Resultados e Discussão

1.8 Resolução enzimática
Quando um substrato racêmico é submetido a uma reação
enzimática, este sofre discriminação quiral entre os enantiômeros.
Devido à quiralidade da enzima, o enantiômero que melhor
se ajusta no seu sitio ativo sofre reação em uma velocidade maior.
Para assegurar uma alta seletividade para ambos os enantiômeros,
a diferença na velocidade de reação dos enantiômeros
individuais deve ser a maior possível. Em alguns casos ideais a
velocidade é tão extrema, que o ―bom‖ enantiômero é transformado
rapidamente e o outro não é convertido. Então, na resolução
do racemato a reação enzimática cessaria automaticamente
em 50% de conversão, quando já não existe o enantiômero reativo.
Como consequência, cada enantiômero pode ser obtido somente
com 50% de conversão em uma resolução enzimática. (11)
Em 1982, Sih e col. sob a base teórica de Sharpless e Fajans
descreveu a dependência da conversão (c), excesso enantiomérico
do substrato (ees) e excesso enantiomérico do produto
(eep) na resolução cinética enzimática.
(11; 56)
O parâmetro que indica a discriminação de uma enzima
entre dois enantiômeros foi introduzido como razão enantiomérica
(E).
Holmberg e Karlsson utilizando as equações propostas
por Sih e col. distinguiram entre a razão enantiomérica do substrato
(Es) e do produto (Ep), onde Es e Ep podem ser calculados
(11; 57)
de acordo com as Equações 1 e 2.
Eq. 1
onde,
Eq.2
Valores de razão enantiomérica menores que 15 são inaceitáveis
para propósitos práticos. Podem ser considerados de
moderados os bons entre 15-30, e acima deste valor excelentes.
Deve ser enfatizado que E 200 não pode ser determinado com
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