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V Congresso Brasileiro de Mamona / II Simpósio Internacional de Oleaginosas Energéticas & I Fórum Capixaba de Pinhão Manso, Guarapari (ES) – 2012 DETECÇÃO DE INIBIDORES DE PROTEASES EM SEMENTES DE AMENDOIM VISANDO CONTROLE DE PRAGAS DE GRÃOS ARMAZENADOS Patrícia de Lima Martins 1 ; Antônio Lopes de Arroxelas Galvão Filho; Roseane Cavalcanti dos Santos 3 ; Liziane Maria de Lima 4 1. Mestranda em Ciências Agrárias UEPB – plimamartins@yahoo.com.br; 2. Biólogo da Embrapa Algodão; 3. Pesquisadora da Embrapa Algodão, doutora em Biologia Molecular - caval@cnpa.embrapa.br; 4. Pesquisadora da Embrapa Algodão, doutora em Biologia Molecular - liziane@cnpa.embrapa.br. RESUMO - O amendoim (Arachis hypogaea L.) é uma cultura de grande relevância mundial para a indústria de óleo e alimentos, sendo cultivado em todo território nacional, com maior expressividade nas regiões Sudeste, Centro-Oeste e Nordeste. Nesta última região, por ser cultivado, em sua maioria, por pequenos produtores, o amendoim é frequentemente armazenado em condições pouco favoráveis à sua conservação, facilitando o ataque de insetos. Sabe-se, contudo, que várias espécies vegetais têm habilidade de acumular em suas sementes inibidores de proteínas imprescindíveis para o desenvolvimento do inseto. Tais proteínas, denominadas, inibidores de proteases (IP) atuam na defesa direta contra os insetos, constitutivamente ou em resposta ao ataque, inibindo enzimas proteolíticas presentes no intestino, provocando prejuízos na absorção de nutrientes e até mesmo a sua morte. O amendoim é uma das espécies que possui níveis variados de IPs em suas sementes, cuja expressão é genótipo-dependente. Acessos que apresentam alta concentração de IP tornam-se potentes candidatos em trabalhos de melhoramento, uma vez que é possível agregar esse caráter no pool de descritores que fazem parte dos processos seletivos da cultura. Neste trabalho procedeu-se a uma detecção dos teores de IPs em 14 acessos da Coleção de Amendoim da Embrapa Algodão, baseando-se em ensaios bioquímicos de inibição. As proteínas de cada acesso foi extraída e quantificadas para posteriores ensaios bioquímicos visando detecção de atividade inibitória contra tripsina. Foi observado que todos os extratos proteicos apresentaram inibição para proteases serínicas do tipo tripsina, com um percentual de inibição variando entre 70% e 94%, com destaque para os genótipos Florruner, BRS Havana, CNPA 176 AM e CNPA 174 AM, com 92,6%, 90,3%, 92,2% e 94,2%, respectivamente. Entre esses materiais, as linhagens CNPA 174 AM ( Manfred 424 x Florruner) e CNPA 176 AM ( Manfred 424 x Manfredi 404) tem o mesmo genitor materno. Embora a cultivar Manfredi 424 não tenha sido avaliada neste trabalho, os resultados denotam que descendentes gerados por Florunner com Manfredi 424 têm perspectivas de gerar potentes candidatos com elevado potencial de IPs para controle de pragas de grãos armazenados. Palavras-chave Proteinase serínica, Inibidor de tripsina, Arachis hypogaea Apoio: Rede REPENSA, Embrapa Algodão, CNPq. CONGRESSO BRASILEIRO DE MAMONA, 5 ; SIMPÓSIO INTERNACIONAL DE OLEAGINOSAS ENERGÉTICAS, 2 & I FÓRUM CAPIXABA DE PINHÃO MANSO, 2012, Guarapari. Desafios e Oportunidades: Anais... Campina grande: Embrapa Algodão, 2012. p. 24.
V Congresso Brasileiro de Mamona / II Simpósio Internacional de Oleaginosas Energéticas & I Fórum Capixaba de Pinhão Manso, Guarapari (ES) – 2012 DETERMINAÇÃO DE ALÉRGENOS DE PINHÃO-MANSO DISPERSOS NO AR E ENSAIOS EXPERIMENTAIS IN VIVO DE UM NOVO MEDICAMENTO PROPOSTO PARA TRATAMENTO DA ALERGIA. Natália Deus de Oliveira. 1 ; Lívia Maia Crespo. 1 ; Keysson Vieira Fernades. 1 ; Olga Lima Tavares Machado. 1 1- LQFPP-CBB-UENF - UNIVERSIDADE ESTADUAL DO NORTE FLUMIENSE – DARCI RIBEIRO – deusnaty@yahoo.com.br RESUMO – A presença de proteínas alergênicas (albuminas 2S) nas sementes de pinhão-manso (Jatropha curcas L.), denominada Jac c 1, foram descritas primeiramente em 2009. O pinhão-manso apresenta algumas semelhanças com a mamona, ambas são euforbiáceas oleaginosas e, seu óleo também possui inúmeras aplicações. Sabe-se que a mamona apresenta em suas sementes e, também no pólen proteínas alergênicas bem caracterizadas, albuminas 2S. Estas proteínas limitam, em parte, o aproveitamento da torta e podem provocar crises alérgicas aos que cultivam esta planta ou residem próximo às plantações ou indústrias de processamento da semente. O objetivo deste trabalho é realizar a coleta aerobiológica e a avaliação da presença de proteínas alergênicas de pinhão-manso dispersas no ar. Outra proposta deste trabalho é realizar testes experimentais in vivo com um novo medicamento proposto para o tratamento da alergia. A coleta de material aéreo foi realizada na plantação de pinhão-manso localizada na Fazenda Experimental do INCAPER/ES no município de Viana. Os aeroalérgenos de pinhão-manso foram coletados através do sistema de coleta de material particulado para pequenos volumes. Após obtenção das amostras em papel de filtro, diversos sistemas de extração de proteínas foram empregados. A quantificação dos teores de albuminas 2S de pinhão-manso foi realizada por ELISA, utilizando anticorpos policlonais, obtidos em coelhos. Os resultados deste projeto demonstram a presença de alérgenos da classe das albuminas 2S de pinhão-manso nas amostras de filtros submetidos a inflorescência deste vegetal. Os resultados preliminares dos testes experimentais in vivo indicam que os camundongos estimulados antigenicamente contra albumina 2S de mamona podem ser utilizados como modelo para o estudo de ensaios farmacológicos in vivo. Concluímos que a presença de aeroalérgenos de pinhão-manso foi confirmada e, que testes para detecção destes alérgenos precisam ser desenvolvidos. Outro avanço proposto neste trabalho é a aplicação de um novo tratamento para doenças alérgicas. Palavras-chave: albumina 2S, epitopos, ensaios farmacológicos Apoio: UENF, FAPERJ, EMBRAPA, CNPq, FINEP, INCAPER/ES CONGRESSO BRASILEIRO DE MAMONA, 5 ; SIMPÓSIO INTERNACIONAL DE OLEAGINOSAS ENERGÉTICAS, 2 & I FÓRUM CAPIXABA DE PINHÃO MANSO, 2012, Guarapari. Desafios e Oportunidades: Anais... Campina grande: Embrapa Algodão, 2012. p. 25.
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