CURS
Share Embed Flag
Download ePaper

CURS

crinafavu73
25.05.2024 Views

fosfat (PALP). Cu alte cuvinte, succesiunea reacţiilor ce au loc este inversă cu cea acomponentei care realizează conversia aminoacidului în cetoacid:HO CH 3H 2 OE – NH 2 H 2 N – CH 2 – NECH 2 – O – P+R 2 – C – COOHIIO-CetoacidHO CH 3R 2 – C = N – CH 2 – NICOOHCH 2 – O – PE – NH 2ES 2 (Cetiminã)HO CH 3H 2 OR 2 – CH – N = CH – NICOOHCH 2 – O – PE – NH 2ES 2 (Aldiminã)HO CH 3R 2 – CH – NH 2ICOOH-Aminoacid+E – N = CH – NCH 2 – O – PEAminoacid-aminotransferazele sunt larg răspândite în ţesuturile vegetale şi animale,precum şi în microorganisme, în prezent cunoscându-se peste 30 de aminotransferazespecifice. Unele dintre ele sunt mai intens studiate, datorită importanţei lor practice. Printreacestea se numără alanin-aminotransferaza şi respectiv aspartat-aminotransferaza, enzime cecatalizează următoarele reacţii:

COOHICOOHICOOHICOOHICH 2 CH 2CH 2 CH 2IIPALPI ICH – NH 2 + CH 2C = O + CH 2II Aspartat-aminotransferaza I ICOOH C = O (TGO)COOH CH – NH 2IICOOHCOOHAcid aspartic Acid-cetoglutaricAcidoxalilaceticAcid glutamicCOOHICH – NH 2 +ICH 3AlaninãCOOHICH 2ICH 2IC = OICOOHAcid-cetoglutaricPALPAlanin-aminotransferaza(TGP)COOH COOHI IC = O + CH 2I ICH 3 CH 2ICH – NH 2ICOOHAcid Acid glutamicpiruvicDeterminarea activităţii acestor două enzime în serul sanguin se efectuează în modcurent în laboratoarele clinice pentru diagnosticul unor maladii ale ficatului şi inimii.În general, aminotransferazele prezintă o înaltă specificitate faţă de ambele substrate,având însă o mai mare afinitate faţă de cetoacid decât faţă de aminoacid (K M cetoacid < K Maminoacid). Pentru metabolismul proteic, transaminarea aminoacizilor prezintă o importanţădeosebită deoarece aceste reacţii fac parte din căile de degradare a unor aminoacizi şi, înacelaşi timp, de biosinteză a altora. Pe de altă parte, participarea -cetoacizilor face ca acestereacţii să reprezinte puncte de întretăiere ale căilor metabolismului proteic, glucidic şi lipidic.În urma acestor reacţii, alături de cetoacid, se formează acidul glutamic care, la rândul său sepoate dezamina oxidativ sau poate intra în alte căi de degradare sau biosinteză. Fiindreversibilă, reacţia de transaminare serveşte la biosinteza aminoacizilor neesenţiali prinutilizarea în calitate de precursori a acidului glutamic şi a -cetoacizilor corespunzători.Reacţiile de transaminare mai fac parte din unele secvenţe metabolice cum ar fi cele debiosinteză a ureei, acidului -aminobutiric etc.Transamidinarea şi transmetilarea aminoacizilorSpre deosebire de decarboxilare, dezaminare şi transaminare care se întâlnesc la toţiaminoacizii, reacţiile de transamidinare şi transmetilare sunt procese enzimatice pe care lesuferă doar unii aminoacizi, în urma lor formându-se o serie de compuşi cum ar fi creatina,

COOH

I

COOH

I

COOH

I

COOH

I

CH 2 CH 2

CH 2 CH 2

I

I

PALP

I I

CH – NH 2 + CH 2

C = O + CH 2

I

I Aspartat-aminotransferaza I I

COOH C = O (TGO)

COOH CH – NH 2

I

I

COOH

COOH

Acid aspartic Acid

-cetoglutaric

Acid

oxalilacetic

Acid glutamic

COOH

I

CH – NH 2 +

I

CH 3

Alaninã

COOH

I

CH 2

I

CH 2

I

C = O

I

COOH

Acid

-cetoglutaric

PALP

Alanin-aminotransferaza

(TGP)

COOH COOH

I I

C = O + CH 2

I I

CH 3 CH 2

I

CH – NH 2

I

COOH

Acid Acid glutamic

piruvic

Determinarea activităţii acestor două enzime în serul sanguin se efectuează în mod

curent în laboratoarele clinice pentru diagnosticul unor maladii ale ficatului şi inimii.

În general, aminotransferazele prezintă o înaltă specificitate faţă de ambele substrate,

având însă o mai mare afinitate faţă de cetoacid decât faţă de aminoacid (K M cetoacid < K M

aminoacid). Pentru metabolismul proteic, transaminarea aminoacizilor prezintă o importanţă

deosebită deoarece aceste reacţii fac parte din căile de degradare a unor aminoacizi şi, în

acelaşi timp, de biosinteză a altora. Pe de altă parte, participarea -cetoacizilor face ca aceste

reacţii să reprezinte puncte de întretăiere ale căilor metabolismului proteic, glucidic şi lipidic.

În urma acestor reacţii, alături de cetoacid, se formează acidul glutamic care, la rândul său se

poate dezamina oxidativ sau poate intra în alte căi de degradare sau biosinteză. Fiind

reversibilă, reacţia de transaminare serveşte la biosinteza aminoacizilor neesenţiali prin

utilizarea în calitate de precursori a acidului glutamic şi a -cetoacizilor corespunzători.

Reacţiile de transaminare mai fac parte din unele secvenţe metabolice cum ar fi cele de

biosinteză a ureei, acidului -aminobutiric etc.

Transamidinarea şi transmetilarea aminoacizilor

Spre deosebire de decarboxilare, dezaminare şi transaminare care se întâlnesc la toţi

aminoacizii, reacţiile de transamidinare şi transmetilare sunt procese enzimatice pe care le

suferă doar unii aminoacizi, în urma lor formându-se o serie de compuşi cum ar fi creatina,

logo

products

Resources

Company

Terms of service
Privacy policy
Cookie policy
Cookie settings
Imprint
Change language
Made with love in Switzerland
© 2024 Yumpu.com all rights reserved

Hooray! Your file is uploaded and ready to be published.

Saved successfully!

Ooh no, something went wrong!