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RICARDO GENARI CARACTERÍSTICAS DE ... - SBI-Café - UFV

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polymyxa em NAGEL e VAUGHN, 1961), em Clostridium multifermentans<br />

(MACMILLAN e VAUGHN, 1964), em Pseudomonas fluorescens (LIAO et al.,<br />

1993) e Xanthomonas campestris (NASUNO e STARR, 1967), entre outras.<br />

Nos casos de Clostridium e Erwinia (MORAN et al., 1968), a PAL atua a<br />

partir da extremidade do substrato (exo-PAL), clivando em moléculas de ácido<br />

digalacturônico a partir de extremidades redutoras (MACMILLAN, PHAFF, et al.,<br />

1964). Enzimas PAL secretadas no meio por Bacillus, Erwinia (TARDY, F., et al.,<br />

1997), Xanthomonas e Pseudomonas atuam ao acaso no ácido péctico, sendo<br />

chamadas endo-PAL (NAGEL e AN<strong>DE</strong>RSON, 1965). Somente PAL foi detectada<br />

no fluido extracelular do cultivo de B. pumilus (DAVÉ e VAUGHN, 1971).<br />

Em trabalho com Erwinia, MORAN et al.(1968) encontraram a PAL<br />

completamente livre de PE e PG, extra e intracelularmente, sendo, provavelmente,<br />

idêntica ou semelhante àquelas encontradas em outras bactérias. (MORAN et al.,<br />

1968). Atividade de PG também não foi detectado em preparações de B. pumilus<br />

(DAVÉ e VAUGHN, 1971).<br />

4.3. Caracterização da pectato liase<br />

A PAL presente na suspensão de células rompidas permaneceu sem perda de<br />

atividade em banho de gelo por cinco horas, tempo suficiente para a caracterização<br />

físico-química (Figura 8).<br />

A determinação da atividade de proteases sobre azocaseína demonstrou que<br />

não houve atuação expressiva de proteases durante o período de três horas, a 40ºC<br />

ou a 25ºC (dados não-mostrados na Figura), o que, possivelmente, poderia diminuir<br />

a atividade de PAL na suspensão de células rompidas (Figura 9).<br />

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