Caroline Valente dissertação de mestrado - Universidade Federal ...
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AOX1, presentes em mono e dicotiledôneas, são mais largamente estudados, sendo<br />
regulados <strong>de</strong> maneira diferenciada em diferentes órgãos e estágios <strong>de</strong><br />
<strong>de</strong>senvolvimento, além <strong>de</strong> respon<strong>de</strong>rem ao estresse. AOX2, por outro lado, possui<br />
expressão gênica constitutiva e está presente somente em dicotiledôneas<br />
(CONSIDINE et al., 2002). Essa distinção molecular sugere uma divergência entre<br />
as AOX nas famílias <strong>de</strong> plantas e po<strong>de</strong> ter implicações nas rotas fisiológicas nas<br />
diferentes espécies <strong>de</strong> plantas (CONSIDINE et al., 2002).<br />
1.2.3 Proteína Desacopladora <strong>de</strong> Plantas<br />
Em animais, a temperatura do corpo po<strong>de</strong> ser elevada pela ação da proteína<br />
<strong>de</strong>sacopladora (UCP1), a qual dissipa o gradiente eletroquímico <strong>de</strong> prótons da<br />
membrana mitocondrial produzindo calor e diminuindo a síntese <strong>de</strong> ATP (LALOI et<br />
al., 1997). Em 1995, Vercesi et al. constataram a presença <strong>de</strong> uma proteína<br />
<strong>de</strong>sacopladora mitocondrial <strong>de</strong> plantas, com características muito parecidas com a<br />
proteína <strong>de</strong>sacopladora (UCP1) <strong>de</strong> tecido adiposo marrom, que foi chamada <strong>de</strong><br />
PUMP. A <strong>de</strong>scoberta da PUMP iniciou a procura por novas UCP homólogas em<br />
mamíferos. Entre 1997 e 2000, quatro homólogas da UCP foram <strong>de</strong>scobertas;<br />
UCP2, UCP3, UCP4 e UCP5, também chamada <strong>de</strong> BMCP. A UCP2 é expressa em<br />
todos os tecidos, a UCP3 é especifica do músculo esquelético e a UCP4 e UCP 5<br />
são encontradas somente no cérebro (RICQUIER & BOUILLAUD, 2000).<br />
A proteína <strong>de</strong>sacopladora <strong>de</strong> mitocôndrias <strong>de</strong> plantas (PUMP) foi<br />
primeiramente isolada <strong>de</strong> tubérculos <strong>de</strong> batata (VERCESI et al., 1995) e tomate<br />
(JESEK et al., 1997) utilizando métodos que foram aplicados para mitocôndrias <strong>de</strong><br />
tecido adiposo marrom. A fração protéica da PUMP foi obtida após a solubilização<br />
das proteínas mitocondriais em cromatografia <strong>de</strong> coluna <strong>de</strong> hidroxiapatita. Após a<br />
reconstituição <strong>de</strong>ssa fração protéica em proteolipossomos, na presença <strong>de</strong><br />
carboxiatractilato, que é um inibidor do translocador <strong>de</strong> nucleotí<strong>de</strong>os, a PUMP foi<br />
capaz <strong>de</strong> realizar o transporte <strong>de</strong> H + (JESEK et al., 1998 e 2000).<br />
A PUMP é uma proteína integral <strong>de</strong> membrana com cerca <strong>de</strong> 300<br />
aminoácidos e com massa molecular aparente <strong>de</strong> 30 a 33 kDa (VERCESI et al.,<br />
2006). Essa proteína é similar à proteína <strong>de</strong>sacopladora <strong>de</strong> mitocôndrias <strong>de</strong> animais