Resultados e Discussão

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22.06.2013 Views

consumidas durante o processo, elas conseguem acelerar os processos químicos que de outra maneira ocorreriam muito lentamente ou não totalmente. Ao contrário de catalisadores inorgânicos, como ácidos, bases, metais e óxidos metálicos as enzimas são muito específicas. Em outras palavras, cada enzima somente poderá hidrolisar ou sintetizar um composto em particular. Por apresentarem tais propriedades, elas têm sido amplamente (11; 12; 13) utilizadas em síntese orgânica. Algumas das vantagens de utilização das enzimas são: Aumentam a velocidade das reações: as velocidades de reações catalisadas por enzimas podem ser na ordem de 10 6 a 10 20 vezes mais rápidas que as correspondentes não catalisadas. Atuam em condições suaves: as reações ocorrem em condições suaves de temperatura (20-50 °C), sob pressão atmosférica e em um meio de pH e concentração salina praticamente constante. Estas condições minimizam problemas de isomerização, racemização e rearranjos que frequentemente ocorrem na metodologia tradicional. Apresentam diversos tipos de seletividade, tais como: Quimiosseletividade: as enzimas podem atuar em somente um tipo de grupo funcional mesmo na presença de outros grupos reativos na mesma molécula. Regio e diastereosseletividade: as enzimas podem distinguir entre grupos funcionais somente com a mudança do meio reacional. Enantiosseletividade: as enzimas são catalisadores quirais e suas especificidades podem ser exploradas para sínteses seletivas e assimétricas. Apresentam alto grau de especificidade: as reações raramente formam produtos laterais ou secundários. 4

Agem como reguladores de processos: a atividade catalítica de muitas enzimas varia dependendo da concentração de outras substâncias que não são seus substratos. Catalisam um grande número de reações: aceleram a velocidade das reações sem alterar o equilíbrio termodinâmico, e podem catalisar um grande número de reações. Porém, o uso destes biocatalisadores em síntese orgânica pode apresentar algumas desvantagens: São encontradas na natureza somente em uma forma enantiomérica, a L; Requerem o controle dos parâmetros reacionais tais como de temperatura e pH; Apresentam maior atividade catalítica em água; São propensas a sofrerem inibição por agentes químicos e físicos, ex: altas temperaturas. Recentemente, tais desvantagens têm sido amenizadas pelo aperfeiçoamento e desenvolvimento de diversas técnicas para as reações biocatalisadas. Quando o processo não for satisfatoriamente seletivo, modificações simples nas condições experimentais podem influenciar tanto a estereoquímica quanto a enantiosseletividade. As modificações mais comuns envolvem o uso de solventes orgânicos, adição de inibidores, utilização de enzimas mais (4; 5; 11; resistentes (extremoenzimas) e técnicas de imobilização. 14; 15) 1.2.1 Classificação das enzimas A União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (UIBBM) classifica as enzimas em seis grupos, e cada uma delas em subgrupos de acordo com o tipo de reações que catalisam. (9) Tabela 1 Para a identificação individual todas as enzimas possuem um código EC A.B.C.D onde EC é a sigla de ―Enzyme Comission‖, A representa a classe, B indica a sub-classe, C indica a 5

Agem como reguladores de processos: a atividade catalítica<br />

de muitas enzimas varia dependendo da concentração<br />

de outras substâncias que não são seus substratos.<br />

Catalisam um grande número de reações: aceleram a<br />

velocidade das reações sem alterar o equilíbrio termodinâmico,<br />

e podem catalisar um grande número de reações.<br />

Porém, o uso destes biocatalisadores em síntese orgânica<br />

pode apresentar algumas desvantagens:<br />

São encontradas na natureza somente em uma forma enantiomérica,<br />

a L;<br />

Requerem o controle dos parâmetros reacionais tais como<br />

de temperatura e pH;<br />

Apresentam maior atividade catalítica em água;<br />

São propensas a sofrerem inibição por agentes químicos e<br />

físicos, ex: altas temperaturas.<br />

Recentemente, tais desvantagens têm sido amenizadas<br />

pelo aperfeiçoamento e desenvolvimento de diversas técnicas<br />

para as reações biocatalisadas. Quando o processo não for satisfatoriamente<br />

seletivo, modificações simples nas condições experimentais<br />

podem influenciar tanto a estereoquímica quanto a enantiosseletividade.<br />

As modificações mais comuns envolvem o uso de solventes<br />

orgânicos, adição de inibidores, utilização de enzimas mais<br />

(4; 5; 11;<br />

resistentes (extremoenzimas) e técnicas de imobilização.<br />

14; 15)<br />

1.2.1 Classificação das enzimas<br />

A União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular<br />

(UIBBM) classifica as enzimas em seis grupos, e cada uma delas<br />

em subgrupos de acordo com o tipo de reações que catalisam. (9)<br />

Tabela 1<br />

Para a identificação individual todas as enzimas possuem<br />

um código EC A.B.C.D onde EC é a sigla de ―Enzyme Comission‖,<br />

A representa a classe, B indica a sub-classe, C indica a<br />

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