CURS
Create successful ePaper yourself
Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.
Aceasta înseamnă că are loc hidroliza legăturii esterice dintre radicalul peptidil şi ARNt, iar în
urma acestui proces catena polipeptidică nou sintetizată de detaşează de ribozom.
Acest mecanism al biosintezei catenelor polipeptidice demonstrează faptul că doar structura
primară a proteinelor este codificată genetic. Nivelele superioare de organizare structurală ale
proteinelor, fiind condiţionate în mod direct de structura loc primară, se desăvârşesc post-translaţional
datorită interacţiunilor specifice dintre resturile de aminoacizi ce intră în alcătuirea catenelor
polipeptidice respective.
Modificarea post-translaţională a proteinelor
Deseori, catenele polipeptidice eliberate de pe ribozom suferă unele modificări posttranslaţionale.
La procariote de exemplu, este îndepărtată gruparea formil de la restul de N-formilmetionină
cu care începe procesul biosintetic.
Cum nu toate catenele polipeptidice posedă la extremitatea loc N-terminală restul de metionină,
atât la procariote cât şi la eucariote se realizează deseori hidroliza specifică a restului de metionină chiar
şi în timpul elongării, sub acţiunea unor aminopeptidaze specifice.
După încheierea translaţiei pot avea loc şi alte modificări în structura catenelor polipeptidice cum
ar fi: formarea punţilor disulfidice, hidroxilarea prolinei şi lizinei în cazul colagenului şi altor proteine,
ataşarea resturilor glucidice la asparagină în cazul glicoproteinelor, fosforilarea grupelor –OH ale
resturilor de serină sau treonină, legarea grupărilor prostetice de apoproteine etc. În urma acestor
modificări se conturează structura spaţială finală a proteinelor, de aceasta depinzând modul în care ele
îşi vor exercita funcţiile biologice specifice.
Unele particularităţi ale biosintezei proteinelor
Viteza de biosinteză a proteinelor este, în general, foarte mare. La bacterii de exemplu, se
încatenează între 20 şi 40 de aminoacizi pe secundă, iar la eucariote aproximativ un aminoacid pe
secundă. Această viteză crescută de încatenare poate fi explicată, printre altele, prin faptul că moleculele
de ARNm pot fi translate simultan de mai mulţi ribozomi. Complecţii activi formaţi din ARNm, doi sau
mai mulţi ribozomi şi catena polipeptidică aflată în creştere se numesc polisomi.
Catenã
polipeptidicã
ARN m
Alcătuirea unui sistem polisomic
Deşi biosinteza proteinelor are loc cu o viteză mare, aminoacizii sunt condensaţi în lanţurile
polipeptidice în succesiunea strictă indicată de structura primată a ARNm prin împerecherea codonilor
acestuia cu anticodonii din ARNt. Cu toate acestea, pot avea loc unele inserări greşite ale resturilor de
aminoacizi. Acest fapt poate fi explicat prin aceea că orice codon 3’– xyz – 5’ din ARNm se cuplează
antiparalel cu anticodonul 5’– x’y’z’– 3’ din ARNt. Primele două nucleotide din codon, începând cu
capătul 5’ sunt constante, iar ultimul nucleotid, cel de la capătul 3’, poate fi diferit. Acest grad de libertate