1 Aminoácidos 1. Os aminoácidos são "blocos de construção" das ...

Aminoácidos
1. Os aminoácidos são "blocos de construção" das proteínas.
2. Como mostrado no diagrama, os aminoácidos têm uma mesma estrutura geral,
contendo um grupo amina, um grupo carboxila e uma cadeia lateral de tamanho
variável, chamada grupo R.
3. 20 aminoácidos diferentes são usados para fazer as proteínas. Eles diferem um do
outro pela estrutura e propriedades do grupo R, o qual pode ser polar e carregado,
polar e não-carregado, ou hidrofóbico
Ligação peptídica
As cadeias polipetídicas das proteínas são polímeros
lineares, constituídos por aminoácidos ligados por ligações
peptídicas. Cada aminoácido tem um grupo amina (-NH2)
e um grupo carboxila (-COOH) que são usados para
formar a ligação peptídica.
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Como mostrado no diagrama, a ligação peptídica se forma entre o átomo de carbono
(C) do grupo carboxila e o átomo de nitrogênio (N) do grupo amina. Os elementos que
compõem a água são removidos como um co-produto da reação. A água (H2O) se forma a
partir do -OH do grupo carboxila de um dos aminoácidos e de um átomo de hidrogênio do
grupo -NH2 do outro aminoácido.
Cadeias polipeptídicas
No diagrama abaixo, é possível separar visualmente os aminoácidos nos pontos em que
há ligações peptídicas. Note que o esqueleto do peptídeo é formado por um padrão repetitivo
de átomos N-C-C, que correspondem, respectivamente, aos átomos N-amino, C-alfa e
C-carbonílico dos aminoácidos individuais. Os grupos mostrados como R1, R2, R3, etc.,
representam as cadeias laterais dos diferentes aminoácidos.
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Fórmulas estruturais de amino ácidos
alanina
serina
asparagina
ácido aspártico
cisteína
glicina
histidina
homocisteína
glutamina
ácido amino butírico
arginina
fenilalanina
ácido glutâmico
leucina
lisina
serina
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valina
metionina
norvalina
tirosina
triptofano
As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque os aminoácidos
que as compõe são unidos por ligações peptídicas (uma ligação peptídica é a união do
grupo amino (-NH2) de um amino ácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro amino
ácido, através da formação de uma amida. A ligação C-N, em um peptídeo, é especial:
é 10% mais "curta" do que uma ligação C-N normal, e o ângulo de ligação também é
diferente do esperado para um carbono sp 2 . Isto porque a ligação peptídica, na
verdade, apresenta uma estrutura de ressonância, tendo um forte caráter de dupla
ligação - explicando, também, a rigidez desta ligação e sua planaridade. Através destas
ligações, os amino ácidos formam cadeias longas; a maioria das proteínas tem mais de
200 amino ácidos. Todos os amino ácidos tem, em comum, um carbono (chamado de
carbono alfa) ligado a um grupo amino e a um grupo carboxila. Este carbono alfa é um
centro estereogênico e, com excessão da glicina (porque não é assimétrica), todos os
amino ácidos, em todos os
organismos vivos terrestres, só aparecem
sob a forma L .
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Cadeias Laterais dos Aminoácidos (grupos R)
Vinte tipos diferentes de aminoácidos são encontrados nas proteínas. As
cadeias laterais (grupos R) diferem nas propriedades químicas. Algumas delas
são polares, mas não têm carga elétrica. Outras são polares e têm uma carga
elétrica positiva ou negativa em solução aquosa.
Os aminoácidos com cadeias laterais polares são ditos hidrofílicos (têm
afinidade pela água), porque estabelecem interações fracas com as moléculas
da água. Os grupos R dos aminoácidos hidrofílicos contêm átomos
eletronegativos como O e N. Alguns aminoácidos são apolares (hidrofóbicos)
porque suas cadeias laterais são constituídas principalmente por cadeias de
hidrocarbonetos.
Exemplos de diferentes classes de aminoácidos:
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Proteínas diferentes têm estruturas e propriedades
diferentes devido à localização específica de aminoácidos
hidrofílicos ou hidrofóbicos.
Identificação de um aminoácido hidrofóbico
Qual dos aminoácidos abaixo tem uma cadeia lateral hidrofóbica?
Aminoácidos hidrofóbicos
Há 20 aminoácidos diferentes nas proteínas. Suas cadeias laterais (grupos R) diferem
em suas propriedades químicas. Algumas são polares, mas sem carga. Outras são polares, e
possuem normalmente uma carga positiva ou negativa quando em solução aquosa. Os oito
aminoácidos mostrados abaixo têm cadeias laterais que são claramente hidrofóbicas. Note
que essas cadeias laterais são compostas quase que exclusivamente por ligações C-C e C-
H, constituindo ou um hidrocarboneto puro ou um hidrocarboneto contendo um único átomo
polar.
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Proteínas
Somos seres protéicos: a vida está intimamente ligada às proteínas. Estas moléculas
especiais realizam as mais variadas funções no nosso organismo, desde o transporte de
nutrientes e metabólitos à catálise de reações biológicas. Apesar da complexidade de suas
funções, as proteínas são relativamente simples: repetições de 20 unidades básicas, os amino
ácidos.
As proteínas são macromoléculas complexas, compostas de aminoácidos, e
necessárias para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos.
São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra
grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas
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correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de
70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão
presentes.
É conveniente descrever a estrutura de uma proteína segundo 4 aspectos
relacionados à estrutura covalente e às formas de enovelamento da cadeia.
Esses diferentes níveis de descrição da estrutura protéica são conhecidos
como estruturas primária, secundária, terciária e quaternária.
Embora sejam quase inúmeras, todas as proteínas são formadas
exclusivamente por apenas 20 amino ácidos, que se repetem numa
seqüência característica para cada proteína. Esta seqüência, conhecida como
estrutura primária, é que, de fato, determina a forma e a função da proteína. A
estrutura primária é somente a seqüência dos amino ácidos, sem se preocupar
com a orientação espacial da molécula. As interações intermoleculares entre
os amino ácidos das proteínas fazem com que a cadeia protéica assuma uma
estrutura secundária e, algumas vezes, uma estrutura terciária.
Estrutura Primária das Proteínas
A estrutura primária é a seqüência de aminoácidos que compõem a cadeia
polipeptídica. 20 aminoácidos diferentes são encontrados nas proteínas. A ordem
exata dos aminoácidos em uma proteína específica é a estrutura primária dessa
proteína.
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A estrutura secundária é uma função dos ângulos formados pelas
ligações peptídicas que ligam os amino ácidos. Segundo a IUPAC, "The
secondary structure of a segment of polypeptide chain is the local spatial
arrangement of its main-chain atoms without regard to the conformation of its
side chains or to its relationship with other segments". A conformação espacial é
mantida graças as interações intermoleculares (ligação hidrogênio) entre os
hidrogênios dos grupos amino e os átomos de oxigênio dos outros amino ácidos.
Estrutura Secundária das Proteínas
A estrutura secundária diz respeito aos padrões regulares e repetitivos que
ocorrem localmente no enovelamento do esqueleto da proteína. Os dois arranjos
locais mais comuns nas proteínas são a alfa-hélice e a folha-beta.
Alfa-Hélice
Numa alfa-hélice, o esqueleto polipeptídico se enrola em torno do eixo de
uma hélice imaginária, no sentido horário.
Nesta ilustração, estão mostrados apenas os átomos do esqueleto N-C-
CO. Observe o enrolamento em espiral do esqueleto em torno de um eixo
imaginário que passa pelo centro da hélice.
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Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma
helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo imaginário. Esta
forma, a mais comum, é chamado de alfa hélice.
Outras duas formas na estrutura secundária são as beta-sheets e turns.
Nas beta-sheets, um segmento da cadeia interage com outro, paralelamente.
Folha-beta
Na estrutura secundária denominada folha-beta, o esqueleto polipeptídico
está quase completamente estendido. Os grupos R (não exibidos na figura) se
alternam para cima e para baixo ao longo do esqueleto estendido.
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Turns" são o terceiro tipo das estruturas secundárias clássicas, e são
responsáveis pela reversão da direção da cadeia polipeptídica. Eles são
localizados na superfície polar da proteína, e contém resíduos com carga. Os
sítios de reconhecimento dos anticorpos, da fosforilação, glicosilação e da
hidroxilação são encontrados, freqüentemente, nos ou próximos dos turns.
Estrutura Terciária das Proteínas
A estrutura terciária diz respeito à
forma tridimensional específica assumida
pela proteína como resultado do
enovelamento global de toda a cadeia
polipeptídica. A estrutura terciária das
enzimas toma geralmente uma forma
globular compacta.
Estrutura terciária da molécula de triose fosfato isomerase (TPI).
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A estrutura terciária relaciona-se com os loopings e dobraduras da
cadeia protéica sobre ela mesma. É a conformação espacial da proteína, como
um todo, e não de determinados segmentos particulares da cadeia protéica. A
forma das proteínas está relacionada com sua estrutura terciária. Existem, por
exemplo, proteínas globulares (que tem forma esférica). O que determina a
estrutura terciária são as cadeias laterais dos amino ácidos; algumas cadeias
são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal,
provocando a dobra ou looping da proteína. Muitas vezes, as partes hidrofóbicas
da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada, longe da água e dos
íons do ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas
expostas na superfície da estrutura da proteína. Regiões como "sítio ativos",
"sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária.
Estrutura Quaternária das Proteínas
Existe, finalmente, a estrutura quaternária: certas
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proteínas, tal como a hemoglobina, são compostas por mais de uma unidade
polipeptídica (cadeia protéica). A conformação espacial destas cadeias, juntas, é
que determina a estrutura quaternária. Esta estrutura é mantida pelas mesmas
forças que determinam as estruturas secundárias e terciárias. A figura ao lado
mostra uma imunoglobulina que é, na verdade, um tetrâmero, isto é, constituída
por 4 cadeias protéicas (polipeptídeos).
Muitas proteínas são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica. A
estrutura quaternária descreve a forma com que as diferentes subunidades se
agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. Por exemplo, a
molécula da hemoglobina humana, mostrada abaixo, é composta por quatro
subunidades.
As proteínas podem ser simples (constituídas somente por amino ácidos)
ou conjugadas (que contém grupos prostéticos, isto é, grupos não amino
ácidos, tais como carboidratos, íons, pigmentos, etc., como na figura ao lado). A
hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada: contém 4 grupos
prostéticos, cada um consistindo de um íon de ferro e a porfirina. São
justamente estes grupos que habilitam a hemoglobina a carregar o oxigênio
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através da corrente sanguínea. As liproproteínas, tal como LDL e HDL, são
também exemplos de proteínas conjugadas - neste caso, com lipídeos.
Uma outra forma de classificar as proteínas é baseado na sua função.
Sobre este prisma, elas podem ser divididas em dois grupos: proteínas
estruturais e proteínas biologicamente ativas. Algumas proteínas, entretanto,
podem pertencer aos dois grupos. A maioria das proteínas estruturais são
fibrosas - compostas por cadeias alongadas. Dois bons exemplos, nos animais,
são o colágeno (ossos, tendões, pele e ligamentos) e a queratina (unhas,
cabelos, penas e bicos).
A grande maioria das proteínas biologicamente ativas são globulares,
e sua atividade funcional é intrínseca a sua organização espacial. Exemplos são
as enzimas, hormônios protéicos (que atuam como mensageiros químicos),
proteínas de transporte (como as lipo-proteínas, que podem carregar o
colesterol) e imunoglobulinas (ou anticorpos), que protegem o corpo de
microorganismos invasores. Muitas proteínas biologicamente ativas ficam na
região da membrana celular, e atuam de diversas maneiras. A figura abaixo
uma proteína trans-membrana, que atua como um canal iônico em bactérias.
Existe um "buraco" na estrutura protéica, de cerca de 11 angstrons de diâmetro,
onde os íons passam, seletivamente.
As enzimas são uma classe muito importante de proteínas biologicamente
ativas. Elas são responsáveis pela catálise de diversas reações em nosso
organismo. Reações que, sem o auxílio das enzimas, jamais aconteceriam ou,
ainda, gerariam indesejados produtos colaterais.
Em uma proteína enzimática, existe um certo domínio chamado de "sítio
ativo", que liga-se ao substrato - a molécula reagente - e diminui a energia do
estado de transição que leva ao produto desejado. A ligação entre o sítio ativo
e o substrato é extremamente específica: a molécula precisa ter certas
características eletrônicas e espaciais que permitam o seu "encaixe" com a
proteína. Por isso esta relação tem sido chamada de lock'n'key, ou seja, chave-
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fechadura. No exemplo da figura ao lado, uma determinada região da proteína -
o módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da
enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.
A atividade de uma enzima pode ser bloqueada pela ação de outra
molécula, um inibidor. Quando um inibidor interage com uma determinada região
da enzima, chamado de sítio regulatório, provoca uma alteração na sua
conformação e uma desativação do sítio catalítico. A atividade enzimática,
portanto, pode ser controlada, pelo organismo, através da liberação ou captação
de inibidores.
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Cozinhando proteínas
A Reação de Maillard
Como saber quando uma pizza está pronta, o bolo está no ponto ou o frango
está assado? Basta, talvez, olhar: aquele aspecto corado, dourado, é um forte indício
de que a comida está cozida. Sabe de onde vem esta cor?! É da reação de Maillard.
São várias as reações químicas que deixam o alimento marrom, ou escurecido.
Pirólise, por exemplo, é um dos mais comuns: quando deixamos o pão por muito
tempo na torradeira, ele volta preto, queimado; ocorre uma desidratação
termicamente induzida do amido, resultando carbono (carvão) e água. O açúcar, a
200 o C, carameliza, através de uma desidratação, uma condensação e uma
polimerização. Entretanto, nem a pirólise ou caramelização inclui o que acontece com
o constituinte alimentar mais importante, as proteínas. Em altas temperaturas, os
aminoácidos das proteínas interagem com açúcares redutores, produzindo as cores,
aromas e sabores característicos do alimento cozido. Esta reação entre proteínas e
carbohidratos foi primeiramente descrita em 1912, por Louis-Camille Maillard - daí o
nome da reação. Durante o cozimento, a reação de Maillard (que envolve uma série
de etapas) inicia com uma condensação entre amino ácidos e açúcares. Estes
compostos, incolores, se rearranjam e desidratam para formar intermediários
amarelados que, finalmente, são convertidos para polímeros vermelhos e marrons.
Um dos efeitos positivos da reação de Maillard é o aspecto visual de bolos, pizzas e
lasanhas quando cozidas; um negativo é o escurecimento do leite, quando aquecido
por muito tempo (tal como no doce de leite). A cor deriva das melanoidinas formadas
pela reação de Maillard. A reação de Maillard também é responsável pelo
envelhecimento de nosso organismo. Muitos químicos vêm pesquisando drogas que
interrompam as reações de Maillard numa tentativa de minimizar os efeitos do
envelhecimento em nosso corpo.
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Biomoléculas: Introdução
Há quatro classes principais de pequenas moléculas biológicas nas
células. São os carboidratos, os lipídeos, os aminoácidos e os
nucleotídeos. Os compostos pertencentes às diferentes classes podem ser
identificados por suas características estruturais particulares.
Carboidratos
1. Os carboidratos podem ser açúcares simples (monossacarídeos) como a
glicose, dissacarídeos como a sacarose, ou então uma série de
monossacarídeos unidos por ligações glicosídicas.
2. Os monossacarídeos mais comuns nas células têm 4, 5, ou 6 átomos de
carbono e vários grupos OH polares.
3. Nos açúcares comuns, a proporção entre C, H e O é de 1 : 2 : 1.
4. Os açúcares de 5 e 6 carbonos normalmente existem nas células como
estruturas contendo um anel de 5 ou 6 átomos, com um átomo de
oxigênio no anel.
5. A abundância de grupos OH, a razão C : H : O de 1 : 2 : 1 e a estrutura
com um O no anel são características-chave para a identificação dos
carboidratos.
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Carboidratos
O açúcar que utilizamos em casa contém a sacarose: um dos vários
compostos orgânicos de sabor doce, incolores, solúveis em água, encontrados
na seiva de várias plantas (como a cana-de-açúcar) e no leite de mamíferos. O
açúcar mais comum é justamente a sacarose, que, puro, é utilizado na indústria
de alimentos e bebidas.
Os açúcares pertencem a uma classe de compostos orgânicos
chamada carbohidratos*, ou hidratos de carbono. O nome deriva da reação
de fotossíntese que ocorre nas plantas, com a ação catalítica da clorofila: o
dióxido de carbono se combina com a água e formam a glucose. As
moléculas de glucose podem se combinar e formar outros dois componentes
característicos das plantas: a sacarose, a celulose e o amido. As moléculas de
celulose garantem a sustentação da planta, e as de amido servem como um
armazenamento de alimento para servir à nova planta, durante o crescimento
inicial.
Tanto a sacarose, amido ou celulose são vitais para as necessidades
básicas do homem. Todos os livros, jornais e revistas que lemos são impressas
em papel - feito de celulose. O pão nosso de cada dia é feito com amido e
adoçado com sacarose. Mesmo a cervejinha gelada deve a sua existência à
sacarose: é a fermentação desta que produz o álcool e o CO2.
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glucose
frutose
Os carbohidratos são, provavelmente, os compostos orgânicos mais
abundantes nos organismos vivos. Estruturalmente, podem ser vistos como
aldeídos poli-hidroxilados ou cetonas polihidroxiladas; ou, ainda, compostos que,
pela hidrólise, podem se transformar nestes. Eles podem sem divididos em
quatro grandes grupos: monossacarídeos, dissacarídeos, oligossacarídeos e
polissacarídeos. Os monossacarídeos são os mais simples: apenas uma
unidade de açúcar em cada molécula. A glucose, a frutose e a galactose são os
monossacarídeos mais comuns, e possuem a mesma fórmula molecular:
C6H12O6. A frutose e a glucose são encontradas em frutas e no mel e a
galactose no leite dos mamíferos. Embora tenham a mesma fórmula molecular,
estes compostos tem estruturas químicas diferentes, isto é, são isômeros. O
sabor de cada um também é diferente. Sabe-se que o doce do açúcar depende
grandemente da posição dos grupos -OH que compõe a estrutura molecular.
Quando duas moléculas de um açúcar simples se unem elas formam um
dissacarídeo. A sacarose, por exemplo, é um dissacarídeo formado por uma
unidade de frutose e outra unidade de glucose. A energia contida nas ligações
químicas na frutose, glucose ou sacarose é a resposável por suprir, na maioria
dos seres vivos, a energia necessária para suas atividades.
Os monossacarídeos podem, também, se combinar e formar macromoléculas,
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com longas cadeias de unidades de frutose, glucose ou galactose repetidas.
Estes são os polissacarídeos: moléculas com mais de 10.000 unidades de
açúcares. Mais de uma centena de espécies foram identificadas, mas as mais
comuns são a celulose e o amido.
Os carbohidratos são muito importantes para os seres vivos. O
mecanismo de armazenamento de energia, para quase todos os seres vivos de
nosso planeta, baseia-se em carboidratos ou lipídeos - os carboidratos são uma
fonte de energia imediata, enquanto que os lipídeos queimam em uma
velocidade menor, servindo para longo prazo. O ciclo metabólico da glucose, por
exemplo, é vital para os organismos vivos, tal como o homem: falhas neste ciclo
acarretam vários males, tal como os desencadeados pelo diabetes. Os seres
ruminantes, tal como o boi, são capazes de converter os polissacarídeos como
a celulose (indigesto para o homem) em açúcares menores e proteínas; e são
justamente estes seres a maior fonte protéica para a humanidade. Vários
antibióticos, tal como a streptomicina, são derivados de carbohidratos. O
iogurte também deve sua existência aos carbohidratos: os lactobacilos
(bactérias que habitam o leite) convertem o açúcar em ácido lático, gerando o
iogurte.
A quantidade total de energia (ou, como a mídia normalmente chama,
"caloria") requerida para um indivíduo depende da idade, ocupação e outros
fatores, mas geralmente gira em torno de 2.000 a 4.000 calorias (uma caloria,
por definição, é a quantidade de calor necessária para aumentar a temperatura
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de 1,000 grama de água de 15 o para 16 o C). Um grama de carboidrato produz
cerca de 4 calorias, quando metabolizado, no homem. Para efeito de
comparação, um grama de gordura produz cerca de 9 calorias e 1 grama de
proteína produz também 4 calorias. Como são rapidamente metabolizados e
altamente energéticos, os carboidrato são, geralmente, os pratos principais dos
atletas antes das competições.
Esta alta capacidade calórica pode ser, para alguns, um problema: muitas
pessoas, por motivo de saúde ou estética, precisam evitar o consumo de açúcar.
Lipídeos - as biomoléculas hidrofóbicas.
Embora difamadas pela mídia, estas biomoléculas são essenciais para a
manutenção de várias estruturas dos seres vivos e atuam e diversos processos
metabólicos.
Mais um caso de termo químico que se incorpora ao senso comum:
os lipídios, há tempos, extrapolaram os livros de química. Definem um conjunto
de substâncias químicas que, ao contrário das outras classes de compostos
orgânicos, não são caracterizadas por algum grupo funcional comum, e sim
pela sua alta solubilidade em solventes orgânicos e baixa solubilidade em água.
Juntamente com as proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos, os lipídios são
componentes essenciais das estruturas biológicas, e fazem parte de um grupo
conhecido como biomoléculas. Os lipídios se encontram distribuidos em todos
os tecidos, principalmente nas membranas celulares e nas células de gordura.
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Triglicerídeos
O traço mais facilmente reconhecível destas moléculas é a presença de três
ácidos graxos com suas longas caudas hidrofóbicas constituídas principalmente
por grupos -CH2. Os três ácidos graxos estão covalentemente ligados a uma
molécula de glicerol. Este composto é uma gordura neutra, do tipo que é
utilizado para armazenar reservas de energia no nosso tecido adiposo.
1. Os lipídeos ou gorduras caracterizam-se por sua insolubilidade em
água e sua solubilidade em solventes orgânicos ou em detergentes.
2. Os lipídeos são as moléculas mais eficientes como reserva energética
das células.
3. Boa parte da estrutura dos lipídeos é muito apolar, sendo formada
quase exclusivamente por átomos de carbono e hidrogênio.
4. Os triglicerídeos, usados como reserva energética no tecido adiposo,
são compostos por uma molécula de glicerol condensada com três
ácidos graxos. Os ácidos graxos têm longas caudas hidrofóbicas que
consistem essencialmente em repetições de grupos -CH2..
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5. Os diglicerídeos, que ocorrem principalmente nas membranas
celulares, são compostos de um glicerol, dois ácidos graxos de cadeia
longa e uma "cabeça" contendo um grupo mais hidrofílico.
6. A presença de longas cadeias de ácidos graxos é uma característicachave
para a identificação de muitos lipídeos importantes.
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A estrutura mostrada no diagrama é um exemplo de lipídeo.
Existem diversos tipos de moléculas diferentes que pertencem à classe
dos lipídios. Embora não apresentem nenhuma característica estrutural
comumm todas elas possuem muito mais ligações carbono-hidrogênio do que as
outras biomoléculas, e a grande maioria possui poucos heteroátomos. Isto faz
com que estas moléculas sejam pobres em dipolos localizados (carbono e
hidrogênio possuem eletronegatividade semelhante). Uma das leis clássicas da
química diz que "o semelhante dissolve o semelhante": daí a razão para estas
moléculas serem fracamente solúveis em água ou etanol (solventes polares) e
altamente solúveis em solventes orgânicos (geralmente apolares).
Ao contrário das demais biomoléculas, os lipídios não são polímeros,
isto é, não são repetições de uma unidade básica. Embora possam apresentar
uma estrutura química relativamente simples, as funções dos lipídios são
complexas e diversas, atuando em muitas etapas cruciais do metabolismo e na
definição das estruturas celulares.
Os químicos podem separar os lipídios de uma amostra biológica através
de uma técnica conhecida como extração; um solvente orgânico é adicionado a
uma solução aquosa da amostra e, com um auxílio de um funil de separação,
obtém-se a fase orgânica rica em lipídios. Com a evaporação do solvente
orgânico obtém-se o lipídio. É desta maneira que, em escala industrial, se obtém
o óleo vegetal.
Como veremos a seguir, alguns lipídios têm a habilidade de formar filmes
sobre a superfície da água, ou mesmo de formar agregados organizados na
solução; estes lipídios possuem uma região, na molécula, polar ou iônica, que é
facilmente hidratada. Este comportamento é característico dos lipídios que
compõe a membrana celular. Os lipossomos são "microenvelopes" capazes de
envolverem moléculas orgânicas e entregarem-nas ao "endereço biológico"
correto.
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Não existe grupos funcionais: em comum, apenas a hidrofobicidade!
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Classificação dos lipídios
Ácidos Graxos
A hidrólise ácida dos triacilglicerídios leva aos correspondentes ácidos
carboxílicos - conhecidos como ácidos graxos. Este é o grupo mais abundante
de lipídios nos seres vivos, e são compostos derivados dos ácidos
carboxílicos. Este grupo é geralmente chamado de lipídios saponificáveis,
porque a reação destes com uma solução quente de hidróxido de sódio produz o
correspondente sal sódico do ácido carboxílico, isto é, o sabão.
Os ácidos graxos possuem um pKa da ordem de 4,8. Isto significa que,
em uma solução onde o pH é 4,8, metade da concentração o ácido está
ionizada; a um pH maior (7, por exemplo) praticamente todo o ácido encontra-se
ionizado, formando um sal com o seu contra-íon; num pH menor (3, e.g.) todo o
ácido encontra-se protonado.
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A natureza do cátion (contra-íon) determina as propriedades do sal
carboxílico formado. Em geral, sais com cátions divalentes (Ca 2+ ou Mg 2+ ) não
são bem solúveis em água, ao contrário do formado com metais alcalinos (Na + ,
K + , etc.), que são bastante solúveis em água e em óleo - são conhecidos como
sabão. É por este motivo que, em regiões onde a água é rica em metais
alcalinos terrosos, é necessário se utilizar formulações especiais de sabão na
hora de lavar a roupa. Na água, em altas concentrações destes sais, ocorre a
formação de micelas - glóbulos microscópicos formados pela agregação destas
moléculas. Nas micelas, as regiões polares das moléculas de sabão encontramse
em contato com as moléculas de água, enquanto que as regiões hidrofóbicas
ficam no interior do glóbulo, em uma pseudofase orgânica, sem contato com a
água.
A adição de HCl a uma solução aquosa de sabão provoca a precipitação
do ácido graxo, que é pouco solúvel em água e, em solução aquosa, tende a
formar dímeros através de fortes ligações hidrogênio.
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Os ácidos graxos também podem ser classificados como saturados ou
insaturados, dependendo da ausência ou presença de ligações duplas
carbono-carbono. Os insaturados (que contém tais ligações) são facilmente
convertidos em saturados através da hidrogenação catalítica (este processo é
chamado de redução). A presença de insaturação nas cadeias de ácido
carboxílico dificulta a interação intermolecular, fazendo com que, em geral,
estes se apresentem, à temperatura ambiente, no estado líquido; já os
saturados, com uma maior facilidade de empacotamente intermolecular, são
sólidos. A margarina, por exemplo, é obtida através da hidrogenação de um
líquido - o óleo de soja ou de milho, que é rico em ácidos graxos insaturados.
Triacilglicerídios
Conhecidos como gorduras neutras, esta grande classe de lipídios não
contém grupos carregados. São ésteres do glicerol - 1,2,3-propanotriol. Estes
ésteres possuem longas cadeias carbônicas atachadas ao glicerol, e a hidrólise
ácida promove a formação
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Nos animais, os TAGs são lipídios que servem, principalmente, para a
estocagem de energia; as células lipidinosas são ricas em TAGs. É uma das
mais eficientes formas de estocagem de energia, principalmente com TAGs
saturados; cada ligação C-H é um sítio potencial para a reação de oxidação, um
processo que libera muita energia.
Os TAGs provindo de animais terrestres contém uma maior
quantidade de cadeias saturadas se comparados aos TAGs de animais
aquáticos. Embora menos eficientes no armazenamento de energia, as TAGs
insaturadas oferecem uma vantagem para os animais aquáticos, principalmente
para os que vivem em água fria: elas têm uma menor temperatura de fusão,
permanecendo no estado líquido mesmo em baixas temperaturas. Se fossem
saturadas, ficariam no estado sólido e teriam maior dificuldade de mobilidade no
organismo do animal.
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Os TAGs podem ser chamados de gorduras ou óleos, dependendo do
estado físico na temperatura ambiente: se forem sólidos, são gorduras, e
líquidos são óleos. No organismo, tanto os óleos como as gorduras podem ser
hidrolisados pelo auxílio de enzimas específicas, as lipases (tal como a
fosfolipase A ou a lipase pancreática), que permitem a digestão destas
substâncias.
________________________
Fosfolipídios
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Os fosfolípideos são ésteres do glicerofosfato - um derivado fosfórico do
glicerol. O fosfato é um diéster fosfórico, e o grupo polar do fosfolipídio. A
um dos oxigênios do fostato podem estar ligados grupos neutros ou carregados,
como a colina, a etanoamina, o inositol, glicerol ou outros. As fostatidilcolinas,
por exemplo, são chamadas de lecitinas.
31

Os fosfolipídios ocorrem em praticamente todos os seres vivos. Como são
anfifílicos, também são capazes de formar pseudomicrofases em solução
aquosa; a organização, entrentanto, difere das micelas. Os fosfolipídios se
ordenam em bicamadas, formando vesículas. Estas estruturas são importantes
para conter substâncias hidrossolúveis em um sistema aquoso - como no caso
das membranas celulares ou vesículas sinápticas. Mais de 40% das membranas
das células do fígado, por exemplo, é composto por fosfolipídios. Envolvidos
nestas bicamadas encontram-
As membranas celulares são elásticas e resitentes graças às fortes
interações hidrofóbicas entre os grupos apolares dos fosfolipídios. Estas
membranas formam vesículas que separam os componentes celulares do meio
intercelular - dois sistemas aquosos!
32

Esfingolipídios
rol, eles são derivados de um amino álcool. Estes lipídios contém 3
componentes fundamentais: um grupo polar, um ácido graxo, e uma estrutra
chamada base esfingóide - uma longa cadeia hidrocarbônica derivada do deritro-2-amino-1,3-diol.
É chamado de base devido a presença do grupo amino
que, em solução aquosa, pode ser convertido para o respectivo íon amônio. A
esfingosina foi o primeiro membro desta classe a ser descoberto e, juntamente
com a di-hidroesfingosina, são os grupos mais abundantes desta classe nos
mamíferos. No di-hidro, a ligação dupla é reduzida. O grupo esfingóide é
conectado ao ácido graxo graças a uma ligação amídica. A esfingomielina,
encontrada em muitos animais, é um exemplo de esfingolipídio.
Os vários tipos de esfingolipídios são classificados de acordo com o grupo que
está conectado à base esfingóide. Se o grupo hidroxila estiver conectado a um
açúcar, o composto é chamado de glicosfincolipídio. O grupo pode ser, também,
um éster fosfófico, como a fosfocolina, na esfingomielina. Gangliosídios são
glicosfingolipídios que contém o ácido N-acetilneurâmico (ácido siálico) ligado à
cadeia oligossacarídica. Estas espécies são muito comuns no tecido cerebral.
33

________________________
Esteróides
Os esteróides são lipídios derivados do colesterol. Eles atuam, nos
organismos, como hormônios e, nos humanos, são secretados pelas gônadas,
córtex adrenal e pela placenta. A testosterona é o hormônio sexual masculino,
enquanto que o estradiol é o hormônio responsável por muitas das
características femininas.
O colesterol, além da atividade hormonal, também desempenha um papel
estrutural - habita a pseudofase orgânica nas membranas celulares. Muitas
vezes chamado de vilão pela mídia, o colesterol é um composto vital para a
maioria dos seres vivos.
34

________________________
Prostaglandinas
Estes lipídios não desempenham funções estruturais, mas são
importantes componentes em vários processos metabólicos e de comunicação
intercelular. Segundo o químico Michael W. Davidson, da Florida State
University, "prostaglandins act in a manner similar to that of hormones, by
stimulating target cells into action. However, they differ from hormones in that
they act locally, near their site of synthesis, and they are metabolized very
rapidly. Another unusual feature is that the same prostaglandins act differently in
different tissues". Um dos processos mais importantes controlados pelas
prostaglandinas é a inflamação.
35

Nucleotídeos
1. Os nucleotídeos são os "blocos de construção" do RNA e do DNA.
2. Eles são constituídos por um açúcar de 5 carbonos (ribose ou
desoxirribose, um grupo fosfato e uma base nitrogenada púrica ou
pirimidínica. As pirimidinas têm anéis de 6 átomos com dois átomos de
nitrogênio no anel. As purinas contêm anéis de 4 e de 6 membros
reunidos, com 3 átomos de nitrogênio nos anel.
3. Para identificar um nucleotídeo, procure pela porção açúcar-fosfato,
ligada a um anel complexo contendo átomos de nitrogênio.
Os nucleotídeos são as unidades monoméricas do RNA e do DNA. Eles
são constituídos por uma pentose (ribose no caso do RNA e desoxirribose no
caso do DNA), um grupo fosfato e uma base nitrogenada.
Como o nome indica, uma pentose é açúcar que possui um anel com 5
átomos. Ligado ao anel há um grupo fosfato, composto de um átomo de fósforo
ligado covalentemente a 4 átomos de oxigênio. Os nucleotídeos também têm
uma base nitrogenada ligada à pentose.
36

Bases nitrogenadas: purinas e pirimidinas
Pirimidinas são anéis planos com 5 átomos de carbono e 1 átomo de nitrogênio.
As purinas são anéis planos fusionados, contendo átomos de nitrogênio. As bases
púricas e pirimidínicas do RNA e do DNA estão mostradas abaixo.
37

DNA e RNA
O RNA e o DNA são polímeros de nucleotídeos. O esqueleto do polímero é
uma seqüência repetitiva de açúcar-fosfato-açúcar-fosfato- etc. Esses polímeros
têm "polaridade", no sentido de que possuem uma direção definida: o fosfato da
posição 5' de um nucleotídeo liga-se à posição 3' do próximo nucleotídeo. No
modelo do DNA (à esquerda), a fita da esquerda tem a direção 5'-3' (de cima para
baixo), e a outra fita tem a polaridade inversa. Diz-se que as duas fitas de DNA
são "antiparalelas".
No modelo do RNA, note o grupo -OH extra na pentose, além do uso da
base uracila (U) no lugar da timina (T) usada no DNA.
38

A estrutura mostrada no diagrama é um exemplo de DNA.
:
O polímero mostrado no diagrama pode ser identificado como um ácido
nucléico porque em seu esqueleto covalente se alternam um açúcar e um
fosfato.
Qual ácido nucléico?
DNA ou RNA ? Há duas diferenças principais na estrutura da cadeia de
DNA quando comparada à do RNA.
39

1. O açúcar presente no esqueleto de DNA não possui um grupo hidroxila (-OH) na
posição 2'.
O RNA tem uma hidroxila na posição 2';
2. As bases do DNA são A, G, C e T.
As bases do RNA são A, G, C e U.
40

Significado Clínico dos Níveis de pH
Introdução
O bicarbonato como tampão
Os principais sistemas-tampão que agem no corpo são as proteínas (por causa de
aminoácidos como his, asp e glu), o fosfato e o bicarbonato. Todos eles têm valores de
pKa menores que o pH fisiológico. Como conseqüência, sua capacidade de
tamponamento aumenta à medida que o pH diminui e sai da faixa fisiológica. A maioria
dos desvios do pH sangüíneo ocorrem para a direção ácida. Assim, o baixo valor do pKa
desses sistemas-tampão os torna adequados para resistir à acidose metabólica.
Dos três, apenas o bicarbonato tem a característica de ser continuamente produzido e
retirado do sangue, o que tem conseqüências importantes. Assim, a variação da
concentração de seus componentes confere ao sistema do bicarbonato uma influência
mais dinâmica sobre o pH (e a capacidade de tamponamento) do que a das proteínas e
do fosfato, sistemas cuja composição é mais estática.
Produção de Bicarbonato
Os componentes do sistema-tampão do bicarbonato são produzidos metabolicamente
em grande quantidade. Portanto, o corpo não depende da ingestão de compostos
exógenos ou de sínteses complexas para a manutenção desse sistema-tampão.
Remoção de Bicarbonato
Através da respiração, o sistema-tampão do bicarbonato mantém um equilíbrio direto
com o meio externo (pulmões e ar). Isso permite que ele responda rapidamente a
alterações endógenas. Por outro lado, ele pode ser positivamente (ou negativamente)
afetado pela manipulação das condições do ambiente.
Os componentes ácidos do sistema do bicarbonato (i.e. H + e CO2) atravessam
rapidamente as membranas biológicas, sem depender, portanto, de uma cinética de
transporte complexa.
41

O componente aniônico (básico) do sistema (HCO3 - ) é transportado rapidamente
em todas as células por um sistema de troca de íons. Conseqüentemente, o sistematampão
do bicarbonato ajuda também a manter o pH do meio intracelular, além do pH
extracelular.
Os componentes ácidos do sistema do bicarbonato são transportados dos tecidos
para os pulmões pela hemoglobina. Assim, essa importante proteína participa tanto na
produção como na remoção da acidez metabólica.
Importância Clínica: Acidose e Alcalose
A produção de CO2 pelo metabolismo é normalmente equivalente à quantidade de
CO2 expirada nos pulmões, sem resultar, portanto, em produção líquida de H2CO3.
Entretanto, algumas circunstâncias podem desbalancear essa equação, criando
situações de relevância médica.
Condição Causas possíveis
Condição Causas possíveis
42

Condição Causas possíveis
alcalose
respiratória
alcalose
metabólica
hiperventilação, produzindo diminuição do CO2 no sangue.
ingestão de álcali (base), vômitos prolongados (perda de HCl) ou
desidratação extrema levando a retenção de bicarbonato pelos rins.
(O aspecto comum é a perda de H + não decorrente de uma baixa do
CO2 sangüíneo)
Tratamento
Como os desequilíbrios de origem respiratória são
causados por alterações no CO2, o melhor tratamento é o
que envolve ventilação. Se fosse utilizada a administração
de bicarbonato para aumentar o pH em casos acidose
respiratória, o resultado poderia ser fatal, pois os
mecanismos de compensação também estão trabalhando
para aumentar a concentração de bicarbonato.
Como os problemas de origem metabólica envolvem o HCO3 - , o melhor tratamento é
uma infusão de bicarbonato (na acidose) ou de NH4Cl (na alcalose). O NH4Cl se
dissocia em NH4 + e Cl - . O NH4 + (íon amônio) está em equilíbrio com NH3 (amônia) e H + .
Por ser volátil, a amônia é expirada nos pulmões, deixando para trás H + e Cl - (ácido
clorídrico), o que diminui o pH do sangue. A acidose metabólica está freqüentemente
associada a uma alcalose respiratória compensatória. Essa situação é delicada, pois a
capacidade de tamponamento do sangue fica sensivelmente diminuída.
43

REGULAÇÃO RESPIRATÓRIA DO pH
OBJETIVOS: Descrever a ventilação pulmonar, a produção e o transporte
de dióxido de carbono para os alvéolos pulmonares. Analisar a pressão
parcial do dióxido de carbono e a eliminação pulmonar na regulação do pH
do sangue. Descrever o mecanismo de ação do centro respiratório.
CONCEITOS GERAIS
Os principais mecanismos reguladores do equilíbrio ácido-base do organismo
são os sistemas tampão, a regulação respiratória e a regulação renal. Esses
mecanismos atuam em conjunto e, em circunstâncias normais, mantém
inalterada a concentração de íons hidrogênio dos líquidos orgânicos,
assegurando as condições ideais para a função celular. A alimentação e a
atividade física produzem desvios do pH que são prontamente compensados,
quando as funções respiratória e renal são adequadas.
Em determinados estados patológicos ou em certas alterações pulmonares ou
renais, a produção de ácidos ou a retenção de bases no organismo, podem ser
tão intensos que os mecanismos de compensação tornam-se incapazes de
manter o equilíbrio adequado. Nessas condições, o sistema regulador colapsa e
o pH dos líquidos orgânicos se altera; as funções celulares deterioram e quando
a condição persiste, em geral, ocorre a morte do indivíduo. Os sistemas tampão
e os mecanismos respiratórios são os principais reguladores do pH dos líquidos
do organismo diante de alterações bruscas do equilíbrio entre os ácidos e as
bases.
VENTILAÇÃO PULMONAR
O pulmão humano possui cerca de 300 milhões de alvéolos, que equivalem a
uma superfície de aproximadamente 70 metros quadrados, destinada a trocar
gases com o ar atmosférico. A função respiratória se processa mediante três
atividades distintas, mas inter-relacionadas e coordenadas:
44

• ventilação, que consiste no processo através do qual o ar atmosférico
alcança os alvéolos, para as trocas gasosas;
• perfusão, que consiste no processo pelo qual o sangue venoso alcança os
capilares dos alvéolos, para as trocas gasosas;
• difusão, o processo pelo qual o oxigênio da mistura gasosa alveolar passa
para o sangue, ao mesmo tempo em que o dióxido de carbono (CO2)
contido no sangue passa para o gás dos alvéolos.
O sistema respiratório pode ser representado simplificadamente, por uma
membrana com enorme superfície em que, de um lado existe o ar atmosférico e
do outro lado o sangue venoso. Através desta membrana, ocorrem as trocas
gasosas. A enorme superfície disponível para as trocas gasosas permite que em
um minuto o organismo possa eliminar até 200 mL de dióxido de carbono (CO2).
Por esta grande capacidade de eliminar o CO2 do sangue, o pulmão é o mais
importante regulador do equilíbrio ácido-básico do organismo. O mecanismo
regulador respiratório pode manter o pH na faixa normal, variando a quantidade
de dióxido de carbono eliminada nos alvéolos.
PRODUÇÃO DO DIÓXIDO DE CARBONO (CO2)
As etapas terminais do metabolismo celular consistem na combustão da
glicose e de outros metabólitos, com liberação de energia química e produção
de dióxido de carbono e água. O dióxido de carbono formado no organismo
difunde-se para os líquidos intersticiais e destes para o sangue. O dióxido de
carbono (CO2) combina-se com a água (H2O), para formar o ácido carbônico
(H2CO3); uma pequena parte se dissocia nos íons bicarbonato (HCO3 - ) e
hidrogênio (H + ), conforme esquematizado na figura. A maior parte do ácido
carbônico existe no sangue como CO2 dissolvido e água, em equilíbrio. O
dióxido de carbono é transportado pelo sangue venoso para os capilares
pulmonares, sob três formas:
• Gás dissolvido - Cerca de 5% do CO2 é transportado simplesmente
dissolvido na água do plasma.
45

• Íon bicarbonato - Cerca de 75% do total de CO2 é transportado sob a
forma de íon bicarbonato, produto da reação com a água das hemácias,
catalisada pela enzima anidrase carbônica, que torna a reação 5.000
vezes mais rápida. O íon hidrogênio resultante da reação é captado pela
hemoglobina (sistema tampão das hemácias).
• Combinado à hemoglobina - Os restantes 20% do CO2 ligam-se à
hemoglobina em local diferente do que se liga o oxigênio, mediante uma
ligação química facilmente reversível, para transporte pelo sangue
(carbamino hemoglobina).
ELIMINAÇÃO DO DIÓXIDO DE CARBONO
Figura 8 . Representa a eliminação do CO2, muito volátil, ao nível da
membrana alvéolo-capilar.
46

A produção díária de dióxido de carbono é elevada e depende da atividade
metabólica dos indivíduos. O índice metabólico é o fator determinante da
produção do CO2 e, portanto, da sua eliminação pelos pulmões. Os gases tem
um comportamento especial quando estão em solução. A quantidade de gás
existente em uma solução é medida pela sua pressão parcial, ou seja, a pressão
ou a tensão exercida pelo gás na solução, independente da presença de outros
gases. A pressão parcial é proporcional à quantidade de gás existente na
solução. Por essa razão, a quantidade de CO2 existente no sangue é medida
pela sua pressão parcial. A pressão parcial do dióxido de carbono é
representada pelo símbolo PCO2. Nos capilares alveolares, o dióxido de
carbono do sangue venoso se difunde para o gás dos alvéolos. A difusão do
CO2 para os alvéolos é comandada pela diferença de pressão parcial (PCO2)
entre o sangue venoso e o gás alveolar; esta difusão rapidamente equilibra a
pCO2 do sangue com a PCO2 do gás dos alvéolos pulmonares. A eliminação do
CO2, reduz a quantidade de ácido carbônico, conforme representado na figura 8.
A redução do CO2 do sangue, elimina ácido e eleva o pH. O aumento da
quantidade de dióxido de carbono no sangue, altera o pH para o lado ácido; a
redução da quantidade (ou da tensão parcial) do dióxido de carbono no sangue,
altera o pH para o lado alcalino. É com base nessa relação que o sistema
respiratório modifica o pH.
47

MECANISMO DA AUTO-REGULAÇÃO DO pH
Figura Mecanismo de regulação respiratória do pH, através da variação da
eliminação do CO2.
A concentração de íons hidrogênio do sangue ou, em outras palavras, o
pH do sangue, modifica a ventilação alveolar, através do centro respiratório.
Esta estrutura do sistema nervoso central se comporta como um “sensor” do pH
do sangue. Quando a concentração de íons hidrogênio do sangue está elevada
(pH baixo) o centro respiratório aumenta a freqüência dos estímulos
respiratórios, produzindo taquipneia. Com o aumento da freqüência respiratória,
aumenta a eliminação do CO2 do sangue; a redução dos níveis sanguíneos do
CO2 eleva o pH. A concentração de H+ no sangue é permanentemente
acompanhada pelo centro respiratório, que regula seus estímulos de acordo com
ela, conforme demonstra o diagrama da figura 9. Ao contrário, quando a
concentração de íons hidrogênio (H+) está baixa (pH elevado), o centro
respiratório diminui a freqüência dos estímulos à respiração e ocorre bradipneia,
que reduz a eliminação do CO2 tentando corrigir o pH do sangue.
48

Na realidade, a regulação respiratória do pH, por estímulos do centro
respiratório, não normaliza o pH do sangue, porque, à medida que a
concentração do íon hidrogênio se aproxima do normal, o estímulo que modifica
a atividade respiratória vai desaparecendo. Apesar disso, a compensação
respiratória é extremamente eficaz para impedir grandes oscilações do pH.
RESUMO
A função respiratória se processa mediante três mecanismos interligados: a
ventilação pulmonar, através da qual o ar atmosférico alcança os alvéolos; a
perfusão pulmonar, através da qual o sangue venoso alcança os capilares
alveolares para as trocas gasosas e a difusão pulmonar, através da qual o
dióxido de carbono do sangue é eliminado para os alvéolos e o oxigênio do ar
inspirado é captado pelo sangue venoso.
O dióxido de carbono (CO2) é o produto final do metabolismo aeróbico. O
CO2 alcança o líquido extracelular e o sangue para eliminação nos alvéolos. A
quantidade de CO2 é expressa pela sua pressão parcial, representada pela sigla
PCO2. Como a PCO2 do sangue venoso é maior que a PCO2 do gás alveolar, o
CO2 se difunde do sangue para os alvéolos.
Quando o CO2 deixa o sangue, diminui a quantidade de ácido carbônico e em
conseqüência o pH tende a se elevar. Se, ao contrário, a eliminação do CO2 for
reduzida, haverá acúmulo de ácido carbônico no sangue, com conseqüente
redução do pH.
A concentração do íon hidrogênio no sangue ou, em outras palavras, o pH do
sangue, modifica a ventilação pulmonar, através de estímulos do centro
respiratório.
Quando o pH do sangue está baixo (acidose), o centro respiratório aumenta a
freqüência respiratória e, desse modo, acentua a eliminação do CO2.
Quando o pH do sangue está elevado (alcalose), o centro respiratório diminui a
freqüência respiratória e, desse modo, acumula CO2 no sangue, reduzindo a sua
eliminação.
49

Bioquímica – Questionários (Profa. Karem)
Tampões Fisiológicos
1. Descrever o funcionamento do sistema tampão HCO3 - /H2CO3, presente no
plasma sanguíneo.
2. Explique o efeito da adição de H + e de CO2 sobre o pH do plasma.
3. Faça um esquema representando a eliminição de CO2 junto aos alvéolos
pulmonares.
4. Como o CO2 é transportado pelo sangue venoso para os capilares pulmonares?
5. Explique o que é acidose e alcalose. Como uma respiração mais rápida ou mais
lenta influencia nesses dois casos?
6. Como atua a enzima anidrase carbônica?
7. O que significa pCO2? Como a pCO2 atua nos níveis onde se realizam as trocas
gososas ?
8. Como o centro respiratório realiza a regulação respiratório do pH? O que
significa taquipnéia e bradipnéia?
9. Quais os principais sistemas tampões que agem no organismo?
10. Qual o pH do sangue? Uma queda no pH de 7,4 para 7,2 representa um
aumento de 60% na concentração de H + . Explique isso.
Aminoácidos
1. Explique o que são aminoácidos. Dar a estrutura geral de um aminoácido.
2. Num aminoácido o grupo R pode ser polar carregado, polar não carregado e
apolar. Explique e dê um exemplo de cada um.
3. Explique os termos hidrofóbico e hidrofílico. Dar um exemplo de grupos R que
representem essas duas categorias.
4. O que é uma ligação peptídica. Exemplifique.
5. Quantos são os aminoácidos essenciais. Em que eles diferem?
6. Explique a estrutura de ressonância em uma ligação peptídica.
7. Como podem ocorrer as interações entre as proteínas?
50

8. Explique os tipos de atrações: eletrostáticas, hidrofóbicas, ligações de
hidrogênio e de Van der Waals.
9. Numa seqüência de aminoácidos como estes são representados. Dar exemplos.
10. Classifique os aminoácidos a seguir, em polar carregado, polar não carregado e
apolar, de acordo com seus grupos R:
• Ala Arg Cys Gly His Leu Phe Tyr Glu Ser
Proteínas
1. O que são proteínas? Como são formadas?
2. O que é estrutura primária de uma proteína?
3. O que é estrutura secundária de uma proteína?
4. Qual a diferença entre alfa-hélice e folha-beta. Dar um exemplo de cada.
5. O que é estrutura terciária de uma proteína? Cite um exemplo.
6. O que determina a estrutura terciária de uma proteína?
7. O que é estrutura quaternária de uma proteína? Cite um exemplo.
8. Qual a diferença entre proteínas simples e conjugadas? Dar exemplos.
9. Qual a diferença entre proteínas estruturais e biologicamente ativas? Dar
exemplos.
10. O que são enzimas? Explique o seu mecanismo de atuação.
Lipídeos
1. Faça um organograma contendo todos os lipídeos.
2. Quais as características comuns dos lipídeos?
3. Defina ceras. Dê exemplos.
4. Defina triglicerídeos. Dê exemplos.
5. Qual a diferença entre óleos e gorduras?
6. O que é uma reação de saponificação?
7. O que é um sabão? Qual o seu mecanismo de ação?
8. O que são fosfolipídeos? Dar um exemplo destacando os aspectos estruturais
mais importantes.
51

9. O que são esfingolipídeos? Dar um exemplo destacando os aspectos estruturais
mais importantes.
10. O que são esteróides? Dar um exemplo destacando os aspectos estruturais
mais importantes.
11. O que é o colesterol. Qual sua função biológica? E suas desvantagens?
12. O que são hormônios esteróides. Cite três exemplos.
Carboidratos
1. Defina carboidratos. Quais suas funções biológicas.
2. O que são monossacarídeos, oligossacarídeos, dissacarídeos e
polissacarídeos? Dar um exemplo de cada.
3. O que são açúcares? Dar exemplos.
4. Quais as diferenças entre aldoses e cetoses?
5. Explique a classificação dos monossacarídeos de acordo com o número de
carbonos.
6. Qual a importância biológica das pentoses ? Cite as duas pentoses mais
importantes.
7. Qual a importância biológica das hexoses ? Cite a hexose mais importante.
8. Como se forma um hemiacetal ? O que é um anômero?
9. Quais as diferenças entre as fórmulas de Fischer, Haworth e Conformacional ?
Represente a glicose usando essas três fórmulas, inclusive os seus isômeros.
10. O que são enantiômeros? O que são substâncias dextrógiras e levógiras?
11. Como se formam os dissacarídeos? Cite 2 dissacarídeos importantes e onde
são encontrados.
12. Como se formam os polissacarídeos? Cite 3 polissacarídeos importantes e onde
são encontrados.
52