apostila de exercícios

) A conformação termodinamicamente mais estável de uma proteína corresponde a estruturade energia livre mais baixa.c) A formação de pontes de hidrogênio internas corresponde a principal interação quedireciona o dobramento da molécula de proteína.d) Solventes orgânicos desnaturam proteínas, principalmente por dificultar interaçõesiônicas.e) O dobramento de uma molécula de proteína hidrofóbica é acompanhado por um aumentona entropia do polipeptídeo.f) O termo estrutura quaternária refere-se a conformação da proteína em quarta dimensão,isto é, como uma função do tempo.g) Pontes dissulfeto ligam covalentemente resíduos de cisteína cujas proximidades sãodeterminadas por interações prévias não covalentes.h) Numa alfa-hélice, os Hidrogênios amídicos de todas as ligações peptídicas estão formandopontes de Hidrogênio.i) A partir da estrutura primária completa de uma proteína, é possível predizer suaconformação tridimensional.07. Wood et al., Biochemistry: A Problems Approach, Capítulo 4, Problema 4-2a) As conformações das proteínas correspondentes ao mínimo de energia livre muitas vezessão favorecidas por ligações cruzadas covalentes entre resíduos de ____________.b) As interações hidrofóbicas levam a um(a) ____________ de energia livre quando ascadeias laterais dos resíduos de aminoácidos não polares são removidos da fase aquosa.c) O posicionamento de cadeias laterais hidrofóbicas no interior de uma proteína________________ a entropia do ambiente aquoso.d) Solventes orgânicos estabilizam (diminuem a energia livre) de grupos _______________em meio aquoso.e) Na α-hélice, as pontes de hidrogênio entre os grupos C=O e N-H são bastante estáveisporque os três átomos envolvidos são __________________.08. Wood et al., Biochemistry: A Problems Approach, Capítulo 4, Problema 4-16. Suponhaque foram fornecidas a você pequenas quantidades de três proteínas desconhecidas: A, Be C. Seu instrutor de bioquímica lhe informou que uma delas forma predominantementeα-hélice, outra, folha pregueada β e a terceira, hélice tripla de colágeno. O laboratórioonde você está trabalhando está equipado com um analisador de aminoácido, masinfelizmente não dispõe de um equipamento para R-X cristalográfico. Você determinou acomposição de aminoácidos (em porcentagem molar) para cada proteína, como mostradona tabela a seguir:A B C A B CAla 29,4 5,0 10,7 Leu 0,5 6,9 2,4Arg 0,5 7,2 5,0 Lys 0,3 2,3 3,4Asp 1,3 6,0 4,5 Met - 0,5 0,8Cys - 11,2 - Phe 0,5 2,5 1,2Glu 1,0 12,1 7,1 Pro 0,3 7,5 12,2Gly 44,6 8,1 33,0 Ser 12,2 10,2 4,3His 0,2 0,7 0,4 Trp 0,2 1,2 -Hypro - - 9,4 Tyr 5,2 4,2 0,4Ile 0,7 2,8 0,9 Val 2,2 5,1 2,3Baseado nos dados da tabela, você pode prever a estrutura secundária predominantepara cada uma?