CURS

La E. coli această enzimă este inhibată prin adenilarea subunităţilor ei de către ATPglutamin-sintetaza-adenilil-transferază
care transferă gruparea 5’-adenilil din ATP la un
hidroxil fenolic al unui rest de tirozină din catena polipeptidică a subunităţilor enzimei.
Această reacţie este activată de ionii de Mg 2+ . O altă enzimă de deadenilare, cu o masă
moleculară de aproximativ 130.000 Da este asociată cu ATP-glutamin-sintetaza-adenililtransferaza
şi catalizează clivarea hidrolitică a grupării 5’-adenilil, în prezenţa ionilor de
Mn 2+ , reactivând enzima glutamin-sintetaza.
Glutamin-sintetaza poate deci exista sub trei forme: o formă activă, o formă adenilată
când cele 12 subunităţi sunt adenilate prin legarea la fiecare subunitate a câte unui rest de
acid 5’-adenilic, enzima fiind în acest caz inactivă şi o formă inhibată, când la situsurile
alosterice ale celor 12 subunităţi sunt legate resturile unor inhibitori alosterici cum ar fi
glicocolul, alanina, AMP, CTP, triptofanul, histidina etc. Acest proces complicat de reglare a
biosintezei glutamin-sintetazei printr-o enzimă reglatoare deosebit de complexă este
explicabil prin rolul important al acestui compus în reacţiile metabolismului intermediar.
O analiză atentă a metabolismului majorităţii aminoacizilor evidenţiază faptul că ei
trec în mod obligatoriu prin stadiile de transformare în alanină, acid glutamic şi acid aspartic.
Biosinteza hidroxiprolinei
În procesul de biosinteză a hidroxiprolinei se utilizează în calitate de precursor acidul
glutamic care, într-o primă etapă, este redus la -semialdehida corespunzătoare. La rândul ei,
-semialdehida acidului glutamic se poate forma şi din ornitină în urma unei reacţii de
dezaminare:
H 2 O
H 2 C — CH 2
I I
C CH – COOH
O H
I
NH 2
NADH+H + NAD + Ornitinã
Acid glutamic
-Semialdehida
acidului glutamic
NH 3
H 2 C — CH 2
I I
HOOC CH – COOH
I
Glutamatdehidrogenaza
NH 2
Ornitindezaminaza
H 2 C — CH 2
I I
H 2 C CH – COOH
I I
NH 2 NH 2