Ciclo de Krebs

Regulação do Complexo Piruvato Desidrogenase
(regulação alostérica e por modificação covalente)
O complexo é formado por 3 enzimas e 5 coenzimas
Os produtos da via, NADH e acetil-CoA, bem como ATP são efetores alostéricos
negativos das enzimas do complexo
As enzimas do complexo têm resíduos de serina, modificáveis por fosforilação
As enzimas do complexo quando fosforiladas (por quinases) são inativas
As enzimas do complexo quando desfosforiladas (por fosfatases) são ativas
Além das 3 enzimas, o complexo tem uma quinase e uma fosfatase associadas
NADH, Acetil-CoA e ATP ativam a quinase (e inibem o complexo)
A diminuição de NADH, Acetil-CoA e ATP ativam a fosfatase (e ativam o complexo)
A insulina ativa fosfatases no geral, tendo o mesmo efeito, bem como o Ca 2+ e Mg 2+
O excesso de acetil-CoA e NADH provenientes da β-oxidação durante o jejum inibem a
síntese de acetil-CoA a partir de piruvato, favorecendo a gliconeogênese