Resultados e Discussão

noato de etila (C4) e 1,06 µmol min -1 mg -1 para o valerato de etila
(C5). Após 6 h de reação, obtiveram-se os valerato, butanoato e
caproato de etila com 96, 84 e 62% de rendimentos, respectivamente.
O rendimento do oleoato de etila (C18) foi de 43%, após
8 h de reação.
Os resultados mostraram que a cutinase apresentou maior
afinidade para ácidos carboxílicos de cadeias curtas (C4-C6) na
síntese de ésteres de aroma, em iso-octano. (30)
Muitas enzimas são cataliticamente ativas em ambientes
hidrofóbicos, com eficiência similar àquela encontrada em solução
aquosa. Porém, estes catalisadores estão sujeitos à inativação
em meio orgânico, por fatores químicos, físicos ou biológicos.
Visando protegê-los das interações com o solvente, têm sido
(4; 5; 11)
desenvolvidas técnicas de imobilização.
1.5 Imobilização das enzimas
O desenvolvimento de técnicas de imobilização tem sido
importante por proporcionar a reutilização das enzimas, facilitarem
a separação dos produtos e aumentar a estabilidade em
solventes orgânicos. A imobilização consiste no confinamento de
enzimas ou microorganismos em uma região restrita (suporte ou
biorreator), conferindo aos mesmos uma maior resistência à
temperatura, solventes de baixa polaridade, pH, etc. As interações
entre os biocatalisadores e os suportes utilizados são muito
importantes, pois estas podem influenciar diretamente na estabi-
(4; 11; 37)
lidade e nos efeitos cinéticos da catálise.
A imobilização pode ocorrer através de diferentes méto-
dos, tais como a adsorção em materiais insolúveis, confinamento
em géis poliméricos, encapsulamento em membranas, ligação
cruzada com reagentes bifuncional ou multifuncional e ligação a
um suporte Figura insolúvel. 7
(5; 11; 37; 38)
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