CURS
Energia necesară sintezei legăturii amidice este furnizată de ATP. În alte organismevegetale, formarea asparaginei poate să se realizeze şi pe o altă cale, de exemplu prin reacţiade dublu schimb dintre glutamină şi aspartat:COOHICH – NH 2ICH 2ICH 2IC = OINH 2GlutaminãCOOHICH – NH 2ICH 2ICOOHCOOHICH – NH 2I+ CH 2 +ICH 2ICOOHAcidasparticAcidglutamicCOOHICH – NH 2ICH 2IC = OINH 2Asparaginã
Biosinteza acidului glutamic şi glutamineiAcidul glutamic şi amida sa (glutamina) îndeplinesc în organismele vii un rol deosebitde important, participând la reacţiile de transaminare nu numai a cetoacizilor dar şi a altorcompuşi şi deci la biosinteza unui număr relativ mare de substanţe celulare. Acidul glutamicmai face legătura cu metabolismul glucidelor, deoarece acidul -cetoglutaric rezultat dinreacţiile de transaminare reprezintă totodată un produs intermediar al ciclului acizilortricarboxilici. În acelaşi timp, acidul glutamic este utilizat în celula vie pentru biosintezabazelor azotate purinice, a glucozaminei, prolinei, ornitinei, glutationului, vitaminelor dingrupa acidului folic etc.Biosinteza acidului glutamic se poate realiza prin aminarea reductivă a acidului -cetoglutaric sub acţiunea glutamat-dehidrogenazei:COOHIC = OICH 2+ NH 3ICH 2ICOOHAcid -cetoglutaricNADPH+H + NADP + H 2 OGlutamat-dehidrogenazaCOOHICH – NH 2ICH 2ICH 2ICOOHAcidglutamicAcest proces de fixare a amoniacului este deosebit de important pentru metabolismulazotului la microorganisme şi plante El se întâlneşte şi la animale însă în acest cazmecanismul lui biochimic este deocamdată incomplet elucidat.Amoniacul utilizat în această reacţie poate rezulta fie din amidele acizilor monoaminodicarboxilici,fie chiar din acidul glutamic care a fost dezaminat oxidativ. Glutamatdehidrogenaza,enzima ce catalizează acest proces de fixare a azotului amoniacal, are o masămoleculară mare şi nu necesită prezenţa unei grupări prostetice. Ea este localizată încitoplasmă, aceasta reprezentând compartimentul celular în care se realizează reacţia deaminare reductivă a -cetoglutaratului. Biosinteza acestei enzime la levuri şi la Neurosporasp. este inhibată de prezenţa în mediu a acidului glutamic. În mitocondrii există o altăglutamat-dehidrogenază NAD + –dependentă, inhibată de ATP şi stimulată de ADP, aceastacatalizând acelaşi proces dar direcţionând metabolismul acidului glutamic pe calea -cetoglutaratului, deci în scopul procurării energiei celulare. Compartimentarea celulară aacestor două enzime este de natură să moduleze biosinteza şi degradarea acidului glutamic în
- Page 1 and 2: Metabolismul proteinelorMetabolismu
- Page 3 and 4: Mecanismul procesului de reducere a
- Page 5 and 6: procesul invers catalizat de glutam
- Page 7 and 8: Acceptorul grupărilor monocarbonat
- Page 9 and 10: Biosinteza serineiO cale bine studi
- Page 11 and 12: Biosinteza izoleucineiCalea de bios
- Page 13 and 14: Biosinteza cisteineiCisteina se sin
- Page 15 and 16: NNH 2INNNO O OII II IICH 2 - O - P
- Page 17 and 18: Homoserina astfel formată suferă
- Page 19: Una din căile de biosinteză a aci
- Page 23 and 24: La E. coli această enzimă este in
- Page 25 and 26: În prezenţa unei reductaze specif
- Page 27 and 28: OIICH 3 - C ~ S - CoA+COOHICH 2ICH
- Page 29 and 30: CH 2 - NH 2I(CH 2 ) 3ICH - NH 2ICOO
- Page 31 and 32: COOH NADH+H+ NAD +HI2 OCH 2IGlutama
- Page 33 and 34: necesită pentru creşterea lor fen
- Page 35 and 36: FenilalaninãTHPNADP +O 2Fe 2+Tiroz
- Page 37 and 38: glicerol-3-fosfat. În ultima etap
- Page 39 and 40: HOP — O — C - COOHP - O - CH 2H
- Page 41 and 42: OHIH - C —--- NHIH - C - OHIH - C
- Page 43 and 44: AlaninãCisteinãCistinãGlicocolSe
- Page 45 and 46: dezaminante şi sunt NAD + sau NADP
- Page 47 and 48: deosebit de intens în cadavre unde
- Page 49 and 50: H 2 N - (CH 2 ) 3 - HN - (CH 2 ) 4
- Page 51 and 52: Melatonina este sintetizată în pi
- Page 53 and 54: Formarea aminelor biogene toxice po
- Page 55 and 56: Carnitina se întâlneşte în toat
- Page 57 and 58: Se formează o nouă bază Schiff
- Page 59 and 60: COOHICOOHICOOHICOOHICH 2 CH 2CH 2 C
- Page 61 and 62: 1.5.99.2.Sarcozinã1.5.99.1.Glicoco
- Page 63 and 64: său, stimulează biosinteza carbam
- Page 65 and 66: NH 2IHN = CIH 2 ONH 2NHI HN NH 2 H
- Page 67 and 68: PurineAmineL-AminoaciziDezaminareDe
- Page 69 and 70: precursori în biosinteza glucozei.
Biosinteza acidului glutamic şi glutaminei
Acidul glutamic şi amida sa (glutamina) îndeplinesc în organismele vii un rol deosebit
de important, participând la reacţiile de transaminare nu numai a cetoacizilor dar şi a altor
compuşi şi deci la biosinteza unui număr relativ mare de substanţe celulare. Acidul glutamic
mai face legătura cu metabolismul glucidelor, deoarece acidul -cetoglutaric rezultat din
reacţiile de transaminare reprezintă totodată un produs intermediar al ciclului acizilor
tricarboxilici. În acelaşi timp, acidul glutamic este utilizat în celula vie pentru biosinteza
bazelor azotate purinice, a glucozaminei, prolinei, ornitinei, glutationului, vitaminelor din
grupa acidului folic etc.
Biosinteza acidului glutamic se poate realiza prin aminarea reductivă a acidului -
cetoglutaric sub acţiunea glutamat-dehidrogenazei:
COOH
I
C = O
I
CH 2
+ NH 3
I
CH 2
I
COOH
Acid -cetoglutaric
NADPH+H + NADP + H 2 O
Glutamat-dehidrogenaza
COOH
I
CH – NH 2
I
CH 2
I
CH 2
I
COOH
Acid
glutamic
Acest proces de fixare a amoniacului este deosebit de important pentru metabolismul
azotului la microorganisme şi plante El se întâlneşte şi la animale însă în acest caz
mecanismul lui biochimic este deocamdată incomplet elucidat.
Amoniacul utilizat în această reacţie poate rezulta fie din amidele acizilor monoaminodicarboxilici,
fie chiar din acidul glutamic care a fost dezaminat oxidativ. Glutamatdehidrogenaza,
enzima ce catalizează acest proces de fixare a azotului amoniacal, are o masă
moleculară mare şi nu necesită prezenţa unei grupări prostetice. Ea este localizată în
citoplasmă, aceasta reprezentând compartimentul celular în care se realizează reacţia de
aminare reductivă a -cetoglutaratului. Biosinteza acestei enzime la levuri şi la Neurospora
sp. este inhibată de prezenţa în mediu a acidului glutamic. În mitocondrii există o altă
glutamat-dehidrogenază NAD + –dependentă, inhibată de ATP şi stimulată de ADP, aceasta
catalizând acelaşi proces dar direcţionând metabolismul acidului glutamic pe calea -
cetoglutaratului, deci în scopul procurării energiei celulare. Compartimentarea celulară a
acestor două enzime este de natură să moduleze biosinteza şi degradarea acidului glutamic în
Change language