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Biologia e Fisiologia Celular
necessário para promover a dissociação de uma proteína da membrana. Proteínas integrais só se
dissociam da membrana através do uso de detergentes, tais como o dodecil sulfato de sódio ou o
Triton-X-100, ao passo que proteínas periféricas podem ser dissociadas da membrana na
presença de soluções hipersalinas ou soluções de pH extremos.
As proteínas periféricas se associam à membrana mediante interações iônicas com
proteínas integrais ou com os fosfolipídeos da membrana. Por outro lado, as proteínas integrais da
membrana se associam com estas mediante interações hidrofóbicas fortes com os lipídeos da
membrana e podem ser subdivididas em três tipos:
a) Proteínas Transmembrana. São proteínas que atravessam completamente a bicamada lipídica,
apresentando, pelo menos, três regiões bem definidas: domínio extracelular, domínio
transmembrana (TM) e domínio citosólico. Tais proteínas podem cruzar a bicamada lipídica uma
única vez (Proteína Integral Unipasso) ou diversas vezes (Proteína Integral Multipasso). A
estrutura secundária do domínio TM das proteínas unipasso é sempre α-hélice, sendo este
domínio constituído por 20 a 23 resíduos de aminoácidos. As proteínas integrais multipasso
podem apresentar domínios TM com estrutura secundária organizada em α-hélice ou folha-β. Nas
proteínas multipasso com domínio TM em estrutura α-hélice, é comum observarmos uma ligação
covalente à lipídeos do folheto interno, o que promove uma maior estabilidade e interação da
proteína com a membrana. Já os domínios TM com estrutura folha-β das proteínas multipasso são
constituídos por cerca de 10 resíduos de aminoácidos. Estas proteínas apresentam normalmente
de 8 a 22 domínios TM e são encontradas somente em bactérias e nas membranas externas da
mitocôndria e de cloroplastos. A interação das proteínas transmembrana com as biomembranas
se dá por meio de interações hidrofóbicas entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos
dos domínios TM das proteínas e a cauda dos ácidos graxos dos fosfolipídeos da membrana.
b) Proteínas Ancoradas por Lipídeos. São quatro tipos de âncoras de lipídeos que promovem a
interação destas proteínas com a membrana plasmática: âncora de glicosilfosfatidilinositol (GPI),
âncora de miristato, âncora de palmitato e âncora de prenilato. A ancoragem por GPI só ocorre no
domínio extracelular da membrana plasmática, enquanto que a ancoragem pelos ácidos graxos é
restrita à face citosólica da membrana plasmática. A interação destas proteínas com as
membranas se dá pela interação hidrofóbica dos lipídeos ligados covalentemente às proteínas
com a cauda dos ácidos graxos dos fosfolipídeos da membrana.
c) Proteínas Ancoradas por α-Hélice. Tais proteínas são ancoradas na membrana plasmática a
partir da interação dos fosfolipídeos da membrana com um domínio lateral hidrofóbico em α-hélice
da proteína. Estas proteínas são encontradas somente na face citosólica da membrana
plasmática.
As proteínas de membrana estão envolvidas em uma série de processos biológicos
fundamentais para a fisiologia celular, tais como: transporte de moléculas, atividade enzimática,
adesão celular, comunicação celular, reconhecimento celular e formação das junções celulares.
4. TRANSPORTE ATRAVÉS DAS BIOMEMBRANAS
Uma das características mais marcantes das biomembranas é a sua permeabilidade
seletiva. Somente pequenas moléculas não carregadas podem se difundir livremente pela