Proteínas - Campus Porto Seguro

QUÍMICA DE ALIMENTOS
Curso técnico em Alimentos
Prof. a Michelle Andrade Souza
PROTEÍNAS

Composição
PROTEÍNAS
Definição:
São polímeros complexos formados por
moléculas orgânicas (os aminoácidos):
Alto peso molecular (6000 a
100000 dáltons);
Unidades repetitivas.
Carbono (50 a 55%)
Oxigênio (20 a 24%)
Hidrogênio (6 a 8%)
Nitrogênio (16%)
Enxofre (0,2 a 0,3 %)

PROTEÍNAS
Funções:
Biológicas:
contráteis (actina e miosina);
Estruturais (queratina, colágeno);
Biocatalizadores;
Horminais (insulina, glucagon);
Transferência (ferritina, hemoglobina);
Proteção contra agentes agressores:
Anticorpos (mamiféros);
Veneno (cobras)
Antibióticos (microrganismos);
Doenças de origem alimentar:
Toxina botulínica e Príons.

Digestão das proteínas:
Boca: ação mecânica;
Estômago: HCl (suco gástrico) desnatura proteína e pepsina inicia a hidrólise
(transformando em polipeptídeos);
Intestino delgado: Suco pancreático e suco entérico liberam as enzimas tripsina,
carboximetilpeptidase e aminopeptidase que degradam os polipeptídeos em
aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos.
Mucosa: Ação das peptidases, tripeptidases para liberar aminoácidos na corrente
sanguínea;
Intestino grosso: Elimina material não digerido que pode ser fermentado pela flora
intestinal.
Não há reserva de proteínas quantidades
acima das necessidades são todas
metabolizadas.
Fígado mantém o balanço de aminoácidos plasmáticos, sintetiza proteínas essenciais,
enzimas, lipoproteínas, hemoglobina, converte proteína em glicose.

A absorção de proteínas é afetada por fatores intrínsecos ( capacidade digestiva,
absorção intestinal) e extrínsecos (alimentos ingeridos, teor de nutrientes e
processamento)
Determinam
biodisponibilidade de nutrientes

BIODISPONIBILIDADE DOS NUTRIENTES
“Porção disponível de qualquer nutriente é aquela que
efetivamente é absorvida em uma forma que possa ser utilizada
pelo organismo em seu metabolismo celular”.
BIODISPONIBILIDADE DE PROTEÍNAS
“Proteína degradada em aminoácidos livres, para que seja efetivamente
absorvida e possa ser utilizada pelo organismo, com a finalidade principal
de síntese protéica”.
PROTEÍNA AA LIVRE
SÍNTESE PROTEICA
FATORES QUE AFETAM A BIODISPONIBILIDADE:
Alimentos fontes de proteínas;
Conformação das proteínas, fibrosas e insolúveis são menos atacadas
pelas proteases que as globulinas solúveis;
Fixação com metais, lipídeos, celulose e outros polissacarídeos;
Presença de fatores anti-nutricionais

AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
São aminoácidos que o organismo não consegue
sintetizar de modo algum ou em quantidade suficiente
para suprir as necessidades do organismo
Exemplos:Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptofano e valina
AMINOÁCIDOS NÃO-ESSENCIAIS
Se houver deficiência pode ser sintetizado a partir de AA
essenciais ou de precursores
Exemplos: Alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico,
prolina e serina
QUALIDADE DA PROTEÍNA
É definida pela presença de aminoácidos essenciais e pela
biodisponibilidade dos mesmos:
Proteína de alto valor biológico Proteína de origem animal , possui todos os
aminoácidos essenciais (ovo, leite carnes);
Proteína de baixo valor biológico Proteína de origem vegetal , carente em
aminoácidos essenciais;

Aminoácidos
Unidades estruturais das proteínas;
Definição: São compostos químicos que possuem um grupo
carboxila (COOH), um grupo amino (NH2) e uma cadeia lateral
(R) ligados ao mesmo átomo de carbono.
H
R C COOH Estrutura básica
NH 2
R: cadeia lateral ou grupo R é diferente nos 20 tipos de
aminoácidos mais freqüentemente encontrados na natureza,
principalmente nos alimentos.

Classificação dos
aminoácidos:
A mais aceita utiliza apolaridade da cadeia
lateral, que significa a tendência de
interação com a água
Aminoácidos polares sem carga;
Aminoácidos com radicais apolares ou
hidrofóbicos;
Aminoácidos carregados positivamente;
Aminoácidoscarregados negativamente.

Propriedades ácido-básicas
de aminoácidos:
Em soluções aquosas de pH neutro os grupos
carboxila e amino encontram-se ionizáveis:
Assim são denominados Íons dipolar “Zwitterion”

Propriedades ácido básicas de
aminoácidos:
São moléculas anfóteras, ou seja, atuam
tanto como base quanto como ácido:
Atuação como ácido:
Atuação como base:

Titulação de aminoácidos:

Titulação de aminoácidos:
Conclusões:
A curva de titulação indica a carga elétrica
líquida do aminoácido em qualquer pH;
O pH no qual o aminoácido apresenta carga
elétrica igual a zero é denominado pH
isoelétrico ou ponto isoelétrico (ocorre o
predomínio da forma dipolar);
Em qualquer pH que o aminoácido estiver
abaixo de seu ponto isoelétrico apresentará
carga elétrica positiva e acima negativa.

Peptídeos
Definição:
São formados por aminoácidos através de
ligações amídicas denominadas peptídicas.
2 a 10 aminoácidos = oligopeptídeos
11 a 49 aminoácidos = polipeptídeos
≥ a 50 aminoácidos = proteínas

Constituição química
Forma Simplificada:
H 3N +____ Ala ____ Asp ____ Fhe ____ COOH

Proteínas
Definição:
Proteínas são polimeros de aminoácidos,
codificados por gens, podendo ser
constituídas por uma ou mais cadeias
polipeptídeas.
Ex: a lisozima uma enzima que possui 129
aminoácidos possui peso molecular igual
a aproximadamente 15000000 daltons =
15 KDa

Classificação das proteínas:
De acordo com a forma ou
conformação:
Globulares: as cadeias são enoveladas
firmimente “empacotadas”, geralmente são
solúveis em sistemas aquosos.
Fibrosas: as cadeias são esticadas ou
estendidas, geralmente são insolúveis na
água.

Classificação das proteínas: De acordo com a forma ou
conformação:
hemoglobina
músculo

Classificação das proteínas:
De acordo com a composição:
Simples: formadas apenas por aminoácidos;
Conjulgadas: Constituídas por aminoácidos e
outros componentes fazendo parte da sua
estrutura (denominado grupo prostético).
Ex: Glicoproteína, lipoproteína, cromoproteína.

Classificação das proteínas:
De acordo com a solubilidade:
Albuminas: Solúveis em água (lactoalbumina);
Globulinas: Insolúveis em águam, mas solúveis em
soluções salinas neutras (lactoglobulina);
Prolaminas: Insolúveis em água e em soluções
salinas, mas solúveis em etanol (gliadina);
Glutelinas: Insolúveis em água, soluções salinas e
etanol, mas solúveis em soluções acidas ou
alcalinas (gluteína);
Escleroproteínas: Insolúveis (colágeno e
queratina).

Estrutura e Conformação
das proteínas:
Estrutura primária: é a sequência de
aminoácidos ao longo da cadeia
polipeptídica

Estrutura e Conformação das
proteínas:
Estrutura secundária: arranjo
espacial local de um segmento da
cadeia polpipeptídica, através de
ligações de hidrogênio;

Estrutura e Conformação das
proteínas:
Estrutura terciária: é o enovelado final da cadeia
polipeptídica ou sua estrutura em três dimensões,
mantida por interações intermoleculares do tipo
ligações de hidrogênio, pontes dissulfeto, Van Der
Valls e iônicas.

Estrutura e Conformação
das proteínas:
•Estrutura quaternária: é a interação entre
subunidades de uma proteína, ou seja,
refere-se a proteína com duas ou mais
subunidades polipeptídicas.

Estrutura primária
Estrutura terciária
1. Estrutura das proteínas
Estrutura quaternária
Estrutura secundária

Desnaturação de proteínas

Alimentos
Funcionais
x
Propriedades
Funcionais
Alimentos Funcionais: são aqueles que, além de suas
propriedades nutritivas, possuem ação fisiológica que resultam em
benefícios à saúde, seja na sua manutenção ou na prevenção de
doenças. Essas propriedades são ditas serem Propriedades Funcionais
Nutracêuticas.
Propriedades Funcionais: são todas aquelas que não são
nutritivas, mas que influem na estrutura e aceitabilidade do alimento.
Tais como: viscosidade, solubilidade, adsorção de água e lípideos,
formação de emulsões, de formação de gel e de textura.

Classificação das
propriedades funcionais
Reológicas: propriedades que dependem de características físicas e
químicas específicas das proteínas (viscosidade);
Sensoriais: se manifestam através dos órgãos dos sentidos,
propriedades sensoriais (textura, cor, gosto, aroma) .
Intermoleculares: depende da habilidade da proteína de formar
ligações cruzadas entre suas próprias moléculas ou com outros
componentes do alimento (formação de fibras de proteínas,
geleificação, formação de massa visco-elástica)

Definições...
•Segundo Fennema (1993), propriedades funcionais das proteínas
são aquelas propriedades físico-químicas que lhes permitem
contribuir para a aceitabilidade do alimento.
•Kinsella (1982), define propriedades funcionais como aquelas
propriedades físico-químicas que afetam o comportamento das
proteínas nos sistemas alimentares durante o processamento,
estocagem, preparação e o consumo.

Classificação das
propriedades funcionais
Classificação proposta por Pour- El (1981):
Hidrofílicas: depende da afinidade da proteína pela água
(solubilidade, capacidade de hidratação e de retenção de água);
Interfásicas: depende da capacidade das moléculas de proteínas se
unirem e formarem uma película entre duas fases imiscíveis
(emulsificação e formação de espumas);

Classificação das propriedades
funcionais
Reológicas: propriedades que dependem de características físicas e
químicas específicas das proteínas (viscosidade);
Sensoriais: se manifestam através dos órgãos dos sentidos,
propriedades sensoriais (textura, cor, gosto, aroma) .
Intermoleculares: depende da habilidade da proteína de formar
ligações cruzadas entre suas próprias moléculas ou com outros
componentes do alimento (formação de fibras de proteínas,
geleificação, formação de massa visco-elástica)

Propriedades Funcionais
Solubilidade:
É determinada por 3 fatores principais:
Grau de Hidratação;
Distribuição de cargas ao longo da cadeia;
Presença de substâncias não protéicas como fosfato,
carboidratos e lipídeos.
Maior ou menor afinidade das moléculas de proteínas pelo
solvente, que no caso dos alimentos é a água.

Propriedades Funcionais
Solubilidade:
Radicais de proteína polares: exterior da molécula
Radicais de proteína apolares: interior da molécula

Solubilidade

Solubilidade

Solubilidade:
Propriedades Funcionais
Dados de solubilidade de proteínas;
bebidas alimentícias;
floculação ou sedimentação protéica;
aparência e textura do produto.

Propriedades Funcionais
Hidratação e Capacidade de retenção de água:
Essas propriedades relacionam-se com a quantidade
de água que permanece na proteína ou no alimento protéico
após exposição a um excesso de água e a aplicação de uma
força de centrifugação ou pressão.
As propriedades funcionais hidrofílicas são muito
importantes nas carnes para garantir os atributos de textura,
suculência e maciez características desses produtos.

Propriedades Funcionais
Hidratação e Capacidade de retenção de água:
A água firmemente ligada a grupos hidrofílicos das
cadeias polipeptídicas (carboxílicos, sufidrílicos, amínicos),
representa a água de hidratação.

Propriedades Funcionais
Hidratação e Capacidade de retenção de água:
A água livre pode estar imobilizada na rede tridimensional da
proteína, através de ligações cruzadas e forças eletrostáticas entre as
cadeias polipeptídicas.

Capacidade de fixação de
água

Propriedades Funcionais
pH
Força iônica
Propriedades
Hidrofílicas
Temperatura

Propriedades Funcionais
Força iônica: Efeito “salting – in” e “salting – out”.
pH ionização e magnitude
da carga protéica
forças interativas
(atração e\ou repulsão)
No ponto isoelétrico, pH no qual a proteína apresenta carga
elétrica nula, a mesma se precipita. Logo, as propriedades de absorção
e retenção de água e de solubilidade são prejudicadas.

Perfil de solubilidade da proteína isolada do soro
do leite aquecidas a 70º C em diferentes tempos

Propriedades Funcionais
Temperatura: quando se eleva diminui as interações
de ligação de hidrogênio e conseqüentemente a ligação de
proteína com a água é prejudicada.
Proteína com estrutura compacta pode ter sua
propriedades funcionais hidrofílicas melhorada, com
aquecimento.

Depende:
Propriedades Funcionais
Viscosidade
A viscosidade dos fluidos protéicos está diretamente
relacionada com o diâmetro aparente das moléculas dispersas:
• características próprias de cada proteína;
• das interações proteína-água e
• das interações proteína-proteína.
TIXOTROPIA: fenômeno que consiste na diminuição da viscosidade
de soluções protéicas quando as mesmas são agitadas.
RELAÇÃO ENTRE:
Viscosidade X Solubilidade (ovoalbumina);
Viscosidade X Capacidade de absorção de água

Propriedades funcionais
interfásicas
Geleificação; Capacidade de formar espumas e Emulsificação

Propriedades Funcionais
Emulsificação:
Emulsão mistura de 2 líquidos
imiscíveis.
Ex: emulsão de óleo em água (leite)
emulsão de água em óleo
(manteiga)
As emulsões alimentares tendem
a desestabilizar–se pelos
mecanismos de:
a) Sedimentação;
b) Floculação;
c) Colisão.

Propriedades Funcionais
Emulsificação:
Agente emulsificante:
Polissacarídeos
espessantes;
Proteínas (moléculas
anfipáticas ou
anfifilicas)
partes hidrofóbicas e
hidrofílicas numa
mesma molécula.

Propriedades Funcionais
Emulsificação:
Dois aspectos interessam na emulsão:
capacidade de emulsificação: quantidade de óleo que
pode emulsificar-se por grama de proteína, antes que
se inverta a fase;
estabilidade da emulsão (ES): expressa como
porcentagem de diminuição de volume da emulsão
inicial.
ES = (volume emulsão final/ volume emulsão ) X 100
Fatores que afetam a formação e a estabilidade de uma emulsão:
tamanho da partícula de gordura;
Solubilidade;
Temperatura;
pH;
viscosidade.

Propriedades Funcionais
Emulsificação:
As salsichas, são um sistema de dispersão grosseira
de um sólido (gordura) em um líquido que constituem a
fase continua, no qual as proteínas da carne atuam como
emulsificante.
Outros exemplos: leite, maionese, queijo fundido,
assados...

Propriedades Funcionais
Formação e Estabilidade da espuma:
A capacidade de uma proteína formar espuma refere-se a
expansão de volume da disperção protéica com a incorporação de ar por
batimento, agitação ou aeração.

Propriedades Funcionais
Formação e Estabilidade da espuma:
Para poder avaliar as propriedades espumantes das proteínas, é
necessário levar em conta três parâmetros:
Capacidade de formação de espumas: é a área interfacial que a
proteína pode criar;
Estabilidade da espuma: diz respeito à retenção do volume máximo
de espuma formada em função do tempo de repouso;
Firmeza da espuma: É a capacidade que tem a coluna de espuma de
suportar determinada massa.
Espumas com texturas diversas são encontradas nos alimentos,
tais como: merengues, bolos, marshmallow, mousse, cerveja, pães.

Propriedades Funcionais
Formação e Estabilidade da espuma:
Fatores que interferem na Formação e
estabilidade da espuma:
Concentração de proteínas: maior concentração
maior estabilidade, porém não afeta a formação de
espuma;
pH: ponto isoelétrico;
Quantidade de
espuma que
se forma é
pequena
ar/água)
melhora a estabilidade (maior
espessura e rigidez das proteínas
adsorvidas na interface
o Adição de açúcar melhora a estabilidade da espuma;
o Presença de lipídeos atrapalham a formação de
espuma, visto que se colocam na interface ar/água.

Propriedades Funcionais
Geleificação:
Quando as proteínas desnaturadas agregam-se para formar uma
rede protéica ordenada, este processo denomina-se geleificação.
A geleificação implica na formação de uma massa insolúvel e
bem hidratada e interações específicas proteína- proteína.
Formação de géis: - soluções protéicas (ptnas do soro do leite e
da clara do ovo).
- dispersões de ptnas insolúveis ou
parcialmente insolúvel (colágeno, etc).

Propriedades Funcionais
Geleificação:

Propriedades Funcionais
Geleificação:
A geleificação possui papel fundamental na
preparação de numerosos alimentos, entre eles diversos
produtos lácteos, clara do ovo coagulada, géis de gelatina,
vários produtos cárneos triturados e aquecidos, massas de
panificação.

Aplicações...
As proteínas servem como ingredientes funcionais
numa ampla e sempre crescente faixa de aplicação em
alimentos:
Proteínas do glúten = propriedades visco-elásticas da
massa do pão;
Proteínas musculares = suculência e textura da carne;
Proteínas do ovo = características sensoriais de bolos e
sobremesas;
Proteínas do leite = produção de queijo e demais
produtos lácteos;

Aplicações...
Dificuldades na determinação das propriedades funcionais das
proteínas:
Fatores intrínsecos (tamanho, composição
e seqüência de aa, carga, estrutura, etc).
Fatores extrínsecos (pH, temperatura,
condições de secagem e estocagem,etc).
Propriedades funcionais
das proteínas

Considerações Finais
Visto que as preferências alimentares são baseadas, grandemente,
aos atributos sensoriais dos alimentos tais como, sabor, textura,
aroma, viscosidade, e as propriedades funcionais das proteínas estão
intimamente ligadas na determinação dessas características. Nada
mais justo que a dedicação no estudo das mesmas, pra garantir uma
maior aceitação de novos alimentos pelo consumidor.
Diante da ampla aplicação das propriedades funcionais das
proteínas nos alimentos, muitas pesquisas estão sendo desenvolvidas
em busca de descobrir novas fontes potencias de proteínas com essas
características.

Bibliografia
FENNEMA, O. R. Aminoácidos, Péptidos y Proteínas. IN: Química
de los alimentos. Zaragoza, Espanha: Ed Acribia 1993;
SGARBIERI, V.C. Proteínas em Alimentos. São Paulo,1996;
DAMODARAN, S; PARAF, A. Food Proteins and their
Applications. New York. ed.Board, 1997;
DONADEL, M. E. PRUDENCIO-FERREIRA, S.H, Propriedades
funcionais de concentrado protéico de feijão envelhecido.Revis.
Ciência e Tecnologia de Alimentos.v.19, n.3 Campinas set.\dez.1999;
YURIKA, M.I., et all Propriedades funcionais da farinha e
concentrado protéico de feijão guandu (Cajanus cajans (I.) millsp).
Revis ALAN v.50, n.3 Caracas set. 2000;

Bons Estudos