PROCESSO DE OBTENÇÃO DE VINAGRE DE GENGIBRE
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Após a liquefação, a solução de maltodextrina é hidrolisada a<br />
glicose por uma enzima desramificante, seja endoenzima (isoamilase e pululanase) ou uma<br />
exoenzima (β-amilase e glicoamilase), atuando sobre as ligações glicosídicas α-1,6 da<br />
amilopectina. O resultado dessa segunda etapa é uma solução de sacarídeos de baixo peso<br />
molecular como glicose e maltose (TAFFARELLO, 2004).<br />
Detalhes a respeito da estrutura, organização e arranjo dos grânulos<br />
de amido podem ser obtidos estudando os resíduos resultantes da hidrólise ácida ou<br />
enzimática (BULÉON et al., 1998).<br />
As amilases são enzimas que atuam hidrolisando cadeias de amido,<br />
sendo que as α, β e glucoamilases quebram as ligações glicosídicas α-1,4, enquanto as<br />
pululanases e isoamilase atuam nas ligacoes α-1,6 (EL-DASH et al., 1982; OBEL, 2001).<br />
As α-amilases hidrolisam a cadeia de amido, produzindo dextrinas,<br />
que podem ser hidrolisadas pelas β-amilases em maltoses ou em glicose pelas<br />
amiloglucosidases. As moléculas de maltose são fermentadas mais lentamente que as<br />
moléculas de glicose (KRUGER et. al., 1987).<br />
A Termamyl é um preparado enzimático líquido e concentrado, a<br />
base de α-amilase termo-estável, produzido a partir de uma cepa selecionada de Bacillus<br />
licheniformes. A enzima hidrolisa as ligações α-1,4 da amilose e da amilopectina,<br />
convertendo rapidamente o amido em dextrinas e oligossacarídeos solúveis.<br />
A Termamyl foi especificamente desenvolvida para promover a<br />
liquefação (dextrinizacão) do amido e produção de maltodextrinas. Possui aparência liquida<br />
não viscosa de cor marrom escuro e densidade de 1,2 g/mL. O pH ótimo de ação enzimática<br />
esta entre 6 e 8 e temperatura de 90 a 105 o C, devendo-se adicionar no meio de reação de 30<br />
a 60 mg/Kg de cálcio a fim de otimizar a atividade da enzima (NOVOZYMES, 2011).<br />
A amiloglucosidase é uma enzima sacarificante utilizada para<br />
produzir glicose a partir do amido, hidrolisando ligações tipo α- 1,4 e α- 1,6. A ação da<br />
amiloglucosidase é lenta no ataque inicial a amilose, pois sendo uma exoenzima, somente<br />
atua a partir da extremidade não-redutora e não penetra no interior da estrutura helicoidal<br />
da amilose (FUJII et al., 1988; OBEL, 2001).<br />
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