RICARDO GENARI CARACTERÍSTICAS DE ... - SBI-Café - UFV
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polymyxa em NAGEL e VAUGHN, 1961), em Clostridium multifermentans<br />
(MACMILLAN e VAUGHN, 1964), em Pseudomonas fluorescens (LIAO et al.,<br />
1993) e Xanthomonas campestris (NASUNO e STARR, 1967), entre outras.<br />
Nos casos de Clostridium e Erwinia (MORAN et al., 1968), a PAL atua a<br />
partir da extremidade do substrato (exo-PAL), clivando em moléculas de ácido<br />
digalacturônico a partir de extremidades redutoras (MACMILLAN, PHAFF, et al.,<br />
1964). Enzimas PAL secretadas no meio por Bacillus, Erwinia (TARDY, F., et al.,<br />
1997), Xanthomonas e Pseudomonas atuam ao acaso no ácido péctico, sendo<br />
chamadas endo-PAL (NAGEL e AN<strong>DE</strong>RSON, 1965). Somente PAL foi detectada<br />
no fluido extracelular do cultivo de B. pumilus (DAVÉ e VAUGHN, 1971).<br />
Em trabalho com Erwinia, MORAN et al.(1968) encontraram a PAL<br />
completamente livre de PE e PG, extra e intracelularmente, sendo, provavelmente,<br />
idêntica ou semelhante àquelas encontradas em outras bactérias. (MORAN et al.,<br />
1968). Atividade de PG também não foi detectado em preparações de B. pumilus<br />
(DAVÉ e VAUGHN, 1971).<br />
4.3. Caracterização da pectato liase<br />
A PAL presente na suspensão de células rompidas permaneceu sem perda de<br />
atividade em banho de gelo por cinco horas, tempo suficiente para a caracterização<br />
físico-química (Figura 8).<br />
A determinação da atividade de proteases sobre azocaseína demonstrou que<br />
não houve atuação expressiva de proteases durante o período de três horas, a 40ºC<br />
ou a 25ºC (dados não-mostrados na Figura), o que, possivelmente, poderia diminuir<br />
a atividade de PAL na suspensão de células rompidas (Figura 9).<br />
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