />
Om det vid syntesen av hem uppstår ett överskott av hem som inte tas upp av<br />
globinmolekyler, oxideras järnet i hem till Fe 3+ - hemin bildas och verkar feedbackinhiberande<br />
på ALA-syntas (-aminoleuvulinatsyntas), som katalyserar det första steget<br />
i biosyntesen nämligen kondensationen av glycin och succinyl-CoA.<br />
15
Change language