Biologia e Fisiologia Celular - UFPB Virtual - Universidade Federal ...
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:: ARREGAÇANDO AS MANGAS!! ::<br />
3.1. GLICOSILAÇÃO NO RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO<br />
41<br />
<strong>Biologia</strong> e <strong>Fisiologia</strong> <strong>Celular</strong><br />
Faça uma pesquisa e descubra quais são as moléculas secretadas pelos<br />
tipos celulares citados no parágrafo anterior e a sua relevância biológica.<br />
A glicosilação de proteínas é um processo fundamental para o enovelamento correto das<br />
proteínas no lúmen reticular. Uma vez glicosiladas, as proteínas são denominadas glicoproteínas.<br />
Estas glicoproteínas desempenham papéis biológicos variados na superfície celular, atuando<br />
como receptores, moléculas de adesão e reconhecimento celular, entre outros. Além disto, a<br />
porção glicídica das glicoproteínas contribui para a formação do glicocálice. O glicocálice é o<br />
conjunto de açúcares expostos na superfície celular e que estão associados com uma série de<br />
eventos celulares, tais como adesão e reconhecimento celular e proteção da membrana contra<br />
ação de proteases e fosfolipases.<br />
A glicosilação - adição de resíduos de açúcar a uma proteína - no retículo endoplasmático<br />
granuloso é mediada por enzimas presentes no lúmen reticular e ocorre de forma co-traducional,<br />
ou seja, durante a síntese da proteína pelos ribossomos aderidos à membrana reticular. A<br />
glicosilação reticular ocorre em bloco, onde um oligossacarídeo precursor, constituído por 14<br />
resíduos de açúcar, é adicionado, covalentemente, pela enzima oligossacaril-transferase, à<br />
proteína alvo. Este oligossacarídeo precursor é formado por 2 resíduos de N-acetilglicosamina, 3<br />
resíduos de glicose e 9 resíduos de manose e se encontra ligado, de forma covalente, à molécula<br />
de dolicol-fosfato, um lipídio presente na face luminal da membrana reticular, e que atua como<br />
âncora do oligossacarídeo precursor. A enzima oligossacaril-transferase, como o próprio nome<br />
sugere, transfere o oligossacarídeo precursor da molécula de dolicol-fosfato para a proteína alvo,<br />
estabelecendo uma ligação covalente entre um resíduo de N-acetilglicosamina e o grupamento<br />
amino da cadeia lateral de um resíduo do aminoácido asparagina, sendo, por este motivo, a<br />
glicosilação denominada N-ligada (o “N” refere-se ao nitrogênio do grupamento amino da cadeia<br />
lateral da asparagina). Entretanto, não são todos os resíduos de asparagina de uma proteína que<br />
são glicosilados. Apenas os resíduos de asparagina que estão presentes em uma sequência<br />
específica, compostas por 3 resíduos de aminoácidos (Asn-X-Ser ou Asn-X-Thr, onde X pode ser<br />
qualquer resíduo de aminoácido, exceto prolina ou ácido aspártico), e que permitem uma<br />
interação com a enzima oligossacaril-transferase, recebem o oligossacarídeo precursor. Uma<br />
glicoproteína pode apresentar mais de um sítio de glicosilação.<br />
Após o término da síntese protéica, o oligossacarídeo precursor é processado no lúmen do<br />
retículo endoplasmático, sofrendo a ação das enzimas glicosidase e manosidase reticulares.<br />
Estas enzimas são responsáveis pela retirada de três resíduos de glicose e um resíduo de<br />
manose. A redução no número de resíduos de açúcar funciona como um controle de qualidade do<br />
processo de enovelamento, permitindo, assim, que a glicoproteína seja exportada para o<br />
complexo golgiense somente após o seu correto dobramento. O processamento do<br />
oligossacarídeo continuará, então, no complexo golgiense, como veremos em seguida.