CURS

altor constituenţi celulari, fie că sunt degradaţi în scopul formării energiei necesare întreţinerii
proceselor biochimice În funcţie de natura enzimelor ce catalizează aceste procese şi de
structura chimică a produşilor formaţi, dezaminarea aminoacizilor poate fi reductivă,
hidrolitică, oxidativă sau desaturantă.
a) Dezaminarea reductivă are loc atunci când aminoacidul este transformat în acidul
carboxilic corespunzător cu eliberare de amoniac, donorul hidrogenului necesar reducerii fiind
NADH-ul. Aminoacizii se dezaminează reductiv sub acţiunea aminoacid-reductazelor
specifice NADH-dependente:
R – CH – COOH
I
NH 2
Aminoacid
NADH+H + NAD +
Aminoacid-reductaza
R – CH 2 – COOH + NH 3
Acid carboxilic
b) Dezaminarea hidrolitică realizează înlăturarea azotului aminic sub formă de
amoniac cu formarea -hidroxiacidului corespunzător:
R – CH – COOH
I
NH 2
Aminoacid
H 2 O
Aminoacid-hidrolaza
R – CH – COOH + NH 3
I
OH
Hidroxiacid
c) Dezaminarea oxidativă a aminoacizilor constă în eliminarea azotului aminic sub
formă de amoniac cu formarea -cetoacidului corespunzător, sub acţiunea aminoacidoxidazelor
specifice:
R – CH – COOH
I
NH 2
Aminoacid
1/2O 2 R – C – COOH + NH 3
II
O
Aminoacid-oxidaza
Cetoacid
La animalele superioare şi în organismul uman predomină dezaminarea aminoacizilor
pe cale oxidativă. Acest lucru a fost demonstrat prin cercetările efectuate de Krebs, Green şi
alţii care au stabilit că în aceste organisme (în special în ficat, rinichi, creier etc.), dar şi în
plantele superioare, unele bacterii, veninul de şarpe etc., se întâlnesc aminoacid-oxidazele ce
catalizează dezaminarea oxidativă atât a L-aminoacizilor cât şi a D-aminoacizilor. Enzimele
ce acţionează asupra aminoacizilor din seria L se mai numesc şi aminoacid-dehidrogenaze-