CURS
funcţie de necesităţile energetice ale celulei. Amoniacul este fixat şi în procesul de biosintezăa glutaminei, proces catalizat de glutamin-sintetază şi care are loc în două etape distincte:COOHICH – NH 2ICH 2ICH 2ICOOHAcidglutamicCOOHCOOHIIATP ADP CH – NH 2 NHI3 H 3 PO 4CH 2ICH 2 OI IIC – O – P – OHII IO OHAcid -glutamilfosforicCH – NH 2ICH 2ICH 2IC – NH 2IIOGlutaminãGlutamin-sintetaza poate folosi ca substrat pentru biosinteza glutaminei D- şi L-stereoizomerii acidului glutamic. Enzima are o masă moleculară cuprinsă între 500.000 şi600.000 Da în funcţie de specia de la care a fost izolată şi are molecula formată din 12subunităţi identice, fiecare cu o masă moleculară de 45.000, respectiv 50.000 Da.Acid glutamicNH 3Carbamil-fosfatOrnitinãAlaGlyATPCTPAMPHisGlucozamino--6-fosfatProlinã-Semialdehidaacidului glutamicGlutationACID GLUTAMICGLUTAMINÃAcid folic-amida acidului-cetoglutaricGlucozaminaGlicoproteineBaze azotatepuriniceACID -CETO-GLUTARICAcid -aminoadipicAcizi nucleiciCiclul KrebsTransaminãriLizinãReprezentarea schematică a reacţiilor metabolismului intermediar în care este implicată glutaminsintetaza(Dumitru, I.F. – 1980).
La E. coli această enzimă este inhibată prin adenilarea subunităţilor ei de către ATPglutamin-sintetaza-adenilil-transferazăcare transferă gruparea 5’-adenilil din ATP la unhidroxil fenolic al unui rest de tirozină din catena polipeptidică a subunităţilor enzimei.Această reacţie este activată de ionii de Mg 2+ . O altă enzimă de deadenilare, cu o masămoleculară de aproximativ 130.000 Da este asociată cu ATP-glutamin-sintetaza-adenililtransferazaşi catalizează clivarea hidrolitică a grupării 5’-adenilil, în prezenţa ionilor deMn 2+ , reactivând enzima glutamin-sintetaza.Glutamin-sintetaza poate deci exista sub trei forme: o formă activă, o formă adenilatăcând cele 12 subunităţi sunt adenilate prin legarea la fiecare subunitate a câte unui rest deacid 5’-adenilic, enzima fiind în acest caz inactivă şi o formă inhibată, când la situsurilealosterice ale celor 12 subunităţi sunt legate resturile unor inhibitori alosterici cum ar figlicocolul, alanina, AMP, CTP, triptofanul, histidina etc. Acest proces complicat de reglare abiosintezei glutamin-sintetazei printr-o enzimă reglatoare deosebit de complexă esteexplicabil prin rolul important al acestui compus în reacţiile metabolismului intermediar.O analiză atentă a metabolismului majorităţii aminoacizilor evidenţiază faptul că eitrec în mod obligatoriu prin stadiile de transformare în alanină, acid glutamic şi acid aspartic.Biosinteza hidroxiprolineiÎn procesul de biosinteză a hidroxiprolinei se utilizează în calitate de precursor acidulglutamic care, într-o primă etapă, este redus la -semialdehida corespunzătoare. La rândul ei,-semialdehida acidului glutamic se poate forma şi din ornitină în urma unei reacţii dedezaminare:H 2 OH 2 C — CH 2I IC CH – COOHO HINH 2NADH+H + NAD + OrnitinãAcid glutamic-Semialdehidaacidului glutamicNH 3H 2 C — CH 2I IHOOC CH – COOHIGlutamatdehidrogenazaNH 2OrnitindezaminazaH 2 C — CH 2I IH 2 C CH – COOHI INH 2 NH 2
- Page 1 and 2: Metabolismul proteinelorMetabolismu
- Page 3 and 4: Mecanismul procesului de reducere a
- Page 5 and 6: procesul invers catalizat de glutam
- Page 7 and 8: Acceptorul grupărilor monocarbonat
- Page 9 and 10: Biosinteza serineiO cale bine studi
- Page 11 and 12: Biosinteza izoleucineiCalea de bios
- Page 13 and 14: Biosinteza cisteineiCisteina se sin
- Page 15 and 16: NNH 2INNNO O OII II IICH 2 - O - P
- Page 17 and 18: Homoserina astfel formată suferă
- Page 19 and 20: Una din căile de biosinteză a aci
- Page 21: Biosinteza acidului glutamic şi gl
- Page 25 and 26: În prezenţa unei reductaze specif
- Page 27 and 28: OIICH 3 - C ~ S - CoA+COOHICH 2ICH
- Page 29 and 30: CH 2 - NH 2I(CH 2 ) 3ICH - NH 2ICOO
- Page 31 and 32: COOH NADH+H+ NAD +HI2 OCH 2IGlutama
- Page 33 and 34: necesită pentru creşterea lor fen
- Page 35 and 36: FenilalaninãTHPNADP +O 2Fe 2+Tiroz
- Page 37 and 38: glicerol-3-fosfat. În ultima etap
- Page 39 and 40: HOP — O — C - COOHP - O - CH 2H
- Page 41 and 42: OHIH - C —--- NHIH - C - OHIH - C
- Page 43 and 44: AlaninãCisteinãCistinãGlicocolSe
- Page 45 and 46: dezaminante şi sunt NAD + sau NADP
- Page 47 and 48: deosebit de intens în cadavre unde
- Page 49 and 50: H 2 N - (CH 2 ) 3 - HN - (CH 2 ) 4
- Page 51 and 52: Melatonina este sintetizată în pi
- Page 53 and 54: Formarea aminelor biogene toxice po
- Page 55 and 56: Carnitina se întâlneşte în toat
- Page 57 and 58: Se formează o nouă bază Schiff
- Page 59 and 60: COOHICOOHICOOHICOOHICH 2 CH 2CH 2 C
- Page 61 and 62: 1.5.99.2.Sarcozinã1.5.99.1.Glicoco
- Page 63 and 64: său, stimulează biosinteza carbam
- Page 65 and 66: NH 2IHN = CIH 2 ONH 2NHI HN NH 2 H
- Page 67 and 68: PurineAmineL-AminoaciziDezaminareDe
- Page 69 and 70: precursori în biosinteza glucozei.
- Page 71 and 72: GlicocolAlaninãSerinãTreoninãCis
funcţie de necesităţile energetice ale celulei. Amoniacul este fixat şi în procesul de biosinteză
a glutaminei, proces catalizat de glutamin-sintetază şi care are loc în două etape distincte:
COOH
I
CH – NH 2
I
CH 2
I
CH 2
I
COOH
Acid
glutamic
COOH
COOH
I
I
ATP ADP CH – NH 2 NH
I
3 H 3 PO 4
CH 2
I
CH 2 O
I II
C – O – P – OH
II I
O OH
Acid -glutamilfosforic
CH – NH 2
I
CH 2
I
CH 2
I
C – NH 2
II
O
Glutaminã
Glutamin-sintetaza poate folosi ca substrat pentru biosinteza glutaminei D- şi L-
stereoizomerii acidului glutamic. Enzima are o masă moleculară cuprinsă între 500.000 şi
600.000 Da în funcţie de specia de la care a fost izolată şi are molecula formată din 12
subunităţi identice, fiecare cu o masă moleculară de 45.000, respectiv 50.000 Da.
Acid glutamic
NH 3
Carbamil-fosfat
Ornitinã
Ala
Gly
ATP
CTP
AMP
His
Glucozamino-
-6-fosfat
Prolinã
-Semialdehida
acidului glutamic
Glutation
ACID GLUTAMIC
GLUTAMINÃ
Acid folic
-amida acidului
-cetoglutaric
Glucozamina
Glicoproteine
Baze azotate
purinice
ACID -CETO-
GLUTARIC
Acid -aminoadipic
Acizi nucleici
Ciclul Krebs
Transaminãri
Lizinã
Reprezentarea schematică a reacţiilor metabolismului intermediar în care este implicată glutaminsintetaza
(Dumitru, I.F. – 1980).
Change language