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4.1. RECEPTORES DE SUPERFÍCIE CELULAR
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Biologia e Fisiologia Celular
Os receptores de superfície celular são proteínas integrais transmembrana, presentes na
membrana citoplasmática. O domínio exoplasmático é responsável pela interação com o ligante
extracelular, que normalmente é uma molécula de caráter hidrofílico. A interação do ligante com
este domínio promove alterações conformacionais na proteína que se refletem no domínio
citosólico. São tais mudanças conformacionais que serão responsáveis pela propagação do sinal
para o meio intracelular, permitindo, assim, que a célula responda ao estímulo externo. Existem
três grandes classes de receptores de superfície celular:
a) Receptores acoplados à canais iônicos. Neste caso, os próprios receptores atuam como
canais iônicos e a sua interação com os ligantes extracelulares é que regula o fluxo iônico
através do canal. Dois exemplos deste tipo de receptores são os receptores de acetilcolina da
célula muscular esquelética, que atuam como um canal de sódio, e os receptores gabaérgicos
expressos nos neurônios, que ao se ligarem ao neurotransmissor inibitório GABA, promovem
o influxo de íons cloreto e a conseqüente hiperpolarização da membrana plasmática da célula
neuronal.
b) Receptores acoplados à Proteína G. Estes receptores constituem a maior família de receptores
de superfície celular, sendo agrupados em seis classes distintas. São proteínas integrais
multipasso, com sete domínios transmembranares. A ligação do ligante com estes receptores
promove uma mudança conformacional no receptor e conseqüente ativação de uma proteína
intracelular trimérica, denominada Proteína G. Esta proteína é responsável pela propagação do
sinal dentro da célula, que pode ser feito pela ativação de enzimas específicas, tais como a
Fosfolipase-C ou a Ciclase de Adenilil, ou pela indução da abertura de canais iônicos na
membrana plasmática.
c) Receptores com Atividade Enzimática. Esta classe de receptores inclui receptores com
atividades enzimáticas intrínsecas, ou seja, cuja cadeia polipeptídica do receptor possui um
domínio de localização citosólica com atividade enzimática, e receptores com atividade
enzimática extrínseca, onde a atividade enzimática encontra-se em uma proteína periférica
associada ao receptor pelo lado citosólico da membrana. Os receptores com atividade
enzimática intrínseca são divididos em: receptores tirosina-cinase; receptores serina-treoninacinase;
receptores histidina-cinase; receptores tirosina-fosfatase; e receptores guanilil-ciclase.
Essa divisão baseia-se na atividade catalítica presente no receptor. Os receptores que
apresentam atividade cinase (ou quinase) promovem a fosforilação da proteína alvo (adição de
um grupamento fosfato a um resíduo de aminoácido de uma proteína). Os receptores com
atividade fosfatase removem um grupamento fosfato da proteína-alvo e os receptores guanililciclase
convertem GTP (trifosfato de guanosina) em GTPc (trifosfato cíclico de guanosina). Já
os receptores com atividade extrínseca estão associados à enzimas com atividade tirosinacinase.