CURS

două catene polipeptidice identice cu masa moleculară de 30k Da. Dimerul conține 4 atomi de
Fe, 4 atomi de S labil și 12 grupe tiolice titrabile. Proteina 1 este alcătuită din două catene
polipeptidice diferite cu masele moleculare de 51k și respectiv 60k Da, care sunt asociate într-un
tetramer cu o structură de tipul α-2-β-2. Tetramerul conține 2 atomi de Molibden Mo, câte 24 de
atomi de Fe, 24 atomi de S labil și aproape 30 de grupe tiolice titrabile.
Complexul enzimatic activ al nitrogenazei este format din 2 dimeri ai proteinei 2 și un
tetramer al proteinei 1.
Pentru reducerea azotului la amoniac NH3 sunt necesari 6 electroni care sunt acceptați în
trei etape cu formarea di-imidei și hidrazinei în calitate de produși intermediari.
Transferul protonilor și electronilor de la NADPH este asigurat de proteina 2, apoi de
proteina 1, iar aceasta din urmă interacționează direct cu N molecular. Locul cuplării acestui
transfer cu hidroliza ATP-ului în vederea eliberării de energie a fost stabilit prin metoda
rezonanței electronice paramagnetice. Prin adăugarea de ATP și Mg 2+ s-a observat o modificare
a semnalului rezonanței electronice caracteristică centrilor Fe-S din proteina 2, în timp ce proteina
1 a rămas nemodificată.
În același timp, ATP-ul se leagă puternic de proteina 2, micșorându-i potențialul său redox.
Rolul ATP-ului în transportul electronilor este probabil acela de sursă de energie, dat fiind faptul
că acest transport de electroni are loc contra gradientului de potențial, adică de la potențialul
electropozitiv spre cel electronegativ.