CURS

aspartic, asparagina, izoleucina, cisteina şi lizina. Aminotransferazele ce catalizează aceste
reacţii conţin în calitate de cofactor enzimatic piridoxal-fosfatul. Reacţiile de transaminare
sunt reacţii reversibile, iar în condiţii normale constanta de echilibru are o valoare apropiată
de unitate.
Aminotransferazele sunt localizate atât intramitocondrial cât şi în faza solubilă a
citoplasmei celulelor eucariote, iar rolul este extrem de diferit.
Pe parcursul reacţiei de transaminare, piridoxal – 5 – fosfatul (PALP) trece reversibil
în pirodixamin-5-fosfat (PAMP):
H – C = O
HO I
– CH 2 – O – P
HO
CH 2 – NH 2
I
– CH 2 – O – P
H 3 C
N
Piridoxal-5-fosfat (PALP)
H 3 C
N
Piridoxamin-5-fosfat (PAMP)
În lipsa substratului, gruparea aldehidică a piridoxal-fosfatului formează o legătură
aldiminică cu grupa -amino a unui rest de lizină localizat în centrul activ al enzimei (cu care
formează o bază Schiff). Aceasta este forma activă a aminotransferazelor ce poate lega
aminoacidul care urmează a fi transaminat.
Reacţia de transaminare este alcătuită din două procese complexe diferite. În prima
etapă a transaminării, gruparea aminică a aminoacidului reactant (substratul S 1 ) suferă o
reacţie de condensare cu grupa aldehidică a cofactorului enzimatic, deplasând grupa -amino
a restului de lizină din centrul activ al enzimei:
HO CH 3
E – N = CH – N +
CH 2 – O – P
E
R 1 – CH – COOH
I
NH 2
S 1
HO CH 3
R 1 – CH – N = CH – N E – NH 2
I
COOH
CH 2 – O – P
ES 1 (aldiminã)