forelesningskompendiet - Tor Gjerrestad bruker ikke

Bio-100C 

forelesninger i cellebiologi 

Arild Ernstsen 

Institutt for biologi 

Det matematisk-naturvitenskapelige fakultet 

©Arild Ernstsen 1994-2003

0.1 KORT HISTORISK INNFØRING 

0: INNLEDNING 

Den tidligste historia til cellebiologien er nøye knyttet til utviklinga av lysmikroskopet. 

Menneskets øye har en oppløsningsevne på 0.1–0.2 mm; alt for dårlig til å skille ut enkeltceller 

i biologisk materiale. Omkring 1590 lagde de hollandske brillemakerne Francis og 

Zacharias Janssen et mikroskop som kunne forstørre om lag ti ganger. En av de første som 

bruke denne nye teknologien til å se på biologisk materiale var den engelske fysikeren 

Robert Hooke (1635–1703), som introduserte begrepet celle i 1665 i sitt klassiske verk 

Micrographia. Han studerte tynne snitt av kork i et selvlaget mikroskop og oppdaget at 

korken var satt sammen av en rekke hulrom atskilt med vegger. Det han så var døde og tomme 

celler omgitt av en fortykket cellevegg. Hooke mikroskoperte også andre plantedeler, og 

beskrev levende celler som «porer eller celler fylt med saft». Hookes observasjoner ble utvidet 

av en rekke personer på slutten av 1600-tallet, spesielt av den hollandske kjøpmannen 

Anton van Leeuwenhoek (1632–1723). Som hobby slipte han linser, og konstruerte datidas 

beste mikroskoper – de kunne faktisk forstørre 275 ganger. Han studerte alt han kom over, 

og beskrev sine oppdagelser i mer enn 200 lange brev til The British Royal Society i London. 

Etter van Leeuwenhoek kom en lang periode med liten utvikling av cellebiologien, først og 

fremst pga. manglende evne til å forbedre mikroskopene. På begynnelsen av 1800-tallet lærte 

man seg å korrigere linsefeil ved hjelp av akromatiske linser, og kunne derved øke oppløsningsevnen 

betraktelig på mikroskopene. På Hookes tid var det lett å se at planteceller var 

omgitt av en relativt tykk vegg, men mikroskopet kunne ikke skjelne membranene som omgir 

dyreceller. Likheten i struktur mellom planter og dyr ble først oppdaget av Theodor 

Schwann (1810–82) på 1830-tallet. Han studerte bruskvev hos dyr og fant strukturer som 

«eksakt liknet på den cellulære struktur hos planter». Schwann var heldig som studerte 

bruskvev, siden det har et materiale (brusk) mellom cellene som kan minne om cellevegger. 

Når han først var på sporet tok det ikke lenge før han kunne slutte at alt dyrevev er bygd opp 

av celler. Sammen med Matthias Schleiden (1804–81), som allerede hadde nådd samme 

konklusjon for alle undersøkte plantevev, formulerte Schwann i 1939 grunnlaget for celleteorien 

– at alle organismer er bygget opp av en eller flere celler med kjerne, og at celler er den 

funksjonelle enheten for liv. Noen år senere, i 1855, publiserte Rudolf Virchov (1821–1902) 

den berømte fullstendige celleteori: 

1. Alle levende organismer er bygd opp av celler med kjerne. 

2. Celler er den funksjonelle enheten for liv. 

3. Celler oppstår bare ved deling fra allerede eksisterende celler. 

Ingen av cellas enkeltdeler kan altså utvikle seg til en ny celle. Dette var en meget viktig 

erkjennelse, og står i skarp motsetning til teorien om spontan generasjon (spontan avl, latin 

«generatio spontanea») som stammet helt tilbake fra Aristoteles, og som hadde blitt bifalt av 

så store tenkere som Newton og Descartes. På 1600-tallet – i den eksperimentelle vitenskapens 

aller første tid – ga Jan Helmont (1580–1644) ei tilforlatelig oppskrift på hvordan 

mus oppsto fra brød og ei gammel skjorte hvis de ble lagt i ei mørk tønne i tre uker. Det livgivende 

stoffet var menneskesvette! For å overbevise eventuelle skeptikere (de var det nok 

ikke mange av, den største var kanskje han selv – derfor eksperimentet) dissekerte han musene 

og fastslo at de var identiske med mus som var oppdrettet i fangenskap. 

©Arild Ernstsen 1994-2003

innledning 

Helmonts noe tvilsomme ettermæle er ikke helt rettferdig. Han bidro sterkt til 

forståelsen av plantenes ernæring, og han kalles med en viss rett «biokjemiens 

far». Begrepet «gass», i vitenskapelig forstand, er hans. Han identifiserte 

karbondioksyd og viste at gassen dannes ved kullforbrenning og fermentering 

av druesaft. 

Italieneren Francesco Redi (1626–97) bidro til å avlive spontan-generasjonsteorien i 1668, 

men det tok nesten 200 år før den fullstendig avgikk ved døden. Redi satte opp følgende eksperiment: 

Han tok noen krukker med kjøtt. Halvparten dekket han til med ett klede, mens 

de andre fikk stå åpne. Han observerte at «makk» (dvs. fluelarver) bare utviklet seg i 

krukkene som hadde stått åpne og aldri i de tildekkede krukkene. Han resonnerte da at hadde 

makkene oppstått spontant skulle de ha blitt dannet i alle krukkene. Redi er en av de første vi 

kjenner som utførte et biologisk vitenskapelig eksperiment i vår forstand. I forsøksoppsettet 

sitt inkluderte han det vi kaller et kontrolleksperiment, nemlig de tildekkede krukkene. Når 

det gjaldt mikroorganismer var det vanskeligere å motbevise teorien om spontangenerasjon. 

Selv etter kraftig koking kunne det oppstå forråtnelse i dyre- og planteekstrakter. Vi vet i dag 

at dette skyldes at man ikke klarte å beskytte de avkjølte ekstraktene mot mikroorganismer i 

lufta og ved at sporedannende bakterier overlever koking. 

Lazzaro Spallanzani (1729–99) oppdaget at kjøttkraft som ble forseglet i glass 

mens det kokte, ikke råtnet. 

John Needham (1713–81) argumenterte mot Spallanzanis forsøk: Krafta såvel 

som lufta rundt den, var oppvarmet så mye at den var uegnet for liv. Spallanzani 

viste at så ikke er tilfelle med krafta – ved å bryte forseglinga. Argumentet 

om lufta kunne han derimot aldri svare skikkelig på. Altså: Liv kan 

kanskje oppstå forutsatt at det finnes frisk luft tilgjengelig. 

Louis Pasteur (1822–95) utviklet skikkelige steriliseringsteknikker, og avviste omsider den 

langlivede teorien også når det gjaldt mikroorganismer. 

Pasteurisering er ikke en sterilteknikk, men senker bakterieinnholdet – særlig i 

matvarer. Pasteurs navn er også bevart i andre sammenhenger. 

Men, tvunget av en annen toneangivende fransk biolog – Felix Pouchet (1800–72), måtte han 

gjøre det ene raffinerte forsøket etter det andre før doktrinen om spontan generasjon i 1864 

ble lagt død for godt, og celleteoriens tredje sats var endelig demonstrert. 

Dette høres jo deilig moderne og rasjonelt ut: tenkingas og sannhetas triumf 

over mystisismen. Egentlig og paradoksalt nok, var det vel nærmest det motsatte. 

Det eneste fornuftige for den kritisk søkende 1700-tallsforskeren var å 

tru på spontangenerasjon. Alternativet var å godta ei enkeltstående, overnaturlig 

skaperhandling. Det finnes ingen tredje mulighet. Spontan generasjon 

var ei «filosofisk nødvendighet» som en ikke kunne bortforklare uten å 

kompromitere sitt intellekt. Dette dilemma gjelder vel fortsatt, men store 

forskere lyser seg gjennom sine karrierer lykkelig uvitende om det. Det sier 

litt om filosofiens og vitenskapsteoriens sørgelige tilstand i det 20. århundre. 

– 2 –

innledning 

I et slikt logisk vakuum er det kanskje ikke særlig dristig å hevde at spontan 

generasjonsteorien fortsatt står seg godt. Vel nok er kanskje ikke betingelsene 

for dannelse av liv til stede i dag (ikke minst på grunn av konkurranse 

fra allerede eksisterende livsformer), men under andre forhold i ei 

forgangen tid må det ha skjedd spontan generasjon. Alternativet er like problematisk 

å forholde seg til for oss som det var for Descartes… 

Under siste halvdel av 1800-tallet kom biologenes interesse i første rekke til å rette seg mot 

cellekjerna – som første gang var blitt beskrevet i 1831 av botanikeren Robert Brown 

(1773–1858); han med «brownske bevegelser». På denne tida var det oppdaget fargestoffer 

som festet seg sterkt til kjerneinnholdet i cella. Dermed ble kjerna lett synlig i lysmikroskopet. 

Ved denne fargeteknikken var det mulig å observere kjerna under deling, og da ble 

kromosomene («fargede legemer») oppdaget. Kromosomene er bærerne av cellas arvelige 

egenskaper, og blir spesielt godt synlige ved farging under en kort periode under celledelinga. 

Eduard Strasburger (1844–1912) viste i 1880 at nye kjerner bare kan dannes gjennom deling 

av eksisterende kjerner og at den fysiske basis for arveegenskapene ligger i kjerna. 

Strasburger differensierte også protoplasma (et begrep som hadde blitt brukt siden Schwanns 

dager) i cytoplasma og nukleoplasma. 

Gregor Mendel (1822–84) viste matematisk ved hjelp av krysningsforsøk 

med erteplanter hvordan egenskapene blir nedarvet, men arbeidene hans 

gikk i glømmeboka inntil de ble gjenoppdaget 40 år senere. 

Ved en samlet innsats i vårt århundre av cytologer, mikrobiologer, biokjemikere, fysiologer, 

kjemikere, fysikere o.a., har en i dag et nokså detaljert bilde av cellas indre struktur og av de 

prosessene som foregår i ei celle. Celler kan være svært ulike i form og størrelse. Men den 

moderne biologiske forskninga har vist at tross disse store forskjellene i utseende, er det en 

stor grad av likhet i cellenes indre oppbygning. Cellebiologene skiller mellom bare to hovedtyper 

av celler; den prokaryote og den eukaryote. Dette er utvilsomt det viktigste skillet i 

den biologiske verden. Prokaryote celler finner en hos bakterier og blågrønnalger (cyanobakterier), 

mens eukaryote celler utgjør alle andre levende organismer. 

Når det gjelder de kjemiske byggesteinene er enheten i den biologiske verden nesten 

fullkommen. Bakterieceller, soppceller, planteceller eller dyreceller er i hovedtrekkene satt 

sammen av de samme kjemiske byggesteinene. Denne likheten kan tyde på at alt liv på 

jorden har et felles opphav. 

I alle celler er de arvelige egenskapene, genene, knyttet til kjempemolekylet (makromolekylet) 

deoksyribonukleinsyre, forkortet DNA. I interfasen foreligger DNA som lange 

tråder – maksimalt utstrukket. Under kjernedelinga kveiles de lange DNA-trådene tett 

sammen. Det er disse tette buntene som kommer til syne som kromosomer ved farging av 

celler under deling. I DNA-molekylenes spesielle struktur ligger all den informasjon lagret, 

som skal til for å danne ei celle. I genetikkdelen vil en komme inn på hvordan DNA lagrer 

denne informasjonen og hvordan DNA gir «beskjed» om hvordan hvert enkelt enzym i ei 

celle skal settes sammen. Enzymenes oppgave i cella er å katalysere de ulike kjemiske reaksjonene 

som utgjør cellas stoffskifte – metabolisme (et begrep innført av Schwann). Også 

på dette punktet er likheten i den biologiske verden svært stor. De fundamentale stoffskifte- 

– 3 –

innledning 

prosessene, som f.eks. respirasjon og energiomsetning, biosyntese av proteiner, karbohydrater 

og fett er så godt som identiske i alle celler. 

0.2 CELLENES STØRRELSE OG FORM 

Definisjon av noen størrelser: 

m mm µm nm Å 

meter (m) 10 0 10 3 10 6 10 9 10 10 

1 1000 1000000 1000000000 10000000000 

millimeter (mm) 10 –3 10 0 10 3 10 6 10 7 

0.001 1 1000 1000000 10000000 

micrometer (µm) 10 –6 10 –3 10 0 10 3 10 4 

0.000001 0.001 1 1000 10000 

nanometer (nm) 10 –9 10 –6 10 –3 10 0 10 1 

0.000000001 0.000001 0.001 1 10 

Ångström (Å) 10 –10 10 –7 10 –4 10 –1 10 0 

0.0000000001 0.0000001 0.0001 0.1 1 

Øvre grense for størrelse av ei celle vil – litt forenklet – være begrenset av stoffskiftehastigheta 

og forholdet mellom overflate og volum. Ved høy stoffskiftehastighet må 

stoffer transporteres raskere inn og ut av cella enn når stoffskiftet går langsommere. Dersom 

cella blir for stor, vil de sentrale delene kunne få for liten tilgang av nødvendige forbindelser, 

f.eks. oksygen, eller skadelige avfallsprodukter i cella vil ikke kunne utskilles raskt nok. 

Opptakshastigheta vil blant annet være bestemt av cellas overflateareal. Er cella kuleformet, 

vil volumet øke med 3. potens (V = 4 

3 p r 3 ) mens overflata øker med 2. potens (A = 4 p r 2 ) av 

det diameteren øker med. Når cella vokser vil altså volumet av cellemassen i forhold til 

overflata bli stadig større, og dermed vil stofftilgangen til cellas indre bli dårligere. Etter 

dette resonnementet vil celler med lav stoffskiftehastighet kunne bli større enn celler med høy 

stoffskiftehastighet. Dette holder stort sett stikk. 

Røde blodlegemer – celler som har som oppgave å transportere oksygen rundt i 

organismen – har ei flattrykt form. Det gir et høyt overflateareal i forhold til 

volumet, og dette er en fordel for den funksjonen disse celle har. 

Eggceller er ofte store og runde. Det samsvarer bra med at de har et moderat 

stoffskifte. 

Volumet av cella må altså ikke bli større enn at stoffutvekslinga kan foregå. Blir cella større 

må den dele seg og derved oppnå et bedre overflate:volum-forhold – ellers vil den dø. 

Det er cellekjerna som dirigerer og kontrollerer de forskjellige prosessene i cytoplasma. 

Dette skjer ved at det sendes «kjemiske budskap» fra kjerna til cytoplasma om hvilke prosesser 

som skal settes i gang. Også dette setter en grense for cellas størrelse, fordi budskapet 

ikke vil nå fram dersom cytoplasma blir for stort – og dermed transportveien for informasjon 

fra kjerna for lang. 

– 4 –

innledning 

Enkelte sopper, som har centimeterlange trådformete celler (hyfer), har løst 

problemet med overføring av informasjon ved at mange kjerner ligger fordelt 

langs hele hyfen. 

Nedre grense for cellenes størrelse er bestemt av tykkelsen på den ytre membranen og av 

det minste volum som trengs for å få plass til alt «utstyret» for selvstendig liv, dvs. DNA, 

enzymer og enzymsynteseapparatet (ribosomer), og vann for å løse alt dette i. Membranen 

er 70-100 Å tykk og kan danne ei kule med diameter på 300-400 Å (0.03 µm). Med det nødvendige 

innhold vil den teoretiske minimumsstørrelsen for ei celle være om lag 0.05 µm. De 

minste celler som er beskrevet (mykoplasma) er dobbelt så store som dette – 0.1 µm (som regel 

er de 0.2-0.3 µm). 

Dersom cella ikke er omgitt av en fast vegg, vil forma være bestemt av ytre påvirkninger – 

slik som hos amøbene. Men også i slike tilfelle kan cellene selv forandre si form, f.eks. ved å 

danne utposninger (pseudopodier). Amøbene kan bevege seg på fast underlag ved hjelp av 

pseudopodiene. De fleste encellete organismer er imidlertid omgitt av en stiv vegg, som gir 

cella dens bestemte ytre utseende – som fastlagt i dens arvelige egenskaper. Variasjonen i 

ytre utforming hos ulike encellete organismer er imponerende stor, og enkelte alger kan ha 

utrulig kunstferdige ytre skjeletter. 

I flercellete organismer vil cellenes form være delvis bestemt av mekanisk påvirkning fra 

omkringliggende celler. Den befruktede eggcella (zygoten) er kulerund. Når den deler seg i 

2, 4, 8, 16 celler o.s.v., vil hele cellemassen i de første fasene bli formet som ei kule, og 

dermed vil enkeltcellene få ei form som tilsvarer utsnitt av ei kule. Men alle de forskjellige 

cellene en finner hos dyr og planter er bare i ubetydelig grad formet av mekaniske påvirkninger. 

Cellenes form innen en flercellet organisme er hovedsakelig bestemt av arvelige 

egenskaper. Paradokset er at alle celler i en organisme er dannet fra den befruktete eggcella 

ved gjentatte celledelinger, og alle cellene i organismen inneholder derfor nøyaktig det samme 

genetiske materiale som zygoten. Hvorfor blir cellene da så ulike i form og funksjon? 

I noen få tilfeller innebærer spesialisering at celler kvitter seg med arvemateriale. 

Et ekstremt eksempel er røde blodceller hos pattedyr – de taper 

hele kjerna i løpet av spesialiseringa. 

Spesialisering skyldes koordinerte og varige endringer i genuttrykk (engelsk «gene expression»), 

og tap eller ervervelse av gener. Gener og grupper av gener aktiveres eller inaktiveres 

av indre såvel som ytre stimuli. Disse mekanismene behandles grundig under genetikkdelen 

av kurset. 

Den store forskjellen i størrelse og form til tross: celler er allikevel forbausende like i 

oppbygning. Som nevnt deler vi inn alle levende organismer i to grupper etter cellenes 

organisering: 

1) Prokaryote – «før kjerne» – navnet henspiller på at arvematerialet ikke er avgrenset av en 

kjernemembran. Klassifiseringa av prokaryote organismer er noe omstridt og under stadig 

revidering. For øyeblikket ser det ut til at de fleste lærebøker deler inn i eubakterier og 

archaebakterier. Tidligere ble også mykoplasma og cyanobakterier (blågrønnalger) nevnt 

på dette nivået, men i moderne klassifisering vurderes de som undergrupper av eubakterier. 

– 5 –

innledning 

2) Alle andre organismer (dyr, planter og andre mikroorganismer enn bakterier/cyanobakterier) 

er eukaryote – «egentlig kjerne» – med celler som er oppdelt i indre rom og underavdelinger 

av et nettverk av membransystemer. 

Virus er ikke levende celler, men partikler som kan reprodusere seg under gitte betingelser. 

En av disse betingelsene er tilgang på ribosomer fra ei vertcelle. Virus er altså obligate 

parasitter. 

Utenfor verten består de fleste virus av ei proteinkappe som omslutter nukleinsyrer 

(DNA eller RNA). Kompleksiteten varierer fra ei kjerne med ett nukleinsyremolekyl omgitt 

av én type protein til partikler med over 50 ulike kappeproteiner. Noen få virus som angriper 

dyreceller (f.eks. virus som forårsaker influensa, herpes og kusma) har en ytre membran som 

stammer fra vertcellas plasmamembran. 

Nukleinsyremolekylene kan være lineære eller sirkulære (hva det innebærer vil bli 

forståelig lenger ut i kurset), de kan forkomme som enkelttråd eller dobbelttråd, og de kan 

være RNA eller DNA. Virus som bruker planteceller som reproduksjonsmedium har bare 

RNA, men bakterie- og dyrevirus kan ha enten DNA eller RNA. 

Et av de mest undersøkte virus er TMV – tobakkmosaikkviruset (i alle fall før HIVeksplosjonen). 

Kappa er en spiral av 2130 like kopier av et proteinmolekyl som består av 158 

aminosyrer. Innenfor kappa ligger et enkelttrådet RNA-molekyl (TMV er jo et plantevirus) 

bestående av 6000 nukleotider (byggesteinene for genetisk informasjon, jfr. 1.3.1). TMV er 

altså et temmelig enkelt virus. 

Virus som infiserer bakterier kalles bakteriofager og er som regel komplekse. Best 

studert er nok er fag-gruppa «T-even» som angriper Escherichia coli – tarmbakterien. 

T-fagene fikk sin betegnelse av en gruppe forskere som i 1939 ga seg i kast 

med bakteriofag-reproduksjon i E. coli. T står for «type» og det er sju av 

dem – T-1 til T-7. De er alle «beslektet», men særlig T-2, T-4 og T-6 viser 

mange likhetstrekk. Derav det fancy navnet T-even (even (engelsk) = 

like[tall]). 

I en slik T-fag er proteinkappa mer forseggjort enn i f.eks. TMV. DNA-kjerna er omsluttet 

av et hode. Til hodet er det festet en hale som består av flere proteiner; en krage, ei 

sylindrisk kappe («stilk»), ei festeplate og seks halefibre (jfr. fig 17.3 i Campbell). 

Halefibrene gjenkjenner overflatestrukturer på E. coli og festeplata binder viruset til 

bakterien. Hode og hale trekker seg sammen og DNA injiseres inn i bakterien, mens 

proteinkappa blir igjen på utsida. 

Virusets DNA avleses ved hjelp av bakteriens enzymapparat til mRNA. Bakteriens 

ribosomer tar hand om mRNAet og produserer de enzymer som trengs 

for oppformering av virus-DNAet og de strukturelle proteiner som inngår i 

viruskappa. Bakteriecella gjøres om til en effektiv fabrikk for nye virus, og 

100 eller 1000 nye virus kan settes sammen før virus-DNA gir ordre om at 

bakteriecelleveggen skal løses opp og de nye nye virusene frigjøres. 

Utenfor vertcella er virus klart ikke levende. De kan krystalliseres og lagres som et annet 

kjemikalium. Sannsynligvis er virus en del av et kromosom som en gang fantes i ei levende 

celle; ei celle som nå er redusert til et sett av kodet informasjon som gjør det mulig å pro- 

– 6 –

innledning 

dusere nye partikler av samme sort. Virus har en meget stor grad av spesifisitet i valg av vert 

– de brukes til å typebestemme bakterier. 

Prokaryote celler forekommer i mange former og størrelser. Mykoplasma er de minste 

levende organismene vi kjenner (diameter gjerne ca. 0.3 µm, men cellene er ofte avlange). 

De ligner mye på egentlige bakterier, men mangler cellevegg. Mykoplasma inneholder nukleinsyrer 

nok til å produsere omlag 750 ulike proteiner. De parasitterer på dyre- og planteceller 

(i det siste tilfellet kalles de ofte spiroplasma). Mange av de sjukdommene som framkalles 

av mykoplasma ble tidligere tilskrevet virus – fordi mykoplasma er usynlig i lysmikroskopet. 

Bakterier er større enn mykoplasma, gjerne 1–10 µm (mer ekstremt: 0.5–20 µm). Vi skal 

ikke her gå inn på inndeling av bakterier, bare si at et klassifiseringskriterium som 

tradisjonellt har hatt stor betydning, og som i stor grad har nedfelt seg i nomenklaturen, er 

bakterienes form. Kokker er runde; vibrioner er bøyde/bønneformete (noen arter i Vibrioslekta 

er kjent som fiskepatogene bakterier; vibriose, hitrasjuke); baciller er stavformete; 

mens spiriller er avlange/trådformete. 

Noen få (om en ser stort på det) bakterier er patogene for dyr, og enda færre er 

plantepatogene. De fleste bakterier bryter ned organisk materiale til CO2 og H2O – eller et 

stykke på vei. Bakteriemengden i naturen er enorm – de veier mye mer enn alle andre organismegrupper 

til sammen. Over 95% av plantenes primærproduksjon brytes ned og resirkuleres 

av bakterier, mens dyr og glupske menneskelige overkonsumenter fortærer en 

forsvinnende liten del. 

En generasjon defineres som tida mellom hver deling (1→2→4→8…). I raskt voksende 

bakteriekulturer kan generasjonstida være nede i 20 minutter. Med ei slik generasjonstid vil 

én enkelt bakterie etter 10 timer gi opphav til 10 10 bakterier som tilsvarer omlag 20 mg, etter 

20 timer 20 kg, etter 30 timer 2 x 10 12 kg, og etter 40 timer noe sånt som 30 x 10 6 x jordas 

masse. Før det kommer så langt er heldigvis matforrådet brukt opp. De aller fleste bakterier 

på jorda lever i mer eller mindre konstant sult – med en aktivitet som ligger langt under deres 

stoffskiftepotensiale. 

Noen bakterier er primærprodusenter – de danner organisk materiale fra CO2 og lys. De 

kan deles inn i to prinsipielle typer: de som bruker H2O som elektrondonor (cyanobakterier) 

og de som bruker H2S (svovelbakterier). De første driver sin produksjon under aerobe forhold 

(tilgang på O2), mens svovelbakteriene lever anaerobt (under fravær av O2). Cyanobakteriene 

har altså en fotosyntese som likner svært på den vi finner hos planter. Mange bakterier 

kan dessuten benytte atmosfærisk nitrogen i sin primærproduksjon. Denne formen for 

stoffskifte, der N2 omdannes til NH4 + og andre organisk handterlige former, kalles nitrogenfiksering 

og forekommer bare hos prokaryoter. At enkelte planter er i stand til å nyttiggjøre 

seg denne egenskapen gjennom samliv med bakterier, er ei anna historie. 

Enkelte cyanobakterier, som kan fiksere CO2 og N2, lever altså bare på luft og lys (vel, 

nesten – de trenger selvsagt vann og noen mineralstoffer). De er de første levende 

organismer som etablerer seg i områder som har vært utsatt for f.eks. vulkanutbrudd og 

isbreer. Slike pioner-organismer danner den første organiske hinne på underlaget som gir 

grobunn for videre etableringer med andre organismetyper. Vi husker kanskje også at 

cyanobakterier inngår sammen med sopp i den symbiosen vi kaller lav. 

Eukaryote celler vil fylle det aller meste av dette kurset (en del av genetikken vil dog 

beskjeftige seg med prokaryoter). Men vi vil stort sett tenke i en verden av enkeltceller uten 

– 7 –

innledning 

å hefte for mye ved hvilke organismer de tilhører – enkeltcellete eller flercellete, sopp, 

planter eller dyr. 

0.3 LITT OM KJEMISKE REAKSJONER 

0.3.1 TERMODYNAMIKK OG BIOLOGISKE REAKSJONER 

Dette avsnittet er ei fragmentarisk og overflatisk tilnærming til de fysiske energilovene og 

deres betyding for biokjemiske reaksjoner. Termodynamikkens 1. lov sier at energi hverken 

kan bli skapt eller gå tapt. Den samme dynamikkens 2. lov presiserer at når produktene (C 

og D) i reaksjonen 

A + B → C + D 

inneholder mindre «fri energi» enn reaktantene (A og B), så er det fordi noe av denne energien 

er blitt til varmeenergi. Fri energi, G, er den energien i et system (f.eks. A og B) som er 

tilgjengelig for å gjøre arbeid under visse definerte betingelser mht til det fysiske miljøet (den 

mystiske bokstaven G honorerer J. Willard Gibbs, 1839–1903). Slik energi kan være «plassert» 

f.eks. i kjemiske bindinger eller i sollysets fotoner. Endring i fri kjemisk energi, ∆G, er 

definert som 

∆G = Gprodukter – Greaktanter 

Dersom ∆G er negativ (G større i reaktantene enn i produktene) vil reaksjonen «i prinsippet» 

skje spontant – den er eksergonisk. I motsatt fall må systemet (reaktantene) tilføres energi 

for at reaksjonen skal finne sted, reaksjonen er endergonisk – uten ekstern hjelp vil reaksjonen 

gå «mot venstre» dersom alle stoffene er til stede i like mengder. ∆G er en tilstandsfunksjon, 

den avgjøres utelukkende av energien i start- og sluttstoffene. Hvordan reaksjonen skjer 

og hvilke mellomprodukter som eventuelt forekommer, tas ikke i betraktning. ∆G er videre 

gitt ved ligninga 

∆G = ∆H – T∆S 

der ∆H representerer reaksjonens varmeutveksling (entalpi): eksoterme reaksjoner frigjør 

varme (∆H0). 

Biokjemikere er ikke så nøye på det; de blander begrepene og snakker gjerne om eksoterme 

prosesser når de mener eksergoniske. De kan de med en viss rett gjøre, for entropi-bidraget 

(fra ∆S) har ikke så himla stor betydning for totalligninga. Entropien har å bestille med systemets 

orden. Naturen prøver som kjent å glatte ut alle ujevnheter (jfr. 2.3.1), å skape størst 

mulig uorden. Positive ∆S-verdier, altså når reaksjonen forårsaker økt uorden, bidrar til negativ 

∆G og favoriserer altså reaksjonen. 

I praksis er det slett ikke enkelt å bruke ∆G til å si noe om hvordan en reaksjon vil forløpe 

in vivo – i den levende cella. Noen av de fysiske forutsetningene som influerer på ∆Gverdien 

er greie nok: trykket i de fleste celler er 1 atmosfære og temperaturen er noenlunde 

konstant i varmblodige organismer. Men pH i akkurat den delen av cella der reaksjonen er 

lokalisert, kjenner en ikke alltid. Konsentrasjonene av reaktanter og produkter er også nesten 

umulig å fastslå nøyaktig, og de varierer ofte mye over kort tid, delvis som følge av 

reaksjonen selv, og delvis på grunn av transport inn og ut av cella. I tabellverk har en forsøkt 

å standardisere til 25°C, pH 7 og konsentrasjoner på 1 M av alle reaksjonsdeltakere. Men 

disse tabellverdiene for ∆G°´ gir sjelden mer enn et godt fingerpek om de virkelige energiforholdene. 

– 8 –

innledning 

Reaksjonens likevektskonstant, Keq er definert som produktkonsentrasjon pr. reaktantkonsentrasjon 

når reaksjonen er i likevekt – når A og B danner C og D like fort som A og 

dannes fra C og D: 

A + B ↔ C + D ⇒ Keq = 

– 9 – 

[C] [D] 

[A] [B] 

Når en reaksjon har en høy Keq-verdi, betyr det at det er mye C og D i forhold til A og B ved 

reaksjonslikevekt. Det betyr igjen at reaksjonsførløpet «mot høyre» skjer villig vekk. Det er 

en matematisk sammenheng mellom Keq og DG: Keq = 1 (like mye reaktanter som produkter) 

gir ∆G = 0 (reaksjonen er hverken endergonisk eller eksergonisk); Keq = 10 gir ∆G = –5.7 

kJ/mol (reaksjonen er eksergonisk); Keq = 1000 gir ∆G = –17.1 kJ (reaksjonen er sterkt 

eksergonisk); Keq = 0.001 (nesten ingen produkter i forhold til reaktanter) gir ∆G = 17.1 kJ 

(reaksjonen er sterkt endergonisk). Vi kommer i dette kurset ikke til å legge så stor vekt på 

de rent kvantitative sidene ved dette formelmakeriet, men særlig i forbindelse med glykolysen 

(5.1) vil vi bruke ∆G- og Keq-verdier mer kvalitativt til å si noe om hvilken vei reaksjoner vil 

gå, og hvordan cella kan bruke en eksergonisk reaksjon til å drive en endergonisk. 

0.3.2 REDOKS-REAKSJONER 

De fleste biokjemiske reaksjonene vi møter i dette kurset er enten oksidasjoner eller 

reduksjoner, eller kanskje aller helst begge deler: redoks-reaksjoner. La oss nærmere på 

disse begrepene. H2 og toverdig jern (Fe 2+ ) lar seg begge oksidere: 

H:H → 2H + + 2e – 

Fe2+ → Fe3+ + e – 

Oksidasjon er rett og slett fjerning av elektroner. Et annet eksempel (tegn gjerne opp formler 

og tell elektroner!): 

alkohol → syre + 2e – + 2H + (eventuelt samlet som 2H) 

I biologiske systemer innebærer oksidering ofte også dehydrogenering – så også i tilfellet 

ovenfor. På samme måte er reduksjon (tilførsel av elektroner) ofte sammenfallende med 

hydrogenering. Nesten alltid er det to elektroner (og eventuelt to protoner som overføres); 

svært sjelden bare ett (dog bare ett i deler av den viktige elektrontransportkjeden – se 7.3.1). 

Disse eksemplene er bare halvreaksjoner. Det er alltid slik at en reduksjon er koplet til en 

oksidasjon. Dvs. at i oksidasjonen av en forbindelse vil de frigjorte elektronene/protonene/hydrogenene 

brukes til å redusere et annet stoff – de slippes normalt ikke «løs» uten videre; til 

det er de alt for verdifulle. I eksempelet nedenfor er oksidasjonen av jern koplet til reduksjonen 

av oksygen: 

2Fe2+ → 2Fe3+ + 2e – 

1 

2 O2 + 2H + + 2e – → H2O 

summert: 2Fe2+ + 1 

2 O2 +2H + → 2Fe3+ + H2O 

Generelt gjelder for biologiske reaksjoner: 

XH2 + Y → X + YH2

innledning 

Elektronakseptoren – Y – vil ofte være en kofaktor (5.1.3). Et par slike kofaktorer som vi 

senere skal støte på både titt og ofte er NAD (nikotinamid adenin dinukleotid) og FAD 

(flavin adenin dinukleotid)… 

NAD + + 2H ↔ NADH + H + 

FAD + 2H ↔ FADH2 

De henter og bringer elektroner og protoner for et utall andre donorer og akseptorer: 

XH2 + NAD + ↔ X + NADH + H + 

YH2 + FAD ↔ Y + FADH2 

Ved hjelp av disse kofaktorene kan altså hydrogen flyttes, f.eks. fra A til B: 

AH2 + NAD + → A + NADH + + H + 

NADH + + H + + B → BH2 + NAD + 

Kort og godt: oksidasjon reduksjon 

fjerner e – legger til e – 

legger til O fjerner O 

fjerner H legger til H 

frigjør energi lagrer energi 

– 10 –

1: KJEMISKE BYGGESTEINER OG MAKROMOLEKYLER 

I kjemiske forbindelser er det sterke kovalente bindinger som stort sett holder atomene sammen 

i molekyler. I biologisk sammenheng er dessuten svake kjemiske ikke-kovalente bindinger 

viktige. Slike bindinger har under 1 

10 av energien i kovalente bindinger (bindingsenergien 

i H2 er 103 kcal/mol): hydrogenbindinger (4-5 kcal/mol), van der Waals bindinger 

(1-2 kcal/mol), hydrofobe interaksjoner (1-3 kcal/mol). Hydrogenbindinger er elektrostatiske 

krefter mellom nøytrale polare molekyler, som f.eks. H2O. Ionebindinger, derimot, 

oppstår mellom ladete molekyler. 

I store biologiske molekyler kan det inngå et stort antall slike svake bindinger. Til sammen 

er de i sterk grad med på å stabilisere den romlige strukturen til f.eks. proteiner og nukleinsyrer, 

men lokalt i molekylet er de lette å bryte i forbindelse med nødvendige forandringer. 

Slike forandringer er drivkrafta i mange biologiske prosesser. 

De dominerende grunnstoffene i biologiske molekyler er C, O, H, N, P og S. Karbon står 

helt sentralt – det danner ryggraden i nesten alle biologiske molekyler. De viktigste byggesteinene 

i cella er makromolekylene som danner de fysiske strukturene. Vi opererer med fire 

hovedtyper molekyler som vi skal gå gjennom i tur og orden: karbohydrater 

(sukkerstoffer), lipider (fettstoffer), nukleinsyrer og proteiner. Disse fire stoffgruppene er 

byggesteinene for alle celler og inngår i de faste strukturene. I tillegg kommer en mengde 

lavmolekylære forbindelser som er løst i cellene og som er med på å avgjøre hvordan de 

skal fungere. 

1.1 KARBOHYDRATER 

1.1.1 GRUNNLEGGENDE KJEMI OG NOMENKLATUR 

Karbohydrater inneholder grunnstoffene karbon (C), hydrogen (H) og oksygen (O) i forholdet 

1:2:1 – (CH2O)n hvor 3≤n≤7 (det finnes et par uvesentlige unntak der n=8 og 9). Det finnes 

unntak fra denne støkiometriske regelen, men for vårt formål duger den lenge. (I formelen 

CH2O ligger navnet: karbo[C]hydrat[H2O]) 

n-verdien brukes som ett (av flere) system for å navngi karbohydratene: 

n=3: trioser; n=4: tetroser; n=5: pentoser; n=6: heksoser; n=7: heptoser. De mest sentrale 

sukkerartene i biokjemien er trioser, pentoser og særlig heksoser. 

Et annet navngivingssystem tar utgangspunkt i karbohydratenes kjemiske egenskaper: de kan 

nesten uten unntak klassifiseres som aldehyder eller ketoner. F.eks. disse enkle triosene: 

H O 

H 

C 

H C OH 

H C OH 

C O 

H C OH H C OH 

H 

H 

glyceraldehyd dihydroksyaceton 

en aldose en ketose 

– 11 –

kjemiske byggesteiner og makromolekyler 

Glyseraldehyd er en aldose, mens dihydroksyaceton er en ketose (disse to forbindelsene vil 

vi komme tilbake til i time 16 eller 17). Vi legger merke til at begge forbindelsene har 

summeformelen C3H6O3. De er strukturelle isomerer. Glyseraldehyd har et asymmetrisk 

karbonatom. Det betyr at molekylet kan forekomme i to utgaver – D- og L-glyseraldehyd. 

Denne formen for isomeri kalles stereoisomeri. Det asymmetriske C-atomet har fire ulike 

grupper knyttet til seg. Det betyr at molekylet romlig (geometrisk) kan arrangeres på to ulike 

måter, som ikke kan inter-konverteres. Vi har å gjøre med to optisk isomere former. De er 

speilbilder av hverandre; det er umulig å vri og vende D-forma til L-form (uten å bryte 

bindinger). Isomerien er «optisk» fordi krystaller eller løsninger med rene former (D eller L) 

vil bryte lyset i hver si retning. D- (dextrorotarisk) betyr at lyset dreies mot høyre, L- (levorotarisk) 

betyr at lyset dreies mot venstre. 

En aldose med fire karbonatomer vil ha to asymmetriske C-er og 2 2 =4 mulige stereoisomeriske 

konfigurasjoner. På samme måte finnes det 2 3 =8 aldoser med fem karbonatomer 

(hvorav tre vil være asymmetriske), og 2 4 =16 sekskarbon-aldoser (fire asymmetriske karbonatomer). 

For å slippe altfor mange D-er og L-er etter hverandre har en valgt i gi egne navn til 

alle disse karbohydrater. Unntaket er de som varierer med hensyn til konfigurasjonen rundt 

det asymmetriske karbonatomet som ligger lengst bort fra aldehydgruppa. I heksosene er det 

karbonatom nr. 5. De karbohydratene som har samme konfigurasjon som D-glyseraldehyd på 

dette karbonet, vil være D-former; motsatt konfigurasjon gir L-former. 

I naturen forkommer nesten bare D-formene av karbohydrater (NB: dette gjelder altså 

karbohydrater, og ikke f.eks. aminosyrer der det er L-formene som dominerer), så når vi snakker 

om glukose mener vi i de aller fleste tilfeller D-glukose. I oppløst tilstand vil det for karbohydratene 

med 5 til 7 karbonatomer, f.eks. glukose, innstille seg en likevekt mellom 

kjedeform og ringform. Ringforma dannes ved en reaksjon internt i glukosekjeden, ved at 

det dannes et intramolekylært hemiacetal («halvacetal»). 

R C 

O 

H 

+ HO R' R C 

OH 

OR' 

aldehyd alkohol hemiacetal 

Ringforma dominerer, men hvert enkelt molekyl veksler så ofte mellom de to formene at også 

kjemiske reaksjoner som forutsetter kjedeforma, vil skje raskt. Denne seks-ringen kalles 

pyranose (nok et bidrag til den forvirrende karbohydratnomenklarturen!) – etter likheten med 

heteroaromaten pyran. 

Emil Fischer (1852–1919) har mye av æra (sammen med noen uvanlig hardt 

drevne «medarbeidere») for at strukturene til glukose, fruktose og mange 

andre karbohydrater ble oppklart på slutten av 1800-tallet. Arbeidet avtvinger 

fortsatt stor respekt – med enkle hjelpemidler løste han de mest innfløkte 

stereokjemiske spørsmål. Han fikk nobels kjemipris for 1902 – for 

sine arbeider med karbohydrater, puriner og enzymer. 

På samme måte dannes det intramolekylært hemiketal i fruktose, som er en ketose, og femringen 

kalles furanose – etter furan. Fruktose kan forresten også danne en pyranose-ring. 

– 12 – 

H


R 

R' C + HO R'' 

O 

keton alkohol hemiketal 

– 13 – 

R' 

R 

C OR'' 

OH 

Når ringen dannes oppstår det i hemiacetaler og hemiketaler ytterligere et asymmetrisk 

karbonatom, C-1 – det som normalt tegnes lengst til høyre i ringen. Hydroksygruppa kan 

befinne seg under eller over ringplanet. Disse to isomere formene kaller vi hhv. α- (under) 

og β-anomerer, og denne typen isomeri betegnes som anomeri. 

H 

H 

OH 

HO 

Så egentlig veksler D-glukose mellom tre former: kjedeform, α-D-glukopyranose og β-D-glukopyranose. 

Walter Norman Haworth (1883–1950), som ble sir Norman etter at han vant 

nobelprisen i 1937, foreslo en projeksjon av karbohydratenes ringform som 

fortsatt brukes. Karbonatomene som inngår i ringen tegnes ikke, mens alle 

substituentene angis fullt ut og med retning i forhold til planet. 

Slike karbohydratringer kan opptre én og én, eller de kan slutte seg sammen til mer 

komplekse sukkerarter. Enkeltringer kalles monosakkarider, to ringer bundet sammen kalles 

disakkarider; tre danner et trisakkarid etc. Kjeder som består av noen få sukkermolekyler 

kalles oligosakkarider – grensene for «noen få» er ikke rigorøst definert, men er vel gjerne 3 

og ca. 10. Kjeder – lineære eller forgreinete – av mange sukkermolekyler benevnes polysakkarider. 

Dersom bare én sukkerart inngår snakker vi gjerne om homopolysakkarider, mens ei 

lenke av to eller flere ulike monosakkarid-enheter kalles et heteropolysakkarid. 

1.1.2 MONOSAKKARIDER 

CH 2 OH 

Haworth-projeksjonen er ei forenkling, for 

det er nok dessverre enda ei form for «isomeri» 

som vi bør kjenne til. Pyranoser kan 

forekomme i to romlige arrangementer, 

stol- og båtkonformasjon, som f.eks. for 

D-glukose. 

O 

H 

H 

OH 

H 

H 

OH 

HO 

CH 2 OH 

H OH H OH 

α-D-glukose β-D-glukose 

HO 

CH2OH O HO HO 

HO 

OH 

OH HO 

HOH2C stolform båtform 

Årsaken er innlysende: bindingene fra et mettet karbonatom peker ut mot de fire hjørnene i et 

tetraeder, og kan derfor ikke klemmes ned på et flatt papir. 

O 

H 

OH 

H 

O 

OH


Det er litt vanskelig å se alle subtilitetene i ei todimensjonal framstilling, substituentene vil 

enten stikke opp/ned (aksialt) eller rett ut fra planet i en gitt del av molekylet (ekvatorialt). 

Grupper som befinner seg aksialt på samme side av planet vil hindre hverandre sterisk, mens 

det er god plass for gruppene som er posisjonert ekvatorialt. I tilfellet β-D-glukose (β-Dglukopyranosid) 

vil alle de aksiale posisjonene være opptatt av H-atomer når molekylet er på 

stolform. Da vil de større hydroksylgruppene befinne seg i de mer romslige ekvatorialposisjonene. 

Denne glukose-konformasjonen er sterisk mer gunstig enn båt-konformasjonen. 

Furanose-ringen, som består av fem atomer – fire C- og ett O-atom, har såkalt konvoluttkonformasjon 

(«envelope form»). Fire atomer (hvorav O og de to C-ene som ligger 

nærmest O) danner en plan struktur og det femte stikker opp av planet som lukkeklaffen på en 

konvolutt. 

CH2OH OH OH OH 

O OH 

HOH2C H HO 

O CH2OH H 

CH2OH konvoluttform av β-D-fruktose 

OH H 

Haworth-projeksjon av β-D-fruktose 

Det finnes flere mulige konvoluttløsninger (ulike C-er stikker ut) og furanosekonformasjonen 

er derfor mer fleksibel enn pyranosenes (og særlig glukoses) temmelig fastlåste stolform. 

Glukose (druesukker) har ei særstilling i cellas biokjemiske nettverk – det vil vi få terpet 

skikkelig inn i løpet av kurset. Her er noen andre monosakkarider som det kan være godt å 

ha hørt navnet på: 

OH O 

H 

OH H 

H 

H OH 

α-D-galaktose 

H 

OH 

CH 2OH 

CH 2OH 

O 

H OH H 

H 

N-acetylglukosamin 

H 

OH 

H 

OH 

NH 

C O 

CH 3 

H 

OH 

H 

OH 

COOH 

O 

H OH H 

H OH 

glukuronsyre 

CH 2OPO 3 

O 

H OH H 

H OH 

glukose-6-fosfat 

– 14 – 

2– 

H 

OH 

H 

OH 

H 

OH 

H 

OH 

CH 2OH 

CH 2OH 

O 

H OH H 

H 

glukosamin 

O 

H OH H 

H OH 


H 

NH 2 

OH 

H 

2– 

OPO3

OH O 

H 

OH H 

H 

H OH 

α-D-galaktose 

H 

OH 

CH 2OH 

CH 2OH 


O 

H OH H 

H 

N-acetylglukosamin 

H 

OH 

H 

OH 

NH 

C O 

CH 3 

H 

OH 

H 

OH 

COOH 

O 

H OH H 

H OH 

glukuronsyre 

CH 2OPO 3 

O 

H OH H 

H OH 


– 15 – 

2– 

H 

OH 

H 

OH 

H 

OH 

H 

OH 

CH 2OH 

CH 2OH 

O 

H OH H 

H 

glukosamin 

O 

H OH H 

H OH 


H 

NH 2 

OH 

H 

2– 

OPO3 Galaktose er som glukose en heksose på aldehydform. Det skiller seg fra glukose bare i 

orienteringa av hydroksygruppa på karbonatom nummer 4. Galaktose er kanskje viktigst som 

komponent i visse glykoproteiner – altså proteiner med påhekta karbohydrater, og inngår 

dessuten i disakkaridet laktose (melkesukker). 

Fruktose (fruktsukker) er det viktigste av heksosene med ketogruppe, og det finnes særlig 

mye av det i planter. Det deltar i den generelle energimetabolismen (jfr. 6.1.2), og inngår 

sammen med glukose som en del av det viktige disakkaridet sukrose (rørsukker, 1.1.3). 

CH 2 OH 

C 

H C OH 

H 

C 

O 

OH 

CH 2 OH 

ribulose 

OH O H OH O H 

H H 

H H 

H 

OH 

Ribulose er en pentose med keto-gruppe på C-2, og det dannes derfor ingen ringer (4-ringer 

forekommer ikke i karbohydratkjemien). Ribulose i fosforylert form spiller en sentral rolle i 

fotosyntesen (8.3.1). 

Ribose er aldoseanalogen til ribulose, og er altså også en pentose. Som furanosering inngår 

ribose i RNA, mens den deoksiderte formen 2-deoksyribose er den del av DNA (1.3.1). 

Deoksyribose er et eksempel på karbohydrat som ikke følger den generelle formelen 

(CH2O)n. Og det finnes «verre» eksempler! For å gjøre det enklest mulig skal vi her bare 

vise noen varianter av glukose (se også 4.4.1): 

Glukuronsyre er en oksidert form av glukose der hydroksygruppa på C-6 er erstattet med ei 

karboksylsyregruppe. 

Glukosamin har ei aminogruppe på C-2 (i stedet for hydroksygruppa), og er på samme måte 

som galaktose en viktig karbohydratkomponent i enkelte glykoproteiner. 

OH 

OH 

H 

OH 

H 

OH 

ribose 2-deoksyribose


N-Acetylglukosamin er en videre substituert form av glukosamin, der ei acetylgruppe 

(CH3CO) er bundet til aminogruppa. 

Disse litt aparte karbohydratvariasjonene inngår gjerne i spesielle heteropolysakkarider i 

celleveggene i bakterier, sopp og planter, og er av underordnet betydning for dette kurset 

(f.eks. polymeriserer acetylglukosamin gjennom β-1,4-bindinger til kitin som danner skall i 

reker, krabbe og flere insekter). 

Ei viktigere gruppe for oss er fosforylerte karbohydrater. Om vi fortsatt holder oss til 

glukose-slektninger er det særlig glukose-1-fosfat og glukose-6-fosfat som er viktige, og vil 

vil møte dem senere i forelesningsrekka. Fosfatholdige forbindelser er generelt energirike, og 

når glukose er fosforylert – har fått hengt på ei fosfatgruppe – er det tilført energi i forhold til 

det «nakne» glukosemolekylet. Dette er et viktig moment i cellas energimetabolisme og i 

forbindelse med syntese av glukosepolymerer. 

1.1.3 DI- OG OLIGOSAKKARIDER 

Monosakkarider kan knyttes sammen ved kondensasjon – avspalting av vann. Gjennom 

slike glukosidiske bindinger «fryses» den anomere forma fast i α- eller β-posisjon. Vi får 

f.eks. ei α-1,4-glykosidisk binding, eller ei β-1,4-glykosidisk binding – den siste med 180° 

dreining mellom hvert sukkermolekyl for å oppnå den posisjon som tillater kondensasjon. 1- 

og 4-tallene i bindingsbetegnelsen sier oss at bindinga går fra C-1 i det første sukker molekylet 

(det som er frosset i α- eller β-posisjon) til C-4 i det andre molekylet. 

Gluko- involverer glukose eller noe som likner glukose, mens prefikset glyko- 

brukes om noe som angår sukker generelt. 

Noen disakkarider: 

maltose glukose α-1,4 glukose 

isomaltose glukose α-1,6 glukose 

cellobiose glukose β-1,4 glukose 

gentiobiose glukose β-1,6 glukose 

trehalose glukose α-1,1 glukose 

laktose galaktose β-1,4 glukose 

sukrose glukose α-1,2-β-fruktose 

Av disse er alle unntatt sukrose såkalte 

reduserende sukker. 

– 16 – 

H 

OH 

H 

OH 

CH 2 OH 

H 

O 

H OH H 

CH 2 OH 

H OH H 

H 

OH 

H 

OH 

O H 

OH 

O 

H 

HO 

H 

maltose 

CH 2 OH 

O 

H OH H 

H OH 

H2O CH2OH H 

O 

H OH H 

OH 

H 

OH 

H 

OH

H 

OH 

H 

OH 

CH 2OH 

H OH H 

O H 

H OH 

isomaltose 

CH 2OH 

H OH H 

H 

H 

OH 

OH 

H 

H 

H O H 

CH2OH trehalose 

O H 

OH 

OH 

O 

O 

CH 2 

H 

H 

OH 

OH 

H 

CH2OH H 

H 

OH 

O 

H 

O H OH H 

H 

OH 

H OH 

OH 

CH2OH OH O 

H 

OH H 

H 

OH 

CH 2OH 

H 

OH 

H 

H 

H 

– 17 – 

O 

H 

OH 

H 

OH 

H 

O 

H 

CH2OH O 

H 

O 

sukrose 

O 

H 

OH 

CH 2OH 

O 

H OH H 

H OH 

cellobiose 

CH 2OH 

H 

H 

O 

H OH H 

H 

H OH 

laktose 

OH 

H 

OH 

OH 

CH2OH Reduserende sukker inneholder ei fri aldehyd- eller ketogruppe. De reduserer 

f.eks. Cu 2+ til Cu + – noe som brukes i en enkel indikatortest. For at et karbohydrat 

skal være reduserende må det foreligge på kjedeform med fri aldehyd- 

eller ketogruppe. 

1.1.4 POLYSAKKARIDER 

Polysakkarider er den vanligste formen for reservenæring i cellene hos både planter og dyr. 

Hos planter vil det ofte være den eneste forma for opplagsnæring. Dyr har gjerne polysakkarider 

som et lett tilgjengelig energilager, mens fett kan brukes når polysakkaridene er oppbrukt. 

Den vanligste reservenæringen i planter er stivelse, som er satt sammen av bare glukosemolekyler 

bundet med α-1,4-glukosidiske bindinger. Pga. bindingsvinkelen i α-1,4-bindingene 

vil stivelsemolekylet være formet som en spiral med relativt stor diameter. Glukosidiske 

bindinger kan i prinsippet dannes mellom hvilke som helst OH-grupper og i stivelse kan vi 

også finne noen α-1,6-bindinger. Uforgreinet stivelse (med bare α-1,4-bindinger) kalles 

amylose og består vanligvis av 100–300 glukoseenheter (15–50 kilodalton). Forgreinete 

molekyler (altså noen α-1,6-bindinger i tillegg til alle α-1,4-bindingene) kalles amylopektin.


I amylopektin vil det for hver 8–9 glukosemolekyl være festet ei sidekjede som gjerne er på 

15–25 glukoseenheter (typiske molekyler veier 500–1000 kilodalton). I noen arter vil en bare 

finne amylose, men andre vil ha ulike grader av amylopektin-innblanding. 

Glykogen er dyrecellenes analog til stivelse. Og egentlig er det samme stoff som amylopektin: 

en glukosepolymer med α-1,4- og α-1,6-bindinger. Forskjellen mellom glykogen og 

amylopektin ligger i molekylstørrelsen. Glykogen kan bestå av opp til 100,000 glukoseenheter, 

mer enn 15000 kilodalton. Dessuten er graden av forgreining større enn i amylopektin. 

Glykogen forekommer i særlig store mengder i leverceller. 

Polysakkarider har også viktige strukturelle funksjoner i planter. Plantecellas form og 

mekaniske styrke skriver seg fra polysakkarider – i dyreceller er det proteiner som har disse 

funksjonene. Særlig viktige er de polysakkaridene som inngår i celleveggen – i første rekke 

cellulose og pektin. 

Cellulose består som stivelse og glykogen bare av glukose, men glukoseenhetene er hektet 

sammen med β-1,4-bindinger. Disse uforgreinete molekylene er ikke spiralspunnet, men 

danner lange, rette (vel, snarere zikzakete) kjeder, som er innbyrdes stabilisert gjennom intermolekylære 

hydrogenbindinger og danner bunter med stor strekkfasthet (4.4.1). 

Sukkerartene som inngår i pektin («limet» som holder plantecellene sammen) er galakturonsyre 

og rhamnose. Pektinet består i første rekke av polygalakturonsyre og rhamnogalakturonaner. 

Begge disse polymerene er lineære, men på de siste kan i tillegg forekomme 

sidekjeder av ulik lengde. Rhamnogalakturonanene har derfor en mye mer heterogen 

struktur enn polygalakturonsyre – de er eksempler på heteropolysakkarider. (Se for øvrig 

avsnittet om celleveggen, 4.4.) 

Vi har bare nevnt noen av de «viktigste» karbohydratene – viktige i den forstand at de finnes 

i relativt store mengder. Men mange sukkerstoffer har essensielle funksjoner i cella selv 

om de forekommer i mindre konsentrasjoner. Stadig karakteriseres det nye karbohydrater – i 

mikroorganismer, planter og dyr – som finnes i små mengder (ofte helt ned i hormonkonsentrasjoner) 

og antakelig er viktige i samspillet mellom celler fra forskjellige organismer (infeksjon/forsvar) 

og mellom celler i en og samme organisme (differensiering/kommunikasjon). 

1.2 LIPIDER 

Lipidene er ei svært uensartet gruppe av biologiske molekyler som det er umulig å definere 

på en enkel måte. Den kanskje beste definisjonen baserer seg på løselighet. Lipidene løser 

seg lettere i ikke-polare løsemidler (f.eks. eter, kloroform, benzen) enn i vann. 

Lipidenes dårlige løselighet i vann henger sammen med at den overveiende delen av lipidmolekylene 

består av ikke-polare grupper som gir forbindelsene en hydrofob karakter (de 

«liker» ikke vann; hydrofile forbindelser, derimot, «liker» vann). Disse dominerende delene 

av lipidmolekylene er gjerne hydrokarbonliknende strukturer. Dette er, som vi senere skal se, 

meget viktige egenskaper i cellene. Av flere grunner: 

1. Lipidene ordner seg i vannavstøtende barrierer – membraner – som avgrenser 

cella fra omgivelsene, og danner ulike «rom» inne i cella. 

2. Lipidlagene inne i cella skaper de nødvendige omgivelser for kjemiske reaksjoner 

som ikke kan foregå i vandige løsninger; f.eks. elektronoverføringer i fotosyntesen 

og respirasjonen. 

– 18 –


3. Lipidene har en viktig rolle som energikilde og lagres i store mengder i spesielle 

celler som energiressurs. 

Mengden av lipider varierer svært mellom ulike vev, organer og organismer. I poteter er det 

0.2% – i enkelte nøttekjerner 70%. 

1.2.1 NØYTRALE LIPIDER/TRIGLYSERIDER (OLJER OG FETT) 

Nesten alle nøytrale lipider er satt sammen av alkoholen glyserol og forskjellige lange 

fettsyrer. Glyserol har tre alkoholgrupper som kan forestres av fettsyrene, men vi skal først 

se litt på selve syrene. 

Fettsyrene består av lange uforgreinede rekker av C-atomer, med ei karboksylsyregruppe i 

den ene enden. De fleste naturlig forekommende fettsyrer har et like antall C-atomer. Selv 

om vi finner noen få med oddetall i alle organismer, utgjør de alltid bare en liten del av det 

totale fettsyreinnholdet. 

Fettsyresyntesen skjer ved at acetyl-CoA (som vi skal få høre mye om senere) 

donerer si acetylgruppe (CH3CO) til ei stadig voksende karbonkjede. Ettersom 

acetylgruppa består av to karbonatomer, vil den ferdige fettsyra inneholde 

et like tall C-er. 

Kjedelengda varierer fra 4 til 24 C-atomer – 16 til 18 C-atomer dominerer, men lengder 

mellom 14 og 22 er også vanlige. Noen sentrale fettsyrer: 

palmitinsyre CH3(CH2)14COOH, totalt C16H32O2 

stearinsyre CH3(CH2)16COOH, totalt C18H36O2 

oljesyre CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH, C18H34O2 

Palmitinsyre (et litt mer «offisielt» navn er n-heksadekansyre) og stearinsyre (n-oktadekansyre) 

dominerer i mange biologiske systemer, uten at en riktig vet hvorfor. Når vi har 

maksimalt antall hydrogenatomer på karbonkjeden, snakker vi om mettede fettsyrer. 

Umettede fettsyrer inneholder ei eller flere dobbeltbindinger. Oljesyra (cis-9-oktadekansyre) 

ovenfor er et eksempel. Mettede fettsyrer har en rett «hale», men ei dobbeltbinding fører til 

en knekk på halen. Disse knekkene gjør at umettede fettsyrer er mindre organisert i pakkinga 

i biologiske strukturer (membraner) og derfor mer «flytende» ved fysiologiske temperaturer. 

Et forenklet system for å holde fettsyre fra hverandre er å betegne dem med to 

tall. Palmitinsyre har f.eks. tallkoden 16:0, stearinsyre 18:0, og oljesyre 

18:1. Det første tallet indikerer antall C-atomer i syra, og det andre tallet 

viser til antall dobbeltbindinger. 

Forestring er dannelse av en ester gjennom reaksjon mellom ei syre og en primær 

eller sekundær alkohol. 

RCOOH + R’OH → RCOOR’ + H2O 

Glyserol har tre hydroksygrupper (OH-grupper) og kan derfor danne triglyserider (moderne 

språkbruk tilsier egentlig at vi burde kalle dem triacylglyseroler, men gammel vane er vond å 

– 19 –


vende…). De tre fettsyrene i et triglyserid kan være like (enkle triglyserider) eller 

forskjellige (sammensatte triglyserider, som er det vanlige). Vi kan derfor få et meget stort 

antall kombinasjoner mellom fettsyrer og glyserol. Hos fisk finner vi minst 20 ulike fettsyrer 

bundet til glyserol. Dette gir mer enn 1500 kombinasjonsmuligheter. Hver art har som regel 

en karakteristisk fettsyresammensetning som varierer noe med diett, alder og årstid. 

Essensielle fettsyrer er fettsyrer som pattedyr må få tilført gjennom kosten for 

at de skal utvikle seg normalt. Det finnes minst tre slike: arakidonsyre 

(20:4), linolensyre (18:3) og linolsyre (18:2). Egentlig behøver vi bare den 

siste av dem – vi kan nemlig omdanne den til de andre. Disse tre fettsyrene 

er flerumettede og gunstige i kostholdet. Vanlig margarin er behandlet slik at 

den ikke inneholder umettede fettsyrer, mens soyamargarin er spesielt rik på 

linolsyre. 

Viskositeten til fettsyrene (dvs. hvor flytende de er som væsker – økende viskositet vil si mer 

seigtflytende) og glyseridene øker med lengda på halen. Triglyserider som er flytende ved 

biologiske temperaturer kalles oljer, de som er halvfaste og faste stoffer kalles fett. 

Mesteparten av oljene og fettet er lagret inne i cellene. Dette er den mest konsentrerte forma 

for lagret energi. Voks, som er estere av svært lange fettsyrer og glyserol (og andre 

alkoholer) er fast og finnes vanligvis på utsida og overflata av cellene. Her danner de et 

beskyttende lag mot f.eks. vanntap eller mot infeksjon av andre organismer. 

Fettherding (fetthydrering, fetthydrogenering) reduserer dobbeltbindingene i 

umettede triglyserider. Industrielt varmes oljen opp til omlag 200°C ved 2- 

10 atm. trykk i nærvær av nikkel som katalysator. Prosessen stoppes når 

oljen er blitt til fett med den ønskede hardhet. Gjennom videre raffinering av 

produktet får en margarin – men altså ikke av den helt gunstige sorten… 

Triglyserider er vanligvis ikke byggesteiner i membraner. De brukes som et konsentrert 

energilager og inneholder faktisk dobbelt så mye energi pr vektenhet som karbohydrater og 

proteiner. Ved behov brytes triglyseridene ned til glyserol og frie fettsyrer. Fettsyrene transporteres 

med blodet (ved hjelp av at transportprotein) til de vev eller organer som trenger energitilførsel. 

Der brytes fettsyrene ned i en prosess som kalles β-oksidasjon (fettsyreoksidasjon) 

og som utvinner ATP – cellenes «energivaluta». 

Nøytrale lipider forekommer i store mengder i de reproduktive delene (pollen og frø) av 

mange plantearter og nyttiggjøres som matressurs av det voksende embryoet. 

Såper er metallsalter (som regel Na eller K) av fettsyrer. Når et triglyserid 

kokes i lut (forsåpning) dannes glyserol og tre «såpe-anioner». I analytisk 

sammenheng kan reaksjonen brukes til å finne ut hvilke fettsyrer som inngår i 

et triglyserid, men den gir ingen informasjon om syrene innbyrdes plassering 

(binding til C-atom nummer 1, 2 eller 3 i glyserol – posisjon 1 og 3 er forresten 

identiske). Såpenes nyttige egenskaper skyldes at ett og samme molekyl 

kombinerer ei lang hydrokarbonkjede, som løser opp fettforbindelser, med ei 

polar syregruppe, som gir stor løselighet i vann. 

– 20 –


Dersom en ønsker å kjenne posisjonene til de enkelte fettsyrene i et sammensatt 

triglyserid, kan en bruke en lipase (navnet indikerer et enzym som degraderer 

fett) fra bukspyttkjertelen som bare bryter ned esterbindingene i posisjon 1 og 

3. Resultatet er et monoglyserid med fettsyra festet til C-2 i glyserolmolekylet, 

og dette glyseridet kan så hydrolyseres med lut. 

1.2.2 FOSFOLIPIDER 

Fosfolipidene er svært viktige som strukturelementer i cellemembraner, men finnes bare i 

små mengder i lipiddepoter. Fosfolipidene likner på triglyseridene. I de mest vanlige fosfolipidene 

er triglyseridstrukturen forandret ved at ei av fettsyrene er erstattet med ei fosfatgruppe. 

Disse fosfolipidene kalles fosfoglyserider. Fosfatgruppa er alltid knyttet til ei av 

endekarbonene i glyserol – og det fosfatsubstituerte karbonatomet gis nummer 3. Fosfatgruppa 

er i sin tur bundet til en annen kjemisk gruppe – ofte en nitrogenholdig alkohol. 

Fosfatgruppa danner altså ei «bru» mellom nitrogen-alkoholen og glyserol. Glyserol med 

fosfatgruppe og to fettsyrer benevnes fosfatidyl. 

Fosfatidylkolin er en av hovedkomponentene i cellemembraner. Siden fettsyra på C-atom 

nr. 1 og 2 kan variere, representerer fosfatidylkolin ei gruppe av molekyler. Et annet navn på 

fosfatidylkolin er lecithin. 

fosfatidylserin 

fosfatidylkolin 

fosfatidyletanolamin 

– 21 – 

C O CH 

H 2C O P O 

O 

O 

C O 

– 

O 

O 

CH 2 

C O CH 

H 2C O P O 

O – 

O 

O 

O 

C O CH 2 

C O CH 

H 2C O P 

O 

O 

– 

O 

O 

+ 

NH 3 

CH 2 CH 

COO – 

CH 3 

CH 2 CH 2 

+ 

N CH 3 

CH 2 CH 2 

Andre viktige fosfoglyserider er fosfatidyletanolamin, fosfatidylserin (også glyserider med 

andre aminosyrer kan påtreffes, men serinversjonen forekommer klart hyppigst) og fosfatidylinositol. 

De to siste inneholder ikke alkoholer og fosfatidylinositol har heller ikke noe 

nitrogenatom (inositol er heksahydroksy-sykloheksan – en sukkerbeslektet alkohol med ringstruktur). 

Fosfolipidene har en tosidig løselighet ved at alkohol/fosfat-gruppa er polar og hydrofil, 

mens fettsyrekjeden derimot er upolar og hydrofob. Molekylet har altså en hydrofil og en 

hydrofob ende. Den hydrofile enden kan også ha en netto ladning ved fysiologisk pH (fosfatgruppa 

er negativt ladet ved pH 7). I fosfatidylkolin og fosfatidylserin inneholder det polare 

«hodet» et zwitterion (dipolart ion), mens fosfatidyletanolamin – selv om det ikke har et 

zwitterion – kan opptre i ulike (positive eller negative) ioniserte eller ladete former. 

O 

C 

O 

CH 2 

CH 3 

+ 

NH 3

1.2.3 SFINGOLIPIDER 


Sfingolipidene likner på fosfolipidene, men inneholder sfingosin (dyr) eller fytosfingosin 

(planter) i stedet for glyserol. I animalske organismer forekommer disse lipidene særlig i 

hjerne- og nervevev. 

HO 

HO 

NH 3 + 

sfingosin 

HO 

O 

HO 

N 

... 

H ceramid 

De vanligste sfingolipidene i dyr er de såkalte sfingomyelinene, der sfingosin er bundet til ei 

fettsyre (denne konstruksjonen kalles ceramid) og videre til fosfor pluss kolin. Sfingomyelinenes 

egenskaper er mer eller mindre sammenfallende med fosfatidylkolins – de har ingen 

netto ladning i den polare delen. 

H 3 C 

CH 3 

+ 

N 

CH 3 

HO 

H 

O 

CH2OH O 

H 

OH H 

H 

OH 

O 

P 

O – 

H 

O 

O 

HO 

HO 

O 

N 

sfingomyelin 

N 

O 

galaktosylcerebrosid 

Ei anna gruppe sfingolipider er glykosfingolipidene – enklere og vanligere kalt glykolipider 

– der sfingomyelinenes fosforylkolin er erstattet med et sukkermolekyl. Til denne gruppa 

hører cerebrosidene som inneholder galaktose eller glukose. Galaktosylcerebrosid finnes 

særlig i plasmamembranen i nerveceller, mens glukosylcerebrosid inngår i plasmamembranen 

i andre celletyper. Cerebrosidstrukturen er ikke entydig definert. Fettsyra består av 24 C-atomer, 

men den kan inneholde enten ei dobbeltbinding eller ei hydroksygruppe. Ytterligere en 

cerebrosidvariasjon kalles sulfatider. De har ei sulfatgruppe bundet til galaktosen. 

– 22 – 

... 

...


H 3C 

C 

O 

H 

NH O 

R 

H H 

OH 

OH 

H 

– 23 – 

COOH 

OH 

H 

H 

R= 

C OH 

C OH 

CH2OH sialinsyre 

Glykolipidenes sukkerkomponent er ofte oligosakkarider, med opptil 15 monosakkaridenheter 

– enten av nøytrale sukker eller av ladete forbindelser, som f.eks. sialinsyre (N-acetylneuraminsyre). 

Disse mer komplekse sfingolipidene kalles gangliosider (opp mot 50 ulike 

er beskrevet) og det er spesielt mye av dem i membranene i hjernevev – opp til 10% av 

membranfettet. 

1.2.4 STEROIDER OG KAROTENOIDER 

Til nå har vi sett på lipider der fettsyrer inngår i strukturen. Det finnes noen stoffgrupper med 

lipidkarakter som ikke inneholder fettsyrer. Karotenoider (også kalt tetraterpener) finnes i 

planter (forekomster i dyr skriver seg mest sannsynlig fra diettinntak) og består i de fleste tilfeller 

av 40 karbonatomer med konjugerte bindingssystemer (vekslende enkelt- og dobbeltbindinger). 

De har funksjoner bl.a. knyttet til strålingsabsorpsjon (fotosyntese, UV-beskyttelse). 

Steroider finnes i såvel dyr som planter (steroler er steroider med ei eller flere OH-grupper, 

altså alkoholer). Gruppa er heterogen både med hensyn til struktur (slett ikke bare forbindelser 

med fettkarakter) og funksjon (bl.a. fungerer flere steroider som hormoner i animalske 

celler – særlig kjønnshormoner). Vi skal her bare nevne det viktigste: kolesterol. 

HO 

CH 3 

CH 2 

CH 3 

CH 3 

kolesterol 

CH 3 

kolecalciferol (vitam in D ) 3 

HO 

Kolesterol består av 27 karbonatomer og har «tosidig» løselighet: i vann på grunn av ei hydroksylgruppe, 

og i fett på grunn av et upolart ringsystem. Kolesterol forekommer derfor i 

CH 3 

CH 3 

CH 3 

CH 3 

CH 3


membranene til eukaryote celler, særlig i plasmamembranen. Det er også startmaterial for 

biosyntese av gallesyrer, steroidhormoner og vitamin D. 

Så viktig er kolesterol at det har «fått» mer enn et dusin nobelpriser. Først ute 

var tyskeren Adolf Windaus (1876–1959) med kjemiprisen i 1928. Han 

brukte omlag 30 år på å uteske strukturen. På veien slumpet han bort i mange 

andre steroider, bl.a. D-vitaminene. 

1.3 NUKLEINSYRER 

Nukleinsyrene ble første gang isolert fra cellekjerner – derav navnet (nukleus = kjerne). De 

er høymolekylære syrer som styrer cellas lagring og overføring (meiose og mitose) av 

genetisk informasjon, og iverksetting av arvegodsets direktiver (transkripsjon og translasjon) 

til biologisk handling. De to hovedforbindelsene er deoksyribonukleinsyre (DNA) og 

ribonukleinsyre (RNA). DNA og RNA skiller seg fra hverandre når det gjelder såvel kjemi 

som den rolle de spiller i cella. Begge er linære polymerer av nukleotider, der nukleotidenes 

rekkefølge er essensielle for syrenes rolle som informasjonsbærere. 

DNA er informasjonslageret, mens RNA skrives av fra DNA i flere ulike former, mRNA, 

tRNA og rRNA som samvirker under oversettelsen av den genetiske informasjonen til et 

funksjonelt protein. 

1.3.1 GENERELL NOMENKLATUR OG KJEMI 

Som navnene indikerer består en av de kjemiske forskjellene mellom de to typene av nukleinsyrer 

i at RNA inneholder sukkerarten ribose, mens DNA inneholder en nær slektning, deoksyribose 

(merk nummereringa!). 

5' CH2OH O 

4' 

H 

H 

3' 

OH 

H 

H 

2' 

OH 

OH 

CH2OH O 

1' 

H 

H 

OH 

β-D-ribose β-D-deoksyribose 

H 

H 

OH 

H 

– 24 – 

5 

4 

6 

N 

3 

N 1 

2 

N 

N 

3 

pyrimidin purin 

1 

2 

6 

5 

4 

N 7 

8 

N 9 

H 

I tillegg til sukkeret, og langt viktigere, inneholder nukleinsyrene et antall organiske baser 

avledet fra purin og pyrimidin. (Merk nummereringa, selv om den ikke er fullt så viktig som 

i karbohydratdelen.) Purinbasene er adenin (A) og guanin (G), mens cytosin (C), thymin 

(T) og uracil (U) er derivater av pyrimidin. Thymin forekommer kun i DNA, mens uracil 

bare finnes i RNA – de andre basene finnes i begge nukleinsyrene. (Dessuten forekommer 

det noen sjeldne baser som elegant kan tillate oss å glemme). Sukkermolekylene (ribose/deoksyribose) 

er bundet til basene med β-glukosidiske bindinder. I begge syrene inngår dessuten 

fosfatgrupper; det er de som står for A-en i DNA og RNA – A for «acid», fosfat er surt 

ved fysiologisk pH. 

Som sagt er nukleinsyrene polymerer av nukleotider. Men først bør vi kanskje definere et 

annet begrep: nukleosid. Nukleosider er kombinasjoner av baser (puriner eller pyrimidiner)


og karbohydrater (ribose eller deoksyribose). Koplinga er mellom ribosens karbon nummer 1 

og nitrogenet i 9- eller 1-posisjon i hhv. purin- eller pyrimidinbasen. 

Nukleosidene produseres ikke gjennom sammenkopling av fritt sukker og fri 

base. De syntetiseres fra de korresponderende nukleotider – ved frakopling 

av fosfat. Det er nukleotidene (med fosfat) som er sluttproduktet i syntesen 

fra enkle småmolekylære byggesteiner, og i den prosessen inngår ribosefosfat. 

Mye mer om dette på genetikkdelen av kurset… 

Nukleosidene har navn etter de basene de er avledet av: adenin → adenosin, cytosin → 

cytidin, guanin → guanosin, thymin → thymidin, uracil → uridin. Nukleotidene er altså 

monofosforylerte nukleosider. De betyr at det på sukkerkarbon nummer 5 sitter ei fosfatgruppe. 

Det finnes også nukleosid-di-fosfater og nukleosid-tri-fosfater, med energirike 

fosfoanhydridbindinger mellom ytterligere ei eller to kjedekopla fosfogrupper i 5-posisjon. 

Nomenklaturen er grei nok: tre bokstaver der den første (A, G, C, T eller U) gir nukleosidet 

(A kan altså bety både «adenin» og «adenosin», o.s.v.), den andre (M, D eller T) angir graden 

av fosforylering (mono-, di-, tri-), og den tredje (P) ganske enkelt står for fosfat. Når det er 

tale om deoksyribose-baserte forbindelser, settes det en liten «d» foran trebokstavkoden: 

dAMP, dCTP, etc. Nukleotidene, monomerene, er byggesteinene i nukleinsyrene, polymerene. 

RNA: 

DNA: 

base 

ribose 

nukleotid 

O 

O 

P O 

O – 

O 

nukleotid 

– 25 – 

nukleosid 

deoksyribose O P O deoksyribose O P O deoksyribose O P O 

O – 

base 

ribose 

O 

O 

P O 

O – 

nukleosid 

base 

ribose 

O 

O – 

O 

O 

P O 

Ryggraden utgjøres av sukker og fosfat og bindingene – fosfodiesterbindingene – mellom 

fosfatgruppene og (deoksy)ribosemolekylenes 3- og 5-karbon. Vi har allerede nevnt noen av 

skilnadene mellom DNA og RNA. DNA-sukkeret er deoksyribose, mens RNA inneholder 

ribose; og DNA har thymin i stedet for RNAs uracil, mens de øvrige basene er felles. Vi skal 

alt nå være oppmerksom på at nukleinsyrene har to ender, eller – dersom molekylet er ringformet 

– to retninger. Vi snakker om 3’- og 5’-endene. Når informasjonen på DNA-molekylet 

leses, skjer det i retninga fra 5’ til 3’ – og retninga kalles noe slangaktig for «nedstrøms» 

(downstream, motsatt: upstream, «oppstrøms»). 

O – 

O 

O –


Vi skal se på noen andre forskjeller mellom de to typene av polynukleotider, DNA og 

RNA; men hovedbehandlinga av dette stoffet tas på genetikkdelen. 

1.3.2 DNA 

Hvilke biologer vil huskes fra dette århundret – på samme måte som Linné og Darwin fra de 

to foregående? Et godt tips vil nok være James Watson (1928–) og Francis Crick (1916–). 

For noen dagers pusling med pappmodeller på skrivebordet – satt litt på spissen. De klarte å 

forene alle kjente data om DNAs kjemiske og fysikalske egenskaper til en strukturmodell 

som i det alt vesentlige har gyldighet fortsatt. De oppdaget at DNA ikke kommer som enkeltforpakning. 

To og to DNA-polymerer går sammen; DNA er et dobbeltmolekyl av to spiraler 

som er viklet rundt en felles akse. Det er H-bindinger mellom basene som binder de to 

nukleotidstrengene sammen. Av romlige grunner, vil adenin bare kunne danne H-binding 

med thymin, og guanin bare med cytosin. Derfor vil adenin på den ene strengen alltid være 

paret med thymin på den andre, og tilsvarende for guanin og cytosin. 

5' 

O 

O – 

O P 

O 

CH 2 

H 

H 

O 

O 

H 

O 

O P O – 

CH 2 

H 

O 

O P O – 

O 

CH 2 

H 

H 

H 

O 

H 

O 

3' 

H 

H 

H 

O 

CH 3 

T 

N 

H 

H 

H 

N 

O 

H 

N 

N 

O 

N 

H 

H 

N 

H 

N 

N 

H 

H 

– 26 – 

O 

N 

N 

H 

A 

N 

H N T 

N 

N 

N 

A 

O 

H 

H 

CH 3 

H 

O 

H 

H 

H 

O H 

N 

H 

G 

N H N C 

N 

N 

N H O 

H 

3' 

O 

H 

O 

O 

H 

H 

H 

CH 2 

O 

P 

O 

H 

O 

O 

O – 

H 

CH 2 

O 

P 

O 

H 

O 

O – 

H 

CH 2 

O 

P 

O 

5' 

O –


Adenin er komplementær base til thymin, og guanin komplementær base til cytosin. I hvert 

av disse to parene inngår altså en pyrimidinbase og en purinbase. Plassen tillater ikke at to 

purinbaser koples sammen, mens to «små» pyrimidinbaser kommer så langt fra hverandre at 

det ikke oppstår noen elektrostatisk attraksjon. Mellom adenin og cytosin, og mellom thymin 

og guanin, er det strengt romlige kravet oppfylt – det dreier seg i begge tilfelle om purin-pyrimidin-par 

– men det kan ikke etableres H-bindinger. De elektrostatiske forhold tilsier tvertimot 

at disse basene vil frastøte hverandre. Slike romlige betraktninger kommer dårlig fram 

på en todimensjonal figur. Dobbeltstrengen er egentlig en dobbeltspiral (dobbeltheliks). De 

to kjedene er antiparallelle (de løper i motsatte retninger – merk 5’-3’-retningene) og komplementære 

(til hver A hører det en T, til hver C en G). Hver «tvinning» er 3.4 nm lang, og 

består av ca. 10 basepar. Ryggradene av sukker og fosfat inneholder polare hydroksylgrupper 

og er hydrofile. De vender ut fra dobbelheliksen og interagerer slik mest mulig med det vandige 

miljøet som DNA befinner seg i. De aromatiske purin og pyrimidinbasene har mindre 

affinitet for vann – de er hydrofobe – og orienterer seg innover og kan danne de parene som 

vi har sett er så viktige. 

1.3.3 RNA 

RNA-strukturen er også avhengig av baseparing – men i mye mindre grad. RNA er en 

enkeltstående polynukleotid, altså ingen dobbeltspiral à la DNA. Baseparing forekommer 

derfor bare mellom komplementære områder av den samme polymeren, og bidrar dermed til å 

gi RNA dens form. Denne typen av basepar-avhengig struktur er skikkelig forstått bare for 

tRNA. 

Det finnes altså tre typer av RNA, 

1. mRNA – meldings-RNA («messenger» RNA): avskrifter av genene på DNA som 

sendes fra kjerne og ut i cytosol der de brukes som «oppskrifter» for proteinsyntesen. 

mRNA har gjerne molekylvekter fra 100 000 til 1 000 000, og det er én type 

mRNA for hvert protein. 

2. rRNA – ribosom-RNA: skrives av DNA (i nukleolene 3.1.3), transporteres ut i 

cytosol og danner (sammen med proteiner) ribosomene som fører sammen aminosyrene 

i den rekkefølgen som mRNA foreskriver. rRNA forekommer i noen få 

varianter, med molekylvekter rundt 1 000 000. 

3. tRNA – transport-RNA («transfer» RNA): føres også ut i cytosol etter at det er 

skrevet av DNA. Til tRNA bindes aminosyrene som skal koples sammen under 

proteinsyntesen, og derfor finnes det ei eller flere ulike tRNA for hver av de 20 

aminosyrene som inngår i proteiner. Molekylvektene er i størrelsesorden 25 000. 

1.4 PROTEINER 

Proteiner er ei svært kompleks gruppe av nitrogenholdige forbindelser. De inngår i de aller 

fleste cellestrukturer. Ei gruppe proteiner, enzymene, har evnen til å katalysere kjemiske 

reaksjoner. Med (stort sett) ett spesifikt enzym for hver enkelt kjemisk reaksjon i cella, må 

hver celle ha et stort antall ulike enzymer som har hver sin katalytiske funksjon. 

– 27 –


Det meste av proteinet i en organisme som mennesket er likevel såkalte strukturelle proteiner 

– de gir vev som hud, muskler, bein, sener, hår, nagler sin karakteristiske substans. 

Om du henger opp en menneske til tørk (og dermed fjerner 80% vann), er det aller meste som 

tynger i stroppa proteiner, og selvfølgelig litt fett. Eksempler på strukturelle proteiner: 

kollagen (bein, sener, leddband, hud), keratin (hår, hud, negler; fjær, nebb, klør hos fugler og 

krypdyr), fibroin (silke), myosin og aktin (begge i muskler). 

1.4.1 AMINOSYRENE 

Proteinene er makromolekyler – polymerer – med aminosyrer som monomerer. Det finnes 

omlag 100 aminosyrer i naturen (de fleste bare i planter), men vi regner med bare 20 ulike 

aminosyrer i proteiner. Den generelle aminosyreformelen: 

NH 2 

R C H 

COOH 

– 28 – 

der R kan være 20 ulike substituenter. 

Navnet følger logisk av aminogruppa og syregruppa. Dessuten har vi sidegruppa 

(sidekjeden). Vi støter av og til på begrepet α-aminosyre som mer eller mindre synonymt 

med aminosyre. Det betyr at aminogruppa henger på α-karbonet, regnet fra karboksylsyregruppa. 

Dersom den er festa til et eventuelt neste karbonatom, snakker vi om β-aminosyrer 

(etc.: γ, δ). 

I den generelle formelen har vi tegnet et uladet molekyl – aminogruppa er ikke protonisert 

og syregruppa er ikke dissosiert. I denne forma forekommer aminosyrer bare i læreboka og 

på tavla. Men det er i vann de trives best – og vann har en eller annen pH-verdi. Ved midlere 

pH-verdier, fra ca. 4 til ca. 9, er begge gruppene mer eller mindre ladet. Ved pH under 4 blir 

syregruppa protonisert til –COOH, og ved pH over 9 taper ammoniumgruppa et hydrogen, 

og blir til ei aminogruppe. Disse egenskapene gjør aminosyrene til det vi kaller zwitterioner 

(tysk for hybrid-ioner, dipolare ioner). Dobbeltionet medfører selvsagt generelt stor vannløselighet, 

selv om sidekjeden også har mye å si. Aminosyrer i krystallinsk form er også 

zwitter-ioner. 

Vi ser fortsatt bort fra R-en, og det gjør vi enklest ved å se på den aminosyra som ikke har 

noen R: glycin – dvs. R er et kovalent bundet hydrogenatom, et null i elektrisk sammenheng. 

Ved lav pH vil glycin altså være positivt ladet og vandre mot katoden i et elektrisk felt. Ved 

høy pH vil den være negativt ladet og vandre mot anoden. Ved å justere pH i løsninga vil vi 

se at når pH er 6.1, vil glycin ikke migrere i det hele tatt. Denne pH-verdien er aminosyras 

isoelektriske punkt. Isoelektrisk punkt for aminosyrer er selvsagt sterkt avhengig av hvilke 

funksjonelle grupper som finnes på sidekjeden. Generelt: Ved syregrupper (asparaginsyre, 

glutaminsyre): isoelektrisk punkt ved lav pH; ved basiske grupper (lysin, arginin): isoelektrisk 

punkt ved høy pH. Isoelektrisk punkt er også en viktig fysikalsk egenskap ved hele proteiner, 

som vi nyttiggjør oss av til proteinseparasjon (elektroforese, ionebytterkromatografi). 

α-Karbonet i aminosyra (unntatt glycin) er asymmetrisk (1.1.1). Det finnes altså to mulige 

stereoisomere former av alle aminosyrer: L og D. I naturen forekommer det ei og anna D-syre, 

i noen bakterier inngår sågar noen D-aminosyrer i proteiner (som er giftige for andre bakterier


og brukes som antibiotika). Men i eukaryote organismer er alle aminosyrene i proteiner av 

L-typen. 

Til nå har vi snakket om aminosyrer som om det nærmest skulle være en enkelt kjemisk 

forbindelse. Det er det slett ikke. De 20 R-ene er vidt forskjellige. 

Aminosyrene kan klassifiseres etter sidegruppene på mange måter, f.eks. alifatiske/aromatiske/heterosykliske, 

eller neutrale/sure/basiske. Men ei mer fruktbare gruppering er i hhv 

upolare, polare og elektrisk ladete. Elektrisk ladet vil si at ved fysiologisk pH (dvs. i levende 

celler: pH ca. 7 i dyreceller, noe lavere i planteceller) har syra ei netto ladning (i tillegg 

til de to på ammonium og karboksyl som slår hverandre ut). Med den kvasikjemiske kunnskap 

som gjennomsnittsbiologer har, finner vi ut at de upolare R-ene er hydrofobe – fettlignende 

– mens de polare og ladete gruppene er hydrofile – de liker best i selskap med vann. 

upolare R-grupper: 

polare, uladete R-grupper: 

glycin (gly) 

H 

serin (ser) 

CH 2 OH 

alanin (ala) 

valin (val) 

leucin (leu) 

isoleucin (ile) 

metionin (met) 

fenylalanin (phe) 

tryptofan (trp) 

CH 3 

CH CH3 CH3 CH2 CH CH3 CH3 CH CH3 CH2 CH3 CH2 CH2 S CH3 CH 2 

CH 2 

Hver aminosyre har en trebokstavkode 

(f.eks. val, ser, 

asp) som for de fleste er de tre 

første bokstavene i trivialnavnet. 

Mye brukt er også én-bokstavkoden 

(f.eks. V, S, D) som 

er plassbesparende ved oppramsing 

av lange aminosyresekvenser. 

R 

N 

H 

NH 2 

C 

H 

H 

– 29 – 

treonin (thr) 

cystein (cys) 

tyrosin (tyr) 

asparagin (asn) 

glu tam in (gln ) 

ladete R-grupper: 

asparaginsyre (asp) 

glu taminsyre (glu ) 

lys in (lys) 

NH 2 

C 

arginin (arg) 

histidin (his) 

R 

COOH COOH 

L-form D-form 

CH 2 C O 

CH CH 3 

OH 

CH 2 SH 

CH 2 

CH 2 C O 

NH 2 

CH 2 CH 2 C O 

O – 

NH 2 

OH 

CH 2 CH 2 C O 

O – 

+ 

CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 3 

NH 

CH 2 CH 2 CH 2 NH C + 

NH 3 

CH 2 

HN 

NH 

+


Menneskekroppen er selv i stand til å produsere 10 av de 20 aminosyrene, mens vi må få tilført 

de 10 andre gjennom kosten (eller piller). De 10 som vi ikke lager selv kalles essensielle 

aminosyrer: arg, his, ile, leu, lys, met, phe, thr, trp og val (arginin utelates ofte fra denne 

lista. Egenproduksjonen er tilstrekkelig i voksne mennesker, men dekker ikke behovet i raskt 

voksende barn). Lysin og metionin finnes lite av i de fleste kulturplanter, til tross for intens 

foredling etter at en ble klar over forholdet. De er til gjengjeld vanlig i fiskeprotein. 

Et par aminosyrer bryter litt med den generelle formelen: 

COO – 

H2N + 

H2N + 

OH 

prolin (pro) hydroksyprolin (hyp) 

– 30 – 

COO – 

Prolin regnes med blant de 20 ordinære aminosyrene og den er upolar. Hydroksyprolin faller 

litt utenfor det gode selskap, den dannes nemlig fra prolin etter at den er satt inn i proteinet. 

Proteinene som inneholder hydroksyprolin er heller fåtallige: kollagen pluss noen celleveggproteiner 

i planter. Kollagen inneholder også litt hydroksylysin som likeledes tilveiebringes 

fra lysin på den ferdigproduserte peptidkjeden. 

1.4.2 PEPTIDBINDINGA 

I proteiner er aminosyrene bundet 

sammen med peptidbindinger til kjeder. 

Peptidbindinga dannes ved kon- 

H 

+ 

H3N C 

O 

C OH H N 

H 

C 

O 

C OH H N 

H 

C 

densasjon mellom karboksylgruppa i 

ei aminosyre og aminogruppa i den 

R1 H R2 H R3 neste. Så ryggraden i et protein består 

altså av en kjede der C og N repeteres 

i sekvensen NCCNCCNCC… etc. 

Proteinsyntesen er en temmelig kom- 

H3N C C N C C N C COO 

plisert prosess, der cella er i stand til å 

sette sammen hvert enkelt proteinmolekyl 

med en helt unik rekkefølge 

av aminosyrer. (Dette blir behandlet i 

genetikkdelen av kurset.) 

Et dipeptid er satt sammen av to aminosyrer, et tripeptid av tre (som i figuren på neste 

side), etc. Et polypeptid er en kjede av mange aminosyrer, gjerne mer enn hundre. Et protein 

kan være en enkelt slik polypeptid-kjede, men ofte er proteinene satt sammen av flere 

polypeptider hvor de enkelte kjedene er holdt sammen av disulfid-bruer eller av ikkekovalente 

bindinder. 

– 

H2O H2O + 

H O H O H 

R1 H R2 H R3 kondensasjon (dehydrering) av aminosyrer til peptid 

COO –


Proteiner har molekylvekter fra om lag 10 000 til noen millioner dalton (dvs. fra om lag 

100 til titusentalls aminosyrer). De største proteinene er alltid sammensatt av flere polypeptider. 

Enkle polypeptid-kjeder har vanligvis molekylvekter under 40 000. 

I den ene enden av peptidkjeden er det ei fri aminogruppe, mens det i den andre enden er ei 

fri karboksylgruppe. Aminosyra som har aminogruppa fri kalles den aminoterminale aminosyra, 

mens den som står i den andre enden av peptidkjeden, og altså har karboksylgruppa fri, 

kalles den karboksylterminale aminosyra. Vi definerer den aminoterminale enden som begynnelsen 

av en peptidkjede og karboksylenden som slutten. Det betyr at to aminosyrer, f.eks. 

lysin og alanin, kan danne to forskjellige dipeptider. Hver av de to aminosyrene kan være 

hhv aminoterminal og karboksylterminal og peptidet som begynner med lysin er forskjellig 

fra peptidet som begynner med alanin – og har selvfølgelig andre egenskaper. 

1.4.3 PROTEINSTRUKTUR 

Proteinstruktur (og faktisk også proteinfunksjon) er lettere å begripe om en forstår den som et 

hierarki av strukturer: primær-, sekundær-, tertiær- og kvartær struktur. Denne måten å 

betrakte struktur på ulike nivåer vil forhåpentligvis komme fram etter hvert. 

primær struktur 

Tjue byggesteiner muliggjør et nærmest uendelig antall forskjellige rekkefølger (sekvenser) 

av aminosyrer i en lineær polymer – noe som igjen betyr at det er mulig å få nærmest 

uendelig variasjon i proteinenes egenskaper. Aminosyre-sekvensen i et protein kalles 

proteinets primære struktur. Sekundære-, tertiære- og kvartære strukturer kommer mer 

eller mindre som en konsekvens av proteinets primære struktur. 

sekundær struktur 

Valensvinkler og hydrogenbindinger (H-bindinger) mellom aminosyrer som ligger nær 

hverandre, gjør at peptidkjeden vil tvinnes til en høyredreid spiral, α-heliks. H-bindingene 

vil i første rekke oppstå mellom =CO (karbonyl) og =NH (imino) gruppene, og stabiliteten er 

størst når alle disse gruppene er involvert i bindinger. Det er tilfelle når α-heliksen har 3.6 

aminosyrer pr. omdreining. Da vil hver peptidbinding være H-bundet ved at karbonylgruppa 

attraheres «nedover» og iminogruppa «oppover». Denne spiralstrukturen utgjør den vanligste 

sekundære strukturen i proteiner, og ble oppdaget av den legendariske kjemikeren Linus 

Pauling (1901–1994) i 1951. Slike spiralmønstre finner vi igjen i andre polymerer også, både 

karbohydrater og nukleinsyrer. α-Heliksen finner vi igjen i regioner av enzymer – det vil si at 

deler av enzymmolekylet tvinner seg på dette viset, mens andre forhold ofte har større betydning 

for den romlige utforming av andre deler av enzymet og for den totale enzymstruktur. 

Det skal vi se på etterhvert. 

En annen sekundærstruktur er β-flaket («β pleated sheet»). Der er det ikke H-bindinger 

mellom karbonyl- og iminogrupper i samme proteinkjede, men mellom grupper i kjeder som 

ligger ved sida av hverandre. Også her er H-bindingsgraden i proteinryggraden maksimal, 

alle iminogrupper og alle karbonylgrupper er involvert. 

Mange strukturelle proteiner foreligger i β-forma. Det gjelder f.eks. β-keratin som med 

visse variasjoner over et grunntema er hovedproteinet i så forskjellige saker som silke, edder- 

– 31 –


koppnett, og fjær, nebb, klør hos fugler. I mange fiberstrukturer, inkludert hår, er derimot αspiralen 

vanligst. Kollagen er tre sammentvinnete α-spiraler. 

tertiær struktur 

Så langt har vi ikke beskjeftiget oss med de enkelte aminosyrene i proteinkjeden – sekundærstrukturene 

er et resultat av interaksjoner mellom peptidbindingene, uten at R-gruppene 

spiller inn. Dersom det bare fantes et par eller et fåtall aminosyrer, ville det meste om proteinstruktur 

være sagt i og med sekundærstrukturen. Men med 20 ulike aminosyrer er det 

opplagt at det må skje kjemiske interaksjoner også mellom sidekjedene i polymeren. Det typiske 

proteinet er en α-heliks med flere «knekker», slik at totalbildet likner mer på ei kule enn 

på ei kjede. Det gjelder for enzymer, antistoffer, blodproteiner o.fl. Slik folding – forårsaket 

av samspill mellom R-gruppene (knekken forekommer ofte i forbindelse med aminosyra prolin) 

– utgjør proteinets tertiære struktur. Denne prosessen er en av flere spontane organiseringer 

av makromolekyler i biologien («self assembly»). Proteinfoldinga skjer altså spontant 

og suksessivt etter hvert som det nyproduserte proteinet tyter ut av ribosomet – syntesemaskinen 

som behandles på genetikkdelen. 

Noen sidegrupper er hydrofobe – upolare; pseudokjemisk sett er de ikke overdynget med 

elektroner, og har heller ingen elektronknapphet. De misliker vann og vil prøve å finne hverandre 

i hydrofobe lommer inne i den foldete proteinkjeden. Andre grupper er hydrofile. De 

vil helst stikke ut av det sammenfoldete proteinet, der de dels finner hverandre, og framfor alt 

finner det vannet de er så glade i. Slike hydrofobe/hydrofile interaksjoner gir proteinet 

dets naturlige konformasjon. Dersom proteinet denatureres vil dette foldemønstret 

ødelegges (koking, tørking, utsalting, løsing i annet løsemiddel enn vann). Når proteinet 

føres tilbake til sitt naturlige element, vann med noenlunde fysiologisk surhetsgrad, vil det 

(for noen proteiner, i alle fall) renatureres til sitt naturlige foldemønster – til sin 

tertiærstruktur. 

De fleste proteiner som er foldet gjennom hydrofobe og 

hydrofile interaksjoner, vil være ytterligere stabilisert ved kjemiske 

bindinger mellom R-gruppene. Disse bindingene kan være 

både kovalente og ikke-kovalente; noen eksempler: Hbindinger 

er vanlig også her – på dette nivå altså hovedsakelig 

mellom sidegrupper. Ionebindinger er også vanlige, særlig de 

mellom karboksylsyregrupper og aminogrupper. De mest forekommende 

kovalente bindingene er de såkalte disulfidbruene 

(svovelbruer, cysteinbruer). De dannes der to eksemplarer av 

aminosyra cystein møtes. Cystein er ei av bare to aminosyrer 

som inneholder svovel – den andre er metionin – og bare cystein 

har et fritt og reaksjonsvillig S-atom i enden av sidekjede (–CH2– 

SH). Svovelbruer dannes ved at to cystein på peptidstrengen som 

er brakt nær hverandre gjennom den naturlige foldeprosessen, oksideres (2H fjernes) og 

bindes til hverandre. (Svovelbruer kan også etableres mellom cysteinmolekyler i to 

forskjellige peptidkjeder). 

– 32 – 

O 

H 

H 

O 

O 

H 

H 

O 

C 

N 

C 

C 

H 

C 

H 

SH 

HS 

R R 

2H 

C 

N 

C 

C 

H 

C 

H 

S 

R R 

dannelse av disulfidbru 

S 

H 

C 

H 

H 

C 

H 

N 

C 

C 

N 

N 

C 

C 

N 

H 

O 

H 

H 

H 

O 

H 

H


Slike globulære proteiner er normalt foldet svært kompakt, og det er ikke mange vannmolekylene 

som klarer å presse seg til proteinklumpens indre. Foldemønstret er unikt – to 

proteiner er aldri like – men som sagt svært reproduserbart, alle molekyler av et bestemt protein 

ser helt like ut. 

Det relative bidraget av hhv. sekundære og tertiære strukturelle trekk i totalkonformasjonen 

varierer sterkt fra protein til protein. Svært grovt kan vi snakke om to klasser av 

proteiner etter den romlige strukturen: fibrøse og globulære proteiner. Skillet baserer seg på 

den ulike graden av sekundærstrukturelle trekk sammenliknet med tertiærstrukturelle trekk. 

Fibrøse proteiner har mye sekundærstruktur (enten α-heliks eller β-flak) intakt; noe som gir 

et molekylet med et ordnet totalbilde, og mange strukturelle gjentak. Slike proteiner har 

gjerne strukturelle funksjoner; de inngår cellevegger, hud, hår o.l. Ofte består de av et fåtall 

ulike aminosyrer. I kollagen – som utgjør innpå halvparten av proteinmassen i menneskekroppen 

– er glycin den dominerende aminosyra, dessuten inneholder det uvanlig mye prolin 

og hydroksyprolin. Det overrasker vel ikke at disse tre aminosyrene alle er ikke-essensielle; 

kroppen lager dem selv. 

Globulære proteiner har sin form pga. de interaksjoner som vi har sett på som karakteristiske 

for tertiære strukturer. De har mindre regioner med sekundærstruktur, men mange 

områder der kjeden gjør mer tilfeldige krumspring. Enzymer og antistoffer er eksempler på 

globulære proteiner. 

kvartær struktur 

Vi bør nevne nok et nivå i den hierarkiske organiseringa av enzymstruktur – den såkalte 

kvartære strukturen. Et selvstendig protein som består av en peptidkjede (det normale) sies 

å være monomerisk. To samvirkende kjeder: dimerisk (etc. tri, tetra, penta; samlebeteking: 

multimeriske). Når et funksjonelt protein – dette dreier seg i første rekke om enzymer – er 

multimerisk, kalles den enkelte proteinkjede en «subunit», underenhet. Et tetramerisk protein 

kan bestå av fire ulike proteinkjeder, men mer vanlig er det at de fire subenhetene er identiske 

eller at to og to er like. På samme måte som for tertiærfoldinga etableres den kvartære 

strukturen gjennom «self assembly». Subenhetene holdes sammen av det samme krefter som 

opprettholder den tertiære strukturen, dvs. at såvel H-bindinger, som ionebindinger og sågar 

svovelbruer kan inngå. 

konjugerte proteiner 

I noen proteiner, først og fremst en lang rekke enzymer, inngår det materiale som ikke 

kommer fra aminosyrer. Disse såkalte prostetiske grupper er små organiske molekyler eller 

metallioner (f.eks. av jern eller kopper). Proteinmolekylet uten si prostetiske gruppe kalles 

apoproteinet, mens hele greia er et konjugert protein, eller – dersom det dreier seg om et 

enzym – et holoenzym. Den prostetiske gruppa i et enzym er lokalisert til det katalytisk 

aktive området, og er essensiell for aktivitet. 

– 33 –

2: MEMBRANER 

Forskjeller mellom de ulike typer av biologiske membraner (enkle/doble, indre/ytre, etc.) vil 

bli behandlet sammen med cellas indre strukturer. Dette avsnittet vil se på membranene med 

mer generelle øyne. Dessuten tar vi en tur innom celleveggen – som påtreffes utenfor 

membranen i planteceller. 

2.1 MEMBRANFUNKSJONER 

Cellemembranene fyller mange ulike, men relaterte, funksjoner. De… 

1. avgrenser (definerer) og deler opp (kompartmentaliserer) cella, 

2. huser flere spesifikke funksjoner (membranbundne enzymer), 

3. spiller viktige roller i celle-til-celle kommunikasjon, og i oppfanging av eksterne 

signal – kjemiske eller fysiske, 

4. kontrollerer transport av stoffer inn og ut av cella og organellene, og virker 

dermed som svært selektive filtre. 

Transport over membraner skal vi ta opp i større bredde mot slutten av dette kapittelet (2.3), 

mens de andre funksjonene får nøye seg med en mer summarisk gjennomgang her 

innledningsvis. 

2.1.1 AVGRENSING 

Den ytre membranen, den som definerer cella i forhold til omgivelsene – det være seg om de 

er andre celler eller et vandig miljø, kalles plasmamembranen. Navnet skriver seg fra den 

tida da plasma var ordet for celleinnholdet; det vi i dag kaller cytoplasma eller kanskje mer 

korrekt cytosol. Plasmamembranen er altså cellas grensebarriere mot det ugjestmilde ytre. I 

eukaryote celler finner vi dessuten flere intracellulære membraner som kompartmentaliserer 

cella. De omgir f.eks. mitokondrier og kloroplaster (organellemembraner), nødvendige 

underavdelinger for hhv. respirasjon og fotosyntese – prosesser som drives av energi 

skapt av ionegradienter over intracellulære membraner, eller de er med på å danne de mer 

eller mindre sammenhengende membrannettverkene som utgjør det endoplasmatiske 

retikulum og Golgi-apparatet. 

2.1.2 LOKALISERING AV SPESIFIKKE FUNKSJONER 

På eller helst innbakt i membranene finner vi mange spesifikke molekyler eller strukturer som 

styrer spesifikke prosesser (enzymer, transportproteiner, pigmenter etc). Eksempler er de 

«energifabrikkene» som er lokalisert i den indre mitokondriemembranen og i kloroplastens 

thylakoidmembran. Mange enzymer er membranbundne, f.eks. i det endoplasmatiske retikulum, 

i lysosomer og i peroksisomer. 

– 34 – ©Arild Ernstsen 1994-2003

membraner 

Enzymer som er bundet til membranen i en organelle er ofte til nytte når en skal 

isolere organellen fra cytoplasma. Enzymet sur fosfatase finnes f.eks. bare i 

lysosomer. Når cellene er knust og lysosomene skal isoleres fra «suppa» av 

cellekomponenter gjennom en serie av rensesteg, benytter en denne egenskapen 

til å teste renheta av ulike fraksjoner og av sluttproduktet. Bare det 

materialet som viser sur fosfatase-aktivitet bearbeides videre; fraksjoner uten 

aktivitet kastes – de inneholder ikke lysosomer. 

2.1.3 OPPFANGING OG GJENKJENNING AV YTRE SIGNALER 

Celler må være i stand til raskt å reagere på endringer i miljøet. Og det er naturlig at 

membranen har viktige funksjoner når det gjelder å detektere slike signaler. Signalet kan 

enten slippes uforandret inn i cellas indre, eller – kanskje mer vanlig – forbli utenfor cella, 

der det binder seg til reseptorer som genererer sekundære signaler («second messengers») til 

cellas indre. Membraner spiller også viktige roller når celler skal gjenkjenne hverandre – ei 

levercelle vil jo helst omgi seg med andre leverceller. 

Alle disse funksjonene avhenger sterkt av membranenes kjemiske sammensetning og 

strukturelle egenskaper. Vi skal se litt nærmere på hva en membran er for noe. 

2.2 MEMBRANSTRUKTUR 

2.2.1 HISTORISK OVERSIKT 

Vår forståelse av biologiske membraner har utviklet seg gradvis – vel, til dels sprangvis – 

gjennom de siste hundre år. La oss bruke denne prosessen som et lite eksempel på hvordan 

vitenskapelig erkjennelse utvikles, og hvordan forskere kommer videre ved å bygge på 

forgjengernes arbeid. Dette lille resymeet inneholder også et godt eksempel på hvilken 

avgjørende rolle slumpen kan spille i vitenskapen. 

Membraner er så tynne at en trenger elektronmikroskop for å se noen detaljer. Det er 

derfor rimelig at all tidlig forskning måtte baseres på indirekte metoder. Charles E Overton, 

som kom med de fleste av sine bidrag i 1890-årene, forsøkte å si noe om membraners 

oppbygning ut fra hvordan ulike stoffer er i stand til å trenge gjennom dem. Han fant at fettløselige 

stoffer hadde lettere for å krysse membraner, enn vannløselige. Membraners 

løselighetsegenskaper indikerte altså at de har en lipofil (fettelskende) karakter – oljeaktig – 

og Overton foreslo sågar ei blanding av kolesterol og fosfolipider (lecithiner); noe som etter 

forholdene var svært godt «gjettet»! 

Et titalls år senere kom Irving Langmuir, Irving (1881–1957) med sin «lipid monolayer»teori. 

Han mente at langkjedede fettsyrer utgjorde hovedkomponenten i membranene (men 

ikke nødvendigvis som selvstendige substanser). Membranfettet ble først løst i benzen (eller 

andre upolare, organiske løsemiddel) og benzenet ble plassert oppe på ei vannflate (fett på 

vann). Når benzenet fordampet, formet fettsyrene(?) et enkelt lag, med den hydrofile enden 

ned i vannet og den lipofile enden stikkende opp. 

– 35 –

membraner 

Så gikk det 20 år før to nederlendere, E Gorter og F Grendel, blandet seg i diskusjonen. 

De gjorde et genialt lite eksperiment. I sitt mikroskop kunne de se blodceller – de har 

omtrent samme størrelse, diameteren er ca. 7 µm, og er vel tilnærmet runde. De kunne altså 

estimere overflatearealet på cellene (ca. 100 µm2), de kunne enkelt telle hvor mange celler de 

hadde, og de kunne bruke Langmuirs metode for å ekstrahere membranfettet og spre det 

utover ei vannflate. Det enkle laget med fett var omtrent dobbelt så stort som den totale overflata 

på de cellene de hadde ekstrahert. Altså: lipidlaget er ikke enkelt i membranene, det er 

dobbelt! («lipid bilayer»). Genialt, men Gorter og Grendel hadde flaks. De brukte aceton til 

ekstrahering – og aceton løser bare ut 2 

3 av fettet. De gjorde også en annen feil. Blodcellemålingene 

ble utført med celler som hadde tørket på objektglasset. Da krymper cellene. 100 

µm2 var altså bare 2 

3 av den egentlige snittverdien for røde blodlegemer i mennesker – den er 

ca. 145 µm2. De to feilene utliknet altså hverandre. Flaks! Hadde de nøyd seg med å gjøre 

en feil, hadde de kanskje funnet at lipidlaget var noe midt mellom enkelt og dobbelt – og vært 

like langt. 

Det doble lipidlaget var en bra modell, men den hadde sine svakheter – særlig når det 

gjaldt permeabilitet og elektrisk motstand. Hvordan skulle en f.eks. forklare at glukose lett 

vandrer inn i cellene, mens det nesten identiske galaktose ikke tas opp? Det høres nesten ut 

som om noe enzymliknende skulle være involvert. Enzymer skiller jo mellom så små 

forskjeller. Ioner passerer dessuten membraner mye raskere enn det de skulle, dersom det 

dreide seg om rene «lipid bilayers». Det ble altså klart at det måtte være noe mer der enn 

dobbeltlaget. Man var etter hvert blitt i stand til å isolere og kjemisk karakterisere 

membranene; og de viste seg å inneholde proteiner i tillegg til lipidene. I 1935 foreslo Hugh 

Davson og James Danielli en protein-lipid-«sandwich» – det doble lipidlaget skulle på 

begge sider være dekt av et proteinlag. Denne Davson-Danielli-modellen ble senere (1954) 

raffinert med hydrofile proteinkanaler gjennom fettlagene – polare porer som gjorde det 

lettere å forklare mange permeabilitetsfenomener. Vi skal dessuten være klar over at «fett» 

ikke lenger var enkle fettsyrer – nå var lipid-komponenten identifisert som fosfolipider. 

Fosfolipider danner faktisk dobbeltlag spontant når de slippes i vann, og denne delen av modellen 

holder vann, bokstavelig talt, den dag i dag. 

Davson og Daniellis membranmodell ble stort sett bekreftet da man fikk tilgang til 

høyoppløsende elektronmikroskopi utover 1950-tallet, og den så ut til å gjelde ikke bare for 

plasmamembranen, men også for membranene rundt de ulike organeller. (Tidligere hadde en 

måtte nøye seg med lysmikroskopet, som har en oppløsningsevne på 0.2 µm – større enn 

tykkelsen på en membran, og sågar på flere av cellas organeller). Denne universaliteten i 

membranstruktur fikk i 1960 David Robertson til å framsette en modell for en såkalt 

enhetsmembran – «unit membrane». Den består av et lipid «bilayer» – to hydrofile soner 

med en hydrofob sone mellom – og proteiner på lipidoverflatene, innover og utover. Så langt 

stemte dette med observasjonene, men alt var fortsatt ikke helt riktig. Vel, «enhet» og 

«enhet», det er et noe varierende begrep dersom en ser på membraner fra ulike celle- eller 

organelletyper. Tykkelsen varierer og framforalt protein/fett-forholdet: fra 0.25 i enkelte 

nerveceller til 4 i visse bakterier. I mitokondriene er dette forholdet 1.2 i den ytre membranen, 

sammenliknet med 3.6 i den indre – altså tre ganger så høyt i innermembranen som 

produserer ATP, og som trenger mange enzymer til det. Slike variasjoner stemmer ikke med 

det en ser i elektronmikroskopet. «Jernbaneskinnene» er omtrent like tykke i membraner som 

– 36 –

membraner 

har svært ulikt proteininnhold, og det rimer dårlig med ideen at proteinene ligger som ei 

kappe utenpå lipidlaget. Slike proteiner burde dessuten være tråd- eller plateformede. Da en 

ble i stand til å isolere membranproteiner, så en at de fleste av dem var runde, globulære. 

Membranmodellen måtte altså omorganiseres nok en gang. I 1972 kom Jonathan Singer 

og Garth Nicolson med den foreløpig siste, og får vi tru: endelige modellen – flytende 

mosaikk-modellen («fluid mosaic model»). Mosaikkmønsteret dannes av proteiner som flyter 

i lipidlagene. Ved å flytte proteinene fra overflata og inn i lipidet, har en fått en modell som 

mye lettere kan forklare mange at de prosessene som er assosiert med membraner – prosesser 

som vi skal se på etter hvert. I 1975 ble strukturen av et membranprotein påvist for første 

gang av Richard Henderson og Nigel Unwin. I en bakterie fant de et protein, tvunnet som 

en α-heliks, og foldet slik at det går gjennom membranen hele sju ganger. Senere har det vist 

seg at de fleste undersøkte membranproteiner har liknende egenskaper – de «bukter» seg flere 

ganger gjennom membranen. De delene som ligger innesluttet i lipidlagene er hydrofobe, 

mens de porsjonene av proteinstrengen som stikker ut av membranen – som kommer i 

kontakt med vannet utenfor eller inne i cella – er overveiende hydrofile. 

Modellen gjelder som sagt fortsatt, med den lille modifikasjon at de såkalte perifere 

proteinene ikke ser ut til å være særlig vanlige – dersom de eksisterer i det hele tatt. 

Membranproteinene er sannsynligvis uten unntak integrerte, det vil si at de går gjennom hele 

membranen og har hydrofile ender stikkende ut på begge sider. 

2.2.2 KJEMISK SAMMENSETNING 

Vi forlater historieoversikta og ser litt nærmere på hva vi i dag vet om den kjemiske 

sammensetninga til membraner. 

Lipider 

Lipidene utgjør gjerne fra 30 til 60% av membranene – resten er i hovedsak protein og litt 

karbohydrater. De er altså generelt kjennetegnet ved at de i tillegg til sin egentlige fettkarakter, 

også har en hydrofil ende. Den hydrofobe enden må være så lang at den kan danne 

et lipid-dobbeltlag, dvs. mer enn 12 karbonenheter, gjerne 16-18. Og den må ikke være så 

lang at den blir stiv og uløselig. Løseligheten er dessuten avhengig av dobbeltbindinger – jo 

flere (liten metningsgrad) jo større løselighet. Bøyene gjør at fettkjedene blir løsere – mindre 

tett – pakket, noe som øker løseligheten – fluiditeten (jfr. dyretalg kontra soyaolje, begge er 

triglyserider med 16-18 karbon lange fettsyrer). Vi skal kort se på de viktigste, og henviser 

til det som ble sagt om lipider tidligere (1.2). Vi kan – en smule forenklet – snakke om 

følgende fire grupper: fosfolipider, sfingolipider, glykolipider og kolesterol. 

Fosfolipidene fosfatidylkolin, fosfatidyletanolamin og fosfatidylserin finnes i de aller 

fleste membraner og danner lipid-dobbeltlaget. Fosfatidylinositol er involvert i signaloverføring 

i cella, ved at den frigjør inositol-trifosfater – en viktig «second messenger». 

Sfingolipidene forekommer særlig i pattedyr, der de aktiviserer visse membranbundne 

enzymer. 

– 37 –

membraner 

Glykolipidene i animalske celler er som regel dannet fra sfingolipidene ved at den polare 

gruppa er byttet ut med et monosakkarid som galaktose (i visse hjerneceller) eller et mer 

sammensatt oligosakkarid. I planter og bakterier er det vanligere at det polare «hodet» i 

enkelte fosfolipider er erstattet med et sukker (mono-, di- eller oligosakkarid) som er direkte 

bundet til ei endestilt hydroksygruppe i glyserol; i f.eks. kloroplastmembranene dominerer 

glykolipider der sukkerkomponenten er et monosakkarid (glukose eller galaktose). 

Kolesterol forekommer i de fleste membraner – unntakene er den indre mitokondriemembran 

og de fleste bakteriemembraner. Kolesterol styrker og tetter membraner. Et dobbeltlag som 

inneholder mye kolesterol, er opptil 10 ganger mindre permeabelt for små, vannløselige 

molekyler enn et uten kolesterol. 

Proteiner 

Vi skal ikke behandle disse i detalj. Også proteinene bidrar gjerne med 30-60% av membranvekta, 

alt avhengig av hvilken membran vi ser på. Mange membranproteiner har med 

transport av stoffer over membranen å gjøre – særlig av hydrofile forbindelser og ioner. 

Flere er enzymer, ofte assosiert med energimetabolismen, som vi skal se senere. På yttersida 

av membranen finner vi ofte reseptorproteiner, som gjenkjenner og videreformidler (feks. 

inositol-trifosfat) kjemiske signaler (hormoner er eksempel på slike signaler). En fjerde funksjon 

har proteiner som former og stabiliserer membranstrukturen. 

Karbohydrater 

Karbohydrater utgjør gjerne 2-10% av membranene i eukaryote celler (eks. røde blodceller: 

protein 52%, lipider 40%, sukker 8%). Sukkermolekyler opptrer ikke i fri form men inngår i 

glykolipider, som vi har sett, og i glykoproteiner (til asparagin, serin, arginin eller threonin i 

proteinet er det festet et oligosakkarid). Sukkermolekylene er nesten alltid orientert mot 

membranens ytterside, enten de inngår i glykolipider eller i glykoproteiner. Der deltar de i 

det celle-til-celle-samspillet som binder sammen celler til flercellete organismer, eller gir 

antistoff-antigen-reaksjoner. 

Asymmetri 

Vi har nevnt at karbohydratene særlig finnes på utsida av membranene. Det er flere slike 

eksempler på at membraner er asymetriske. Lateral diffusjon (sidelengs) av f.eks. 

fosfolipider foregår svært raskt, opptil en hel cellediameter på ett sekund! Transvers 

diffusjon («flip-flop»), derimot, er en svært treg prosess – det kan gå flere timer eller sågar 

uker mellom hver gang et lipidmolekyl flytter seg fra ytterlaget til innerlaget. Det betyr at det 

er mulig å opprettholde en asymmetrisk membran når den først er skapt gjennom celledelinga. 

For igjen å bruke røde blodceller som eksempel, så forekommer det mest 

sfingomyelin og fosfatidylkolin i det ytre lipidlaget i plasmamembranen, mens fosfatidylserin 

og fosfatidyletanolamin særlig finnes i innerlaget. Kolesterol er likt fordelt, mens altså 

sukkerholdige forbindelser sitter i ytterlaget. 

– 38 –

2.3 MEMBRANTRANSPORT 

membraner 

Membraner avgrenser altså cella fra omgivelsene. De hindrer at stoffer diffunderer fritt inn 

og ut av cella. De sørger for at spesielle funksjoner og kjemiske reaksjoner kan foregå i dertil 

egnede deler av cella, der det samtidig finnes «råstoff» for prosessene – substratmolekyler, 

ioner, enzymer. Membranene kontrollerer opptak og utskilling av næringsstoffer/avfallsstoffer, 

ioner, gasser, vann etc. Dette er mulig fordi membraner har ulik permeabilitet (evne til 

gjennomtrenging) for ulike stoffer; noen slippes gjennom, andre stenges ute eller inne. 

Men membraner er altså ikke bare enkle barrierer mot fri gjennomstrømming. De har 

evnen til nøye å regulere transporten av bestemte stoffer inn og ut av cella, eller inn og ut av 

organeller. Vi skal se på ulike mekanismer og modeller for hvordan dette kan tenkes å 

foregå. Som vi skal se er det flere ulike måter stoffer kan passere membranen på. Noen 

stoffer beveger seg i forhold til konsentrasjonsgradienter, fra høy konsentrasjon til liten. 

Prosessen kalles passiv transport. Små uladete molekyler, som vann, oksygen og 

karbondioksid, forflytter seg over membraner gjennom diffusjon, men større molekyler, 

f.eks. glukose, trenger hjelp av bæremolekyler («carriers») til en såkalt fasilitert diffusjon. 

Både diffusjon og fasilitert transport er former for passiv transport. Begrepet aktiv transport 

er nemlig forbeholdt den type transport som foregår mot en konsentrasjonsgradient (eller ladningsgradient). 

Slik transport utføres av enzymsystemer og krever ofte energi i form av ATP. 

Ioner passerer som regel membraner på denne måten. Store molekyler, f.eks. proteiner, kan 

«krysse» membraner i en prosess kalt endocytose (inn i cella, mens eksocytose er transport 

ut av cella) – der det som skal tas opp omsluttes av en del av plasmamembranen og det 

dannes en vakuole. Dette vil behandles under endomembransystemet (3.2). 

2.3.1 PASSIV TRANSPORT 

Ved passiv membrantransport kreves ikke energi for at stoffer skal passere membranhinderet. 

Vi deler inn i to undertyper av passiv transport. 

Diffusjon 

De minste molekyler som har betydning for cellas funksjoner er H2O, CO2 og O2. Membraner 

er tilstrekkelig permeable for slike molekyler; de trenger ingen form for hjelp. Disse 

småmolekylære stoffene passerer membranene gjennom diffusjon fra områder med høy 

konsentrasjon til områder med mindre konsentrasjon. (Entropien i systemet økes – likhet og 

blanding tilstrebes). Men membranen er et stort hinder likevel; vannmolekyler forflytter seg 

10 000 ganger langsommere over en membran enn det de ville bli transportert ved fri 

diffusjon. Tre forhold har betydning for hvor lett et molekyl vil diffundere over en membran: 

størrelse, polaritet og ionisering. 

Diffusjon er klart størrelsesavhengig. Når molekyler blir såpass store som et monosakkarid, 

f.eks. glukose, representerer membranen et for stort hinder – de kan ikke diffundere gjennom 

den. Diffusjon er også avhenging av molekylets polaritet. Et eksempel: glyserol (CH2OH- 

CHOH-CH2OH) beveger seg 0.01 mm/t i et membrantest-system, mens verdiene for glykol 

(CH2OH-CH2OH) og etanol (CH3-CH2OH) er hhv. 0.5 og 10 mm/t. Glykol og etanol er 

nesten like store. Så her er polariteten avgjørende. 

I forlengelse av polaritetsbetraktningene er det naturlig at membraner er svært lite 

gjennomtrengelige for ioniserte forbindelser. Elektrisk ladete forbindelser er lite løselige i 

– 39 –

membraner 

fett, og ioner er derfor ikke istand til å diffundere gjennom lipid-dobbeltlaget. De må finne 

andre løsninger… 

Fasilitert diffusjon 

Forbindelser som ikke oppfyller kravene til membrandiffusjon, kan likevel komme inn i det 

gode selskap. De vil i mange tilfeller passere membranen gjennom såkalt fasilitert diffusjon 

(fasilitert transport). Fasilitert transport drives av de samme krefter som enkel diffusjon – 

konsentrasjonsgradienter – og bevegelsen skjer fra høy til lav konsentrasjon. Men nå avhjelpes 

diffusjonen av såkalte «carrier»-molekyler, bæremolekyler. 

Disse hjelpemolekylene er proteiner, og har ofte svært spesifikk funksjon – de hjelper bare 

en enkelt forbindelse over membranen. De gode hjelperne kalles gjerne transport-proteiner 

eller permeaser. «Ase»-endelsen er ellers stort sett forbeholdt enzymer, men kan faktisk forsvares 

også her, ettersom transporten ligner på en enzymkatalysert prosess. På samme måte 

som for enzymer skjer det ei binding mellom proteinet og stoffet som transporteres (analogt 

til substratet). Og mens enzymer endrer substratet kjemisk, flytter permeasen det over membranen. 

Så en diffusjon som var umulig, får sin «aktiveringsenergi» redusert av bæremolekylet, 

akkurat som en kjemisk reaksjon muliggjøres av et enzym. 

Transportproteinet binder seg slik til molekylet som skal transporteres, at det polare 

området på molekylet skjermes for det lipofile indre av membranen. De lager så og si en 

«hydrofil kanal» gjennom membranen. Undersøkte bæremolekyler har alle vist seg å strekke 

seg gjennom hele membrantverrsnittet, og det stemmer jo bra med en slik modell. Ellers 

kjennetegnes slike «carriers» ved at de transporterer sitt spesielle molekyl like lett ut som inn 

av membranen. Fasilitert transport er ofte koplet, f.eks. symport: et stoff flyttes ut samtidig 

som – og ved hjelp av samme transportprotein – et annet flyttes inn (f.eks. ADP inn og ATP 

ut av mitokondrier). 

2.3.2 AKTIV TRANSPORT 

Passiv transport, enten den er enkel eller fasilitert diffusjon, er alltid retningsbestemt til å gå 

med en konsentrasjonsgradient – fra høy til lav konsentrasjon. Aktiv transport involverer 

transport av forbindelser mot konsentrasjonsgradienter (eller elektrokjemiske ladningsgradienter). 

Det kreves energi for å få det i stand. Pumpa (vi snakker gjerne om «pumper» i forbindelse 

med aktiv transport) må altså kople transporten med en reaksjon som utvinner energi. 

Denne energigivende prosessen er ofte hydrolyse av høyenergetiske fosfatbindinger (ATP 

→ ADP). Aktiv transport har tre beslektede hovedfunksjoner: 

1. Opptak av næringsstoffer som bare finnes i små konsentrasjoner utenfor cella. 

2. Utskilling av avfallsstoffer og ioner (Na +) selv om konsentrasjonen av disse er 

større utenfor enn inne i cella. 

3. Opprettholder konstante og optimale konsentrasjoner av uorganiske ioner, særlig 

viktige er K +, Ca2+ og H +. 

Alle tre er aspekter av en hovedoppgave: å holde det indre miljøet i cella så konstant som 

mulig. Passiv transport utjevner forskjeller mellom de to sidene av membranen. Aktiv trans- 

– 40 –

membraner 

port er en måte å skape konsentrasjonsforskjeller over membraner – forskjeller som bokstavelig 

talt betyr liv eller død. 

Passiv transport er to-veis – det samme stoffet vandrer i prinsipp like gjerne i den ene som i 

den andre retning (konsentrasjonsbestemt). Aktiv transport er alltid en-veis. Et aktivt transportsystem 

som fører en forbindelse inn i cella, vil aldri kunne brukes til å føre den samme 

forbindelsen ut av cella. Derimot vil transport av et stoff ut kunne koples med transport av et 

annet stoff inn i cella. To ulike stoffer kan også transporteres samme vei i en og samme 

operasjon i et transportsystem. Disse formene for transport kalles ko-transport eller koplet 

transport. Det finnes mange ulike transport-systemer. De skiller seg mht. energikilde, mht. 

om stoffet modifiseres kjemisk under transporten (fosforylert), og mht. former for ko-transport. 

Ytterligere kompliserende er det at det finnes flere tilfeller der ett og samme stoff transporteres 

på flere måter. Det siste gjelder særlig bakterier. F.eks. har Escherichia coli, tarmbakterien, 

minst fem måter å transportere galaktose inn i cella på. 

Enkel- og koplet transport 

Den enkleste formen for pumper er de som transporterer et stoff/ion og samtidig bruker ATP 

som drivkraft (f.eks. 2xCa 2+, 1xATP → 1xADP). Men det er vanligere at to ulike forbindelser 

transporteres av den samme pumpa i en og samme prosess – altså ko-transport. Av slik 

transport finnes det som antydet to slag: den der de to stoffene går i samme retning 

(symport), og den der de går i motsatte retninger (antiport). I noen tilfelle vil begge forbindelsene 

transporteres mot konsentrasjons-/elektrokjemiske gradienter, men det er også mulig 

at et av stoffene flyttes med og det andre mot gradienten. I slike tilfeller vil den passive 

transporten kunne drive det aktive opptaket. I animalske systemer er det vanlig med såkalt 

natrium-koplet transport (natrium ko-transport). (I andre organismer (bakterier, planter), er 

det vanligere med proton-koplet transport.) Det vil si at passivt opptak av Na + er koplet med 

opptak eller utskilling av et annet stoff. Et eksempel er symport av glukose, der Na +trafikken 

inn i cella driver glukose-opptak via det samme proteinet. Et slikt protein må ha to 

aktive seter, ett for natrium og ett for glukose. Når Na + binder seg til sitt sete, vil bæremolekylets 

affinitet for glukose øke. Den ekstracellulære Na +-konsentrasjonen er som regel mye 

større en den intracellulære. Slik symport av glukose krever altså ikke direkte energitilførsel 

i form av ATP-spalting, men vi skal se at den likevel avhenger av en energikrevende prosess. 

En slik lekkasje av Na + inn i cella er selvfølgelig ikke bra. Derfor har celler satt inn noen 

av sine beste transportapparater til nettopp å kvitte seg med Na +. Na + er jevnt over en 

hemmer av enzymaktiviet. Gjerne de samme enzymer som får stimulert sin aktivitet av K +, 

som cella derfor forsøker å holde en høy konsentrasjon av – mens «utekonsentrasjonen» ofte 

er svært lav. Disse gradientene av kalium og natrium mellom yttersia og innersia er svært 

viktige i mange sammenhenger, ikke minst i neurofysiologi. I et kvilende dyr brukes derfor 

gjerne en tredjedel av energien til å opprettholde disse gradientene. 

Natrium-kalium-pumpa er et enzym som sørger for å opprettholde disse gradientene. 

Pumpa er en ATPase som spalter ATP til ADP og uorganisk fosfat. For hver ATP som 

forbrukes transporteres 3 Na + ut av cella og 2 K + inn i cella. Proteinets E1-form tar opp Na + 

på innsida, mens E2-konformasjonen tillater opptak av K + på utsida. I E1-form stimulerer 

– 41 –

membraner 

Na + fosforylering (med ATP) av enzymet, noe som stabiliserer det i E2-form. I E2-forma vil 

K + stimulere defosforylering, og stabilisere enzymet i E1-form. 

Fosforylering 

Det transporterte molekylet blir i noen transportsystemer forandret kjemisk. Et eksempel fra 

Escherichia coli: glukose tas opp fra utsida som fritt sukker, men når det slippes ut på 

innsida er det fosforylert. Fosfatgruppa skaffes til veie ved at fosfoenolpyrodruesyre (PEP) 

defosforyleres til pyrodruesyre: 

Glukoseute + COOH-COPO3 2-=CH2, → Glukose-6-fosfatinne + COOH-CO-CH3 

Dermed holdes nivået av glukose inne i cella på et lavt nivå, og opptaket kan skje med 

konsentrasjonsgradienten. 

– 42 –

3: CELLEORGANISERING: 

KJERNA OG ENDOMEMBRANSYSTEMET 

I denne gjennomgangen av cellas indre deler vil vi stort sett holde oss til eukaryote celler (og 

i noen grad forsøke å få fram skilnadene mellom plante- og dyreceller). Den eukaryote cella 

har et svært komplekst organisasjonsnivå sammenliknet med den prokaryote – først og fremst 

fordi underavdelingene i cella huser ulike funksjoner. Det finnes selvsagt ikke noe slikt som 

«den typiske celle»; spesialiseringene og varisjonene er mange. Men de aller fleste eukaryote 

celler er faktisk såpass «like» at det har mye for seg med en generell gjennomgåelse av deres 

indre strukturer. 

Vi anser oss ferdige med innpakninga (cellevegg og plasmamembran) og konsentrerer oss om 

kjerna og cytoplasma. Cytoplasma defineres noe forskjellig fra lærebok til lærebok, fra lærer 

til lærer, – og for mitt vedkommende, faktisk fra forelesning til forelesning. Den definisjonen 

som ser ut til å være rådende for tida, og som jeg stort sett forsøker å holde meg til, sier at 

cytoplasma er alt innenfor plasmamembranen minus kjerne (og – i planter – vakuoler). 

Cytoplasma omfatter altså det endoplasmatiske retikulum, golgi-apparatet, ribosomer og 

organeller som mitokondrier, kloroplaster, lysosomer og peroksisomer; faktisk regnes også 

kjernemembranen til cytoplasma. Tidligere (og beklageligvis fortsatt) blandes cytoplasma 

sammen med begrepet cytosol, den flytende enzymsuppa (m.m.!) som utgjør resten av celleinnholdet 

når alle «konkrete» strukturer er fjernet. Denne løselige cellematriksen ble 

tidligere antatt å inneholde om lag 25% protein. I de senere årene har en forstått at disse 

proteinene ikke bare er enzymer – nok en cellekomponent har blitt «definert ut av» cytosol: 

cytoskjelettet. 

3.1 CELLEKJERNA 

Kjerna er hele cellas kontrollsenter. Her ligger en komplett utgave av organismens arvemateriale 

– genom – omsluttet av en kjernemembran. Kjerna er det mest karakteristiske trekk ved 

eukaryote celler – den membranbundne kjerna er jo selve definisjonen på eukaryot liv. 

Kjernemembranen som skiller cytoplasma fra nukleoplasma, hører egentlig naturlig sammen 

med det indre membransystemet, men vi behandler den likevel i dette avsnittet. 

Genetikkdelen vil ta for seg nukleinsyredynamikken – meiose, mitose, replikasjon, transkripsjon, 

translasjon – i alle sine raffinerte enkeltheter. Her skal vi holde oss til de strukturelle 

forhold og bare ta opp noen grunnleggende begreper og definisjoner. 

3.1.1 KJERNEMEMBRANEN 

Membransystemet som omgir kjerna kalles på engelsk «the nuclear envelope», et begrep 

som forsøker å fange opp det faktum at vi har å gjøre med to membraner – indre og ytre 

kjernemembran – med et perinukleært rom mellom dem. Begge membranene er «enhetsmembraner» 

av doble fosfolipidlag, 7-8 nm tykke. Avstanden mellom membranene er 20-40 

nm (mer ekstremt 10-70 nm). Forholdvis lite er kjent om det væskefylte rommet mellom 

membranene og om funksjonen til dette perinukleære rommet, men det er kontinuitet mellom 

dette området og cisternene i ER og golgi, så sannsynligvis ligner det det indre rommet i disse 

membrankompleksene. Det er også sannsynlig, men ikke sikkert – og slett ikke i alle celler, 


kjerna og endomembransystemet 

at den ytre kjernemembranen er festet til plasmamembranen via proteinfilamenter. Slik forankring 

hindrer at kjerna deiser fritt rundt i cella (jfr. 3.4.3). 

I elektronmikroskopet framtrer kjernemembranen nærmest som en tesil – den er 

gjennomhullet av kjerneporer. Disse sylindriske kanalene er 9 nm i diameter, går gjennom 

begge membranene og forbinder altså nukleoplasma med cytosol. Rundt selve åpninga er det 

et kompleks av assosierte strukturer (til sammen inngår det et hundretall ulike proteiner), slikt 

at diameteren på ei pore er om lag 80 nm. Størrelsen på komplekset er altså ca. 5000 nm 2, 

mens åpninga er på 50 nm 2. Poretettheta varierer fra 4 til 50 pr µm 2 – avhengig av celletype. 

Det innebærer at fra 2 til 25% av kjernemembranens overflate er dekket av porekompleksene 

(betydelig mindre om vi bare regner med den egentlige åpninga). Ei gjennomsnittlig 

dyrecelle har 10-12 porer pr µm 2, eller totalt 3000 til 4000 på hele kjernemembranen. 

De to membranene i «konvolutten» møtes i porene, så membrankomponenter kan eventuelt 

utveksles, mellom de to – og mellom yttermembranen og ER. Dermed kan kjernemembranen 

utvides og trekkes sammen etter behov. 

Kjerneporenes oppbygning er ikke helt ut klarlagt (skyldes bl.a. prepareringsartefakter og 

variasjoner mellom ulike celletyper), og vi skal her bare berøre den meget overflatisk. 

Porekomplekset består først og fremst av en annulus (ring) av åtte protein-«korn». Disse 

kornene stikker ut på begge sider av membranene (yttermembranens ytterside og innermembranens 

innerside) og det virker derfor som om det dreier seg om 2 x 8 proteinlegemer. I 

noen fikserte preparater er det dessuten mulig å observere et «korn» midt i poreåpninga. Det 

er sannsynligvis en partikkel (f.eks. en ribosomal subenhet) på vei ut fra kjerna. 

Porene er porter som slipper kjerneprodukter ut i cytosol (f.eks. mRNA og enkeltbitene til 

ribosomene), mens DNA stenges inne og store organeller og cytoplasmadeler holdes effektivt 

ute. Ribosomale subenheter og mRNA (som transporteres ut pakket sammen med proteiner i 

noe som kalles ribonukleoprotein-partikler) er så store at de temmelig sikkert må befordres 

gjennom porene på en aktiv måte. 

3.1.2 NUKLEOPLASMA 

Nukleoplasma er den seigtflytende matriksen innenfor kjernemembranen. Her finner vi 

kromatinet som består av DNA og proteiner som er assosiert med DNA (kromosomale proteiner). 

Ellers består nukleoplasma av alle de enzymene som skal til for replikasjon av DNA, 

syntese av de ulike formene av RNA (transkripsjon), «post-transkripsjonal» bearbeiding, pakking 

og transport av RNA. 

Kromatin er DNA slik det foreligger i (den forholdsvis lange) perioden mellom 

celledelinger. I forbindelse med celledelinga trekker DNA-trådene seg sammen til den svært 

kondenserte forma vi kjenner som kromosomer – med artsspesifikt antall. Selv om «kromosom» 

er en betegnelse med mikroskopihistorisk sus som kanskje bør forbeholdes DNA under 

celledeling, brukes ordet i dag også om kromatin i interfase – mellom to delinger. Kromosom 

betyr da de DNA-molekylene som inneholder den lagrete genetiske informasjonen i ei 

kjerne (eller i en bakterie eller et virus, eller for den del, en celleorganelle). Kromatinet består 

av omtrent like mye protein som DNA, pluss en liten skvett RNA. Det meste av proteinet er 

histoner: Kuler som danner kjerner i nøster av opptvunnet DNA. Disse nøstene arrangeres 

videre sammen i komplekse tredimensjonale DNA-strukturer. Litt DNA er alltid så kondensert 

at det er synlig i lysmikroskopet; såkalt heterokromatin – til forskjell fra eukro- 

– 44 –


matin som gjennomgår de omtalte vekslinger. Eukromatin består altså av aktive, transkriberbare 

gener, mens heterokromatin er inaktive gener som ikke transkriberes. Hva som er 

hetero- og eukromatin kan variere mht organismens utviklingsstadium. 

3.1.3 NUKLEOLER 

Alle kjerner inneholder noen forholdsvis store objekter med stor tetthet. De kalles nukleoler 

og er cellas «ribosom-fabrikk». Her finnes enzymapparatet som syntetiserer, modifiserer og 

pakker rRNA og ribosomalt protein til ribosomale subenheter. Hver nukleole er knyttet til en 

del (som regel i en ende) av et kromosom som inneholder gener for rRNA. På et slikt DNAområde 

(kalles «nucleolus organizer region») kan det finnes hundrevis (i planteceller endog 

tusenvis) av kopier av rRNA-genene. I ei diploid menneskecelle er det 10 slike DNAregioner, 

men det er ikke 10 nukleoler. Som regel er det bare en nukleole – de ti slår seg 

sammen til en stor og effektiv enhet for ribosom-produksjon. 

Nukleolenes størrelse varierer med celletype og med aktivitetsnivå. I celler med høy 

proteinsyntese trengs det mange ribosomer, og nukleolene er derfor store – de kan utgjøre så 

mye som en fjerdedel av kjernas totalvolum. 

3.1.4 PLANTECELLEKJERNER 

Det meste som gjelder for kjerner flest, gjelder også for kjernene i planteceller. Mens pattedyr 

gjerne har et genom på 3 milliarder basepar (i haploide kjønnsceller) varierer 

genomstørrelsen hos planter svært; fra 70 millioner bp i Arabidopsis thaliana (dette lille 

genomet har gjort Arabidopsis til plantegenetikkens svar på Escherichia coli og Drosophila 

melanogaster) til 200 milliarder i enkelte bartrær. I planter med stort genom er det forholdsvis 

mye repetitivt DNA. Mens unikt DNA koder for gener som translateres til proteiner, 

inneholder det repetitive DNAet instruksjoner om genomets organisering og om uttrykking av 

gener. Men her er mye ukjent og det kommer til å skje litt av hvert med vår viten i årene 

framover. 

3.2 ENDOMEMBRANSYSTEMET 

I 1974 kom J James Morré og H H Mollenhauer fram med en tanke som har mye for seg, 

og som siden har fått mange tilhengere. De foreslo konseptet om det indre membransystemet, 

endomembransystemet («the endomembrane system»), som forener mange 

organeller og strukturer som tidligere i for stor grad var blitt sett på hver for seg. Kjernemembranen, 

ER, Golgi-apparatet og lysosomene (med flere, faktisk også plasmamembranen, 

dersom en definerer litt vidt – men da er jo endo-poenget borte) henger sammen, enten ved 

direkte fysisk membrankontinuitet, eller gjennom overføring av membrandeler via såkalte 

vesikler. Likevel varierer struktur og funksjon mellom de ulike delene. Det indre membransystemet 

samvirker i svært mange prosesser – f.eks. i produksjon, transport og sekresjon 

av materiale som eksportes ut av cella. 

Vi skal først se heller tradisjonelt på de enkelte delene av dette membransystemet, for å få 

unnagjort noen strukturelle definisjoner. Deretter er det mest hensiktsmessig å se på de 

– 45 –


funksjonelle sidene av ER og golgi under ett. ER og golgi er svært dynamisk både strukturelt 

og funksjonelt, og derfor er det slett ikke enkelt å formidle vår grunnleggende viten om disse 

celledelene på et forståelig vis… 

3.2.1 DET ENDOPLASMATISKE RETIKULUM 

Det endoplasmatiske retikulum (ER) kan normalt ikke sees i lysmikroskop selv om det fyller 

opp mye av det cytoplasmatiske rommet i cella. Først med elektronmikroskopet (fra 1950tallet) 

ble det intrikate mønsteret av intracellulære membraner oppdaget. Det latininspirerte 

navnet er en skikkelig pusteøvelse, det betyr ganske enkelt nettverk (reticulum) inne i (cyto)plasma, 

så kortforma ER brukes nesten overalt. 

ER er et (i alle fall delvis) sammenbundet membransystem av vesikler (selvstendige 

membranomsluttede kuler), rør og flattrykte skiver. Skivene – de såkalte cisterner – 

dominerer. Membranene skiller innholdet i ER-systemet fra resten av cella; det betyr at 

cytoplasma er delt i to avdelinger. Dette indre ER-rommet – ER-lumen – er dessuten 

kontinuerlig med det perinukleære rommet rundt kjerna (denne forbindelsen har ikke noe med 

porene i kjernemembranen å gjøre – de er sambandet mellom nukleoplasma og cytosol). Det 

er derfor mulig å se på ER som et kommuninasjonssystem mellom kjerna og cellas ytre deler 

– men det er mye mer enn det… 

ER-membranen er tynnere enn plasmamembranen – 5-6 nm. Den inneholder mer protein 

(i forhold til lipider) enn plasmamembranen, og den inneholder ikke kolesterol; lipiddelen 

består nesten utelukkende av fosfolipider. Proteinene er for en stor del ER-spesifikke, 

membranbundne enzymer som cytokrom b5 reduktase, cytokrom c reduktase og glukose- 

6-fosfatase. 

De finnes to typer ER: slett («smooth») og ru («rough»). I ru ER (rER) sitter det 

ribosomer på membranens utside (den sida som vender ut mot cytosol). Det er videre 

morfologiske skilnader mellom de to formene for ER. Svært skjematisk kan vi si at slett ER 

(sER) er rørformet, mens ru ER forekommer som flattrykte poser. De to typene er dessuten 

plassert ulikt: ru ER ligger gjerne nærmest kjerna. 

ER kan ikke isoleres intakt. Når cella homogeniseres (knuses) og ER brytes 

ned i små fragmenter, vil imidlertid disse småbitene spontant danne vesikler 

(membranomsluttede kuler), mikrosomer. Mikrosomene vil ha glatt eller 

ribosomholdig membran alt etter hvilken form for ER fragmentet stammet 

fra. De to typene av mikrosomer kan separeres gjennom sentrifugering, og er 

svært nyttige redskaper når en skal studere ERs funksjoner. 

3.2.2 GOLGI-APPARATET 

Et golgi-legeme (engelsk «Golgi body», «Golgi stack», «Golgi complex») er en serie av 5-10 

flattrykte membranskiver stablet opp på hverandre – innholdet i hver skive er skilt fra cytosol. 

For planteceller kalles en slik struktur et diktyosom. Alle golgi-legemer (diktyosomer) sett 

under ett i ei celle kalles golgi-apparatet. Det er litt forvirring i navngivinga på dette 

området – enklest er det i grunnen å bruke betegnelsen «golgi», og heller presisere om en 

mener én eller alle stablene, når det er nødvendig med et slikt skille. Størrelsen på golgi- 

– 46 –


apparatet – dvs. antall og størrelse på golgi-legemene – varierer sterkt fra celletype til celletype, 

og med den enkelte celles metabolske aktivitet. 

Navnet skriver seg fra italieneren Camillo Golgi (1843–1926) som beskrev 

strukturene i 1896, men de ble akseptert og forstått først langt inn på 1950tallet. 

Golgi var nevrolog (men syslet òg med malaria og politikk) og fikk 

nobelprisen i medisin i 1906. 

Golgi ligner ikke så lite på slett ER og dannes også fra ER, men det er ingen fysisk kontinuitet 

mellom de to strukturene. Hver stabel har to sider – cis og trans. Vesikler blir brutt 

løs fra ER, fusjonerer med cis-sida, og bygger på golgi ved at vesikkelmembran smelter 

sammen med golgi-membranen og vesikkelinnholdet adderes til golgis indre. Samtidig frigjøres 

det vesikler fra «bunnen» av stabelen (trans-sida) for transport til andre destinasjoner, 

slik at størrelsen (antallet skiver) holder seg noenlunde konstant. Også mellom hvert skivelag 

skjer transporten via vesikler. Som vi snart skal se, sysler golgi med saker «underveis» mellom 

cis- og trans-enden, og de to sidene er biokjemisk forskjellige: Cis-sida ligner ER-membranen, 

mens membranen i trans-golgi minner mye om plasmamembranen. Golgi er en 

sentral for produksjon, lagring, sortering og utsending av flere stoffgrupper, og det er spesielt 

godt utviklet i celler som er spesialisert for sekresjon av stoffer til f.eks. blodbanen. 

3.2.3 PROTEINTRAFIKK I ER OG GOLGI 

ER og golgi «samarbeider» om syntese av flere stoffgrupper, og sørger for at synteseproduktene 

havner der de skal. Vi skal konsentrere oss om proteinene, med noen sideblikk til 

lipider og karbohydrater. 

Veien fra gen til protein behandles i genetikkdelen av kurset. Her skal vi – nesten bokstavelig 

talt – samle opp de løse trådene etter translasjonsprosessen på ribosomene. Proteinene 

produseres på ribosomer som enten forekommer løse i cytosol eller er festet til ER, og disse 

to «poolene» av ribosomer representerer ei intracellulær sortering av proteiner: Cytosoltranslasjonen 

gir proteiner som finnes løst i cytosol, mens ER-translasjonen styrer proteiner 

inn i det indre membransystemet (kotranslasjonal import). De proteinene som frigjøres i 

cytosol vil enten gjøre jobben sin der eller de vil bli importert av kjerna, mitokondrier, 

kloroplaster eller peroksisomer (posttranslasjonal import). 

mitokondrium 

peroksisom 

ribosom 

cytosol ER 

kjerne 

kloroplast 

lysosom 

– 47 – 

golgi 

plasmamembran 

sekresj. 

vesikkel


Proteinene som lages på ru ER havner i ER-lumen, i golgi, og videre i enten lysosomer, i 

plasmamembranen eller i sekresjonsvesikler for eksport ut av cella. Men sammenkoplinga av 

de første aminosyrene på den voksende peptidkjeden skjer mens mRNA og ribosom farter 

fritt rundt i cytosol. Først når peptidet er blitt 20-30 aminosyrer langt, festes komplekset til 

ER. Denne innledende, aminoterminale peptidbiten inneholder nemlig en signalsekvens som 

passer sammen med sin spesielle reseptor på utsida av ER-membranen. 

Mens signalsekvensen leter etter sin reseptor på ER-membranen stopper 

translasjonen ved at en «partikkel» blander seg inn i prosessen. Den kalles 

SNR («signal recognition particle») og består av protein og RNA. Når det er 

etablert kontakt mellom proteinsyntese-komplekset og ER, og peptidet er 

styrt inn i ER-lumen, løsner SNR og translasjonen fortsetter. 

Proteiner som importes «posttranslasjonalt» av f.eks. mitokondrier og 

peroksisomer har en aminoterminal «target-sekvens» (analog med signalsekvensen) 

som gir direktiver om hvor proteinet skal og som hjelper det med å 

komme gjennom organellemembranene. Importen i mitokondriet finner sted 

i spesielle punkter der de to membranene (5.2) har fysisk kontakt med 

hverandre, slik at begge membranene forseres i én enkelt operasjon. Vel inne 

i mitokondriets matriks blir proteinet kvitt target-sekvensen ved hjelp av en 

peptidase. 

Signalsekvensen er hydrofob og kan derfor lett «tres» gjennom membranen og inn i ERlumen. 

Etter hvert som mRNA og ribosomet skjøter på stadig flere aminosyrer – og det skjer 

utenfor membranen – så vokser peptidet innenfor membranen. Signalsekvensen fjernes tidlig 

av en peptidase som ligger på lur i lumen, og det nysyntetiserte proteinet kan spontant folde 

seg til sin tredimensjonale struktur, bl.a. vil det dannes disulfidbruer. Nå er det effektivt 

forvart inne i endomembransystemet, og kan eventuelt bearbeides før det sendes videre. 

Som nevnt vil alle proteiner som skal til plasmamembranen gå veien om ER. Mange av 

disse proteinene er glykosylert – de er glykoproteiner (2.2.2) – og den innledende glykosyleringa 

skjer i ER. Til tross for at oligosakkarid-delen i glykoproteiner forekommer med 

endeløse variasjoner, er den i utgangspunktet identisk på alle glykoproteinene som lages i ER. 

Den er alltid festet til asparagin i proteinet og den er bygd opp av to molekyler Nacetylglukosamin 

(1.1.2), ni mannose og tre glukose. 

M 

M M 

Asn N N M M G 

M M G 

M G 

M 

Protein med oligosakkarid etter 

glykosylering i ER 

N = N-acetylglukosamin, 

M = mannose, G = glukose 

– 48 –


Glykosylering øker hydrofiliteten og hindrer dermed at proteinet vandrer ut gjennom ERmembranen. 

Videre kan sukkerpåhenget være med på å fremme rett folding av proteinet og 

beskytte det mot proteolytisk nedbryting. Multimere proteiner får som regel sin kvartære 

struktur (subenhetene forenes) allerede i ER-lumen. 

Etter syntese og eventuell foreløpig glykosylering blir proteinene transportert fra ER til 

golgi. Denne transporten skjer med vesikler som knoppes av ER og «bæres» av cytoskjelettet 

over til golgi der vesiklene «smelter sammen med» cis-enden. Transporten er 

energikrevende (ATP-avhengig, sannsynligvis fordi cytoskjelettet med kinesin-motorer er 

involvert – jfr. 4.3.4). Vesiklene – både de som kommer fra ER og de som senere knoppes av 

trans-golgi – har ei kappe av klatrin (de kalles på engelsk «coated vesicles»). Klatrin er et 

forholdsvis stort protein (molekylvekt 180 000) som danner sekskantete plater. Platene settes 

sammen omtrent som lærstykkene i en fotball, og danner ei kule som omgir den membranavsnørte 

vesiklen. Akkurat som fotballer kan tråkles sammen av et varierende antall 

lærheksagoner, kan vesiklene omgis av ulike antall klatrin-plater: Vesikkelstørrelsen er 

fleksibel og bestemmes av dette antallet. Klatrinets rolle for vesikkeltransporten er fortsatt 

noe uklar. 

Alle proteinene skal jo ikke ut av ER. Noen må pent holde seg i ER-lumen. 

Disse er «merket» ved at den karboksylterminale enden består av aminosyrene 

lysin-asparaginsyre-glutaminsyre-leucin (leucin er C-ende). Denne 

sekvensen stikker ut av proteinene og gjenkjennes av reseptorer, som sørger 

for at proteinene holdes tilbake i ER. Proteiner som feilaktig er sendt ut av 

ER, kan i noen tilfeller faktisk returneres. 

Etter at transportvesiklenes innhold er tømt «gjennom» golgimembranen blir det modifisert i 

golgi. Sakkarid-enheter blir fjernet fra glykoproteiner og nye blir hengt på; de tre glukosene 

«nederst til høyre» ble forresten pillet av allerede i ER-lumen (det samme kan skje med noen 

mannose-enheter). Deler av proteinkjeder kan også kuttes vekk. De fleste proteiner (inkludert 

glykoproteiner) forlater ER som inaktive forstadier; først etter barbering og frisering i 

golgi får de si endelige, aktive form. Ved hjelp av immunologiske metoder er det mulig å se 

hvordan de ulike skivene i golgistabelen, fra cis til trans, deler på arbeidet. Fjerning av 

sukkermolekyler fra grunnstrukturen i glykoproteiner (N2M9G3 – se ovenfor) skjer som regel 

i cis-golgi, mens addering av nye karbohydratenheter til oligosakkaridet foregår i trans-skivene. 

Polysakkarider blir syntetisert i golgi (det mest notable unntaket er cellulose – 4.4.1, 

4.4.2). I forgreinete molekyler (f.eks. amylopektin) settes «ryggraden» sammen i cis-, mens 

sidegreinene bygges på i trans-golgi. 

Celleveggproteinet ekstensin (4.4.1) fikk sine prolin-enheter hydroksylert i ER; 

dette proteinet er jo rikt på hydroksyprolin (1.4.1). I golgi blir mange av hydroksyprolin-enhetene 

glykosylert med pentosen arabinose. 

Før produktene av golgis synteser og bearbeidelser sendes videre, blir de konsentrert. 

Reseptorer i trans-golgi fanger inn det som skal sendes videre. Reseptorene klumper seg så 

– 49 –


sammen i et lite område – sannsynligvis helt ute i «bremmen» av den ytterste skiva. Vesikler 

snøres av, kles med klatrin, og sendes til korrekt destinasjon – det være seg lysosom eller 

plasmamembran. Det ser ikke ut til å finnes en reseptor for hver kjemisk forbindelse som 

skal sendes videre. Naturen har (i alle fall i noen tilfeller) effektivisert slik at flere stoffer kan 

sendes med den samme vesikkelen så lenge de har samme adresse. Reseptorene i trans-golgi 

kjenner igjen visse «merkelapper», som regel oligosakkarider. Ellers ulike forbindelser kan 

dermed fanges inn av den samme type reseptor, fordi de er utstyrt med likelydende 

adresselapper (jfr. 3.3.1). Også i vesikler som skipes fra golgi kan lasta bearbeides. 

«Farlige» forbindelser som skal brukes utenfor cella blir endelig klargjort inne i vesikkelen. 

Det klassiske eksempelet (om enn ikke så farlig) er proteinet insulin som produseres i 

pankreas – bukspyttkjertelen. Det blir lastet inn i vesikkelen som proinsulin, der «prodelen» 

av molekylet blir kappet av (av en protease som følger med på lasset), før aktivt 

insulin tømmes ut i blodbanen. Et annet pankreas-produkt – trypsin, en tarm-protease som 

brukes i fordøyelsen – blir først «aktivert» etter at den har forlatt produksjonscella. 

Omdannelsen fra inaktivt trypsinogen til trypsin skjer først i tarmen. 

ER er sete for syntesen av fosfolipider – den skjer særlig i membranen av slett ER, men 

også i ru ER. Alle de involverte enzymene er integret i ER-membranen, med de aktive delene 

av enzymene vendt ut mot cytosol. Resultatet av syntesen er fosfolipidmolekyler som 

innlemmes i det ytre lipidlaget i membranen. Likevekten i antall lipidmolekyler mellom 

cytosol-sida og lumen-sida opprettholdes av et spesielt transportprotein – «flippase» – som 

flytter fosfatidylkolin (men ikke de andre fosfolipidene (fosfatidylserin, fosfatidyletanolamin, 

fosfatidylinositol) mellom de to sidene av membranen. Membranen får altså en ujevn 

fordeling av de ulike fosfolipidene, og denne to-sidigheten kan etterspores i alle de andre av 

cellas membraner som dannes fra ER-membranen, ikke minst i plasmamembranen. Vesikler, 

eventuelt via golgi, frakter membrankomponenter til lysosomer og plasmamembran, delvis 

som vesikkelinnhold, men framforalt som vesikkelmembraner. Ved at membraner faktisk 

transporteres som membraner, kan det holdes nøye kontroll med hva som blir hhv inn- og 

utside i den endelige membranen. Glykolipider produseres i ER med lipiddelen inkorporert i 

membranen og karbohydratdelen på lumensida, modifiseres i golgi (i noen tilfeller blir alt av 

karbohydrater hektet på i golgi) der sakkaridene fortsatt befinner seg i lumen, og havner til 

slutt i plasmamembranen med sukkerbitene på utsida. Lignende inn/ut-kontroll gjelder for 

membran-integrerte glykoproteiner. 

Transport fra ER til organeller som ikke inngår i det indre membransystemet – i første rekke 

mitokondrier, peroksisomer og kloroplaster – skjer ikke ved hjelp av vesikler. Fosfolipider 

til membranene i disse organellene blir fraktet fra ER av spesielle «overføringsproteiner» 

som plukker ett og ett lipidmolekyl fra det ytre laget av én membran, og «driver» 

gjennom cytosol til en organelle der molekylet stappes på plass – også her i membranens ytre 

lipidlag. Disse cytosolløselige transportproteinene er spesifikke: Et frakter fosfatidylkolin 

mens et annet flytter fosfatidylserin (etter ankomst til destinasjonsorganellen blir eventuelt 

noe av fosfatidylserinet dekarboksylert til fosfatidyletanolamin). Det er ikke kjent om overføringsproteinene 

er underlagt regulering mht. hvor de skal transportere fra og til, eller om de 

jobber mer tilfeldig, med det nettoresultat at fosfolipider flyttes fra produksjonsområder med 

høy konsentrasjon (ER) til voksende forbruksområder med lavere konsentrasjon (f.eks. 

mitokondrier og peroksisomer). 

– 50 –

3.2.4 EKSOCYTOSE OG ENDOCYTOSE 


Vi har sett hvordan proteiner produsert i ER beveger seg videre til golgi og derfra til 

lysosomer eller ut av cella – alt ved hjelp av vesikler. Overføringa fra vesikkel til plasmamembranens 

utside skjer gjennom en prosess som kalles eksocytose. (Selv om navnet henspiller 

på selve dette siste overføringssteget – ekso, ut; cyto, celle – er ER-vesiklenes fusjon 

med golgi og vesikkelgangen mellom golgiskivene, helt parallelle med eksocytose). Den 

komplementære prosessen, opptak av ekstracellulært materiale ved at litt av plasmamembranen 

snøres av og danner ei membranblære inne i cella, kalles endocytose. Ekso- og 

endocytose sørger for transport av makromolekyler og partikulært materiale over plasmamembranen. 

Eksocytosen er ikke ennå forstått i detalj – særlig er gjenkjenningsmekanismene mellom 

sekresjonsvesiklene og plasmamembranen fortsatt obskure, men det er klart at proteinreseptorer 

er involvert. 

En skiller gjerne mellom tre typer endocytose: 

1. fagocytose – «celle-spising» – der faste partikler, også bakterier, tas opp av cella. 

2. pinocytose – «celle-drikking» – opptak av uspesifisert vann med oppløste stoffer. 

3. reseptormediert endocytose – som brukes til selektivt opptak av enkelte forbindelser, 

og er den vanligste og viktigste formen for endocytose i dyreceller. 

Fagocytose praktiseres nesten bare av spesialiserte celler i flercellete organismer; i pattedyr i 

visse kvite blodceller (makrofager og leukocytter) der bakterier og andre ubudne gjester får 

unngjelde. Ellers er fagocytose særlig kjent fra amøber og andre protister, samt noen primitive 

flercellete dyr, der prosessen er et middel til å ta opp næring. Kontakt mellom plasmamembranen 

og det ekstracellulære legemet får membranen til å folde seg inn. Partikkelen 

omsluttes etter hvert helt av membranen, og det snøres av en vakuole som fusjonerer med et 

primært lysosom (3.2.5). 

Pinocytose forekommer i flere celletyper enn fagocytose: kvite blodceller, nyreceller, 

tarmepitel, planterøtter, m.fl. Prosessen starter sannsynligvis ved at reseptorer på plasmamembranens 

ytterside kjenner igjen stoffer som cella «ønsker å ta opp». Innbuktinga fanger 

sikkert opp noe av den tiltrengte forbindelsen, men samtidig mye annet – framforalt vann. 

Pinocytose er kanskje rett og slett en måte å etterfylle vann på, diffusjon er tross alt en 

temmelig treg prosess. 

Reseptor-mediert endocytose brukes til å ta opp helt bestemte, som regel store molekyler, 

som ikke har egne «carriers» for membrantransport (jfr. 2.3). Reseptorer for stoffet som skal 

endocyteres ligger samlet i områder av membranen som er svakt nedsenket – eller kanskje er 

det slik at reseptorene samles og gropdanninga begynner først etter at det er dannet ligander, 

dvs. foreninger mellom reseptor og det molekylet som skal transporteres. Ligandene blir i 

alle fall hopet opp i et konsentrert område av membranoverflata (i noen tilfeller dannes det 

disulfidbruer mellom de enkelte reseptormolekylene, for å understreke samholdet) og plasmamembranen 

buktes mer og mer inn, til de snøres av på vanlig manér. Gropene er på «baksida», 

altså på cytosolsida av plasmamembranen, dekket av et klatrin-lag («coated pits»). 

Sannsynligvis har klatrin noe med invagineringa og avknoppinga å gjøre. Den frigjorte vakuolen 

strippes nemlig raskt for klatrinet, som resirkuleres tilbake til plasmamembranen for å 

– 51 –


brukes til nye endocytoser. Vakuolens skjebne avhenger av hva den inneholder. Ofte blir 

flere endocytotiske vakuoler «slått sammen» til et endosom. Enkeltvakuoler eller endosomer 

kan smelte sammen med lysosomer, men de som dannes gjennom reseptor-mediert 

endocytose vil nok heller styres til den organellen der det er behov for det aktuelle stoffet. 

3.2.5 LYSOSOMER 

Lysosomene er omgitt av en enkelt membran. De er gjerne om lag 0.5 µm i diameter (eller 

litt mindre) og oppstår fra ER og golgi, men har helt selvstendige oppgaver. Disse organellene 

er først og fremst cellas avdeling for hydrolytisk nedbryting av makromolekyler – enten 

brakt inn som mat utenfra, eller slike som er blitt overflødige i cella. Den eldre tolkinga av 

lysosomer som cellas «selvmordspiller» har i dag mindre betydning. 

Lysosomene er altså cellas måte å lagre og bruke hydrolaser på. Disse enzymene er 

farlige for cella dersom de slippes fri – de skjelner selvsagt ikke mellom f.eks. proteiner som 

har en funksjon i cella og proteiner som er importert som mat. Lysosomene møter de krav 

som må stilles til oppbevaring og anvendelse av disse potente enzymene. Hydrolasene i 

lysosomer er «sure» – dvs. at de har optimal aktivitet rundt pH 5. Ei forholdsvis fersk liste 

grupperer de lysosomale hydrolasene som (minst) fem ulike fosfataser, fire proteaser, to 

nukleaser, seks lipaser, tolv glukosidaser og en sulfatase. Det skulle rekke for å tygge opp 

det meste som kan tenkes å befinne seg i et lysosom. 

Hydrolasene produseres av ER og golgi, og pakkes i primære lysosomer som knoppes av 

fra trans-golgi. Sannsynligvis foreligger enzymene i inaktive former før de er vel forvart i 

lysosomene. Under syntesen på kornet ER eller i golgi merkes enzymene med adresselappen 

«lysosom». Den er et oligosakkarid som inneholder den sjeldne sukkerarten mannose-6fosfat. 

O – 

O 

P 

O – 

O 

H 

OH 

CH 2 

H 

mannose-6-fosfat 

– 52 – 

O 

H OH OH 

I golgi vil alle proteiner som er «merket» med dette sakkaridet bli gjenkjent av en spesiell 

reseptor som samler dem og pakker dem i vesikler som blir til lysosomer, eller sendes til 

allerede eksisterende lysosomer. I golgi eller de ferdige primære lysosomene modifiseres 

glykoproteinene til aktive hydrolaser. 

Et primært lysosom kan brukes på fire ulike måter: heterofagi, autofagi, autolyse og 

ekstracellulær nedbrytning… 

Heterofagi er den best kjente lysosomfunksjonen. I cytosol smelter det primære lysosomet 

sammen med membran-bundne vakuoler som inneholder mat eller makromolekyler og er 

dannet gjennom endocytose. Fusjonsproduktet kalles heterofagisk lysosom (sekundært 

H 

H 

OH


lysosom) og det er her at nedbrytingsprosessene skjer. Småmolekylære produkter av denne 

fordøyelsen vil ta seg over lysosommembranen og ut i cytosol, der de kan nyttiggjøres i 

energimetabolismen eller som byggesteiner i nye makromolekyler. I encellete dyr er det 

vanlig at lysosomet deretter «tømmes» gjennom plasmamembranen. Men i celler flest finnes 

det trulig ingen slik mekanisme, og opphoping av gamle lysosomer er en av årsakene til at 

celler eldes. 

Autofagi er temmelig analogt med heterofagi, men her dannes det sekundære lysosomet 

ikke ved fusjon med en vakuole som inneholder ekstracellulært materiale, men med ei såkalt 

autofagisk vakuole som oppstår ved at glatt ER pakker inn intracellulære strukturer, f.eks. et 

mitokondrion. Et slikt sekundært lysosom kalles et autofagisk lysosom. Autofagi er altså et 

system for å ta hand om cellekomponenter som er blitt skadet eller på annet vis skal 

«erstattes». Det produseres kontinuerlig nye organeller som mitokondrier og kloroplaster, 

mens de gamle destrueres slik at bestanddelene kan resirkuleres. I sultende celler vil 

organeller konsumeres ved autofagi i større grad enn det produseres nye, men det er 

selvfølgelig grenser for hvor lenge et slikt ubalansert forhold kan fortsette. 

Ved autolyse tømmes lysosomets innhold av hydrolytiske enzymer inne i cella – det 

holdes ikke lenger sikkert innesperret bak lysosommembranen. Enzymene dreper cella ved å 

bryte ned dens indre strukturer. I flercellete organismer spiller autolyse en rolle ved 

utviklinga av visse organer og vev. Rumpetrollets hale forsvinner ved at cellene ødelegges på 

denne måten. 

Primære lysosomer kan også tømme innholdet sitt ut av cella gjennom exocytose, på 

samme måte som sekresjonsvesikler. Slik bruk av lysosomale enzymer til ekstracellulær 

nedbryting av makromolekyler er heller sjelden, og avgjort den minst viktige lysosomfunksjonen. 

Lysosomet ble oppdaget i 1955 av Christian de Duve (1917–); først i animalske 

celler, og senere i planter og sopp. På 1960-tallet klarte den skarpøyde 

belgieren å finne nok en organelle – peroksisomet. Slikt blir det nobelpriser 

av. Han fikk medisinutgaven i 1974. 

– 53 –

4: CELLEORGANISERING: 

CYTOSKJELETTET OG ANDRE ORGANELLER 

Ved siden av lysosomene og transportvesiklene som opererer i forbindelse med ER, golgi, 

exo- og endocytose, inneholder cella lignende strukturer som i langt større grad enn vesiklene 

lever «et selvstendig liv»; først og fremst peroksisomer og vakuoler. I likhet med lysosomene 

tilbyr disse organellene egnede lokaler for spesielle og ofte «farlige» biokjemiske reaksjoner. 

Mitokondrier (7.1) og kloroplaster (8.1) behandles i forbindelse med de viktige prosessene 

som finner sted der, hhv. sitronsyresyklus og fotosyntese. Ribosomer hører naturlig inn under 

genetikkdelen, og blir ikke behandlet her. Av cellas «indre strukturer» gjenstår da bare 


4.1 PEROKSISOMER 

Peroksisomenes størrelse er sammenlignbar med lysosomenes, selv om den nok kan variere 

litt mer (0.2-2.0 µm i diameter). Og på samme måte som lysosomene har de enkel membran 

og tilsynelatende ingen indre strukturer. De ble tidligere (mens de ennå bare var små flekker 

på elektronmikroskopiske bilder) kalt «microbodies», og dette navnet henger til en viss grad 

igjen også i ferskere litteratur. Alle proteinene i disse organellene syntetiseres i cytosol før 

de importeres gjennom reseptorproteiner i peroksisommembranen. Proteiner som skal inn i 

peroksisomene har en bestemt sekvens av tre aminosyrer (ser-lys-leu) nær den karboksylterminale 

enden. Denne veksten forutsetter sannsynligvis et det også importeres membranproteiner. 

Når peroksisomet blir for stort, deler det seg i to. 

Funksjonene varierer ganske mye med organisme og vev (hos dyr finnes det særlig mange 

peroksisomer i lever- og nyreceller), men en viktig oppgave er forbundet med produksjon og 

nedbryting av den svært giftige forbindelsen hydrogenperoksid, H2O2. Mange oksidaser 

overfører elektroner (og hydrogen) fra substratet til oksygen, og danner derved peroksid som 

et biprodukt: 

RH2 + O2 → R + H2O2 

Slike reaksjoner er lagt til peroksisomene der enzymet katalase tar hand om peroksid: 

2 H2O2 → 2 H2O + O2 

Katalase kan utgjøre så mye som 15% av peroksisomets totale proteininnhold. Enzymets 

subenheter syntetiseres i cytosol og transporteres inn i peroksisomet der de settes sammen til 

det funksjonelle enzymet – som også inneholder hem som prostetisk gruppe. 

En annen viktige peroksisom-funksjon er avgifting av toksiske forbindelser. Igjen er det 

katalase som gjør jobben. Katalase kan nemlig også virke peroksidativt: 

R’H2 + H2O2 → R’ + 2 H2O 

R’H2 kan være f.eks. metanol, etanol, formaldehyd, nitriter og fenoler – giftige stoffer som 

altså uskadeliggjøres samtidig med at cella blir kvitt hydrogenperoksid. Peroksisomene huser 

dessuten, sammen med mitokondriene, cellas fettsyreoksidering. 

I planteceller finner en derfor to spesialutgaver av peroksisomer. Blad-peroksisomer 

(som ikke bare forekommer i blad, men i alle grønne plantedeler) befinner seg alltid nær 


cytoskjelettet og andre organeller 

kloroplaster, noe som viser det nære biokjemiske sambandet mellom de to typene av 

organeller (i dette samarbeidet inngår dessuten mitokondriene). Disse peroksisomene spiller 

en viktig rolle i fotorespirasjonen og vil bli behandlet i forbindelse med fotosyntesen (kap. 

6). Det andre spesialtilfellet av peroksisomer er glyoksysomene som finnes i fettlagrende 

plantedeler, særlig i frødeler som endosperm og frøblad. I disse organellene er glyoksalsyresykelen 

lokalisert; den er en «slektning» av sitronsyre-sykelen (5.3). Det fører for langt å 

detaljbehandle disse biokjemiske spissfindighetene, men essensen er at glyoksysomene (i 

nært samarbeid med mitokondriene) er med på å bryte ned fettsyrer til mer omsettelige 

former for energi. Felles for prosessene i blad-peroksisomene og glyoksysomene er rimeligvis 

at de utvikler hydrogenperoksid. 

4.2 VAKUOLER 

Vakuoler er membranomsluttede organeller av varierende størrelse. De brukes til lagring og 

transport av stoffer. Ettersom skillet mellom dyre- og plantevakuoler er forholdsvis markert, 

behandles de her hver for seg. 

Vakuoler i dyreceller er ikke helt enkle å definere, hverken strukturelt eller funksjonelt. 

Ulike forfattere legger ulik betydning i begrepet. Overgangen mellom vesikler og vakuoler er 

flytende, men i alle fall fire kriterier kan brukes i forsøket på i skille dem. Vakuoler har 

gjerne lenger levetid enn vesikler; vakuoler fungerer mer som lager enn som transportenhet; 

vakuoler er oftest større enn vesikler; og vakuoler beveger seg langsommere enn vesikler 

(mens vesikler kan forflytte seg raskt ved hjelp av cytoskjelettet, er vakuoler mer eller mindre 

stillestående). Generelt passer nok disse vakuole-karakteristikkene best på organeller som 

oppstår gjennom endocytose (jfr. 3.2.5 – heterofagi), mens vesiklene har sin opprinnelse i ER 

og golgi. 

Vakuoler i planteceller er lettere å definere og har noen flere funksjoner. Det henger bl.a. 

sammen med at planteceller mangler lysosomer, men særlig med vakuolenes betydning for 

flercellete planters form. 

Vann og vanntrykk virker inn på cellevekst, celleform og plantens totale morfologi, der 

mye dreier seg om vakuolen, dens størrelse og dens forhold til cytoplasma. I unge 

plantedeler, der cellene bare har primærvegg, er det vann som holder plantens fasong intakt – 

vann og vakuolene. 

Vakuolen ble tidligere betraktet som noe statisk og dødt, med få funksjoner og minimal 

metobolsk aktivitet. Dette inntrykket har endret seg noe i det siste. Fra gammelt av vet en at 

vakuolen er cellas redskap for å regulere størrelsen, i den grad veggene tillater det. Litt 

skarpt, men upresist formulert – og uten å gå cytoskjelettet i næringa – kan vi kanskje si at det 

er cellas muskel. Ved å regulere vannmendgen i vakuolen kan trykket mot veggen endres 

(turgortrykk). Turgortrykket kan sammenliknes med lufttrykket i bildekk eller i en undervannsbåt. 

I voksende celler er det størrelsesøkning i vakuolene som besørger krafta som presser 

ut den unge, myke celleveggen (celleveggen løses løses litt ekstra opp før denne prosessen 

ved at den tilføres protoner fra cytosol). Vakuole-justeringer forklarer forholdsvis raske 

cellebevegelser, f.eks. ved åpning og lukking av spalteåpninger (stomata) og blomster- og 

bladbevegelser i forhold til lys og temperatur. 

I unge celler er det mange små vakuoler. Etter hvert som cella blir eldre går disse sammen 

og danner til slutt en stor vakuole. Denne vakuolen kan utgjøre så mye som 90% av volumet 

– 55 –


av ei moden celle. Cytoplasmaet finner vi bare som ei ganske tynn hinne, presset ut mot 

celleveggen. Strenger av cytoplasma kan gå gjennom store vakuoler – disse strengene er 

alltid omsluttet av vakuolemembranen, som i plantebiologisk terminologi kalles tonoplast. 

Vi har sagt at vakuolen inneholder vann, men vi skjønner lett at det ikke kan dreie seg om 

rent vann. Det skulle stride mot de mest grunnleggende prinsipper for osmose. Tvertimot 

bruker cella disse prinsippene i fullt monn. Et generelt høyt innhold av oppløste stoffer 

muliggjør det høye vanninnholdet. Ioner, særlig K +, pumpes inn eller ut av vakuolen (alt 

etter behov), vann følger osmotisk med, og vakuolestørrelsen, og dermed turgortrykket, 

reguleres. 

Vakuolen lager mye rart. Den inneholder Ca 2+ og PO4 3–, som det til tider kan være 

knapphet på og som dessuten er toksisk ved store konsentrasjoner i cytoplasma. Og den inneholder 

framfor alt H +. Når ei celle utsettes for lav pH, øker H +-konsentrasjonen i vakuolen, 

mens den holder seg uforandret i cytosol. Vakuolen er rik på enzymer, særlig såkalt lytiske 

enzymer som bryter med såvel protein (proteaser), som nukleinsyrer (ribonukleaser) og 

polysakkarider (glykosidaser). Disse enzymene har viktige roller når cella dør og skal brytes 

ned og resirkuleres (nærmest som for lysosomer), men også under mer normalt stoffskifte i 

levende celler. Videre finner en i vakuolen krystaller, fibriller, partikler eller dråper av rene 

stoffer (alt fra organiske syrer til proteiner, sukkere, kalsiumoksalat m.m.). I enkelte tilfeller 

er det stoffer løst i vakuolen som gir plantedeler (særlig blomster) sterke farger (farger kan 

også skyldes kromoplaster, jfr. 8.1). 

Enkelte andre metabolske prosesser er også lokalisert til vakuolen. Dette gjelder bl.a. visse 

steg i sukkeromsetninga og det siste steget i syntesen av etylen-gass, en regulator av plantevekst 

og -utvikling. 

4.3 CYTOSKJELETTET 

Cytoskjelettet er en forholdsvis ny oppdagelse i eukaryote celler (det finnes overhodet ikke i 

prokaryoter); det aller meste av vår viten skriver seg fra de siste 30 år, og særlig det siste 

tiåret har det kommet mye nytt – men mye er fortsatt dunkelt. Cytoskjelettet har viktige 

funksjoner forbundet med celleform, cellebevegelse og celledeling. Det er med på å plassere 

og forflytte organeller inne i cella, og har «noe å gjøre med» plassering av ribosomer og enzymer 

i cytosol. 

Cytoskjelett-nettverket fyller det meste av cytosol og består av de tre komponentene 

mikrotubuli, mikrofilamenter og intermediære filamenter. Hver av disse komponentene 

har sin karakteristiske størrelse, struktur og fordeling i cella, men alle tre er proteiner – store 

multimere konstruksjoner, oppbygd av proteinmonomerer. «Skjelett» henspiller på funksjonen 

som et rammeverk, «stillas», for cella og dens innhold. Men betegnelsen må ikke få oss til 

å tru at vi har å gjøre med noe statisk og passivt. Cytoskjelettet er snarere cellas «muskel», 

det er dynamisk og foranderlig: Proteinmonomerene kan raskt føyes til eller fjernes fra eksisterende 

strukturer. Til cytoskjelett-proteinene kan det dessuten være koplet andre «hjelpeproteiner»; 

proteiner som binder sammen cytoskjelett-deler og beveger dem i forhold til 

hverandre; eller proteiner som binder andre cellestrukturer og forflytter dem i forhold til 


– 56 –

4.3.1 MIKROTUBULI 


Proteinet i mikrotubuli (entall: -tubulus) er tubulin som forekommer i to like, men ikke helt 

identiske former, α- og β-tubulin, som begge har en globulær tertiærstruktur med diameter på 

ca. 5 nm (molekylvekta er om lag 55 000 for begge). De to formene er kovalent sammenbundet 

til et dimerisk protein, og denne dimeren brukes til å bygge opp lineære strukturer – 

protofilamenter – der tubulin-kulene ligger som perler på ei rett snor, vekselvis α og β. 13 

protofilamenter er videre samarrangert som rette, hule rør med en ytre og indre diameter på 

hhv 25 og 15 nm. Alle dimerne som utgjør protofilamentene er orientert likt, dvs at mikrotubuli 

alltid har α-tubulin i den ene enden og β-tubulin i den andre: vi sier at mikrotubuli har 

polaritet – en pluss-ende og en minus-ende. Mikrotubuli er den tykkeste av de tre cytoskjelett-komponentene. 

Lengda varierer svært, fra mindre enn 200 nm til 25 µm. 

Sentrioler er små sylindriske byggverk av mikrotubuli, ca. 200 nm i diameter og 400 nm 

lange. Sylinderen dannes av ni grupper som hver består av tre «sammenklistrete» mikrotubuli 

(til sammen 27 mikrotubuli). De ni gruppene holdes i posisjon av andre proteiner. 

Sentriolene opptrer parvis – som oftest er de to sylindrene orientert vinkelrett på hverandre, 

som en «T» eller «L». Basallegemer som utgjør «grunnmuren» i cilier er en spesialisert 

form av enkeltstående sentrioler. Forsåvidt kan også selve ciliene sies å være sentrioler – 

ettersom disse «cellehårene» (særlig forekommende i epitelceller) er bygd rundt en konstruksjon 

som består av ni grupper av mikrotubuli. Men her har hver gruppe bare to mikrotubuli 

(sannsynligvis dannes ciliene ved at to av de tre mikrotubuliene i hver av basallegemets 

ni grupper, vokser utover), og det finnes dessuten to mikrotubuli plassert sentralt i den nikantete 

sylinderen. I eukaryote celler er det ingen store forskjeller mellom cilier og flageller 

– vi kaller det cilier når det finnes mange av dem på hver celle, og flageller når de er 

begrenset til én eller to – f.eks. spermcellehalen. 

Flageller og cilier har veldefinerte lengder (flageller er gjerne lengre enn cilier); de er faste 

strukturer som, når de først er dannet, følger cella resten av livet, uten ytterligere forlenginger 

eller forkortinger. Det er ikke tilfellet med cytoplasmatiske mikrotubuli. Nær cellekjerna 

ligger det mikrotubuli-organiserende senteret – også kalt «cellesenteret» eller sentrosomet. 

I sentrosomet inngår det et T-formet sentriole-par og en obskur «sky» av mer 

ubestemmelig proteinmateriale; i planteceller mangler forresten sentriolene, sentrosomet 

består bare av proteinskyen. Dersom vi eksperimentelt ødelegger alle mikrotubuli i ei celle 

(det finnes gifter som kan gjøre dette helt selektivt), vil vi se at nye mikrotubuli dannes fra 

sentrosomet. Fra sentrosomet stråler det ut ca. 250 mikrotubuli (tallet ser ut til å være likt fra 

celle til celle, men kan variere fra art til art). Minus-endene er forankret i sentrosomet, mens 

pluss-endene kan rekke helt ut til cellas perifere deler. Voksende mikrotubuli bygges på i 

pluss-endene (kanskje skjer det også en liten vekst i de sentrosom-festede endene). 

Forkorting av mikrotubuli foregår ved at tubulinkuler fjernes fra pluss-enden; all lengdedynamikk 

er altså forbundet med den samme enden. Men kontrollert frakopling av tubulinenheter 

er neppe den vanlige nedbrytningsmåten. Det er mer sannsynlig at en hel 

mikrotubulus ramler sammen i én kortvarig, «katastrofal» prosess (enten ved rask avskalling 

fra pluss-enden eller ved brudd over hele fjøla). «Levetida» for mikrotubuli er kanskje så 

kort som 10 minutter, fra oppbygginga starter i sentrosomet til tubulinkjeden rekker ut til 

plasmamembranen – og brekker i stykker. I mikrotubuli som tiltenkes et lengre liv blir sannsynligvis 

pluss-enden låst på et eller annet vis, slik at nedbrytning hindres. 

– 57 –


Oppbygging av mikrotubuli er en energikrevende prosess. Til αβ-dimeren er det bundet to 

molekyler GTP (guanosintrifosfat) – som energimessig er likeverdig med ATP. Når dimeren 

henges på en voksende mikrotubulus, hydrolyseres ei energirik fosfoesterbinding på den ene 

GTPen (den blir følgelig til GDP). Denne energien brukes faktisk ikke til å binde dimeren til 

den eksisterende tubulin-polymeren. Den brukes til å styre dimeren, slik at den festes i rett 

posisjon – f.eks. «ny» α mot «gammel» β, og ikke α mot α. Det er altså polariteten i mikrotubuli 

som er så livsviktig at cella bruker energi på sikre at den opprettholdes. Etter depolymerisering 

av mikrotubuli, må de frie tubulinkulene – nå med én GDP og én GTP – fosforyleres 

av ATP, slik at de får to GTPer, og er klare til å bygges på en voksende mikrotubulus. 

Før celledelinga brytes det meste av cytoplasmiske mikrotubuli ned, sentriole-paret replikeres, 

og de to resulterende datter-sentrosomene – hver med ett sentriole-par – vandrer til hver 

si side av kjerna, der de legger seg utenfor kjernemembranen og utgjør polene for det mitotiske 

spindel. Fra hvert av disse sentrosomene vil det «vokse ut» mikrotubuli i alle retninger, 

men de som ikke har retning mot kjerna vil raskt brytes ned. Mikrotubuli som vokser mot 

kjerna (der kjernemembranen nå desintegrerer og blottlegger de replikerte kromosomene) blir 

selektivt stabilisert i pluss-enden, og danner det «spindelvevet» som fester seg til kromosomene 

og drar dem ut til polene, dvs. dattercellene. 

4.3.2 MIKROFILAMENTER 

Også mikrofilamentene består av globulære protein-enheter. Proteinet består av 375 aminosyrer, 

har ei molekylvekt på om lag 42 000, og kalles aktin – og filamentene benevnes derfor 

ofte aktinfilamenter (globulært, fritt aktin benevnes G-aktin, mens aktin som deltar i 

filamenter kalles F-aktin). Aktinkulene danner to kjeder som er tvunnet om hverandre i en 

dobbeltspiral med 13.5 aktinmonomerer pr. omdreining og en diamenter på om lag 7 nm. 

Mikrofilamentene er altså betydelig tynnere enn mikrotubuli. 

Mikrofilamentene er polare, med pluss- og minus-ender. På samme måte som for 

mikrotubuli sørger hydrolyse av ei fosfoesterbinding – her i ATP – for at G-aktinet plasseres 

i rett posisjon på F-aktinet. Påbygging av filamentene skjer i pluss-enden, mens fjerning av 

aktinkuler er begrenset til minus-enden. ATP-molekylet er tett bundet (dog ikke kovalent) til 

G-aktin. ADPet sitter fortsatt på etter at aktinet er innkorporert i filamentet, og etter at kula 

er frigjort i minus-enden, må det fosforyleres for at G-aktinet skal kunne polymeriseres nok 

en gang. 

Mange dyreceller – som jo mangler cellevegg – har like under plasmamembranen en cellecortex 

(«cellebark»). Den er et tredimensjonalt nettverk av mikrofilamenter som styrker og 

gir form til celleoverflata. Flere proteiner, det mest kjente heter filamin, spleiser sammen og 

kryssbinder mikrofilamentene i cortex. 

Mikrofilamentene former mikrovilli – utposinger på celleoverflata, særlig i animalske - 

celler. De er særlig vel utviklet og tallrike i absorpsjonsvev, f.eks. i de delene av epitelceller 

som vender ut mot tarmkanalen, der det finnes tusenvis av mikrovilli som øker overflatearealet 

10-20 ganger (mikrovilli må ikke forveksles med villi, tarmtotter, store strukturer 

som består av mange celler). Men de finnes også i andre celler, der de er med på å regulere 

celleform og er involvert i endocytose. I hver mikrovillus er det en «bunt» mikrofilamenter 

– 58 –


som holdes tett sammen av villin og andre proteiner. Filamentene er dessuten protein-festet 

til plasmamembranen (pluss-enden, ytterst) og til celle-cortex (minus-enden). 

4.3.3 INTERMEDIÆRE FILAMENTER 

De intermediære filamentene har fått sitt navn av to grunner: de har en tykkelse som ligger 

mellom mikrotubuli og mikrofilamenter, og de ser i mange sammenhenger ut til å være 

plassert fysisk mellom mikrotubli og mikrofilamenter, som forbindende bru-strukturer. 

Intermediære filamenter er mer stabile enn de to andre cytoskjelettkomponentene. Det 

henger sammen med strukturen: De er nemlig ekte fibrøse proteiner, ikke sammensatt av 

globulære enheter som de andre. Det er et visst rom for variasjon mellom filamenter fra ulike 

vev i én og samme organisme, men et typisk intermediært filament er bygd opp omtrent slik 

(dette krever en smule visuell forestillingsevne): To peptidkjeder tvunnet rundt hverandre 

finner sammen med to likesinnede og danner et protofilament – som altså er en tetramer, det 

består av fire peptidkjeder. Protofilamentene er 48 nm lange. De hektes på hverandre, ende 

mot ende, til skikkelig lange filamenter (opp til noen µm); og flere protofilamenter tvinnes 

sammen til spiralstrukturer – åtte protofilamenter pr. ferdigkonstruert intermediært filament 

ser ut til å være vanligst. Diameteren til et slikt intermediært filament er ca. 10 nm, og med 

kalkulatorens hjelp finner vi at den består av 2x2x8=32 peptidkjeder. Totaltallet av peptidkjeder 

i filamentet er selvfølgelig bestemt av lengda, og den kan variere mye. Men i ferdig 

produserte filamenter er lengda fastlagt, der skjer neppe noen på- og avkoplinger av subenheter, 

slik som med tubulin og aktin. 

Innenfor kjernemembranen ligger det et lag av tett sammenvevde intermediære filamenter 

– lamina, mer slangaktig kalt «kjerneskjelettet» (karyoskeleton). Den gir kjerna den karakteristiske 

runde forma og beskytter det delikate kjerneinnholdet mot mekanisk skade. Intermediære 

filamenter gjennom kjerneporene forbinder lamina med cytoskjelettet i cytosol, og 

forankrer på den måten kjerna på en fast plass i cella – som regel nær sentrum i animalske 

celler. Proteinet i kjernelamina, som kalles lamin, er likt i alle cellene i en organisme, og 

varierer dessuten lite mellom ulike arter. Men andre intermediære filamenter, de som finnes i 

cytoplasma, er vevsspesifikke – proteinene i dem er karakteristiske for én type celler. I dyreceller 

regner en med fem slag intermediære filamenter (i tillegg til lamin). Keratin finnes 

særlig i epitelceller i hud og kroppens hulrom, vimentin forekommer i bindevev, desmin i 

muskelceller, nevrofilament-protein i nerveceller, og glialfilament-protein (glial fibrillary 

acidic protein) i de isolasjonscellene som ligger rundt nervene (det er nok riktigere å snakke 

om fem «familier» av proteiner; det er f.eks. beskrevet ca. 50 ulike keratiner). 

Vevsspesifikke filamenter har vist seg å være nyttig i kreftdiagnostisering. 

Effektiv behandling er ofte avhengig av at en kjenner kreftcellenes opprinnelse. 

Kreftceller beholder den typen intermediære filamenter som fantes i det 

vevet der den ukontrollerte celledelinga startet, og opprinnelsen kan dermed 

forholdsvis enkelt bestemmes med immunologiske metoder. 

– 59 –


4.3.4 CYTOSKJELETTETS FUNKSJONER 

Til cytoskjelettet er det naturlig å regne flere typer av spesialiserte motormolekyler som 

sammen med mikrotubuli og mikrofilamenter skaper bevegelser på molekylnivå. Disse 

bevegelsene kan koordineres til å produsere bevegelser på cellenivå (f.eks. ved endocytose), 

og i enkelte tilfeller kan slike bevegelser synkroniseres i flere celler slik at det skjer en 

totalbevegelse på vevsnivå (f.eks. muskler). De viktigst motormolekylene er proteinene myosin, 

kinesin og dynein (igjen er det nok riktigere å snakke om grupper av proteiner; i stedet 

for dynein brukes ofte termen «dynein-lignende forbindelser»). Myosin virker sammen med 

mikrofilamentene, mens mikrotubuli motoriseres av kinesin og dynein. 

Myosin i muskelceller har filamentstruktur og ligger langs mikrofilamentene, med sidearmer 

som kan binde seg til aktinet. De to filament-typene kan gli innbyrdes, og denne glidebevegelsen 

besørges av myosin-armene og ATP. Når ATP bindes til en arm endrer den retning 

og når ATP hydrolyseres til ADP og Pi (som begge fortsatt er festet til armen) «griper 

den tak i» aktin-filamentet som ligger inntil myosinet. Glidebevegelsen skjer når armen igjen 

forandrer retning – og det gjør den når ADP og Pi frigjøres. Når denne bevegelsen koordineres 

i mange spesialiserte celler (svært lange og med flere kjerner), hver med tykke bunter av 

aktin- og myosinfilamenter, kan den nesten flytte fjell… 

Myosin brukes også til bevegelige mikrofilamenter i «vanlige» celler. Dette myosinet har 

neppe den samme filamentstrukturen som muskel-myosin; det forekommer sannsynligvis som 

langt mindre molekyler, minimyosin. ATP-generert bevegelse av denne type myosin driver 

såkalt cytoplasmastrømming, dvs retningsbestemt strøm av cytosol (og tildels organeller) i 

planteceller (og enkelte dyreceller). I store planteceller med en vakuole som fortrenger hele 

cytoplasma ut mot celleveggen, vil intracellulær diffusjon over «større» avstander være ineffektiv. 

Cytoplasmastrømminga sirkulerer celleinnholdet. Strømmen er så kraftig (75 µm pr. 

sekund er rapportert i enkelte storcellete alger) at det indre membransystemet «blafrer», og 

det dannes ikke stillestående bakevjer. Detaljene om hvordan mikrofilamentene og myosin 

klarer denne biffen er ikke kjent. 

Det meste av transportoppgavene inne i cella utføres av mikrotubuli med et par gode 

hjelpere: kinesin og dynein. Disse to motorene ligner på den lille utgaven av mikrofilamentmotoren 

myosin. De bindes til mikrotubuli og – ved hjelp av en reseptor – til objektet som 

skal transporteres: en vesikkel eller en organelle. Motorene er ATPaser, og ved hjelp av 

ATP-hydrolyse gjennomgår de konformasjonsendringer som får dem til å vandre langs en 

mikrotubulus, alt mens de holder lasta i den andre enden. Transport mot pluss-enden dirigeres 

av kinesin, mens forflytninger mot minus-enden (det vil stort sett si mot sentrum av 

cella) besørges av dynein. 

Mikrotubuli er videre involvert i organiseringa av det endoplasmatiske retikulum. ERcisternene 

er hengt opp på «gardinstenger» av mikrotubuli med kinesin som «gardinkroker». 

Orienteringa langs mikrotubuli kan i enkelte tilfeller følges helt fra sentrosomet til cellas 

perifere deler. Gardin-analogien innebærer også at ER trekkes utover i cella på kinesinkrokene, 

mot pluss-enden på mikrotubulus. Et lignende oppheng ser ut til å finnes for golgiapparatet, 

men der virker det som krokene er av dynein. 

Selv om det er mulig å tilskrive mange definerte funksjoner til hver av de tre cytoskjelettkomponentene, 

er det også klart at mikrotubuli, mikrofilamenter og intermediære filamenter 

virker sammen for å løse oppgaver i cella. I mange tilfeller kan det se ut som mikrotubuli har 

– 60 –


en overordnet rolle i forhold til mikrofilamenter og intermediære filamenter (ved å påvirke 

deres posisjon og funksjon). 

Cytosol er fylt av et tredimensjonalt nettverk der alle tre filament-typene inngår; lenket 

sammen med bindingsverk av andre, for det meste ukjente, proteiner (vi vet likevel at mange 

av disse proteinene er beslektet med myosin, kinesin og dynein). Innvevd i dette nettet ligger 

organellene. I dyreceller er nettet best utviklet i de sentrale delene av cella, og det er også her 

forekomsten av organeller, særlig mitokondrier, er størst. I cellas mer perifere områder dominerer 

de membranforankrete mikrofilamentene som danner cortex. 

Det meste av vår viten om cytosols biokjemi stammer fra arbeid med homogeniserte celler, 

ekstrakter der alle enzymer og kjemiske forbindelser renses ut av sine eventuelle «sammenhenger» 

for å testes in vitro –i reagensrøret. Nyere forskning viser at mange enzymer som vi 

har sett på som løst i cytosol, kan være bundet til cytoskjelettet. Det er sannsynlig at cytoskjelettet 

sørger for å effektivisere den innbyrdes plasseringa av enzymene i enkelte synteseveier, 

nærmest etter et samlebandprinsipp, ved at produktet fra en enzymreaksjon langes 

videre til neste enzym der det brukes som substrat, uten at det løses i cytosol. Dette gjelder 

f.eks. flere av enzymene i glykolysen. 

4.4 CELLEVEGGER 

Cellevegger finnes i, eller snarere rundt, alle planteceller unntatt pollen, noen eggceller, og i 

endospermceller i frø. Dessuten finnes de i sopp, prokaryoter og endel encellete dyr. Vi skal 

her nøye oss med å se på plantecelleveggen. De gir cellene rigiditet og styrke, og spiller også 

en viktig rolle i cellas (og hele plantens) beskyttelse mot patogene mikroorganismer. Men, og 

det er det viktig å være klar over, veggen representerer ingen barriere for vann, ioner eller 

oppløste stoffer. Denne helt nødvendige barrieren utgjøres av plasmamembranen. Veggen 

ble tidligere sett på som et slags dødt sekret som ikke riktig hørte med til cella; men etter 

hvert som en har blitt klar over at det skjer flere fysikalske og kjemiske prosesser i veggen, 

har det blitt vanligere å se på den som en integrert del av cella. De variasjonene vi ser på 

cellenivå med hensyn til spesialisering for å ivareta spesielle funksjoner, vises også på 

veggen. Spesialiserte funksjoner medfører nesten alltid at celleveggen er modifisert, men her 

vil vi forsøke å se på ei slags homogen idealtilstand – «den typiske celleveggen». 

4.4.1 VEGGSTRUKTUR 

Unge deler av planten er gjerne bøyelige og ikke fullt så rigide som eldre deler. Dette er 

egenskaper som lar seg forklare med egenskaper hos celleveggene. Primære cellevegger finner 

vi i unge celler – celler som fortsatt vokser. Veggen må derfor kunne gi etter når cella blir 

større. Den primære celleveggen er gjerne 1-3 µm tykk og består, i ei «typisk» plantecelle, av 

cellulose (≈30%), pektin (≈35%), hemicellulose (≈25%) og protein (opptil 10%) – veldig 

grovt og skjematisk sett. Primærveggen er plastisk, heller enn elastisk (som kitt, ikke 

gummi). Dvs. at den kan tøyes og strekkes slik at cella blir større, men etter en større slik 

strekking kan den ikke finne tilbake til si opprinnelige form. 

Den viktigste av komponentene i primærveggen er cellulose; lange, lineære kjeder av 

glukose (8-15 000 enheter), lenket sammen med β-1,4 glukosidiske bindinger (1.1.4). Disse 

bindindene gjør at kjedene blir flate, og det dannes lett hydrogenbindinger mellom kjeder som 

– 61 –


er stablet ovenpå hverandre. 40-70 av disse kjedene er gjerne bundet sammen til en bunt som 

benevnes mikrofibrill. Mikrofibrillene er omlag 5 nm i diameter og kan være så lange som 5 

µm. Cellulosefibrillene er egentlig krystallinske og derfor tørre i forhold til resten av celleveggen. 

De andre veggkomponentene (pektin, hemicellulose og litt protein) danner et mer ustrukturert 

pakkematriale rundt fibrillene. Porene i dette materialet er så store at vann og andre 

småmolekylære forbindelser fritt kan diffundere gjennom dem. Pektin og hemicellulose er 

ikke helt veldefinert kjemisk; en snakker faktisk heller om pektiner og hemicelluloser, for å 

få fram at det er en viss variasjon i stukturen til disse veggkomponentene – variasjon selvsagt 

fra art til art, men også fra molekyl til molekyl i den samme veggen. Pektiner er også polysakkarider, 

altså bygd opp av sukkermonomerer. Sukkerartene er galakturonsyre (en sukkersyre, 

dvs. oksidert) og rhamnose (en 6-deoksy-heksose, dvs. redusert). 

OH 

H 

OH 

H 

COOH 

H 

O 

H 

OH 

H 

OH 

galakturonsyre rhamnose 

De to vanligste polymerene som inngår i pektinet er polygalakturonsyre – β-1,4-bundne 

kjeder av galakturonsyre – som danner spiralstrukturer, og rhamnogalakturonaner – der 

galakturonsyra er spedd opp med rhamnose. Disse siste polymerene er også lineære, men de 

har knekkpunkter ved rhamnosene (1,2-bundet), og på disse rhamnosemolekylene kan det i 

tillegg være hengt nye kjeder av ulik lengde og av diverse sukker. Rhamnogalakturonanene 

har derfor en mye mer heterogen struktur enn polygalakturonsyre. 

Hemicelluloser er også ei heterogen gruppe av forholdsvis kortkjedete polysakkarider. En 

vanlig form er xyloglukan, som består av β-1,4-bundet glukose (som i cellulose), med xylose 

bundet til enkelte av glukoseenhetenes 3-karbon. Til xylosemolekylene kan det igjen være 

bundet andre sukkerarter (som galaktose og fukose). Så hemicelluloser er polysakkaridkjeder 

med korte oligosakkarid-kjeder stikkende ut. 

Det viktigste proteinet kalles ekstensin og er egentlig et glykoprotein; det vil si at det til 

enkelte av aminosyrenes sidekjeder er hengt på sukkermolekyler. Dette proteinet er svært rikt 

på den forholdsvis sjeldne aminosyra hydroksyprolin. Ei anna gruppe av glykoproteiner i 

veggen er lektiner, som har å gjøre med cellas evne til å kjenne igjen fremmede molekyler, 

og derved oppdage f.eks. sykdomsframkallende (patogene) mikroorganismer. 

Denne primære celleveggen finnes altså i alle celler, og variasjonene er ikke så forferdelig 

store. De fleste kjemiske og strukturelle modifikasjoner for å fylle spesialiserte funksjoner 

berører i første rekke den sekundære celleveggen. Disse spesialiserte funksjonene er ofte så 

sterkt knyttet til veggen at resten av cella er død og borte: bare veggen står igjen. Sekundære 

vegger har som regel funksjoner knyttet til støtte og avstiving av planten eller noen av dens 

organer – når slike funksjoner krever et apparat som er sterkere enn væskefylte celler med 

primærvegg. 

H 

– 62 – 

OH 

CH 3 

H OH 

H 

O 

OH 

H 

H 

OH


Ligninstrukturen er vanskelig å studere fordi den varierer (to molekyler er aldri 

helt like) og fordi lignin er kovalent bundet til cellulose og de andre polysakkaridene 

i celleveggen. Variasjonene skyldes først og fremst syntesemåten. 

Lignin består av tre nær beslektete aromatiske alkoholer: para-kumarylalkohol, 

sinapylalkohol og koniferylalkohol. 

OH 

p -kumarylalkohol 

HO O 

NH 2 

– 63 – 

HO O 

fenylalanin kanelsyre 

OH 

CH 3O 

OH 

koniferylalkohol 

OH 

OH 

sinapylalkohol 

OH 

CH 3O OCH 3 

I bartrær (konifere planter) er det særlig mye koniferylalkohol, mens løvtrær og 

tofrøbladete urter har mer av sinapylalkohol (fra Sinapis, sennep). Disse 

alkoholene er kryssbundet sammen i komplekse nettverk. Alkoholene dannes 

fra aminosyra fenylalanin og inngår dessuten i den store gruppa av plantesubstanser 

som med et fellesnavn kalles fenoler, og som har mange funksjoner 

og effekter. Den videre syntese fra de fenoliske byggesteinene skjer 

ved hjelp av peroksidaser, oksidative enzymer med forholdvis liten grad av 

spesifisitet (4.1.2) som gjerne kan handtere et spekter av organiske substrater. 

Reaksjonene er kompliserte, men kan skisseres omtrent som følger: O2 blir 

redusert med NADH til H2O2 (hydrogenperoksid), og samtidig blir to hydrogenatomer 

fjernet fra to OH-grupper i de aktuelle alkoholene. Hydrogenatomene 

avgifter peroksidet og danner to molekyler H2O. De reaktive fenolradikalene 

polymeriserer spontant til lignin, og danner også kovalente bindinger 

med sukkerenheter i andre veggkomponenter. 

Sekundærveggen anlegges altså i celler som har fått sin endelige form – etter at denne veggen 

er på plass vil ikke cella kunne ekspandere. Og den anlegges innenfor den primære 

veggen. På grunn av sammensetninga er den ikke så plastisk som primærveggen. Det


skyldes for det første at den inneholder mer cellulose enn primærveggen. For det andre, og 

det er nok viktigere, inneholder den mye (normalt ca. 30%) lignin. Lignin gjør matriksen 

rundt cellulosen hardere; særlig for motstand mot det store trykkforskjellene som oppstår i 

vev som transporterer vann fra rot til blad og blomst. Det betyr at ligninet også gjør sekundærveggen 

ugjennomtrengelig for vann. Dessuten inneholder celleveggen en midtlamell, 

som avgrenser celle-til-celle. Den består av hovedsakelig av pektin. På grunn av de negative 

ladningene i galakturonsyre vil pektin trekke til seg mye vann og kationer, bl.a. Ca 2+ som vil 

kryssbinde pektinkjedene. Pektin er følgelig klebrig og geleaktig, og vel egnet til å hefte 

celler sammen. Vi ekstraherer pektin, særlig fra umoden frukt, for å bruke det i gele, syltetøy 

o.l. 

4.4.2 VEGGSYNTESE 

Veggsyntesen er to-delt. Cellulose syntetiseres i plasmamembranen, mens alle matrikskomponentene 

(pektin, hemicellulose, extensin, lignin) sannsynligvis produseres av golgiapparatet 

(3.2.2), før de transporteres i vesikler til plasmamembranen der vesiklene tømmes 

og bygger på veggen. Glykoproteinene lages delvis i det endoplasmatiske retikulum (ER, 

3.2.1) og overføres til golgi for modifikasjon. Denne modifikasjonen innebærer sannsynligvis 

påhenging av sukkermolekyler og omdanning av prolin til hydroksyprolin. 

Cellulosen produseres altså i plasmamembranen, og den lages som ferdige fibriller. Syntesen 

skjer i såkalte rosetter. Disse rosettene er komplekser av seks molekyler av enzymet 

cellulose syntase som er ordnet i en ring. Hver komponent i denne seks-ringen stikker ut på 

begge sider av membranen. Råstoffet for cellulosesyntesen er ikke glukose som sådan, men 

den aktiverte formen 1-UDP-glukose. Denne energiaktiviserte formen dannes fra glukose-1-P 

og UTP (syntesen avgir 2 Pi). UDP-glukose finnes i cytosol, hentes inn av syntasen, som sender 

ut ferdige cellulosekjeder på utsida av membranen, dvs. til veggen. Disse cellulosekjedene 

går allerede på dette stadium sammen og danner mikrofibriller, som altså 

inneholder om lag 50 enkeltkjeder. 

Uten at en ennå kjenner detaljene er det klart at cytoskjelettet, i alle fall mikrotubuli 

og kanskje også mikrofilamenter, er involvert i cellulosesyntesen. 

Muligens fungerer mikrotubuli som en slags «skinner» for syntaserosettene, 

slik at de kan bevege seg gjennom plasmamembranen etter hvert som mikrofibrillene 

vokser. Nær membranen er det nemlig vanlig å finne at 

mikrotubuli er orientert parallelt med veggens cellulosefibriller. 

Cellulose-syntase, enten som enkeltenzymer eller som ferdige rosetter, lages trulig i golgi og 

vesikkeltransportes til plasmamembranen. 

4.4.3 PLASMODESMATA 

Celleveggene er ikke tette. De er fullt gjennomtrengelige for vann og små molekyler – 

faktisk temmelig store molekyler for den del. Avstanden mellom mikrofibrillene er stort sett 

om lag 5 nm og et monosakkarid er ikke større en ca. 1 nm. Men vann og oppløste stoffer 

slipper selvfølgelig ikke gjennom plasmamembranen sånn uten videre. Området utenfor 

– 64 –


plasmamembranen, dvs. celleveggen og tomrom mellom cellene benevnes ofte apoplasten, 

mens rommet innenfor membranen kalles symplasten. Ut fra det vi har sagt til nå kan en jo 

få det inntrykket at symplasten er identisk med protoplasten i den enkelte celle; at hver celle 

disponerer over en uavhengig og løsrevet del av denne symplasten. Men det er ikke tilfelle. 

I «normale» levende celler er det symplastisk forbindelse mellom cellene. Denne forbindelsen 

besørges vi plasmodesmata (entall: plasmodesma). Det er rimelig at de spiller en stor 

rolle for kommunikasjon og fordeling mellom cellene, men en kjenner foreløpig temmelig få 

detaljer om funksjonene, ut over at de må ha med transport av vann og oppløste stoffer. 

Gjennom plasmodesmata går det selvfølgelig mange ganger raskere enn over to membraner 

og et dobbelt lag cellevegg (celler med plasmodesmata har normalt bare primærvegg). 

Litt om strukturen: Plasmodesmata anlegges allerede ved celledelinga. Rester av mitotisk 

spindel skaper forstyrrelser (det er sikkert mer planmessig enn som så) i vesiklenes sammensmelting 

med membranen og dermed blir den nyanlagte veggen ikke helt homogen. Etter 

hvert som det avsettes mer veggmateriale opprettholdes disse hullene som tunneler gjennom 

veggen. ER-resten finnes der fortsatt, den går midt gjennom tunellen som et rør, desmotubule, 

som står i forbindelse med ER på begge sider av veggen. Hullet – fra kant til kant – kalles 

annulus (jfr. kjerneporer 3.1.1). 

Det er viktig å være klar over at plasmamembranen danner et kontinuerlig hele fra celle til 

celle. Når vi dessuten vet at det finnes mange plasmodesmata, opp til 10 000 pr. celle i 

spesielle tilfeller, betyr det faktisk at en stor del av ei celles plasmamembranen befinner seg i 

plasmodesmata – så mye som halvparten i enkelte beregninger. 

– 65 –

5: ENZYMER 

Enzymer er proteiner med spesifikk katalytisk aktivitet. De påskynder eller gjør mulig de 

aller fleste kjemiske prosesser i levende celler. 

Spesifikk henspeiler på at enzymet deltar i kun én bestemt reaksjon (eller reaksjonstype), 

mens katalytisk betyr at enzymet øker reaksjonshastigheta uten at 

det selv forbrukes eller endres i prosessen. 

Begrepet enzym – av gresk en (i) og zyme (surdeig) – ble første gang brukt av 

tyskeren Wilhelm Kühne i 1878 om katalytisk aktive substanser som før 

hadde blitt kalt fermenter. 

Ganske nylig ble det oppdaget RNA-molekyler, ribozymer, som tilfredstiller kravene til 

spesifisitet og katalyse i enzym-definisjonen. Foreløpig er de bare funnet å være med i noen 

få prosesser i nukleinsyremetabolismen og proteinsyntesen. De har altså mer kuriøs interesse 

for dette kurset, men vi kan jo merke oss at to forhold ikke lenger er hva de var: Alle 

enzymer er ikke lenger proteiner… og: Det er ikke så sikkert at det var høna (proteinet) som 

kom først da livet oppsto på jorda – kanskje var det egget (RNA, arvestoffet). 

5.1 ENZYMFUNKSJON 

5.1.1 KATALYSE 

Selv sterkt eksergoniske prosesser går normalt ikke spontant i cellene (jfr. 0.4). Uten 

katalytisk bistand, må terskelen, aktiveringsenergien, forseres ved hjelp av termiske bevegelser 

i reaktantmolekylene (fra varmeenergi absorbert fra omgivelsene). Og denne bevegelsesenergien 

er som regel så liten (bare noen få molekyler i «populasjonen» har fart nok) at 

den aktuelle kjemiske reaksjonen forløper uendelig langsomt. Men dette er selvfølgelig 

aldeles utmerket for levende organismer, som slipper at alle tenkelige (og ofte farlige) reaksjoner 

skjer spontant og ukontrollert. Enzymene senker aktiveringsenergien. Dermed vil 

flere molekyler tilfredsstille minimumskravet til bevegelsesenergi, og reaksjonen vil gå 

raskere – for de fleste enzymkatalyserte reaksjoner 10 3 – 10 6 ganger hurtigere enn 

ukatalysert. I en «typisk» reaksjon vil hvert enzymmolekyl ta hand om 100 – 1000 reaktantmolekyler 

pr. sekund, og gjennom ulike reguleringsmekanismer tilpasses reaksjonshastigheta 

til et tempo som er til å leve med for cella. Katalase hører til de mest effektive enzymene: på 

ett sekund spalter ett enzymmolekyl 40 000 000 molekyler H2O2! Katalase har et jernatom i 

si prostetiske gruppe og hydrogenperoksid-spalting kan forsåvidt også katalyseres av frie 

jernatomer. Men de 40 000 000 H2O2-molekylene ville holde ett enkelt jernatom beskjeftiget 

i hundrevis av år. 

Mellom substrater (så kaller vi reaktantene i enzymkatalyserte reaksjoner) og produkter 

kan vi tenke oss ei overgangsform (engelsk transition state), et «aktivt kompleks». Aktiveringsenergien 

for reaksjonen er forbundet med denne overgangsforma. Enzymer (og andre 

katalysatorer) danner sammen med de reagerende stoffene et nytt «aktivt kompleks» med lavere 

aktiveringsenergi. 


enzymer 

Enzym + Substrat1 + Substrat2 

↓ 

Enzym-substrat-kompleks 

↓ 

Enzym + Produkt(er) 

Poenget med enzymkatalyse er altså at det koster mindre å komme til dette komplekset enn til 

det «aktive komplekset» av frie reaktanter (eventuelt reaktanter hjulpet av uorganiske 

katalysatorer). 

5.1.2 DET AKTIVE SETE 

Kompleksdannelsen mellom enzym og substrat skjer i enzymets aktive sete (engelsk «active 

site», oversettes også som aktivt senter; noen enzymer kan forresten ha flere aktive seter). 

Dette forholdsvis begrensete området av enzymmolekylet er ofte ei innbukting, en lomme, i 

den globulære proteinstrukturen. I det aktive setet bringes reaktantene så nær hverandre og i 

slike posisjoner i forhold til hverandre, at bindinger kan dannes. Molekyler som skal deles 

blir vridd eller bøyd slik at bindinger lettere kan ryke. En tidlig modell for hvordan dette kan 

skje, er den såkalte lock-and-key-modellen, som sier at substratet passer inn i det aktive setet 

som nøkkelen passer i låsen. Men i de tilfeller en har hatt mulighet til å strukturbestemme 

aktive seter (særlig med røntgenkrystallografi) har en sett at dette slett ikke er tilfelle. Og 

proteiner er så fleksible at aktive seter neppe kan ha den rigide strukturen en forbinder med 

en lås. Da har nok induced-fit-modellen mer for seg. Den hevder at enzym og substrat i utgangspunktet 

ikke har komplementære former, men at substratet, etter den innledende kontakt 

med enzymet, forårsaker konformasjonsendringer i det aktive setet, endringer som optimaliserer 

kontakten og interaksjonsmulighetene mellom enzym og substrat. Substratet har affinitet 

for enzymet, det «finner seg til rette» i det aktive setet. For å markere forskjellen i forhold 

til nøkkel-lås-modellen, sier en gjerne at substratet passer i det aktive setet som handa passer i 

hansken. Reaktantene bindes altså først til det aktive setet, og deretter endres enzymet slik at 

reaktantene tvinges sammen på en måte som nesten aldri skjer i fri løsning – og reaksjonen 

finner sted. Reaksjonsproduktene har liten affinitet for det aktive setet, og diffunderer bort 

fra enzymet. 

Aminosyrene i det aktive setet har sidegrupper som kan binde substratet og manipulere 

med elektronfordelinger og bindinger (f.eks. syre- eller basekatalyse, nukleofile eller elektrofile 

eliminasjoner eller addisjoner). Reaktive grupper i proteinet kan være –OH i serin, –SH i 

cystein (ikke alle inngår i disulfidbruer), imidazolringen i histidin, eller –COO – og –NH3 + i 

de ioniserbare sidegruppene. 

Enzymenes substratspesifisitet henger selvfølgelig sammen med behovet for «match» 

mellom substratet og de reaktive gruppene i det aktive setet. I mange tilfeller må denne overensstemmelsen 

være absolutt, det finnes intet slingringsmonn. Men det er slett ikke uvanlig 

at et enzym som har en «hovedkatalyse» å ta seg av, kan lures til gjøre andre småjobber på si: 

Det skiller ikke riktig mellom det naturlige substratet og forbindelser som ligner. Men da 

dreier det seg som regel som stoffer som normalt ikke kommer i kontakt med enzymet pga. 

den cellulære kompartmentaliseringa, eller stoffer som forekommer i svært lave konsentrasjo- 

– 67 –

enzymer 

ner. Normalt vil affiniteten for det «egentlige» substratet under alle omstendigheter være 

størst. 

Noen enzymer – særlig slike som arbeider med syntese eller nedbrytning av polymerer, 

f.eks. proteiner – har gruppespesifisitet; de godtar en hel rekke substrater, så lenge de har 

noen veldefinerte felles strukturtrekk. Proteasene trypsin (i tarmen) og thrombin (blodkoagulering) 

hydrolyserer alt de kommer over, men de stiller likevel visse krav. Trypsin kutter 

peptidbindinger mellom lysin eller arginin på den ene sida og hvilken som helst aminosyre på 

den andre sida av bindinga. Thrombin er mer spesifikk: Det hydrolyserer bare bindinger 

mellom karbonylgruppa i arginin og iminogruppa i glycin. I dette siste tilfellet er det jo 

egentlig tale om absolutt substratspesifisitet. Det er kun peptidbindinga mellom arginin og 

glycin som passer inn i det aktive setet, resten av proteinmolekylet er for så vidt uinteressant. 

5.1.3 KOFAKTORER 

I noen enzymatiske reaksjoner etableres ikke den katalyserende forbindelsen direkte mellom 

protein og reaktant. Slike enzymer trenger hjelp av en kofaktor for å skape kontakt mellom 

aktivt sete og substrat. Kofaktorene fungerer ofte som elektronakseptorer ettersom ingen av 

sidegruppene på aminosyrene egner seg særlig godt til denne oppgaven. Kofaktorer kan være 

små uorganiske stoffer, som regel metallioner, eller organiske molekyler av litt varierende 

størrelse (molekylvekt dog sjelden mer enn noen hundre). Organiske kofaktorer kalles koenzymer. 

Kofaktorer kan være fritt forekommende i løsning, og delta i reaksjonen på linje med 

substratene – det betyr at ett kofaktor-molekyl kan «betjene» flere enzym-molekyler etter tur. 

En slik kofaktor (f.eks. NAD), som kun er bundet til enzymet i reaksjonsøyeblikket, kan også 

sees på som et kosubstrat. Andre enzym-kofaktor-systemer er mer intime: kofaktoren 

holdes fast av enzymet (kovalent, eller med andre bindinger) også i periodene mellom hver 

gang enzymet deltar i reaksjonen. Kofaktoren er i så fall ei prostetisk gruppe (1.4.3). 

Mange av de organiske kofaktorene, koenzymene, består av et vitamin, et nukleotid og 

eventuelt noen ekstra fosfatgrupper. «Vitaminer» er sekkebetegnelse for ei heterogen gruppe 

av forbindelser med forholdsvis lav molekylvekt som organismen ikke kan produsere selv, og 

følgelig må få tilført gjennom maten. De fleste av menneskets vitaminer finnes i alminnelig 

plantekost. Vitaminenes livsviktige betydning henger nesten alltid sammen med deres funksjon 

som deler av koenzymer i biologiske reaksjoner. Koenzymet nikotinamid adenin dinukleotid 

(NAD) er et aldri så lite unntak – hele molekylet, inkludert nikotinamid-gruppa 

(oppe til høyre i figuren), kan syntetiseres også i animalske celler. Men siden NAD opptrer i 

annenhver setning i kap. 6 og 7 (dessuten gjør ekstrafosforylerte varianten NADP mye av seg 

i kap. 8), lar vi det tjene som eksempel på hva en kofaktor kan bidra med. 

– 68 –

P 

O 

O 

H 

enzymer 

H 2N 

CH 2 

OH OH 

* 

NAD + (nikotinamid adenin dinukleotid) 

i NADP + er hydroksylgruppa 

merket med * fosforylert 

H 2N 

HO 

HO 

O 

C 

H 

OH 

O 

P 

O 

H 

+ 

N 

O 

H 3C C COOH 

CH 2 

H 

H 

H 

H 

OH 

N 

H 

O 

O 

C 

NH 2 

N 

O 

– 69 – 

H 

OH 

H 

melkesyre pyrodruesyre 

H 

H 2N 

+ 

N 

H 

N 

N 

H 

O 

R 

R 

NAD + NADH 

C 

H 

H 

N 

H 

O 

H 

H 

+ H + 

H 3C C COOH 

NAD og NADP – de fellessymboliseres gjerne som NAD(P) – er hydrogenoverførende koenzymer 

(dvs. de flytter elektroner og protoner mellom kjemiske forbindelser). 

Nikotinamid-gruppa veksler mellom oksidert (NAD +) og redusert tilstand (NADH), som i 

eksemplet på forrige side. 

Andre hydrogenoverførende koenzymer er FAD og FMN (jfr. 7.3.1) som inneholder vitaminet 

riboflavin (et B-vitamin). Noen enzymer får hjelp av gruppeoverførende koenzy-

enzymer 

mer, f.eks. koenzym A (CoA) som flytter acylgrupper (RCO –), f.eks. acetyl: CH3CO–. 

Struktruelt ligner CoA på NAD og FAD – adenin, ribose og fosfat inngår, pluss enda et Bvitamin, 

pantotensyre, som har ei sulfhydrylgruppe ytterst. Et annet gruppeoverførende 

koenzym er biotin, som er så sterkt assosiert med de aktuelle enzymene, at det må regnes 

som ei prostetisk gruppe. Det flytter karboksylgrupper (–COOH) og CO2 (f.eks. i reaksjonen 

fra pyrodruesyre til oksaleddiksyre – se figuren i 5.4). Folsyre flytter C1-enheter, f.eks. metyl- 

(–CH3) og hydroksymetylgrupper (–CH2OH). Strikt sett er også ATP et gruppeoverførende 

koenzym, det kan faktisk overføre ei av flere grupper: fosfat (Pi), pyrofosfat (PPi), 

AMP (ved at PPi spaltes av) eller adenosin (ved at både Pi og PPi spaltes av). 

5.1.4 INDUSTRIELL ANVENDELSE AV ENZYMER 

Enzymenes spesifisitet og katalytiske effektivitet gjør at de kostnadseffektivt kan utføre 

meget spesielle kjemiske prosesser uten mange av de biproduktene som vanlig kjemisk 

industriproduksjon er belemret med. Prosessene er lettere å kontrollere, de foregår nesten 

alltid ved «menneskelige» forhold mht trykk, temperatur og pH, og enzymene og de aller 

fleste ønskete og uønskete produkter er nedbrytbare i naturen. Enzymatiske prosesser 

tilfredsstiller derfor den trenden som forlanger bærekraftige løsninger. 

De siste 30 år har den viktigste (i kommersiell mening) bruken av enzymer vært som 

bestanddel i såper (jfr. motebegrepet biologiske detergenter). Det er særlig proteaser som 

fjerner ekkelheter som gras, blod, egg og svette. Nylig har mor også fått hjelp av lipaser til å 

løse opp sausflekker, oljer og leppestift (de siste tar kanskje far selv…). Amylaser fjerner 

potet og spaghetti-rester og har også brukbart tak på sjokoladesøl. 

Detergenter er dessuten ofte tilsatt ulike cellulaser som jobber med mikrofibrillene i 

bomullstekstiler og derved frisker opp fargemønster, mykgjør klærne og fjerner skittpartikler 

som er blitt «fanget» i fibrillnettverket. Alle disse enzymene effektiviserer vasken av såvel 

tekstiler som middagstallerkener, og bør derfor bidra til mindre forbruk av vann og energi. 

Enzymer brukes også i flere steg under produksjonen av bomullstøy. Før farging blir 

tøyene bleiket, som regel med hydrogenperoksid, H2O2. Peroksid er svært reaktivt og må 

fjernes fullstendig etter bleikinga for at det ikke skal ødelegge de påfølgende fargeprosessene. 

Tradisjonelt blir de fjernet med uorganiske reduksjonsmidler, men doseringa er hårfin og all 

kjemikaliebruken er jo heller ikke bra for arbeidernes helse og for miljøet rundt utslippsrøret. 

Løsninga er selvfølgelig et enzym – en aldri så liten dose katalase spalter hydrogenperoksid. 

«Steinvaskede» olabukser ble tidligere gnikket med pimpstein etter farging, noe som ikke 

bare bleiket stoffet, men også gikk ut over stoffkvaliteten. Prosessen er nå erstattet med «biostoning»; 

der fargestoffet (indigo) fjernes av en spesiell cellulase. Tøyene skades ikke, det 

kreves enklere maskiner, det utvikles ikke steinstøv i fabrikklokalene, og likevel får countrygutta 

det de vil ha. Med tida slipper en både bleiking, farging og avfarging: genmodifiserte 

bomullsplanter som produserer blå fibre er underveis, og snart følger nok resten av fargekartet… 

Enzymer har i de siste år redusert behovet for kjemikalier på mange andre industrielle 

områder, f.eks. til bleiking av papirmasse (enzymer er i ferd med å erstatte klor), og til 

garving og andre behandlinger av dyrehuder (tidligere tiders hundemøkk er byttet ut med renframstilte 

proteaser). Litt mindre moralsk er det kanskje at enzymer kan brukes til å gjøre 

– 70 –

enzymer 

bygg spiselig for kylling. Broilerindustriens mål er å produsere størst mulig kyllinger på 

kortest mulig tid, og fôret veier tyngst på utgiftssida. To tredjeparter av dietten er korn, 

særlig mais og hvete. Bygg er billigere, men de dumme krekene kan ikke spalte β-glukaner, 

et av de vanligste polysakkaridene i disse frøene. Glukanene legger seg dessuten rundt 

amyloplastene (stivelseskornene) slik at heller ikke stivelsen blir skikkelig fordøyd. Mye av 

bygg-maten kommer ut i andre enden, fortsatt med plenty av energi for bakterier og sopp som 

selvsagt ikke er velkomne gjester i buret. Griske amerikanere har derfor funnet ut at om de 

gir bygg sammen med et β-glukan-hydrolyserende enzym (isolert fra en mikroorganisme) 

utnyttes næringa i frøene fullt ut, og kyllingene skiter penger i stedet. 

Enzymer har mer velkjente tradisjoner i forbindelse med brygging og vinlegging, og finner 

stadig nye anvendelser i næringsmiddel- og farmasøytisk industri. Eksemplene er tallrike, 

men vi stopper her… 

5.2 ENZYMREGULERING 

Enzymene regulerer cellas biokjemiske prosesser, men også enzymene må holdes i øret. De 

kan ikke få drive med sitt for full fart i det uendelige; enzymaktiviteten må reguleres. En 

måte å gjøre dette på, er rett og slett å variere mengden enzym. Selv om enzymer som sådan 

er upåvirket av de reaksjonene de katalyserer, vil de på samme måte som andre proteiner stadig 

denatureres og brytes ned. Denne inaktiveringa kan oppveies av nysyntese av enzymer. 

Et signal (f.eks. et hormon som utløses pga. underskudd på katalyseproduktet fra ett bestemt 

enzym) kan «slå på» genet som koder for det aktuelle enzymet, og enzymet lages fra cellas 

forråd av aminosyrer. Balansen mellom produksjon og degradering – turnover – av 

enzymer, utgjør en viktig del av reguleringa av biokjemiske prosesser. 

Aktiviteten påvirkes av de fysikalske forholdene i cella. De aller fleste enzymene har 

størst aktivitet ved visse, spesielt gunstige verdier, optima, mht temperatur, pH og 

saltkonsentrasjon. F.eks. har storparten av enzymene hos mennesket sitt temperatur-optimum 

ved ca. 37°C. Under og (i særlig grad) over denne temperaturen vil enzymet jobbe mindre 

effektivt. De optimale pH-verdiene for pattedyr-enzymer ligger ofte mellom 6 og 8 (planteenzymer 

har gjerne noe lavere pH-optima); men noen tarmenzymer fungerer naturlig nok best 

ved svært lav pH, f.eks. pepsin, som har sitt optimum ved pH 2! Proteinstrukturen – spesielt 

den tertiære – påvirkes av pH fordi de ladete sidegruppene vil ta opp eller støte fra seg 

hydrogen. Det skal nok forholdsvis store pH-endringer til, før det skjer drastiske saker med 

det globulære foldingsmønsteret (denaturering). Men i det aktive setet vil selv små pHjusteringer 

kunne gi store utslag for nettopp de aminosyrene som har kontakt med substratet. 

Det viser seg at det er enzymer med ioniserbare R-grupper på de «kritiske» aminosyrene i det 

aktive setet, som har de snevreste pH-optima. 

Enzymer kan hemmes (inhiberes) av kjemiske forbindelser. Slik enzyminhibering kan 

senke aktiviteten eller stoppe den fullstendig. Noen enzymhemmere (-inhibitorer) kan sette 

enzymmolekylet permanent ut av spill eller endog ødelegge det – hemminga er i så fall 

irreversibel. 

– 71 –

enzymer 

Mange gifter er irreversible enzyminhibitorer. Nervegasser blokkerer aktiviteten 

til acetylkolinesterase, et viktig enzym for nerve- og muskelceller. Noen 

av disse nervegiftene binder seg kovalent til hydroksygruppa på et serinmolekyl 

i det aktive setet, slik at substratet aldri slipper inn. Cyanid (CN –) 

hemmer cytokrom oksidase (jfr. kap. 7) og resirasjonen bråstopper. 

Ved reversibel hemming danner inhibitoren svakere bindinger med enzymet – bindinger 

som kan brytes slik at enzymmolekylet igjen gir seg i kast med substratet. Flere begreper: 

Reversibel hemming kan være kompetitiv eller non-kompetitiv. I den kompetitive varianten 

konkurrerer inhibitoren og enzymets naturlige substrat om å få binde seg til det aktive 

setet. I stedet for det normale forløpet med enzym-substrat-kompleks som ramler fra 

hverandre til produkt og fritt enzym, 

E + S → ES → E + P 

er det inhibitoren som koser seg i enzymets varme fang. 

E + I → EI 

Den kompetitive inhibitoren ligner så mye på substratet (som regel er det tilstrekkelig at deler 

av molekylstrukturene er noenlunde identiske) at enzymet tar feil – den er en substratanalog. 

Men den ligner samtidig såpass lite at enzymet ikke makter å gjøre noe med den. Bindinga er 

svak og med tid og stunder (for ikke å si millisekunder) vil inhibitoren diffundere ut av det 

aktive setet 

EI → E + I 

og enzymet er klar for et nytt stevnemøte, denne gang kanskje med et substratmolekyl. Ved å 

øke substratkonsentrasjonen kan vi, in vitro, eller cella, in vivo, konkurrere ut inhibitoren; jo 

flere substratmolekyler i forhold til hemmermolekyler, desto større sjanse er det for at 

enzymet skal plukke rett. 

Non-kompetitive hemmere slåss ikke om gunsten til det aktive setet. De binder seg til 

enzymet på et annet sted og endrer konformasjonen – også i det aktive setet – slik at enzymet 

får redusert affinitet for substratet. Denne siste formen for hemmer kan sies å være en allosterisk 

effektor – den påvirker enzymet allosterisk: latin for et annet sted. Allosterisk 

enzymregulering kan også være positiv; i tillegg til den nevnte hemmeren, som kalles en 

negativ modulator, finnes det nemlig også positive modulatorer som aktiverer enzymet. 

Disse modulatorene (effektorene) binder seg ikke-kovalent til et modulator-sete (effektorsete) 

som altså ikke er identisk med det aktive setet. Modulatorene påvirker enzymkonfigurasjonen 

slik at det aktive setet får større (positiv modulering) eller mindre (negativ modulering) 

appetitt på substratet. 

En biokjemisk «pathway» fra et lett tilgjengelig substrat (S) til et viktig sluttprodukt (P), 

f.eks. ei aminosyre som skal brukes til proteinsyntese, går normalt via flere mellomprodukter 

(A, B, C) som er mer eller mindre unike for den aktuelle synteseveien: 

S → A → B → C → P 

Uten regulering av enzymene vil forrådet av S tømmes, og P vil akkumulere i langt større 

konsentrasjoner enn nødvendig. S vil dessuten i mange tilfeller være utgangsstoff for mange 

andre lignende synteseveier, som vil stoppe opp når S-poolen reduseres. Så for sitt eget 

– 72 –

enzymer 

beste må cella være i stand til å avstemme produksjonen av P etter behovet. Og det gjør den 

ofte ved å la P være en negativ allosterisk modulator av ett eller flere av enzymene i 

synteseveien, som regel det aller første (fra S til A). Dette kalles endeprodukt-inhibering – 

«feedback inhibition». Mye P (dvs. ikke behov for mer) stopper produksjonen på det mest 

effektive punktet, før noen av mellomprodukter dannes. I det samme metabolismeskjemaet 

kan vi også tenke oss S som en positiv modulator, men da bør vi helst tenke oss ruta fra S til 

P som en nedbrytningsvei, og ikke en syntesevei. For mens synteseveier gjerne hemmes av 

sluttproduktet, blir det innledende (eller et par av de første) enzymene i nedbrytningsveier 

stimulert av den forbindelsen som skal brytes ned (her S), f.eks. et stoff som blir giftig ved for 

store konsentrasjoner. Dette kalles substrat-aktivering (eller det litt mer uoversettelige 

«precursor activation»; «precursor» = forløper, det som kommer foran). 

5.3 ENZYMKINETIKK 

Enzymkinetikk er det kvantitative studiet av enzymkatalysen og hvordan den påvirkes av 

fysisk-kjemiske forhold, f.eks. pH, temperatur, og konsentrasjoner av enzym, substrater, 

produkter, inhibitorer og modulatorer. 

Enzymreaksjonens hastighet (engelsk «rate»), v, øker når substratkonsentrasjonen, [S], 

øker og enzymkonsentrasjonen, [E], holdes konstant. v-økninga er hyperbolsk, ikke lineær. 

Ved høy [S] nærmer v seg sin maksimale verdi, vmax. Alle tilgjengelige enzymmolekyler 

jobber med maksimal effektivitet, og ny tilførsel av substrat kan derfor ikke øke hastigheta – 

produktet kan ikke dannes fortere enn det allerede gjør (uten at det tilsettes mer enzym). 

Enzymet er mettet. Plottet av [S] mot v kalles en metningskurve. 

v 

V max 

1/2 V max 

K M 

Denne type substratmetning er karakteristisk for enzymkatalyserte reaksjoner; den 

forekommer ikke ved ikke-katalyserte kjemiske reaksjoner. 

Tyskerne Leonor Michaelis og Maud Menten utledet i 1913 (13 år før urease ble 

krystallisert som det aller første rene enzymet!) hoveddelen av det formelverket som ennå i 

dag skremmer vannet av noviser uti enzymologien. Vi skal ikke her grave oss for djupt ned i 

det (på lab-kurset er det likevel ingen vei utenom), bare skrape litt i overflata. Teoriverket tar 

utgangspunkt i ei ligning vi allerede har sett: 

– 73 – 

[S]

enzymer 

k1 k3 

E + S ↔ 

k2 

ES → E + P 

der k-ene står for hastighetskonstantene for de enkelte delreaksjonene. Likevekta ES ↔ E + 

P er nesten alltid skjøvet svært langt mot høyre, så langt at vi kan betrakte den som 

irreversibel: ES → E + P. Michaelis-konstanten er definert som: 

KM = 

[E] [S] 

[ES] 

KM er en likevektskonstant som uttrykker affiniteten mellom enzymet og substratet. Matematiske 

fiksfakserier, som vi altså jumper over her, gir oss forholdet mellom v, KM og [S]: 

v = Vmax [S] 

KM + [S] 

Vi forutsetter at Vmax oppnås når alt enzym er bundet til substrat, dvs. foreligger som ES. 

Videre formelmanipuleringer gir oss et praktisk anvendelig uttrykk for Michaelis-konstanten: 

KM = [S] ( Vmax 

v 

– 1) 

Etter en smule fundering ser vi at KM er lik substratkonsentrasjonen når reaksjonen går halvparten 

så raskt som den maksimalt kan gå. [S] har en full kontroll med in vitro, og Vmax og v 

bestemmes ganske lett. Det betyr at den viktige enzymparameteren KM kan måles for isolerte 

enzymer. Den gjelder for ett enzym med ett substrat (de enzymene som handtere flere 

substrater har ulike KM-verdier for hvert enkelt substrat). Og den gjelder uavhengig av 

enzymkonsentrasjon: Forholdet (Vmax/v) er nemlig det samme, uansett [E]. 

Den skisserte måten å bestemme KM på har sine svakheter. Det er ikke så lett så 

bestemme Vmax fra en metningskurve – verdien nås jo aldri, kurven nærmer seg den 

asymptotisk. Dessuten forekommer det ofte at enzymet hemmes av høye [S]-verdier 

(substrathemming), slik at metningskurven når «taket» lenge før den reelle Vmax. Ved å 

trikse litt mer med ligningene… 

1 KM 

v 

= 

Vmax ⎣ ⎢⎡ 

1 ⎤ 1 

[S] 

⎥ + 

⎦ Vmax 

og plotte 1/[S] mot 1/v, får vi en lineær funksjon med stigningskoeffisient KM/Vmax. Denne 

kurven kalles et Lineweaver-Burk-plott. 

– 74 –

1/v 

–1/K M 

enzymer 

– 75 – 

1/V max 

Kurven krysser y-aksen i 1/Vmax når [S] = 0, og x-aksen i –1/KM når 1/v = 0, og KM kan bestemmes 

med større nøyaktighet enn tilfellet var med metningskurven (de negative 1/[S]verdiene 

er ekstrapolert). Ved substrathemming vil punktene som ligger nærmest y-aksen avvike 

fra den rette linja, slik som antydet gjennom den krumme linja på figuren, men det er 

likevel mulig å interpolere seg fram til Vmax og KM. 

Michaelis-konstanten forteller altså noe om bindinga mellom enzym og substrat: Jo lavere 

KM desto større affininet. 

5.4 ENZYMKLASSIFISERING 

Enzymenes navngiving er en smule forvirrende. Tradisjonelt fikk de navn etter substratet 

supplert med endinga -ase, f.eks. urease som spalter urea, eller rene trivialnavn som de tidlig 

beskrevne tarmenzymene trypsin og pepsin. En internasjonal kommisjon som begynte sitt 

arbeid i 1955 (og som stadig foretar revideringer) har fordelt enzymene på seks grupper på 

grunnlag av de reaksjonene de katalyserer. Det vil si at enzymegenskaper som struktur, 

molekylvekt, kofaktorer, pH-optimum, løselighet osv. ikke betyr noe som helst for 

klassifiseringa. De seks gruppene: 

1 Oksido-reduktaser: katalyserer oksidasjons-/reduksjonsprosesser (redoks-prosesser). 

Gruppa inkluderer bl.a. dehydrogenaser, reduktaser, oksidaser, oksygenaser og peroksidaser. 

Hydrogen-/elektron-akseptor kan være molekylært O2, men oftere kofaktorer som 

NAD + eller FAD. 

2 Transferaser: flytter funksjonelle grupper mellom molekyler. F.eks. utveksler aminotransferaser 

(også kalt transaminaser) amino- og oksogrupper mellom ketosyrer og aminosyrer. 

På lignende vis sjonglerer fosfotransferaser med P-holdige grupper. 

3 Hydrolaser: tilfører vann og spalter bl.a. ester-, glykosid- eller peptidbindinger. 

4 Lyaser: adderer grupper til dobbeltbindinger eller fjerner grupper under dannelse av dobbeltbindinger. 

Litt mer generelt og intetsigende: Lyaser katalyserer spalting og dannelse 

av kovalente bindinger. 

5 Isomeraser: besørger strukturelle eller «geometriske» endringer internt i et molekyl. 

6 Ligaser: kalles også syntetaser. De danner kovalente bindinger mens de samtidig 

spalter energirike bindinger (i f.eks. ATP). 

1/[S]

enzymer 

Hver av hovedgruppene deles inn i undergrupper, som igjen er systematisert i underundergrupper, 

alt etter hvilke reaksjonstyper det er tale om. Som et siste nivå (under underundergruppene!) 

nummereres enzymene fortløpende. Systemet har altså fire nivåer, og alle enzymer 

kan katalogiseres ved hjelp av fire tall. 

Figuren på neste side viser seks enzymkatalyserte reaksjoner med tilhørende enzymnummer; 

én representant for hver av de seks hovedgruppene: melkesyre dehydrogenase 

(1.1.1.28), alanin transaminase (alanin aminotransferase, 2.6.1.12), karboksypeptidase 

(3.4.2.1), pyrodruesyre dekarboksylase (4.1.1.1), alanin racemase (5.1.1.1) og pyrodruesyre 

karboksylase (6.4.1.1). 

Navnene over er ikke helt samsvar med det offisielle nomenklatursystemet. 1.1.1.28 «heter» 

egentlig D-melkesyre: NAD oksidoreduktase, 2.6.1.12: L-alanin: 2-oksosyre aminotransferase, 

3.4.2.1: peptidyl-L-aminosyre hydrolase, 4.1.1.1: 2-oksosyre karboksy-lyase 

(kan altså ha flere substrater), 5.1.1.1: alanin racemase (faktisk!), 6.4.1.1: pyrodruesyre:karbondioksid 

ligase. Det er kanskje ikke så vanskelig å begripe at disse navnene har 

mest «seremoniell» bruk. De er entydige, bevares, men uhandterlige i daglig tale og skrift. 

Derfor brukes stort sett enzymnavn i tråd med det første settet (à la melkesyre 

dehydrogenase) – de er sjelden til å misforstå. Disse praktiske trivialnavnene inneholder som 

regel substratet + reaksjonstype. 

Peptid 

O 

C 

CH 3 O 

N C C 

H H 

OH 

H 3 C C 

acetaldehyd 

O 

H 

3.4.2.1 

H 2 O 

4.1.1.1 

CO 2 

CH 3 O 

H 

5.1.1.1 

H 2 N C C 

H 2N C C 

OH 

H 

CH 3 

L-alanin D -alanin 

2.6.1.12 

H 3 C 

O 

C C 

pyrodruesyre 

1.1.1.28 

H 3 C 

OH 

C C 

H 

melkesyre 

– 76 – 

O 

2-oksoglutarsyre 

OH 

O 

glutaminsyre 

6.4.1.1 

CO 2 

NADH 

OH 

NAD + 

O 

OH 

OH 

O 

O 

C CH 2 C 

O 

oksaleddiksyre 

C 

OH

6: ANAEROB ENERGIMETABOLISME 

Levende organismer trenger energi. Energi til å opprettholde kroppstemperaturen, til vekst, 

til bevegelse, og energi til ganske enkelt å holde organismen intakt: celledeling, osmotisk 

likevekt, avfallshandtering, oksygentransport etc. – prosesser som må foregå selv om 

organismen er i ro. 

Energien hentes ved å frigjøre og nyttiggjøre seg den kjemiske bindingsenergien som ligger 

lagret i organisk materiale, bl.a. karbohydrater, protein og fett. Først brytes makromolekyler 

ned til mer handterlige enheter: polysakkarider (f.eks. stivelse) til monosakkarider 

(f.eks. glukose), protein til aminosyrer, fett til fettsyrer og glyserol, osv. Denne innledende 

nedbrytinga foregår i tarmen og kalles fordøyelse, og den frigir forholdsvis lite energi. 

Fordøyelsen skjer hovedsakelig ved hydrolyse – bindinger spaltes ved tilførsel av vann. 

Dette betyr at det meste av energien er bibeholdt i de enkelte sukker-, aminosyre- eller 

fettsyremolekylene. Disse små molekylene kan lettere tas opp av cellene. Vel inne i cellene 

blir de gjerne brutt videre ned – katabolisme – som regel til molekyler som består av to til 

fire karbonatomer. Disse små enhetene kan så anvendes til prinsippielt to prosesser. For det 

første kan de brukes til å bygge opp organismens eget forråd av f.eks. sukker og aminosyrer, 

og i neste instans, makromolekyler. Dette kalles anabolisme og er energikrevende prosesser. 

For det andre kan de kataboliseres videre til små, uorganiske molekyler som CO2, H2O, NH3. 

I disse små molekylene er det lagret mye mindre energi enn det var i utgangsstoffene. Det 

betyr at det under nedbrytningsprosessene frigjøres energi som enten kan brukes direkte 

(f.eks. som varme) eller lagres i spesielle energibærende molekyler (i første rekke ATP) for å 

brukes (litt) senere. Katabolisme og anabolisme kalles med en felles betegnelse metabolisme. 

Vi skal ikke gå gjennom energiutnyttelsen av alle klassene av energilagrende forbindelser, 

men kommer til å konsentrere oss om karbohydratene, som høyst skjematisk forbrennes slik: 

CH2O + O2 → CO2 + H2O + Energi 

(vi skal se at oksygenet ikke alltid er nødvendig). 

Etter hvert skal vi i ganske stor detalj se på hvordan dette skjer i cellene. 

Til å begynne med må vi gjennom en liten bunke begreper og definisjoner. Kjemotrofe 

organismer (også heterotrof brukes) lever på kjemisk energi. Denne kjemiske energien er 

skaffet til veie ved at fototrofe (autotrofe) organismer, i første rekke planter og cyanobakterier, 

har bundet lysenergi i kjemiske bindinger/strukturer – eksempelvis vårt lille karbohydrat 

CH2O: 

CO2 + H2O + Energi → O2 + CH2O 

Vi kommer tilbake til fotosyntesen senere (kap. 8) og skal til å begynne med forholde oss til 

den motsatte reaksjonen: respirasjonen, prosessen som utnytter energien som ligger lagret i 

kjemiske forbindelser. Respirasjonsprosessen deles gjerne inn i glykolyse, sitronsyresyklus, 

elektrontransport og oksidativ fosforylering. Vi tar dem etter tur, med noen avstikkere 

underveis. 


6.1 GLYKOLYSEN 

anaerob energimetabolisme 

6.1.1 GLUKOSE SOM SUBSTRAT I ENERGIMETABOLISMEN 

De fleste kjemotrofe organismer bruker organisk materiale som energikilde. Noen forunderlige 

mikroorganismer kan leve av å oksidere jern og lignende, men det blir litt for spesielt i 

denne sammenhengen. For oss rekker det lenge med å se på sukker, fett og protein som råstoff 

for energimetabolismen. Vi forenkler her i utgangspunktet ytterligere ved å konsentrere 

oss om glukose, som er et karbohydrat (altså på formelen [CH2O]n) med seks karbon: 

C6H12O6. (Vi kommer litt tilbake til fett og protein – dvs. fettsyrer og aminosyrer som 

energikilde – men vil i det alt overveiende konsentrere oss om glukose). Glukose forekommer 

i to utgaver: ringform og kjedeform (1.1). Under normale fysiologiske betingelser er det 

mye mer av ringforma enn av kjeden, men ved å bruke kjedestrukturen er det lettere å se hva 

som skjer med molekylet, rent kjemisk. 

Når vi konsentrerer oss om glukose, er det ingen tilfeldighet. Glukose er det viktigste sukkeret 

i dyreblod, og det inngår i sukrose – transportsukkeret i planter. Under nedbryting av 

glukose oppstår det forbindelser som også dannes fra andre næringsmidler – så den biokjemiske 

«pathwayen» vi skal se på, er på en måte all metabolismes hovedvei med veikryss der 

produkter av fett- og proteinmetabolisme også kommer inn. 

Glukose er en meget god energilagrer, og energiinnholdet, 670 kcal pr. mol (for reaksjonen 

C6H12O6 + O2 → 6 CO2 + 6 H2O, tallet er uavhengig av om stoffet forbrennes biologisk 

eller i en ovn; noen kilder bruker verdien 686 kcal/mol), er egentlig for stort for å drive 

de fleste reaksjoner. Så energien i glukosemolekylet veksles inn i mer anvendelige energisjetonger: 

ATP, som frigjør ca. 7.3 kcal pr. mol når det spaltes i ADP og Pi, fosforsyre. 

Denne innvekslinga skjer ved at oksidasjonen av glukose ikke foretas i ett steg, men i mange 

små, strengt enzymkontrollerte etapper – hvorav noen resulterer i utvinning av ATP eller av 

koenzymer som senere reinvesteres i ATP. ATP brukes deretter til å drive et utall av cellas 

prosesser. 

respirasjonen gir ATP: ADP + Pi → ATP 

energikrevende reaksjoner bruker ATP: ATP → ADP + Pi 

Oksidasjon av glukose innebærer at noe blir redusert – altså at noe tar imot elektroner og/eller 

hydrogen. I den generelle ligninga for oksidasjon av karbohydrat er denne 

elektronakseptoren O2. Bare når O2 er elektronakseptor kan det fulle energipotensialet i 

glukosen utnyttes. Vi kaller denne forma for aerob nedbryting av glukose – «respirasjon». I 

visse organismer, og under enkelte forhold også i respirerende organismer, brytes glukose 

ned uten tilgang på O2. Denne forma for anaerob nedbryting av glukose kalles 

fermentering. Ved fermentering benytter cellene en annen elektronakseptor enn O2. Vi 

kommer tilbake til detaljene etter hvert, men det er lurt å være klar over allerede nå at full forbrenning 

med oksygen som elektronmottaker, gir mye større energiutbytte enn fermentering. 

– 78 –

6.1.2 REAKSJONENE I GLYKOLYSEN 


Den innledende nedbrytninga av glukose til pyrodruesyre, glykolysen, er uten tvil den mest 

utbredte biokjemiske reaksjonssekvens. Den forekommer i cytoplasmaet i nesten hver eneste 

levende celle – anaerob eller aerob, prokaryot eller eukaryot. Glykolysen krever ikke O2. 

Den videre nedbryting av pyrodruesyre til CO2 og H2O skjer i mitokondriene, og det er til 

denne prosessen at O2 er absolutt nødvendig. 

Glykolysen var en av de første stoffskifteveiene («metabolic pathways») som ble klarlagt. 

Det skjedde på 1930-tallet, og glykolysen kalles alternativt «the Embden-Meyerhof pathway» 

etter forskerne som bidro mest. En stoffskiftevei er en serie reaksjonstrinn, der hver enkeltreaksjon 

er katalysert av et spesifikt enzym, og der produktet i én reaksjon brukes som substrat 

i den neste. 

Glykolysis er avledet av gresk glykys (søt, sukker) og lysis (oppløsning, spalting) 

og betyr bokstavelig «sukkerspalting». Navnet viser i utgangspunktet 

bare til ett av de ti stegene som inngår i denne metabolismeveien, reaksjonen 

som splitter et C6-molekyl til to C3-molekyler, men brukes altså i dag som 

fellesbetegnelse på reaksjonsserien fra glukose til pyrodruesyre. 

Vi ser på de fire første stegene helt skjematisk først. Å telle karbonatomer er viktig om en 

skal holde oversikten i energimetabolismen. 

Det første som skjer er at glukose fosforyleres ved at ATP bidrar med ei av sine fosfatgrupper 

– og energien forbundet med den; slikt at reaksjonen er sterkt eksergonisk. Omvandlinga 

fra glukose til glukose-6-fosfat skjer svært så spontant. Enzymet kalles 

heksokinase. Glukose fosforyleres altså raskt når det kommer inn i cella, og det er bra for en 

effektiv glykolyse – ikke minst fordi sukkeret hindres i å lekke ut av cella igjen. Den fosforylerte 

forma slipper nemlig ikke gjennom membranen. 

For å forstå litt mer av reaksjonene i glykolysen, kan det være nyttig først å 

konsentrere seg om enzymenes «etternavn» – de forteller nemlig hva som 

skjer med reaktantene (derfor er denne delen av navnene understreket i dette 

avsnittet). To kinaser med ulike substrater, og derfor ulike «fornavn», katalyserer 

jo to helt analoge reaksjoner. 

To steg senere fosforyleres vårt C6-molekyl i den andre enden. Men det kan vanskelig skje 

med glukose, som er en aldose – et sukker på aldehyd-form (det er altså dobbelt nyttig å se på 

sukkermolekylet som ei kjede). Karbonylgruppa i enden av sukkermolekylet må altså først 

flyttes lenger inn på kjeden; slik at vi står igjen med en ketose – et sukker på keton-form. 

Denne ketosen er fruktose-6-fosfat, som dannes fra glukose-6-fosfat av fosfoglukoisomerase. 

– 79 –

2– 

O 3 P 

HO 

O 

O OH H OH OH H 

C C C C C C 

H H OH H H 

glu kose 

ATP 

H 

ADP 

O OH H OH OH H 

C C C C C C 

H H OH H H H 

glu kose-6-fosfat 

H 

O 

H 

OH OH H 

C C C C C C 

H 

H 

OH H H H 

fruktose-6-fosfat 

ATP 

ADP 

O H OH OH H 

C C C C C C 

H OH H H H 

fruktose-1,6-bisfosfat 

OH 

2– 

O PO3 2– 

O PO3 2– 

O PO3 – 80 – 

Fosforylering av glukose og isomerisering 

til fruktose-6-fosfat er et godt eksempel på 

koplete reaksjoner (men samtidig et like 

bra eksempel på dårlig oversetting; det 

engelske uttrykket «coupled reactions» får 

fram den dualiteten [couple = par] som 

tapes i dette forsøket på oversetting). Den 

kinase-katalyserte reaksjonen er sterkt eksergonisk, 

med en Keq-verdi på over 600. 

Isomerase-reaksjonen er svakt endoterm, 

med en K-verdi på omlag 0.5. Disse to 

reaksjoner har en felles intermediær forbindelse, 

glukose-6-fosfat. Etter hvert som 

det dannes store mengder (forholdsvis!) av 

glukosefosfatet, vil noe av det omdannes til 

fruktosefosfat, selv om likevektskonstanten 

er ugunstig. Reaksjonsretningene er altså 

konsentrasjonsavhengige. Etter ei tid vil 

det innstille seg ei tilstand der begge Kverdiene 

balanserer rundt sine likevektspunkt. 

Begge reaksjonene vil da stoppe. 

I cella vil det imidlertid alltid fylles på med glukose og ATP, og fruktose-6-fosfat vil alltid 

fjernes gjennom fosforylering til fruktose-1,6-bisfosfat. Enzymet i denne reaksjonen er 

fosfofruktokinase – nok engang i en sterkt eksergonisk reaksjon der et molekyl ATP forbrukes. 

Hva er forskjellen mellom di-fosfat og bis-fosfat; begge inneholder jo to fosfatgrupper? 

I et difosfat er fosfatgruppene koplet til hverandre og videre til 

«mor-molekylet» (f.eks. adenosin i ADP) gjennom ei binding; i et bisfosfat er 

de to fosfatgruppene bundet til hver sin posisjon på hovedmolekylet (f.eks. 

fruktose i fruktose-1,6-bisfosfat. Tilsvarende skiller en tri- fra tris-. Denne 

nomenklaturregelen syndes det mye mot, også i denne teksten… Noen navn 

er så innarbeidet med den gamle, «gale» varianten, at de nok vil bli stående 

(f.eks. dihydroksyacetonfosfat). 

Nå er vi klar for den egentlige «glykolysen». Enzymet aldolase kløyver fruktose-bisfosfat på 

midten (den omvendte reaksjonen er en aldolkondensasjon, derav navnet). Produktene av 

aldolasereaksjonen er dihydroksyacetonfosfat (DHAP) og fosfoglyseraldehyd (PGAL; 

glyseraldehydfosfat). Vi har altså to 3-karbon-enheter som ligner på hverandre. Men bare


aldo-forbindelsen kan brukes direkte videre i glykolysen. Ketonet har forsåvidt andre anvendelsesområder 

også (fettsyntese), men vil ofte trenges som energiråstoff. Fosfotrioseisomerase 

omdanner DHAP til PGAL. 

Vi summerer energistatusen så langt. Den er ikke særlig oppmuntrende: 

glukose + 2 ATP → 2 PGAL + 2 ADP 

2– 

O 3P 

O 

H O H OH OH H 

C C C C C C 

H OH H H H 

fruktose-1,6-bisfosfat 

H O H 

2– 

O3P O C C C OH 

H H 

dihydroksyacetonfosfat 

Pi 

– 81 – 

O PO 3 

2– 

O OH H 

C C C O PO3 H H H 

glyseraldehydfosfat 

(fosfoglyseraldehyd) 

NAD + 

NADH H 

O OH H 

2– 

C C C O PO3 2– 

O3P O H H 

bisfosfoglysersyre 

+ 

+ 

ADP 

ATP 

O OH H 

2– 

C C C O PO3 HO H H 

3-fosfoglysersyre 

Vi har investert to ATP-molekyler (to fosfatbindinger), uten å oppnå annet enn å dele molekylet 

– dvs. bare forberedende reaksjoner til energihøstinga i andre halvdel av glykolysen. 

Nå kommer vi til en komplisert prosess – egentlig en trippelprosess der to enzymer er involvert. 

Fosfoglyseraldehydet oksideres først til [fosfoglysersyre] av PGAL dehydrogenase 

med NAD + som koenzym. Denne syra er egentlig bare en intermediær forbindelse – den 

slipper aldri enzymet og forekommer derfor ikke i «fri tilstand». Oksidasjonen frigjør nemlig 

så mye energi at noe av den (i tillegg til alt som er lagret i det reduserte NADH) kan brukes til 

å fosforylere syregruppa, med uorganisk fosfat (Pi), slik at det endelige enzymproduktet blir 

bisfosfoglysersyre. 

2–

O OH H 

C C C O PO3 HO H H 


2– 

PO3 O O H 

C C C OH 

HO H H 


H 2 O 

O 

O 

2– 

PO3 C C CH2 HO H 

fosfoenolpyrodruesyre 

ADP 

ATP 

O O 

C C CH3 HO 

pyrodruesyre 

2– 

– 82 – 

Den frigjorte energien fra oksidasjonen 

brukes også til å danne vår første ATP, fra 

ADP og fosfatgruppa på syregruppa i 

bisfosfoglysersyre. Energien i denne bindinga 

er så stor at det kan «tappes» ut en 

ATP (∆G = –11.8 kcal pr. mol), mens energien 

i P-bindinga i motsatt ende av molekylet 

bare er: ∆G = –3.3 kcal/mol. Den ytterste 

bindinga i ATP har en ∆G-verdi på 

7.3 kcal pr. mol. Etter at fosfogruppa er 

borte sitter vi igjen med fosfoglysersyre 

(PGA). Enzymets navn henspiller på den 

omvendte reaksjonen: PGA kinase. 

ATP kan dannes på et par ulike måter. 

Denne kalles substratfosforylering (eller 

substrat-nivå-fosforylering) – ADP fosforyleres 

(og blir til ATP) ved hjelp av energi 

i substratet i reaksjonen (her difosfoglysersyre). 

(Vi skal senere se på oksidativ fosforylering 

og fotofosforylering; andre måter 

å danne ATP på). 

Så langt har glykolysen gitt oss: 

glukose + 2 ATP → 2 PGA + 2 ATP + 2 NADH 

ATP-ene kansellerer hverandre ut – så nettovinsten er de to reduserte NAD-koenzymene. 

Ikke noe dårlig utbytte som vi vil forstå etter hvert. 

Fosfatbindinga i 3-PGA «inneholder for lite energi» til å danne en ATP fra ADP og Pi. 

Fosfoglyseromutase flytter P-gruppa fra karbon nr. 3 til nr. 2. Den nye forbindelsen er 2fosfoglysersyre 

(2-PGA). Men fortsatt er bindingsenergien for liten til at 2-PGA kan brukes 

som et energirikt substrat i en substratfosforylering. 

Enolase spalter fra vann og omarrangerer molekylet til fosfoenolpyrodruesyre (PEP). 

Energien i P-bindinga er nå –14.8 kcal/mol – og det rekker lenge for å produsere en ATP. 

Energien skyldes delvis fosfobindinga i seg selv, men den var jo nettopp for liten… Det er 

plasseringa av fosfogruppa som er hele cruxet. Om vi tenker oss molekylet uten fosfat, vil 

det kunne foreligge i to former, keto- og enol-form. Denne typen isomeri kalles tautomeri: 

O 

HO 

C 

O 

C 

CH 3 

O 

HO 

C 

OH 

C 

CH 2


Keto-forma er den mest stabile, den har minst fri energi. Derfor er likevekta normalt skjøvet 

langt over i keto-retninga. Men fosfogruppa «arresterer» molekylet i den energirike enolforma. 

Dette faktum gjør at pyrodruesyrekinase (navnet angir revers-reaksjonen) kan danne 

pyrodruesyre mens noe av energien konserveres gjennom produksjon av et molekyl ATP. 

Summert så langt: 

glukose + 2 NAD + + 2 ADP + 2 Pi 

↓ 

2 pyrodruesyre + 2 NADH + 2 H + + 2 ATP + 2 H2O 

Vi har faktisk vunnet ut energi av vårt glukosemolekyl. Men, det er et stort aber her: 

NADH… Cella har et svært begrensa forråd av NAD/NADH. Når glykolysen går ei stund – 

og ender i pyrodruesyre – vil forrådet være brukt opp og reaksjonsserien stopper opp. Vi 

trenger altså å levere elektronene fra NADH til en annen elektronakseptor som er villig til å la 

seg redusere. Da vil NAD + kunne entre glykolysen på sitt sted igjen – oksidert og med apetitt 

på elektroner (og H +). Under aerobe forhold vil dette ikke være noe problem – i alle fall 

ikke for eukaryote celler. O2 tar i siste instans hand om elektroner og protoner, og NADH 

oksideres til NAD +. 

6.2 FERMENTERING 

Under anaerobe forhold må NAD + regeneres på annet vis. Og hva er vel mer effektivt enn å 

la pyrodruesyre – sluttproduktet i glykolysen – agere som elektronakseptor. Og det er 

nettopp det som skjer – i en av flere varianter – som alle kalles fermentering (fermentativt 

stoffskifte). Det kanskje mest forekommende sluttproduktet er melkesyre som dannes direkte 

fra pyrodruesyre, med NADH som koenzym. 

O O 

C C 

HO 

pyrodruesyre 

CH 3 

NADH 

H 

O OH 

C C 

HO H 

melkesyre 

+ 

+ NAD + 

Enzymet er melkesyre dehydrogenase, og prosessen har navn etter produktet og kalles 

melkesyrefermentering. Den forekommer i mange bakterier – brukes bl.a. kommersielt ved 

framstillinga av diverse oster, surmelk og yoghurt. Og den forekommer i animalske celler – 

særlig muskelceller – når oksygentilførselen ikke lenger holder tritt med forbruket. Melkesyra 

transporteres til levra, der glukose gjendannes i en prosess som mer eller mindre er den 

omvendte av glykolysen: glukoneogenesen. 

muskel blod lever 

glukose 

glukose 

melkesyre melkesyre 

– 83 – 

CH 3


Fra levra transporteres glukose tilbake til den verkende muskelen som kan tyne ut enda noen 

ATP. 

Fermenteringsprosessene ble først forstått av Pasteur som brukte det treffende 

uttrykket «la vie sans l’air». 

Beslektet med melkesyrefermentering er alkoholfermentering, som særlig forekommer i gjærsopp. 

Denne fermenteringa foregår i to steg. Først ei dekarboksylering som danner acetaldehyd 

og CO2 fra pyrodruesyre; enzym: pyrodruesyre dekarboksylase. Deretter reduksjon 

av aldehydet til etanol samtidig som NAD + gjenvinnes; enzym: alkohol dehydrogenase. 

O O 

C C 

CH 3 

HO 

pyrodruesyre 

CO 2 

O 

C CH3 H 

acetaldehyd 

– 84 – 

NADH 

H + 

+ NAD + 

HO 

H 

C CH 3 

H 

etanol 

Alkoholfermentering brukes som vi vet i baking, brygging og vinlegging. I baking er det 

CO2 som kommer til nytte. Gassen hever deigen og gjør den «luftig», mens alkoholen delvis 

klemmes ut under eltinga, og delvis fordamper i ovnen. Den gode lukta av bakverk er rett og 

slett spritdamp. I ølbrygging er vi interessert i både CO2 og alkoholen. Gassen gir kolsyre 

(skum) til ølet, og etanolen har eventuelt andre fordeler. Ved vinlegging er det bare etanolen 

som er av egentlig interesse, men karbondioksiden sørger for et anaerobt miljø. Dersom det 

kommer O2 til vinsatsen, blir etanolen oksidert av bakterier til eddiksyre… 

H 

H 3C C 

OH H 3C C 

H 

Noen andre, mindre viktige fermenteringsprodukter: 

propionsyre (sveitserost): CH3CH2COOH 

smørsyre (harskt smør): CH3CH2CH2COOH 

aceton: CH3OCH3 

iso-propanol: (CH3)2CHOH 

O 2 

H 2O 

 

 

Summert har vi to fermenteringsligninger: 

melkesyreferm.: glukose + 2 ADP + 2 Pi → 2 melkesyre + 2 ATP + 2 H2O 

alkoholferm.: glukose + 2 ADP + 2 Pi → 2 etanol + 2 CO2 + 2 ATP + 2 H2O 

O 

OH

7: AEROB ENERGIMETABOLISME 

Til nå har vi bare sett på anaerob nedbryting av glukose. Hele glykolysen såvel som 

fermenteringsreaksjonene skjer i cytoplasma uten å kreve O2. Vi skal nå bevege oss over på 

aerobe prosesser. Prosesser som i eukaryote celler utelukkende skjer i mitokondriene. Vi 

skal se at denne måten å hente ut energi på er mye mer effektiv enn glykolysen og det 

fermentative stoffskiftet. Vi har jo sett at et glukosemolekyl bare gir opphav til 2 ATPmolekyler. 

Dette er bare en liten del av den energien som potensielt finnes lagret i glukose. 

Det er selvfølgelig ikke mulig å tappe ut alt og lagre det i små ATP-pakker. Mye energi 

forsvinner som varme – til å drive reaksjonene. Men 2 ATP tilsvarer bare omlag 14.5 kcal av 

de 670 kcal/mol som finnes i glukose – og det er bare litt over 2%! Vi har lært oss til å 

oppfatte naturen som mer effektiv og økonomisk enn som så. 

Dessuten kan ikke endeproduktene i fermenteringsprosessene – etanol og melkesyre – 

brukes som startmateriale av fototrofe organismer. Så bakterier og andre celler fullfører ikke 

«sin del» – de kjemotrofe organismenes del – av den sykliske energi- og kjemistrømmen som 

vi snakket om tidligere. Da snakket vi om respirasjon som «det motsatte» av fotosyntese. 

Glykolyse og fermentering er ikke respirasjon. Respirasjonen er gitt ved ligninga: Glukose + 

O2 → H2O + CO2, der altså O2 inngår – og endeproduktene kan spises av planter. Men 

glykolysen (ikke fermenteringa av pyrodruesyre) inngår som en del av den totale respirasjonen. 

Vi kommer nå til den videre del. For allerede nå å anskueliggjøre effektiviteten, kan 

vi røpe at mens glykolysen produserte 2 ATP pr. glukose, blir det produsert ytterlige 34 ATP 

i den videre respirasjonen. 

7.1 MITOKONDRIET 

Pyrodruesyre transporteres nå inn i mitokondriene – ikke for ingenting kalt cellas kraftverk. 

Resten av respirasjonsreaksjonene skjer på eller innenfor den indre mitokondriemembranen. 

Mitokondrion betyr trådforma partikkel, og navnet henspeiler på at organellen er avlang. 

Den er omsluttet av to membraner. Den ytterste er glatt (ikke foldet), og faktisk permeabel for 

alle molekyler mindre enn 10 000 dalton. Det er i praksis alle molekyler av interesse for de 

reaksjoner som foregår i energimetabolismen i mitokondriet. Denne høye permeabiliteten 

skyldes hydrofile kanaler dannet av proteinet porin. Så yttermembranen representerer ikke 

noen permeabilitetsbarriere, og har heller ikke mange assosierte enzymfunksjoner. Rommet 

mellom den ytre og den indre mitokondriemembranen kan derfor sees på som en fortsettelse 

av cytoplasma. 

Innermembranen er derimot sterkt foldet; innfoldingene kalles cristae (entall: crista; noen 

har forsøkt å fornorske til «krista»…). Disse cristae øker membranoverflata svært mye. 

Mengden av cristae er avhengig av hvor mye energi mitokondriet trenger å lage; dvs. i 

hvilken celletype det befinner seg. I plantemitokondrier er det generelt ikke så mange cristae, 

mens dyreceller i f.eks. muskler, hjerte og nyrer har flust av dem. Celler i flygemusklene hos 

fugler har mitokondrier med særlig mange og velutvikla cristae. Et annet eksempel er mitokondrier 

i halene på sædceller. På denne indre membranen skjer elektontransport og ATPsyntese 

(7.3). 


aerob energimetabolisme 

Innenfor innermembranen finner vi matriksen – som ikke er helt vandig, men mer ligner 

en gel pga. av den høye konsentrasjonen av enzymer. Her finnes alle enzymene for reaksjonene 

i krebs-syklus (unntatt ravsyre dehydrogenase-komplekset, som ligger i selve innermembranen) 

og fettsyreoksidasjonen (7.2) med mye mer. I matriksen finnes videre DNA (av prokaryot 

type, dvs. sirkulært) og ribosomer (også de av prokaryot størrelse), som gjør mitokondriene 

i stand til å syntetisere en del av de proteinene de behøver. I noen undersøkte dyreceller 

produseres om lag et dusin polypeptider og proteiner fra dette DNAet. Mitokondrier finnes 

altså bare i eukaryote celler, og en teori går ut på de opprinnelig var bakterier som ble tatt 

opp av «den første» eukaryote cella. Denne endosymbiose-teorien har i dag stor tilslutning. 

Mitokondriene varierer i antall fra celletype til celletype. I noen encellete dyr er det bare 

et eller noen få mitokondier, i plante- og dyreceller som er spesialisert på energiproduksjon 

kan det være noen få tusen av dem. De er gjerne 0.5 til 1 µm i diameter og 1-3 µm (i sjeldne 

tilfeller 10 µm) lange. Altså omtrent så store som en typisk bakterie. 

I elektronmikroskopet er det mulig å se noen forholdsvis store korn på innsida av innermembranen. 

Det er de såkalte F0F1-kompleksene, der ATP-syntesen finner sted. Men de 

skal vi komme tilbake til. 

Det får rekke om mitokondriestruktur inntil videre. Vi kommer senere tilbake til innermembranen 

og de prosesser som skjer der. Nå til biokjemi. 

7.2 SITRONSYRESYKLUS OG FETTSYREOKSIDASJON 

Vi holder i mente at vi fortsatt holder på med delreaksjoner i det som skal ende opp i 

summeligninga: C6H12O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2O. Og det neste som skal skje med det 

som er igjen av vårt glukosemolekyl, er at det skal gjennom en syklisk serie av reaksjoner. 

C3-molekylet pyrodruesyre kvitter seg med et karbonatom i form av CO2 (dekarboksylering), 

og den resterende C2-enheten henges på et C4-molekyl, slik at vi står med et C6-molekyl. I 

en serie redoks-reaksjoner utvinnes nå energirike, reduserte kofaktorer (NADH og FADH2) 

og C6-enheten dekarboksyleres to ganger slik at vi står igjen med et C4-fragment som 

fullfører sirkelen ved å fusjonere med en ny C2-bit fra pyrodruesyre. Denne sykliske reaksjonsserien 

smykker seg med en rekke navn: krebs-syklus, sitronsyre-syklusen (etter den 

første C6-forbindelsen, sitronsyre) eller trikarboksylsyre-syklusen (TCA cycle; fordi 

sitronsyre har hele tre karboksylsyregrupper). I denne teksten foretrekkes «sitronsyresyklus», 

men det varieres noen ganger med den slangpregete kortforma «krebs». 

Hans Krebs (1900–1981) føyde på 1930-tallet sammen brikkene i den puslespillslignende 

reaksjonsserien – først i heimlandet Tyskland, deretter som 

flyktning i England. Han kom også med tunge bidrag til forståelsen av 

melkesyrefermentering og nedbrytninga av aminosyrer, bl.a. urea-syklusen, 

og ble i 1953 belønnet med nobelprisen i medisin. 

Vi skal følge den videre skjebna til pyrodruesyre etter at den har kommet inn i mitokondriematriksen. 

Innermembranen forseres forresten ved hjelp av transportproteinet pyrodruesyre 

translokase som «symporterer» dissosiert pyrodruesyre, pyruvat, og et proton. Vi behandlet 

glykolysen ganske omstendelig – både fordi den er «viktig» i kraft av å være universell (den 

– 86 –


forekommer i nesten alle levende celler), fordi den er oversiktlig(?), og fordi den inneholder 

illustrerende eksempler på flere sentrale biokjemiske reaksjons-typer. I det videre skal vi heller 

forsøke å konsentrere oss om visse «nøkkelreaksjoner». 

7.2.1 OKSIDATIV OMDANNING AV PYRODRUESYRE TIL ACETYL-COA 

Den første reaksjonen er viktig nok, selv om den skjer utenfor den egentlige syklusen – 

reaksjonen er heller en forberedelse til sitronsyre-syklus. Og reaksjonen er komplisert, den er 

snarere en serie av tett koplete reaksjoner. 

HS CoA CO2 O 

H3C C COOH 

pyrodruesyre 

– 87 – 

O 

H3C C S CoA 

acetyl-CoA 

NAD + 

NADH H + 

+ 

Pyrodruesyre dekarboksyleres (CO2 fjernes) og den resterende C2-enheta hektes på CoA 

(5.1.3). Vi kan for oversiktens skyld tenke oss et intermediært aldehyd, som så koples til 

koenzymet i noe som er en oksidering – se på C nr. 2 i pyrodruesyre, bru-Cen i acetyl-CoA. 

Samtidig blir NAD + redusert til NADH. Reaksjonen katalyseres av pyrodruesyre dehydrogenase 

som er et multienzymkompleks – det vil si at flere enzymer (i dette tilfellet tre stykker, 

pluss to som har med reguleringa av reaksjonen å gjøre) og kofaktorer (fem ulike!) jobber 

sammen etter et slags transportbandprinsipp: produktet i den ene reaksjonen langes videre til 

enzym som brukes det som substrat. Ingen av mellomproduktene diffunderer dermed fra 

komplekset og ut i matriks, noe som selvsagt kraftig forsterker den katalytiske effektiviteten. 

Komplekset er over 30 nm i diameter, større enn et ribosom. 

7.2.2 SITRONSYRE-SYKLUSEN 

Acetyl-CoA entrer så syklusen ved å gi fra seg de to acetylkarbonene til oksaleddiksyre. 

Disse to karbonatomene er den eneste netto tilførsel av karbon i syklusen. Resultatet av 

reaksjonen er sitronsyre (den første C6-forbindelsen) og fritt CoA, og den katalyseres av sitronsyre 

syntase. Denne aldolkondensajonen (jfr. aldolase-reaksjonen i glykolysen) er sterkt 

endergonisk, og dessuten er det nesten alltid veldig lite oksaleddiksyre i cella. Men 

reaksjonen er koplet med den irreversible, og dermed svært eksergoniske, hydrolysen av 

tioesterbindinga mellom acetylgruppa og svovelmolekylet i acetyl-CoA (tio- av gresk 

«theion», svovel). 

Sitronsyre omdannes til isositronsyre, dvs. at ei av hydroksylgruppene flyttes som en 

forberedelse til kommende oksidasjoner. Sitronsyre er nemlig en tertiær alkohol (hydroksylgruppa 

sitter på et karbonatom som er bundet til tre andre karboner), mens isositronsyre er en 

sekundær alkohol (binding til to karboner og en hydrogen). Og tertiære alkoholer kan ikke 

oksideres, det er ikke nok tilgjengelige valenser på karbonet… Enzymet er akonitase 

(akonitat hydratase) som har fått navnet fra reaksjonens mellomstasjon, aconitat, en forbindelse 

som normalt ikke slipper løs fra enzymet.


C6-forbindelsen er nå klargjort til den første oksidasjonen og den første dekarboksyleringa. 

Isositronsyre dehydrogenase oksiderer hydroksylgruppa til ei ketogruppe, 

mellomproduktet oksalravsyre. Karboksylsyregruppa «på midten» ramler deretter spontant 

av som CO2. Resultatet av denne brutaliteten er α-keto-glutarsyre (synonymt med 2-oksoglutarsyre), 

og reaksjonen er irreversibel (men det finnes måter å regulere aktiviteten av 

isositronsyre dehydrogenase på). Oksidasjonen frigjør så mye energi at NAD + kan reduseres 

til NADH (+ H +). Det er NAD + selv som fungerer som hydrogenakseptor, uten noen 

mellomhender. Vi har altså lurt ut enda litt mer anvendbar energi og vi har blitt kvitt enda 

ett karbonatom (egentlig to – for vi må ikke glemme at syklusen går to runder, pga to pyrodruesyre, 

for hvert glukosemolekyl). 

α-Ketoglutarsyre ligner på pyrodruesyre. De er begge ketosyrer. Det som nå skjer med αketoglutarsyra 

er ganske likt det som nettopp skjedde med pyrodruesyra: Den dekarboksyleres, 

oksideres og bindes til CoA. α-Ketoglutarsyre dehydrogenase, som klarer av denne 

sammensatte oppgaven, minner også mye om pyrodruesyre dehydrogenase. De er begge 

multienzymkomplekser som består av tre samarbeidende enzymer (men ketoglutarsyre dehydrogenase-komplekset 

mangler de to ekstra reguleringsproteinene som finnes i pyrodruesyre 

dehydrogenase). C4-enheten som er resultatet av dekarboksyleringa koples altså til CoA; det 

dannes ravsyre-CoA (suksinyl-CoA). Energien fra oksidasjonen av ketogruppa i αketoglutarat 

til tioesterfunksjonen i ravsyre-CoA «betaler» for syntesen – påhektinga av CoA, 

men det finnes dessuten energimidler til den samtidige reduksjonen av NAD +. α-Ketoglutarsyre-reaksjonen 

er et viktig kontrollpunkt i krebs, den hemmes av høye konsentrasjoner av 

produktene, NADH og ravsyre-CoA, og den stimuleres av Ca 2+. 

Tidligere så vi at bindingsenergien i tioesteren acetyl-CoA ble brukt til å drive en syntese 

(av sitronsyre). Tioesterbindinga i ravsyre-CoA brukes til substratfosforylering. Ravsyre- 

CoA spaltes i CoA og fri ravsyre (suksinat), og bindingsenergien tas vare på ved at det 

dannes guanosintrifosfat (GTP) fra GDP og Pi. Enzymet kalles ravsyre-tiokinase (eller 

ravsyre-CoA-syntestase). 

GTP dannes i de fleste dyr (særlig pattedyr) mens det i planter dannes ATP. 

Dyr kan bruke GTP til å lage ATP, enzymet nukleotid-difosfat kinase flytter 

nemlig om på den ytterste fosfatgruppa mellom ulike nukleotider, f.eks.: 

GTP + ADP ↔ GDP + ATP 

Dette enzymet finnes det imidlertid lite av i mitokondriene, det meste er i 

cytosol. Derfor brukes nok GTPene direkte som energikilde for reaksjoner 

som foregår i mitokondriet – av GTP-spesifikke enzymer. Kun slik er det 

mulig å holde «poolen» av GDP på et nivå som hindrer at krebs stopper opp 

og ravsyre-CoA akkumulerer. Denne smule resonnement gjelder altså kun 

dyreceller. 

Sitronsyresyklusen startet med at en C4-forbindelse smeltet sammen med et C2-fragment. Vi 

står nå med en C4-forbindelse: ravsyre. Men før vi fullfører syklusen, vil vi gjerne tappe ut 

litt mer energi av den. Det er nemlig mulig å oksidere ravsyre – opptil flere ganger. Først 

oksideres den (det fjernes to hydrogen) til røyksyre (fumarsyre) av ravsyre dehydrogenase. 

– 88 –


Denne oksidasjonen frigjør såpass lite energi at det ikke rekker til å redusere NAD +, men det 

holder lenge til å danne FADH2 fra FAD. Koenzymet FAD (flavin-adenin-dinukleotid) og 

dets forhold til ravsyre dehydrogenase (som inngår i enzymkomplekset ravsyre-ubiquinon 

reduktase!) diskuteres nærmere i 7.3.1 i forbindelse med kompleks II. 

Malonsyre, COOH-CH2-COOH, er en kompetitiv hemmer av ravsyre dehydrogenase. 

Enzymet klarer nemlig ikke riktig å skille malonsyre fra ravsyre, 

COOH-CH2-CH2-COOH, så substratanalogen blokkerer reaksjonen og får 

ravsyre, α-keto-glutarat og sitronsyre(!) til å akkumulere i mitokondriet. 

Dette eksemplet på kompetitiv inhibering er nå klassisk, og det spilte en viktig 

rolle da Krebs og Co kartla reaksjonene i syklusen. 

COOH 

HO C H 

H C H 

COOH 

eplesyre 

H 2O 

H 

O HS 

H3C C S CoA 

acetyl-CoA 

CoA 

H 

COOH 

C H 

HO C COOH 

COOH 

H C H 

C O 

COOH 

H C H H2O sitronsyre 

COOH 

oksaleddiksyre 

COOH 

C H 

C 

COOH 

røyksyre 

FADH 2 

NADH + H + 

NAD + 

ADP 

ATP 

FAD 

GTP GDP 

COOH O S CoA 

C 

H C H 

H C H 

H C H 

H C H 

COOH 

ravsyre 

COOH 

ravsyre-CoA 

HS CoA 

– 89 – 

+ H + 

NADH 

H 2O 

COOH 

H C H 

C COOH 

H C H2O COOH 

akonitinsyre 

NADH + 

NAD + 

H + 

NAD + 

CO 2 

HS CoA 

COOH 

H C H 

H C COOH 

HO C H 

COOH 

isositronsyre 

COOH 

H C H 

H C H 

C O 

COOH 

α-ketoglutarsyre 

CO 2


Fumarase hydratiserer røyksyre, dvs. tilfører vann, og danner eplesyre (malat); enzymet 

kalles også røyksyre hydratase. Dette er en forberedelse til nok en oksidasjon. Eplesyras 

hydroksylgruppe oksideres av eplesyre dehydrogenase til oksaleddiksyre, og vi er endelig 

framme ved begynnelsen igjen! Denne siste reaksjonen frigjør redusert koenzym, NADH. De 

to siste reaksjonene (fumarase og eplesyre dehydrogenase) er reversible, med Keq-verdier nær 

1. Reaksjonen mellom eplesyre og oksaleddiksyre minner for øvrig mye om en annen reaksjonen 

mellom ei hydroksysyre og ei ketosyre: fermenteringa av pyrodruesyre til melkesyre. 

Summeligning for pyrodruesyreoksidasjon og krebs: 

2 pyrodruesyre + 2 ADP + 2 Pi + 8 NAD + +2 FAD + 6 H2O 

↓ 

6 CO2 + 2 ATP + 8 NADH + 8 H + + 2 FADH2 

Eller, om vi summerer opp hele glukosenedbrytninga så langt: 

C6H12O6 + 4 ADP + 4 Pi + 10 NAD + + 2 FAD + 2 H2O 

↓ 

6 CO2 + 4 ATP + 10 NADH + 10 H + + 2 FADH2 

Om vi sammenligner med totalligninga for respirasjonen, så har vi fått våre seks CO2, men vi 

har fortsatt ikke brukt noe molekylært oksygen – og det var jo det som skulle være poenget 

med respirasjonen. Vi har heller ikke fått dannet så gresselig mye ATP, bare dobbelt så mye 

som det glykolysen alene bidro med. For å få inn O2 og ut mer ATP, må vi begi oss inn i det 

som kalles elektontransportkjeden og den oksidative fosforylering (5.4). 

Sitronsyresyklusen er så effektiv at 1 mg oksaleddiksyre i løpet av fire små 

timer klarer å ta hand om acetyl-CoA fra 1 kg (!) glukose. 

Det er kanskje et lite poeng å merke seg at de to karbonatomene som «fylles på» syklusen 

gjennom acetyl-CoA ikke er de samme som de som fjernes i form av CO2. Men 

nettobalansen er +2–2=0, okke som. 

7.2.3 FETT SOM ENERGIKILDE 

Acetyl-CoA og mange av krebs-forbindelsene står i et velutviklet ledtog med mye av cellas 

øvrige stoffskifte – katabolisme såvel som anabolisme. Fettsyrer og aminosyrer kan brytes 

ned til forbindelser som inngår i energimetabolismen: f.eks. acetyl-CoA (fra både fett og 

protein), pyrodruesyre, α-keto-glutarsyre, ravsyre-CoA, røyksyre og oksaleddiksyre (alle fra 

protein). Etter at proteiner er hydrolysert kan de frie aminosyrene enten brukes til å bygge 

nye proteiner eller de kan «ved behov» deamineres (aminogruppa fjernes) og styres inn i 

glykolysen eller sitronsyresyklusen. Noen aminosyrer trenger bare små modifikasjoner for å 

hoppe inn i energimetabolismen: alanin skal f.eks. bare gi aminogruppa til ei α-keto-syre for 

å bli pyrodruesyre (jfr. kap. 5). Andre må behandles mer omfattende: leucin og tryptofan 

metaboliseres i hhv 7 og 11 steg før de begge ender opp som CoA. Forbindelser i glykolysen 

og krebs kan selvfølgelig også «tappes ut» for å brukes til syntese av bio-molekyler av ymse 

slag (ravsyre-CoA brukes f.eks. til syntese av hem, som inngår i hemoglobin og cytokromer, 

– 90 –


jfr. 7.3). Vi glemmer dette virvaret og konsentrerer oss heller litt om den noe mer rettlinjete 

forbrenninga av fett. 

Hos pattedyr og andre vertebrater består mye av energiforrådet av triglyserider (1.2.1). 

Det meste av energien som brukes i hjerte, nyre, lever og kvilende muskler, kommer fra 

denne kilden. Og fastende dyr, f.eks. de som overvintrer i hi, lever utelukkende på energi fra 

nedbrytning av triglyserider. 

Hydrolyserende enzymer (lipaser) spalter triglyseridene til glyserol og frie fettsyrer. For 

lagringsfettets vedkommende skjer dette inne i cellene, for fett som kommer fra mat 

hovedsakelig i tarmen, før hydrolyseproduktene tas opp av epitelcellene. Glyserol kan finne 

flere anvendelser i cella, men det vanlige er at glyserol kinase bruker én ATP til å danne 

glyserolfosfat – fosfatgruppa er endestilt. Deretter blir det sentrale karbonet oksidert av 

glyserolfosfat dehydrogenase, som bruker NAD + som koenzym. Resultatet er dihydroksyacetonfosfat, 

som glir rett inn i glykolysen, og NADH som jo har verdi i seg selv. De frie 

fettsyrene blir aktivert med CoA av enzymet tiokinase (det finnes flere tiokinaser, spesialisert 

mht til fettsyrenes lengder), her eksemplifisert med palmitinsyre: 

palmitinsyre 

palmityl-CoA 

– 91 – 

ATP 

C 

O 

+ 

OH 

H 2O 

AMP + PPi O 

C 

S CoA 

HS CoA 

Pi + Pi Palmityl-CoA er ei aktivert fettsyre, dvs. et eksempel på acyl-CoA. «Acyl» betegner ei 

gruppe på den generelle formen CH3(CH2)nCO–. Den enkleste formen er CH3CO–, altså 

n=0, den husker vi heter acetyl; n=14 gir altså palmityl, n=16 stearyl, og n=12 myristyl (husk 

at antallet karbon er n+2). Syntesen av acyl-CoA er svært endergonisk. Den må derfor 

koples til kløyving av to energirike fosfoesterbindinger. Spaltinga av ATP til AMP og 

pyrofosfat, PPi, følges nemlig av den fosfatase-katalyserte spaltinga av PPi til to Pi. Alle 

disse prosessene foregår i cytosol. Videre oksidering av fettsyrene skjer i mitokondriet. 

Transporten dit er heller komplisert: CoA byttes ut med med en «passerseddel», carnitin, 

(CH3)3N ⊕CH2CH(OH)CH2COOH, 

som via hydroksylgruppa henges på fettsyrenes karboksylgruppe. Men når fettsyrene er vel 

inne i mitokondriet er CoA på plass igjen, og nå underkastes acyl-CoA en serie reaksjoner 

som ligner mye på det som vederfares substratene i krebs: de tre første reaksjonene er helt 

analoge med sekvensen ravsyre → røyksyre →eplesyre →oksaleddiksyre. Det hele kalles βoksidasjon 

– gresken indikerer at oksidasjonen skjer to karbonatomer (α, β, γ, δ etc) unna 

karboksylsyregruppa. Vi bruker igjen palmitinsyre som eksempel: se figuren på neste side.


Den siste spaltinga kalles tiolyse, det er svovel som spalter, ikke vann som i hydrolyse. 

Resultatet av anstrengelsene er klart nok. Vi har fått acetyl-CoA (som kan gå rett inn i krebs), 

FADH2 og NADH (som vi om litt skal se er godt som gull), og vi har fortsatt acyl-CoA – riktignok 

to karbon kortere (myristyl-CoA), men fortsatt aktivert, og det betyr at vi ikke trenger 

å investere flere ATP for å kjøre β-oksidasjonen en ny runde. Palmityl-CoA, som består av 

16 karbonatomer, vil i sju oksidasjonsrunder brytes ned til åtte acetyl-CoA; totaloksidasjonen, 

inkludert aktiveringa, kan uttrykkes slik: 

CH3(CH2)COOH + ATP + 8 CoA + 7 FAD + 7 NAD + + 7 H2O 

↓ 

8 CH3CO-CoA + AMP + 2 Pi + 7 FADH2 + 7 NADH + 7 H + 

Umettede fettsyrer trenger i noen tilfeller spesialbehandling, det samme gjør de forholdsvis 

sjeldne syrene med oddetall antall karbon; de ender etter den siste tiolysen opp som 

propionyl-CoA (CH3CH2CO-CoA). 

palmityl-CoA FAD 

FADH 2 

H 2 O 

NAD + 

NADH + H + 

HS 

CoA 

– 92 – 

OH 

O 

C 

C 

C 

C 

O 

S CoA 

O 

S CoA 

O 

S CoA 

O 

S CoA 

O 

O 

C 

S 

+ H3C CoA 

C 

S CoA 

myristyl-CoA acetyl-CoA


7.3 ELEKTRONTRANSPORT OG OKSIDATIV FOSFORYLERING 

Etter glykolysen og Krebs-syklus sitter vi igjen med 4 molekyler ATP fra ett glukosemolekyl. 

Glukose inneholder 670 kcal/mol, mens ATP står i 7.3; altså har vi utvunnet 29.2 av de 

potensielle 670 kilokaloriene – dvs. mindre enn 5%! Men vi har mer i reserve – mye mer! I 

forbindelse med det fermentative stoffskiftet snakket vi om at redusert koenzym, NADH, 

måtte regenereres for at glykolysen ikke skulle gå i stå. Det måtte finnes villige elektronakseptorer. 

Dette resonnementet gjelder i enda større grad når krebs-syklus har spyttet ut 

alle sine reduserte kofaktorer i mitokondriene. Vi har sett at i forbindelse med fermentering 

fungerer pyrodruesyre som elektronakseptor, som oksidasjonsmiddel, for NADH. I det 

aerobe energistoffskiftet avhendes elektronene til oksygen. 

Reoksidering av kofaktorene gjennom overføring av elektroner til O2, kalles – ikke så 

originalt, heldigvis – for elektrontransport. Denne prosessen er vevd sammen med ATPdannelsen 

i mitokondriene – som kalles oksidativ fosforylering. Som sagt, disse prosessene 

henger intimt sammen med hverandre – og forsåvidt med Krebs-syklus, men her får vi nesten 

ta dem etter tur… 

7.3.1 ELEKTRONTRANSPORTKJEDEN 

Dersom elektroner og protoner ble levert fra de reduserte kofaktorene og direkte til O2 i ett 

eneste jafs, ville det bli frigitt mye energi. Prosessen er altså sterkt eksergonisk, –52 kcal for 

NADH og nesten like mye, –43 kcal pr. mol, for FADH2. Men, som vi har sett under glykolysen, 

naturen forsøker å rasjonalisere med ressursene. Elektronene i de reduserte kofaktorene 

leveres derfor ikke direkte til molekylært oksygen, men til en kjede av elektronbærere. 

NADH og FADH2 er begge rike på reduksjonskraft. Denne parameteren måles 

kvantitativt som reduksjonspotensial (som er direkte relatert til ∆G), og for 

hvert medlem i kjeden har man bestemt den nøyaktige verdien. Vår framstilling 

holder seg unna disse blånøye tallene. 

I denne kjeden, elektrontransportkjeden (det greieste begrepet, men den omtales ofte som 

respirasjonskjeden eller mer svulstig «den respiratoriske elektrontransportkjede»), er reduksjonspotensialet 

slik mellom hvert påfølgende ledd at elektronene vandrer kontrollert ned en 

«stige» der de stegvis gir fra seg energi. For elektronene som kommer fra NADH er tre av 

disse energistegene så store at de kan brukes til å danne ATP. FADH2-elektronene gir bare 

opphav til to ATP. ATP-dannelsen er, som vi skal se, likevel bare indirekte koplet til disse 

frigjøringene av energi. 

Elektrontransportkjeden er lokalisert til den indre av de to mitokondriemembranene. De 

aller fleste av elektronbærerne er proteiner med prostetiske grupper som oscillerer mellom 

redusert og oksidert tilstand. For enkelthets skyld, men også fordi det sannsynligvis er slik de 

fysisk opptrer i membranen, grupperes noen av disse bærerne sammen i komplekser. Man 

opererer med kompleks I, II, III og IV. Disse kompleksene ser ut til å være forholdsvis 

stasjonære; de flytter seg lite i membranen, hverken i inn/ut-dimensjonen eller horisontalt. I 

tillegg til kompleksene finnes et par mobile elektronbærere, koenzym Q (Q) og cytokrom c, 

som flytter elektroner mellom kompleksene. Et forsøk på å anskueliggjøre sammenhengen 

– 93 –


mellom disse elektronbærerne kunne fortone seg omtrent slik (elektronstrømmen går fra 

venstre mot høyre): 

NADH H + 

+ NAD + 

FADH 2 

I 

II 

FAD 

Q 

cyt 

III IV 

c 

– 94 – 

O2 H + 

1/2 + 2 

NADH er den første elektrondonoren. Å gjenvinne oksidert kofaktor, NAD +, for at reaksjonene 

i glykolyse og krebs skal kunne fortsette å gå, er jo halve vitsen med dette styret. 

Elektronakseptoren i denne første reaksjonen er kompleks I, som også lyder det litt fyldigere 

navnet NADH-ubiquinon reduktase – et navn som viser til hele kompleksreaksjonen fra 

NADH til Q. Kompleksene er som sagt ei forenkling; de består av mange proteiner/enzymer. 

Navnet forteller hvor elektronene hentes (NADH) og hvor de leveres (ubiquinon). 

H 3C 

H 3C 

HO 

H 

H 

H 

O 

P 

O 

CH 2 

C 

C 

C 

CH 2 

N 

N 

OH 

OH 

OH 

OH 

N O 

NH 

HO 

O 

FMN i oksidert (t.v.) og redusert form 

H 

H 

H 

O 

P 

O 

CH 2 

C 

C 

C 

CH 2 

N 

N 

OH 

OH 

OH 

OH 

H 2O 

N O 

Tidligere brukte en det ikke fullt så deskriptive navnet NADH dehydrogenase, som altså bare 

forteller om den første delreaksjonen: at elektronene plukkes fra NADH som dehydrogeneres 

(oksideres) og det dannes NAD +. Den aktive gruppa, selve elektronoverføreren, i kompleks I 

er flavin mononukleotid (FMN), som ligner svært på FAD (i FAD inngår adenin og ribose 

koplet til fosfatgruppa). Riboflavin inngår i begge og vekslinga mellom redusert og oksidert 

flavin er helt lik. Vi ser av FMN-strukturene at det ikke bare er elektroner som overføres – 

også protoner er på vandring, men det er viktig å ha klart for seg at ikke alle stegene i 

H 3C 

H 3C 

H 

H 

O 

NH


transportkjeden involverer protonforflytninger. FMN mottar to elektroner pluss ett proton fra 

NADH og fyller på med ytterligere ett proton fra matriks. Redusert FMN (FMNH2) reoksideres 

ved at de to protonene sendes ut til intermembranrommet (de forlater altså kjeden 

allerede her; detaljene om hvordan dette skjer er høyst usikre, og støkiometrien er heller ikke 

helt sikker – det flyttes kanskje mer enn to protoner for hver NADH-oksidasjon!) mens elektronene 

sendes ett og ett til et FeS-senter i kompleks I. All elektrontransport etter FMN 

foregår forresten med enkeltelektroner. FeS-senteret (jfr «boksen» om cytokromer) skal vi 

ikke dvele for mye ved, vi kan nøye oss med å oppfatte det som leddet som girer om fra toelektron- 

til én-elektron-transport. Fra FeS-senteret går elektronene videre til koenzym Q 

som i oksidert form kalles ubiquinon (on-ending fordi det er et keton). To elektroner pr. 

molekyl, sammen med to protoner som hentes fra matriks, reduserer koenzymet til 

ubiquinol-forma (ol for alkohol). Koenzym Q mottar (og sender fra seg) elektronene ett og 

ett, selv om det skal to elektroner til for å fullføre reaksjonen. 

H 3CO 

HO 

OCH 3 

H 2C CH 3 

H3C CH 

C x10 

CH 2 

H 

redusert koenzym Q 

(ubiquinol) 

OH 

– 95 – 

H 3C 

H 3CO 

O 

H 2C 

CH 

C x10 

CH 2 

H 

OCH 3 

CH 3 

oksidert koenzym Q 

(ubiquinon) 

Før vi følger elektronene videre fra koenzym Q, må vi gå tilbake et lite steg for å få med oss 

kompleks II. I forbindelse med krebs sa vi at oksidasjonen ravsyre → røyksyre reduserte 

FAD til FADH2, og betraktet kofaktoren isolert – på linje med NAD. Det er forsåvidt greit 

nok, men vi kan like gjerne si at hele denne reaksjonen katalyseres av kompleks II, også kalt 

ravsyre-ubiquinon reduktase. Komplekset ligger altså trygt forankret i innermembranen, 

har FAD som ei prostetisk gruppe, og benevnes ofte ravsyre dehydrogenase etter den første 

delreaksjonen: oksidasjonen av ravsyre (jfr. NADH dehydrogenase ovenfor). Men akkurat 

som tilfellet var med kompleks I, ender elektronene fra kompleks II opp hos ubiquinon. 

FADH2 leverer til et FeS-senter (også her) som befordrer elektronene videre til ubiquinon. 

Kompleks II flytter ikke protoner gjennom membranen. Energiutbyttet ved oksidasjon av 

ravsyre er simpelthen for lite til det. Vi kan heller tenke oss – for «oversiktens» skyld 

ettersom det er ei forenkling – at protonene i FADH2 sendes til ubiquinon, som ellers henter 

dem fra matriks (resultat blir i alle fall det samme). 

O


FAD er koenzym i et par andre enzymkomplekser som vi har nevnt tidligere: 

pyrodruesyre dehydrogenase og α-keto-glutarsyre dehydrogenase. I 

disse tilfellene gis elektronene videre fra FADH2 til matriks-løst 

NAD +, i stedet for til ubiquinon. FAD skiller seg fra NAD + ved at det 

er tett bundet til det enzymet det jobber sammen med. Vi bør vel kalle 

det ei prostetisk gruppe, mens NAD + kan betraktes som et ko-substrat. 

Koenzym Q mottar elektroner fra kompleks I og II og donerer dem til kompleks III. 

(Koenzym Q deltar dessuten i mange andre av mitokondriets reaksjoner). Koenzymet er altså 

en «selvstendig» enhet, ikke bundet til noen proteiner, som takket være sin lipofile karakter 

beveger seg temmelig uhindret i membranen. Framfor alt dupper det opp og ned i membranen, 

mellom innsida og utsida. Reduksjonen av ubiquinon, mottak av elektroner fra 

kompleks I eller II og protoner fra matriks, skjer på matrikssida av membranen. Ubiquinol 

vandrer så til membranens cytosolside og oksideres tilbake til ubiquinon ved at de to protonene 

dyttes ut i intermembranrommet mens elektronene avgis (ett om gangen) til kompleks III. 

Ubiquinon beveger seg deretter tilbake til matrikssida. På samme måte som for de tidligere 

kompleks-kollegane avslører det fulle navnet, ubiquinol-cytokrom c reduktase, hva som er 

hhv. elektron-donor og -akseptor i hver «ende» av kompleks III. Inkludert i kompleks III 

finner vi igjen et FeS-senter, som tar imot elektronene fra ubiquinol, to typer cytokrom b, som 

utfører en komplisert syklisk reaksjon uten betydning for oss, og cytokrom c1, som sender 

elektronene videre fra kompleks III til sin nære slektning cytokrom c. 

Cytokrom c er et lite protein som flyter forholdsvis fritt omkring i innermembranens 

cytosolside. Det gir elektronene videre til kompleks IV, alias cytokrom c oksidase, det siste 

egentlige medlemmet i denne lange kjeden. Komplekset består av to cytokromer, a og a3 og 

er et protein som pumper protoner gjennom membranen fra matriks. Mekanismen bak denne 

pumpefunksjonen er dårlig forstått, men det flyttes omtrent ett proton pr. elektron, altså to 

protoner for hver NADH (eller FADH2) som initierer elektrontransporten. 

Elektronene ender til slutt opp i molekylært oksygen: To elektroner og to protoner (fra 

matriks) reduserer «et halvt» molekyl O2 til H2O. Ei mer balansert ligning, med «hele» 

molekyler og elementærpartikler: 

O2 + 4 H + + 4 e – → 2 H2O 

Kompleks IV bruker altså H + til to atskilte prosesser: (1) to protoner (pr. NADH) skysses ut 

av mitokondriet pr. NADH, og (2) to protoner (pr. NADH) bindes til O2. 

Begge disse prosessene bidrar til å bygge opp en protongradient over innermembranen: 

Det er mer protoner på cytosolsida enn inne i matriks; intermembranrommet er surere enn 

matriks. For hver NADH som gir sine to «løse» elektroner til kompleks I pumpes det 6 

protoner ut av matriks: to av kompleks I, to av koenzym Q og to av kompleks IV. For hvert 

molekyl FADH2 (eller ravsyre om man vil) er det tilsvarende tallet 4 protoner; kompleks II 

pumper jo ingen. 

Regnestykket er ikke fullt så enkelt, men de seks (eller fire) protonene er en nyttig 

tommelfingerstøkiometri å ta med seg inn i diskusjonen av den oksidative fosforylering. 

Sannsynligvis er det slik at kompleks I flytter mer enn to protoner, mens koenzym Q pumper 

noe mindre enn to (pga. et innviklet samarbeid med kompleks III som vi har forbigått i 

– 96 –


stillhet). Dessuten styrkes altså gradienten av at kompleks IV henter protoner fra matriks for 

å redusere O2. 

Cytokromer – av cyto (celle) og chromo (farge) – er proteiner som inneholder 

hem som prostetisk gruppe. Det finnes tre typer cytokromer, a, b og c (det er 

vanlig å kursivere betegnelsene), der hemgruppas struktur varierer litt mellom 

typene (variasjonen inkluderer bindinga mellom hem og apoproteinet). 

Dessuten skiller en ut noen «undertyper», f.eks. c1 og a3. Inndelinga skjer på 

grunnlag av absorpsjonsspektra, stoffenes evne til å fange inn lys av ulike 

bølgelengder. Forskjellene er særlig lette å måle i det gule og oransje 

området av spekteret; f.eks. har cytokrom a sterk absorpsjon ved 600 nm, 

mens cytokrom b har en tilsvarende «topp» ved 560 og cytokrom c ved 555 

nm. Slike spektrale egenskaper benyttes også til å klassifisere andre naturlige 

forbindelser, f.eks. pigmenter som klorofyller og karotenoider (8.2). 

H 3C 

CH 3 

CH 

N N 

– 97 – 

CH 3 

CH 

Fe 

N N 

H3C CH3 CH2 CH2 CH 2 

S 

cys 

CH2 CH2 COOH COOH 

cys 

CH 2 

S 

CH 3 

hemgruppa i cytokrom c 

Cytokromenes elektrontransporterende egenskaper henger sammen med jernatomets 

veksling mellom to oksidasjonsnivåer: redusert (Fe 2+) og oksidert 

(Fe 3+). I oksidert tilstand kan de ta opp ett elektron (de betyr at for hvert 

NADH – som leverer to elektroner – må to cytokrom-molekyler involveres i 

hvert senere ledd). Dette elektronet skikkes videre til neste elektronbærer 

samtidig som Fe 2+ reoksideres til Fe 3 og klargjøres til ny innsats. 

Også flere av de andre elektronbærere bruker jern som redoks-aktiv bestanddel. 

Disse proteinene har såkalte FeS-sentre, elektronbærende strukturer bygd 

opp rundt jern og svovel, og finnes i både kompleks I, II og III. 

I kompleks IV inngår også kopper i tillegg til jern. Pendlinga mellom Cu + og 

Cu 2+ bidrar til redoks-egenskapene til cytokrom a og a3.

7.3.2 OKSIDATIV FOSFORYLERING 


Det var lenge ei gåte (og det er det nok til en viss grad ennå) hvordan de suksessive reduksjonene 

og oksidasjonene av proteinkomponentene i mitokondiemembranen kunne være koplet 

til dannelsen av ATP – dvs. til en dehydreringsreaksjon mellom ADP og Pi. Det ble ei stund 

lett etter reaksjoner, lokalisert til de stegene i elektrontransportkjeden som man visste var forbundet 

med ATP-dannelse, som lignet på de substratfosforyleringer vi kjenner fra glykolysen. 

En lokkende modell var glykolysereaksjonen fra 3-fosfoglyseraldehyd til 3-fosfoglysersyre, 

via den svært energirike mellomforbindelsen 1,3-difosfoglysersyre – en reaksjon som produserer 

ATP. Men noen slik direkte forbindelse mellom elektrontransporten og ATP-syntesen 

ble aldri funnet. Det store gjennombruddet kom med den såkalte kjemiosmose-teorien. Denne 

teorien forklarer at det arbeidet som blir utført ved hjelp av den energien som frigjøres i 

elektrontransportkjeden er forflytting av protoner ut av matriks, som fortalt i 7.3.1. Energien 

konserveres i en elektrokjemisk gradient mellom innermembranens ut- og innside. Gradienten 

kan beskrives som ei «proton-bevegelig kraft» (proton motive force), den gjør at protoner 

beveger seg tilbake til matriks. Og det er denne tilbakeføringa av H + – fra intermembranrommet, 

gjennom innermembranen, til matriks – som er drivkrafta i ATP-syntesen. 

ATP dannes fra ADP og uorganisk fosfat, Pi, i F0F1-kompleksene (kalles også kompleks 

V), som ikke bidrar til H +-gradienten men forbruker den. F0 ligger inne i innermembranen og 

transporterer H + inn i matriks. Ved enden av F0 sitter F1 som små knopper på membranens 

matriksside. F1 er selve det ATP-syntetiserende enzymet (eller snarere: enzymkomplekset) – 

en ATPase. ATPaser er i flere andre cellulære sammenhenger enzymer som spalter ATP. 

Men alle kjemiske reaksjoner har en likevektskonstant og er i prinsippet reversible, også den 

sterkt endergoniske ATP-hydrolysen. Protonstrømmen gjennom F0 tilfører energien som skal 

til for å kjøre ATPase-reaksjonen i revers: kondensasjonen mellom ADP og Pi. Dersom protongradienten 

fjernes vil ATPasen spalte ATP. Det skjer med isolerte F1-enheter in vitro. 

Likevekta for reaksjonen ATP + H2O → ADP + Pi er godt forskjøvet mot høyre; det er jo 

nettopp derfor ATP er så gjev en sak for cella. Begrepet oksidativ fosforylering kopler fosforylering 

av ADP med det som skjer i elektrontransporten, oksidering av NADH og til slutt 

forbruk av oksygen. 

F-ene i F0F1 står for «coupling factors» og henspiller på koplinga av mitokondriets 

oksidative prosesser til fosforyleringa av ADP. Den første F-en gis som 

regel en «null» som indeks. Det skyldes nok «smitte» fra ettallet i F1. For 

historisk sett er indeksen en «o» for oligomycin, en antibiotisk forbindelse 

som binder seg til kanalen og hindrer protontransport og dermed ATP-dannelse. 

Både F0 og F1 er svært komplekse proteiner som består av mange subenheter. I 

bakterier er F0-kanalen en sylinder av 10-12 stavformete enheter (benevnt c) 

som holdes inntil hverandre av et par andre proteiner (a og b). F1 er en rosettformet 

heksamer (bestående av tre α- og tre β-enheter) som bindes til F0 

med ytterligere tre proteiner (γ, δ og ε). Til sammen altså mer enn 20 subenheter! 

F0F1-kompleksene i eukaryote cellers mitokondrier ligner svært på 

bakterienes, men i alle fall F0-delen ser ut til å være enda mer sammensatt… 

– 98 –


Det er ikke riktig klart (og enda mindre enkelt å forklare) hvordan denne «proton motive 

force» kan overføres til energi i form av kjemiske bindinger, men dette er et av mest aktive 

forskningsfelt innen dagens biokjemi. Det kan virke som om protonstrømmen rent fysisk 

tvinger sammen ADP og Pi, som hver for seg er sterkt bundet til F1, slik at de kan koples til 

hverandre i det aktive setet. Det er forresten flere aktive seter på hver F1. For hver ATP som 

dannes må to protoner passere gjennom F0F1-komplekset. Tallet er, som alle disse gradientrelaterte 

forholdene, omtrentlig. Men målinger i mange typer celler viser at det holder seg 

temmelig konstant. 

Teoretisk består protongradienten av to elementer: et elektrisk (elektrostatisk) potensial 

pga forskjellen i ladning mellom de to sidene av membranen, og et kjemisk potensial som 

følge av ulik proton-konsentrasjon, dvs. pH-forskjellen. Ei forenklet ligning for «the proton 

motive force», ∆p (som igjen er ei forenkling av ∆G): 

∆p = ∆ψ + k . ∆pH 

der ∆ψ er det elektriske membranpotensialet og k er en konstant som for «normale» forhold 

er ca. 0.06V. I mitokondrier er pH-forskjellen mellom ut- og innside nesten alltid mindre enn 

1, noe som gir k∆pH < 0.06V. Typiske verdier for ∆p ligger rundt 0.2V. Det betyr at det 

største bidraget til ∆p kommer fra det elektriske membranpotensialet (gjerne ca. 80%) og ikke 

fra pH-forskjellen. 

ATP produseres i matriks, mens det meste av energibehovet som skal dekkes av ATP 

skriver seg fra reaksjoner i helt andre deler av cella. ATP må følgelig transporteres ut av 

mitokondriet. Samtidig må ADP flyttes inn for å holde nukleotid-konsentrasjonen i balanse. 

Disse to transportoppgavene løses «antiportisk» av adeninnukleotid translokase, som 

sender ut én ATP for hver ADP som hentes inn i matriks. ATP har ei netto minusladning mer 

enn ADP (hhv ATP4- og ADP3–). Det betyr at denne transporten tærer på ladningselementet 

av protongradienten – det flyttes «minuser» ut. Eller med andre ord: Protongradienten driver 

også transporten av ATP ut av mitokondriet. 

Pi transporteres inn i mitokondriet (til erstatning for det som bindes til ADP og fjernes som 

ATP) i en symportmekanisme med H +. Pi har ei enkelt minusladning, så denne transportsystemet 

er elektrisk sett i likevekt, men det bruker av konsentrasjonselementet av protongradienten. 

Begge disse transportsystemene (ATP/ADP og Pi/H +) er altså med på å jevne ut 

protongradienten – de er med andre ord energikrevende. 

Kjemiosmoseteorien ble lansert i 1961 av den britiske biokjemikeren Peter D 

Mitchell (1920–92). Den ga han kjemi-nobelprisen i 1978. Mitchell har 

foreslått begrepene «protisitet» og «protonisk potensial» (som analogier til 

elektrisitet og elektrisk potensial) for å understreke likheten mellom en elektrisk 

krets og protonenes runddans i og omkring mitokondriemembranen, 

men kollegaer og lærebokforfattere har ikke fulgt opp ordbruken… Termen 

«kjemiosmose» er vel ikke helt relevant når vi har sett at det meste av 

energien i gradienten kan tilskrives «elektrokjemi». Mitchell var selv klar 

over dette, men han mente at et navn som «elektrokjemiosmoseteorien» var 

verre å få tak på enn selve hypotesen! 

– 99 –

7.3.3 ENERGI-REGNSKAP 


Innermembranen er ikke permeabel for NADH, og det finnes heller ikke noe transportsystem 

for dette stoffet. Men elektronene i denne reduserte kofaktoren kan likevel leveres til 

elektrontransportkjeden; på en av i alle fall to mulige måter. I hjerte-, nyre- og leverceller har 

mitokondriene et eget transportapparat for å flytte elektroner fra NADH inn i matriks. Denne 

elektronferga, NAD transhydrogenase, napper de løse elektronene fra NADH (danner NAD +) 

på utsida av membranen og overfører dem til NAD + (danner NADH) på innsida. Det «nye» 

NADH-molekylet i matriks kan nå interagere med kompleks I på vanlig vis (og besørge 

forflytting av seks H +). 

Andre celler (f.eks. i muskel og hjerne) har et annet, mindre effektivt, overføringssystem 

for elektronene i NADH dannet i cytosol. Elektronene taper så mye energi under transporten 

gjennom membranen at de ikke lenger kan plukkes opp av NAD +. De går direkte til 

koenzym Q og det pumpes derfor bare fire H + for hver cytosolisk NADH i disse cellene; 

utbyttet er altså likt med det som kommer fra kompleks II/FADH2-elektronene. De to 

NADHene fra glykolysen bidrar derfor bare med to ATP hver i muskel- og hjerneceller, mens 

de gir samme utbytte som «krebs-NADHer», tre ATP hver, i hjerte, lever og nyrer. 

Tabularisk kan vi nå sette opp utbyttet av NADH, FADH2 og ATP for ett molekyl glukose 

slik: 

fra glykolyse fra acetyl-CoA fra krebs tot. fra glukose 

NADH (2) 2 6 8 

↓ 

FADH2 2 2 4 

ATP 2 2 4 

Ut fra det som nettopp ble sagt om cytosolisk NADH, skjønner vi at denne tabellen gjelder 

for muskelceller (for hjerteceller kan vi regne 10 NADH og 2 FADH2). Vår 

tommelfingerregel sier at energien i ett molekyl NADH pumper 6 protoner, mens FADH2 

hjelper 4 protoner ut av matriks. Videre vet vi at det trengs 2 protoner til å danne ett molekyl 

ATP. Det gir oss: 

8 NADH ⇒ 48 H + ⇒ 24 ATP 

4 FADH2 ⇒ 16 H + ⇒ 8 ATP 

32 ATP fra de reduserte koenzymene pluss 4 dannet direkte, gir til sammen 36 ATP fra hvert 

glukosemolekyl som forbrennes fullstendig. Vi har her «glemt» at protongradienten også 

brukes til transportoppgaver (ATP, ADP, Pi, og andre som vi ikke har nevnt, bl.a. Ca 2+). 

Men mange målinger viser at denne verdien kan være ganske realistisk. Transportomkostningene 

er ikke så store, eller kanskje er protonpumpene (kompleks I, Q etc) mer effektive 

enn man har regnet med? 

Energien i ATP, dvs. i den ytterste fosfoesterbindinga, er 7.3 kcal pr. mol. 36 ATP svarer 

dermed til 263 kcal, og det er faktisk så mye som 39% av de 670 kcal som fantes i ett mol 

glukose. Svært få industrielle prosesser kan oppvise en tilsvarende effektivitet. 

– 100 –

8: FOTOSYNTESE 

Det er vel ingen overdrivelse å påstå at livet på jorda i siste instans avhenger av fotosyntesen, 

prosessen som omdanner strålingsenergien i sollysets fotoner til elektrisk energi og videre til 

kjemisk energi. Fotosyntetiserende organismer bruker lysenergien til å bygge opp organiske 

forbindelser som ikke kan produseres uten tilførsel av energi. Energien lagret i disse forbindelsene 

kan senere brukes av planten til å drive ulike prosesser i cellene, eller den kan 

nyttiggjøres av andre organismer – også slike som ikke sysler med fotosyntese. Den 

generelle og forenklede fotosyntese-ligninga 

6 CO2 + 6 H2O + lysenergi → C6H12O6 + 6 O2 

rommer mange delreaksjoner, og er sterkt endergonisk (∆G = 670 kcal/mol). Vi deler gjerne 

fotosyntesen inn i to hoveddeler: lysreaksjonen og mørkereaksjonen. Lysreaksjonen er 

som navnet indikerer lysavhengig og den er i det alt vesentlige ikke-enzymatisk (selv om vi 

skal se at lysreaksjonens elektrontransport involverer enzymlignende proteiner). 

Mørkereaksjonen er ikke lysavhengig og den skjer enzymatisk. De to delprosessene kan 

forsåvidt betraktes som uavhengige av hverandre, og vi skal behandle dem etter tur. Men 

først skal vi se litt på organellen som huser disse prosessene. 

8.1 KLOROPLASTEN 

Fotosyntesen i grønne planter finner sted i kloroplastene. Her fanges lysfotonene inn av 

spesialiserte pigmenter, og i kloroplastenes indre membransystemer ligger apparatet for 

energiomdanninga. 

Kloroplasten er en plastid – en fellesbetegnelse for flere planteorganeller med dobbelmembran. 

I tillegg til kloroplastene finner vi amyloplaster, de såkalte «stivelsekorn», som 

lagrer stivelse og som særlig finnes i plantedeler som ikke driver fotosyntese, leukoplaster, 

som styrer med fettmetabolisme og -lagring, kromoplaster, som inneholder pigmenter som 

gir farge til blomster og frukter, og etioplaster, som må betraktes som forstadier for aktive 

kloroplaster i plantedeler som ikke er lyseksponert; de inneholder protoklorofyll og utvikler 

seg til klorofyllholdige kloroplaster når de belyses. Alle disse plastidene – inkludert kloroplastene 

– utvikler seg fra proplastider i unge, udifferensierte planteceller. 

Antall kloroplaster kan variere mye fra celletype til celletype, men de finnes i alle 

eukaryote fototrofe organismer. Vanlige tall er 20-50 stykker pr. celle, men enkelte 

algeceller kan inneholde så lite som én kloroplast. Kloroplastene er ofte skive- eller 

linseformede, og betydelig større enn mitokondriene (opptil 50 ganger større volum) – gjerne 

5-10 µm lange og 2-4 µm tykke. 

Rommet innenfor den doble membranen kalles stroma, og her skjer mørkereaksjonen. 

Stroma fylles i stor grad opp av et system av foldete membraner – thylakoidmembraner. 

Thylakoidmembranene deler kloroplastens indre i to: stroma og thylakoidlumen. I eller 

«over» (det er delvis snakk om transport og gradienter) disse membranene foregår lysreaksjonen. 

Thylakoidmembraner som ligger «utstrakt» i stroma, kalles gjerne stroma-thylakoider 

eller lameller, for å skille dem fra grana-thylakoider. Grana (entall: granum) er 

kompakte stabler av thylakoider – gjerne et dusin eller flere skiver, plassert tett i tett på hver- 

– 101 – ©Arild Ernstsen 1994-2003

fotosyntese 

andre. Grana er forbundet med stroma-thylakoider, slik at thylakoidlumen danner et kontinuerlig 

hele. Det er ikke riktig klart hvordan thylakiodsystemet forholder seg til den indre av 

de to ytterste membranene, men trulig henger de sammen. 

Vi bør med én gang legge merke til noen anatomiske og funksjonelle paralleller mellom 

mitokondriet og kloroplasten: 

1. matriks i mitokondriet svarer til kloroplastens stroma 

2. mitokondriets innermembranen svarer til thylokoidmembranen 

3. intermembranrommet i mitokondriet er analogt med thylakoidlumen. 

Analogien understrekes av at thylakoidene, på samme måte som mitokondriets innermembran, 

er utstyrt med ATP-syntaser (CF0CF1-kompleks, tilsvarende F0F1-kompleksene i mitokondriene) 

med «hodet» vendt ut mot stroma. På samme måte som mitokondriene har også 

kloroplastene ribosomer og DNA av prokaryot type – med tilhørende endosymbiose-teori (jfr. 

7.1). 

Fotonene fanges og energien i dem sendes videre i to pigmentsystemer i thylakoidmembranenen 

som kalles fotosystem I (PSI) og fotosystem II (PSII). Begge systemene har såkalte 

antenner og reaksjonssenter. 

H 3C 

H3C H 

O 

H C CH2 N N 

N 

HH 

CH3O O 

Mg 

O 

klorofyll a 

N 

CH 3 

O 

– 102 – 

O 

CH i klorofyll b 

CH 2CH 3 

antennen 

Fotoninnfangingsapparatet består av 100-vis av molekyler av klorofyll a og klorofyll b samt 

diverse karotenoider. Disse pigmentene dekker ulike områder av lysspekteret. Til sammen 

absorberer de godt innenfor den blå og den røde delen (karotenoidene absorberer nesten bare 

blått lys), mens grønt lys slipper gjennom eller reflekteres. 

CH 3

fotosyntese 

reaksjonssenteret 

Reaksjonssenteret består av to molekyler klorofyll a med noen assosierte proteinmolekyler. 

På grunn av de kjemiske omgivelsene vil klorofyll a-molekylene i reaksjonssentrene i PSI og 

PSII ha maksimal absorbsjon av rødt lys ved litt ulike bølgelengder (hhv 700 og 680 nm). 

Sentrene kalles følgelig P700 (for PSI) og P680 (for PSII). 

8.2 LYSREAKSJONEN 

Den lysavhengige reaksjonen starter i PSII (alt skjer selvsagt i ytterst integrerte sammenhenger 

– men for «logikkens» skyld starter vi i PSII…). Etter foton-innfanging vil energien 

sluses til PSIIs senter der ett elektron i klorofyll a-molekylet vil eksiteres. I stedet for å 

ramle tilbake til si grunntilstand (som elektroner stort sett gjør) vil dette elektronet fanges opp 

av et elektrontransportsystem som ligner det vi finner i mitokondriets innermembran. Dette 

elektrontransportsystemet har to funksjoner: (1) å danne en protongradient à la den i mitokondriet 

– mye H + inne i thylakoidlumen og lite ute i stroma (denne gradienten brukes til 

ATP-syntese); (2) å danne NADPH (og H +) fra NADP +. 

NADP + er et koenzym som inngår i mange biokjemiske reaksjoner. Det ligner 

svært på NAD +: NADP + har tre fosfatgrupper – ei er koplet til karbon nr 2 på 

ett av ribosemolekylene (se 5.1.3) – mens NAD + nøyer seg med de to som 

danner bru mellom ribosemolekylene (karbon 5 til karbon 5). NADP + inngår 

i fotosyntesen, men er på ingen måte begrenset til kloroplaster eller planteceller. 

Generelt kan det sies at NADPH brukes mest til reduktive biosyntetiske 

formål, mens NADH brukes til å danne ATP. 

Resultatet av lysreaksjonen er altså NADPH og ATP – og begge skal brukes i mørkereaksjonen. 

Nå litt om elektrontransporten som leder til dette resultatet. 

P680 – det oksyderte reaksjonssenteret – vil umiddelbart erstatte elektronet, og gjør det 

ved å plukke et elektron fra vann (via et Mn-protein). For at vannet skal spaltes, må det 

frarøves to elektroner – to P680 må altså oksideres, eventuelt kan vi tenke oss at samme P680 

kjører to runder. 

H2O → 2 e – + 2 H + + 1/2 O2 

Vannet finnes i lumen. Etter spalting blir protonene værende der, og brukes til å bygge opp 

den omtalte gradienten, mens elektronene altså går til PSII, og oksygengassen diffunderer ut 

til beste for heterotrofe, aerobe organismer – og for de prosessene som også i planter finner 

sted i mitokondriene. 

Tilbake til det eksiterte elektronet i PSII: det «løftes» (i energimessig sammenheng nesten 

bokstavelig) til elektronakseptoren plastoquinon (PQ). (Her forenkler vi litt: den aller første 

elektronakseptoren bærer det feiende flotte navnet feofytin og er et lett modifisert klorofyll amolekyl, 

men elektronene langes raskt videre til det mer interessante PQ.) PQ ligner strukturelt 

forskrekkelig på mitokondriemembranens koenzym Q. Og på samme måte som Q transporterer 

PQ protoner over membranen. Vi forestiller oss at PQ er på stromasida når det mottar 

elektronet. Det plukker et proton fra stroma for å utligne ladninga og det mobile koenzymet 

vandrer så til lumensida der protonet frigjøres og elektonet leveres til et cytokrom og vi- 

– 103 –

fotosyntese 

dere til plastocyanin (PC). PC er et forholdsvis lite protein som har en viss mobilitet i 

lumensidas membranoverflate. Det gir elektronet videre til første og beste P700 det finner – 

reaksjonssenteret i PSI. Dette reaksjonssenteret må være oksidert; på samme måte som for 

PSII ved at lysenergi har eksitert et elektron som er tatt hand om av en elektronakseptor – i 

dette tilfellet heter den ferredoksin (FD), et lavmolekylært FeS-holdig protein som ligger på 

stromasida av membranen. Uten at det skjer noen protonpumping ender elektronet hos ferredoksin-NADP 

+ reduktase, et protein/enzym med FAD som prostetisk gruppe, som danner 

NADPH fra NADP +. To elektroner transporteres pr. NADP +-molekyl og nøytraliteten opprettholdes 

ved at ett proton fra stroma inngår i reduksjon. Dette bidrar til protongradienten 

over thylakoidmembranen. 

NADP + + H + + 2e – → NADPH 

H +-gradienten får sitt bidrag: det blir ett proton mindre i stroma. Elektronene i sluttreaksjonen 

besørges av jernmolekylet i FD: 

2FD(Fe2+) → 2FD(Fe3+) + 2e- Sett under ett vandrer det altså elektroner fra vann (i thylakoidlumen) via PSII, feofytin, PQ, 

cytokrom, PC, PSI, FD til NADP + (i stroma). Vannspalting, protonpumping og NADP +reduksjon 

skaper en H +-gradient som utnyttes av CF0CF1-komplekset til å danne ATP i 

stroma. 

Disse prosessene kalles ikke-syklisk fotofosforylering (navnet skriver seg fra ei tid da en 

ikke visste at elektrontransport og ADP-fosforylering var separate prosesser) og danner ATP 

og NADPH i omtrent like store mengder. Mørkereaksjonen krever imidlertid omtrent 50% 

mer ATP enn NADPH. Syklisk fotofosforylering er sannsynligvis utviklet for å justere dette 

misforholdet. 

I den sykliske prosessen deltar ikke PSII. Elektronene vandrer fra det eksiterte PSI til FD 

– som «vanlig». Men i stedet for å redusere FAD (i NADP-reduktase) tar elektronene nå en 

annen vei: til PQ, og derfra tilbake til PSI. Veien mellom FD og PQ er ikke helt klarlagt, men 

poenget er greit nok. PQ ferger H + inn i lumen og det kan dannes ATP uten at NADP + reduseres 

til NADPH. 

ATP-syntesen i CF0CF1-komplekset (CF for «chloroplast coupling factor») er helt analog 

med den som skjer i mitokondrienes F0F1-kompleks. CF0 er protonslusa, kanalen gjennom 

membranen fra thylakoidlumen til stroma, mens CF1 er selve ATP-syntasen, partikkelstrukturen 

som stikker ut fra membranen på stromasida. ATP dannes altså i stroma – hendig, ettersom 

det er der den trengs i mørkereaksjonen. pH-skilnaden mellom stroma og lumen er 

betydelig større enn mellom matriks og intermembranrommet i mitokondriene. Verdier på 

hhv 8 og 5 (eller sågar ned mot 4) er normale, dvs ∆pH=3. Derfor er H +-konsentrasjonen 

viktigere enn ladninga for ∆p (jfr. 7.3.2) i kloroplastene, som altså skiller seg fra 

mitokondriene i så måte. 

Et ubalansert summasumarum for lysreaksjonen blir altså omtrent slik: 

lys + H2O + NADP + + ADP + Pi → O2 + NADPH + ATP 

– 104 –

8.3 MØRKEREAKSJONEN 

fotosyntese 

I den ikke-lysavhengige delen av fotosyntesen brukes den korttidslagrede kjemiske energien 

fra lysreaksjonen til å bygge energirike strukturer av mer bestandig karakter: karbohydrater. 

Ei ubalansert cirka-ligning: 

NADPH + ATP + CO2 → NADP + + ADP + Pi + (CH2O) 

Utgangspunktet for dette byggeprosjektet er karbondioksid – den fullstendig oksiderte, og 

derfor energifattigste, formen av karbon. Begrepet «mørkereaksjon» brukes gjerne 

synonymt med CO2-assimilasjon eller karbonfiksering. Disse siste begrepene viser nok 

mer til den aller første reaksjonen på den mørke sida av fotosyntesen: selve bindinga av CO2 

til et organisk molekyl. 

Melvin Calvin (1911–97) kaller reaksjonene beskjedent «the carbon cycle». 

Mange av reaksjonene og de deltakende forbindelsene i syklusen ble først beskrevet 

av Calvin rundt 1950. Han brukte et enkelt forsøksoppsett: Flytende 

kulturer av den encellete grønnalgen Chlorella, dyrket i nærvær av radioaktiv 

karbondioksid ( 14CO2), ble belyst i en nøyaktig målt, kort tidsperiode (fra 

millisekunder til noen få sekunder). Litt av kulturen ble så (også med nøyaktig 

tidsregistrering) dryppet ned i kokende alkohol for å stoppe alle enzymatiske 

reaksjoner. Celleinnholdet ble ekstrahert og analysert med to-dimensjonal 

tynnsjiktkromatografi; stoffene i prøvene ble separert fra hverandre og 

framkom som flekker i ulike posisjoner på ei glassplate med et tynt lag av 

silika eller cellulose. Ved å følge tidsforløpet for de radioaktive flekkenes 

tilsynekomst og størrelse (dvs. stoffmengde), kunne Calvin si hvilke forbindelser 

som ble dannet og i hvilken rekkefølge. Den innledende reaksjonen 

(C5 + C1 → 2C3) voldte han mye besvær… Calvin ble belønnet med 

nobelprisen i kjemi for 1961. 

De samlede mørkereaksjonene benevnes like ofte Calvin-syklus, et navn som gir fortjent 

honnør til en stor plantefysiolog, og dessuten spiller på reaksjonenes sykliske natur. Syklusen 

har flere stadier: (1) karboksylering (CO2-fiksering), (2) reduksjon (av syre til aldehyd, 

dvs til karbohydrat) og (3) regenerering av CO2-akseptoren. Som et fjerde stadium kan vi 

regne sidegreina der det (4) tappes ut karbon som brukes til å danne glukose og andre 

sukkerarter. Sluttpoenget med fotosyntesen er jo å produsere kjemisk energi i form av 

karbohydrater. Derfor skal vi forsøke å holde regnskap med karbonatomene slik at vi ender 

opp med et utbytte på ett molekyl glukose. Da må vi mate syklusen med seks karbonatomer – 

følgelig starter vi med seks molekyler CO2. Vi skal se kort på hvert av de fire stegene i 

mørkereaksjonen. 

8.3.1 KARBOKSYLERING AV RuBP 

Det CO2-fangende enzymet heter ribulose-1,5-bisfosfat karboksylase/oksygenase, og som 

navnet antyder er det et karbohydrat-fosfat som har æra av å fungere som kosubstrat: 

ribulose-1,5-bisfosfat er en pentose med ei fosfatgruppe i hver ende. 

– 105 –

6 

P 

6 

• 

CO 2 

3 

fotosyntese 

••••• P ••••• P 

P 6 

RuBP ustabilt mellomprodukt 

6 ATP 

••• 10 

PGAL 

P 

6 ADP 

4 P i 

12 

12 ATP 

12 NADPH 

– 106 – 

• 

••• P 

PGA 

2 

12 ••• P 

PGAL 

12 ADP + 12 P i 

12 NADP + 

••• 

4 

P 

2 

PGAL 

•••••• P 

1 

P 

sukkerfosfat 

i 

(glukose eller fruktose) 

Karbonregnskap for Calvin-syklusens fire stadier 

De lange navnene er såpass ukurante for tunga at forkortinger har tvunget seg 

fram. Ribulose-1,5-bisfosfat er mer kjent under aliaset RuBP, og det svulstige 

enzymnavnet kondenseres gjerne til RuBisCO. Den doble funksjonsbetegninga 

(CO for karboksylase og oksygenase) vil diskuteres i 8.4. 

RuBisCO er ikke bare verdens «viktigste» protein pga av den katalyserte prosessens 

betydning; det er også det proteinet som forekommer i størst mengde 

på jorda. 

Resultatet av fusjonen mellom RuBP og CO2 er en ustabil C6-forbindelse som øyeblikkelig 

ramler i stykker til to identiske molekyler, nemlig C3-syra 3-fosfoglysersyre (PGA), en 

gammel bekjent fra glykolysen. 

1

fotosyntese 

P 

P 

O 

O 

H C H 

H C H 

CO2 H C OH 

C O 

COOH 

H C OH 

COOH 

H C OH 

H 

H C H 

2O H C OH 

H C H 

O 

O 

P 

P 

RuBisCO er nesten identisk i alle høyere planter og består av 16 sub-enheter: 8 store (hver 

med molekylvekt på 56 000) og 8 små (med 14 000 i molekylvekt) – til sammen veier hvert 

RuBisCO-molekyl om lag 560 000 dalton. De 8 store sub-enhetene danner en sirkel, med et 

aktivt sete i overgangen mellom hver sub-enhet; RuBisCO har altså åtte aktive seter. Fire 

små sub-enheter på hver side av denne sirkelen – som bunn og lokk – stabiliserer komplekset. 

Den store sub-enheten kodes av DNA i kloroplasten, mens DNA i kjerna ligger til grunn for 

den lille sub-enheten (mer om denne arbeidsdelinga på genetikk-delen av kurset). 

8.3.2 REDUKSJON TIL PGAL 

Ved hjelp av NADPH og ATP (fra lysreaksjonen) blir PGA omdannet til 3-fosfoglyseraldehyd 

(PGAL), som vi også husker fra kap. 6: 

P 

NADPH 

O ATP ADP 

H + 

+ NADP + 

P 

P 

O 

O 

H 

C H 

H C OH 

C 

O OH 

PGA 

H 

C H 

H C OH 

C 

O O P 

1,3-bisfosfoglycersyre 

– 107 – 

Pi 

H 

C H 

H C OH 

C 

O H 

PGAL 

Vi ser at disse reaksjonene faller sammen med et lite utsnitt av glykolysen – men reversert! 

Summeligninga for fotosyntesen er jo «den omvendte» av respirasjonsligninga. Og mange av 

delreaksjonene i fotosyntesen er bakover-varianter av de vi så i kap. 6. 

Av 6 RuBP og 6 CO2 dannes det 12 PGAL som brukes til to ting: gjendanning av RuBP 

(8.3.3) og produksjon av glukose (8.3.4).

8.3.3 REGENERERING AV RuBP 

2 

2 

• • 

• P 

• • • • • P 

2 

2 

fotosyntese 

• • • P 

2 • • • P 

2 

2 

2 

• • • P 

• • • • • P 

• • • • • • P 

2 P i 

• • • • P 

Regenerering av C 5 -forbindelser fra C 3 -forbindelser 

(stadium 3 i mørkereaksjonen) 

viser «innsatsen», viser «utbyttet» 

Hele 10 av de 12 PGA-molekylene kastes ut i en biokjemisk runddans som involverer C3-, 

C4-, C5-, C6- og C7-forbindelser. Enkelthetene faller utenfor vårt ambisjonsnivå, men vi 

koster på oss figuren over, som viser naturens evne til å få det til å swinge. Resultatet av det 

hele er viktig nok: det dannes 6 molekyler ribulose-5-fosfat som fosforyleres av ATP til 

RuBP. Av 10x3C=30C har vi fått 6x5C=30C! 

8.3.4 HØSTING AV SUKKERFOSFATER 

2 

2 

– 108 – 

2 

• • • P 

• • • • • • • P 

2 P i 

• • • • • P 

Av seks fikserte CO2-molekyler dannes det to PGAL som kan fjernes fra Calvin-syklus. Det 

skjer vanligvis ved at den ene PGAL isomeriseres til dihydroksyacetonfosfat (jfr. glykolysen), 

som forbindes med det gjenværende PGAL av aldolase. Produktet er selvfølgelig (vi 

kjenner jo igjen reaksjonen fra glykolysen) fruktose-1,6-bisfosfat. Gjennom defosforyleringer 

og isomeriseringer dannes det videre fruktose- og glukosefosfater som brukes til å 

bygge oligo- (særlig sukrose) og framforalt polysakkarider (stivelse som energilager, og 

eventuelt cellulose dersom planten er i vekst og trenger nytt veggmateriale).

fotosyntese 

8.4 FOTORESPIRASJON OG C4-PLANTER 

8.4.1 FOTORESPIRASJON 

Da cyanobakteriene en gang for riktig lenge siden fant opp fotosyntesen var det mye CO2 i 

atmosfæren. RuBisCO ble konstruert og raffinert i et miljø som nesten helt manglet O2. Men 

i fotosyntesens suksess lå også kimen til et ekkelt problem for mange av dagens planter. Den 

utvikler nemlig O2, og RuBisCO har vanskelig for å skille O2 fra det egentlige substratet, 

CO2. Oksygen er en kompetitiv hemmer av RuBisCO. Enzymet er ikke bare en 

karboksylase, men også en oksygenase. Affiniteten for CO2 (KM = 12 µM) er mye større enn 

for O2 (KM = 250 µM) og CO2 løser seg bedre enn O2 i stroma, men hva hjelper vel det når 

atmosfæren inneholder inneholder 700 ganger mer O2 enn CO2 (hhv 21 og 0.03%). Under 

normale forhold betyr dette at sånn circa hver fjerde gang RuBisCO tar tak i det det «trur» er 

et CO2-molekyl, så griper det feil. RuBP blir ikke karboksylert, men oksygenert, og når det 

resulterende mellomproduktet ramler sønder, dannes det ikke to molekyler PGA, men ett 

molekyl PGA og ett molekyl fosfoglykolsyre: 

P 

P 

O 

O 

H C H H C H 

O2 C O 

COOH 

H C OH 

COOH 

H C OH H C OH 

H C H H C H 

O 

O 

P 

P 

Fosfoglykolsyra er giftig og blir omdannet til PGA i en syklisk reaksjonssekvens som involverer 

peroksisomet og mitokondriet, i tillegg til kloroplasten. I denne syklusen konverteres to 

molekyler fosfoglykolsyre til ett PGA og ett CO2; det betyr at pr. to O2 som reagerer med 

RuBP, «sløses det bort» ett CO2. Det forbrukes også én ATP pr. PGA som dannes på denne 

omstendelige måten. CO2-utviklinga, som skjer i mitokondriet, minner om noe annet vi har 

hørt om som skjer samme sted, og denne likheten har (sammen med O2-forbruket) gitt navn 

til hele kalabaliken som starter med RuBisCOs feilgrep: fotorespirasjonen. 

Fotorespirasjonen er særlig stor når planten utsettes for sterkt sollys, sterk varme, eller 

tørke (som regel kommer alle disse ulykkene samtidig). For å unngå uttørking må planten 

stenge spalteåpningene, «åndingshullene» som slipper gasser ut og inn av bladene. CO2 inne 

i bladet brukes opp (i mørkereaksjonen) og O2 produseres (i lysreaksjonen). Utvekslinga 

med atmosfærens gasser er altså blokkert, og RuBisCO utsettes for et ugunstig høyt O2/CO2forhold 

– og plukker følgelig feil gassmolekyl stadig oftere. 

– 109 –

fotosyntese 

Er fotorespirasjon utelukkende et problem for planten, eller kan det tenkes at 

den har ei fysiologisk betydning? Mange har spekulert omkring dette, og ei 

forklaring kan lyde omtrent slik: Under forhold med høy lysintensitet vil 

fotosystemene jobb hardt, og skape en sterk protongardient. Etter hvert vil 

det finnes for lite ADP i stroma til å «ta unna» denne gradienten. Fotorespirasjonen 

forbruker ATP i stroma, og regenerer dermed ADP slik at protonstrømmen 

gjennom CF0CF1-kompleksene kan fortsette. Dessuten vil det 

CO2-molekylet som frigjøres i mitokondriet etter hvert diffundere til kloroplasten 

der det kan «fikseres» på normal måte. 

6.4.2 C4-PLANTER OG CAM-PLANTER 

Selv om fotorespirasjonen kan tenkes å ha en viss egenverdi, er den i det store og hele 

«uønsket», og mange planter har utviklet måter å omgå uvesenet på. Dette har skjedd 

forholdsvis sent i utviklingshistoria, kanskje for 10-25 millioner år siden, da CO2-konsentrasjonen 

i atmosfæren var særlig lav. En av grunnene til at vi kan antyde ei slik tidfesting er at 

to arter som ellers er svært nære slektninger, kan ha løst fotorepirasjonsproblemet på ulike 

måter – eller den ene har ikke forsøkt å løse det i det hele tatt. Ettersom RuBisCO ser ut til å 

være vanskelig å forbedre (det er eldgammelt og mer eller mindre identisk over hele planteriket) 

går bekjempelsen av fotoresirasjonen ut på å forbedre arbeidsvilkårene for RuBisCO. 

C4-plantene bruker et annet enzym enn RuBisCO til å fange CO2. Resultatet av denne 

fangsten er en C4-forbindelse. I den vanlige fotosyntesen er det jo PGA, en C3-forbindelse, 

og derfor kalles «normale» planter C3-planter. Det finnes flere C4-varianter (nok et hint om 

at det fylogentisk sett dreier seg om ei «moderne» tilpasning som har skjedd flere ganger uavhengig 

av hverandre), men vi begrenser oss til den vanligste – og enkleste… 

CO2 bindes til fosfoenolpyrodruesyre (PEP) av PEP karboksylase, et enzym med stor 

affinitet for CO2, som dessuten overhodet ikke besværes av O2 – den store spesifisiteten for 

CO2 gjør at det nærmest kan tyne ut de siste CO2-molekylene som finnes i bladet. Resultatet 

av denne karboksyleringa er oksaleddiksyre, som så reduseres til eplesyre av NADPH. 

P CO 

NADPH 

2 

+ NADP+ 

+ H 

O 

H O 

H OH 

O OH 

O 

OH 

O 

H2C C C 

C C C C 

C C C C 

OH O 

OH 

O 

OH 

H 

H 

H2O P 

PEP i oksaleddiksyre eplesyre 

Disse to reaksjonene skjer i de ytre delen av C4-plantens blad, i mesofyllcellene, den første i 

cytosol, den andre i kloroplasten. Og nå kommer det store: eplesyre transporteres fra mesofyllet 

til celler som ligger litt lenger inn i bladet, rundt ledningsstrengene («nervene», som 

frakter vann fra rota, og fotosynteseprodukter til forbruks- og lagringsområder i andre deler 

av planten). Disse kalles slireceller («bundle sheath»-celler, dvs noe slikt som celler som 

danner ei «slire» rundt «bunten» av ledningsvev). Her, inne i kloroplasten, dekarboksyleres 

og oksideres (det dannes NADPH) eplesyre til pyrodruesyre. Frigjort CO2 bindes så til 

RuBP av RuBisCO, på vanlig manér. Det betyr at C4-opplegget er et rent tillegg til den ordi- 

– 110 –

fotosyntese 

nære C3-metabolismen; et tillegg som romlig skiller den primære CO2-innfanginga fra 

RuBisCO-reaksjonen og Calvin-syklus. Noe av poenget er å kjøre RuBisCO-reaksjonen i et 

O2-fritt miljø i slirecelle-kloroplastene. I disse kloroplastene utvikles det nemlig ikke O2 i 

lysreaksjonen! – den opereres kun i den sykliske varianten, dvs at vannspaltinga i PSII ikke 

finner sted. 

Etter dekarboksyleringa fraktes pyrodruesyre tilbake til kloroplasten i ei mesofyll-celle, der 

den fosforyleres i en reaksjon som bruker to ATP. Resultatet er PEP som er klar til å hente 

inn ett nytt molekyl CO2. 

2 ADP 2 Pi OH 

O 

H 

C C 

OH 

H 

eplesyre 

C C 

NADP + 

O 

OH 

H + 

NADPH 

+ 

CO 2 

til 

Calvinsyklus 

H 3 C 

– 111 – 

ATP 

ATP 

+ P 

O 

i 

O 

C C 

OH 

pyrodruesyre 

AMP+ PPi H 2 O 

P 

O 

H 2 C C C 

All denne transporten fram og tilbake mellom mesofyll- og slireceller er slett så ikke 

energikrevende som det høres ut. Den går nemlig via plasmodesmata, og de eneste membraner 

som må forseres er kloroplastmembranene. 

De fleste C4-plantene er enfrøbladete, f.eks. gras som mais og sukkerrør, og de fleste hører 

hjemme i tropene. Biokjemisk beslektet med C4-plantene er de såkalte CAM-plantene, som 

også stort sett vokser på de varmeste breddegradene. Forkortinga står for «crassulacean acid 

metabolism» og viser til den planteslekta der fenomenet først ble beskrevet. Til CAMplantene 

hører i første rekke kaktus og andre sukkulenter, samt orkideer og liljer. Disse 

plantene skiller i tid de prosessene som C4-plantene skiller i rom. Alle reaksjonene skjer 

altså i mesofyllet, «bladkjøttet». Om natta når temperaturen er lav, kan de tillate seg å holde 

spalteåpningene åpne. CO2 diffunderer inn og fanges av PEP karboksylase. Det dannes 

eplesyre akkurat som i C4-plantene. Eplesyra lagres i vakuolen. Når dagen og varmen 

kommer, stenges spalteåpningene for å redusere vanntapet gjennom transpirasjon. 

Lysreaksjonen skaffer til veie ATP og NADPH, CO2 frigjøres fra eplesyre og fikseres av 

RuBisCO, og den vanlige mørkereaksjonen går sin gang. Dekarboksylering av akkumulert 

eplesyre holder CO2-konsentrasjonen høy, og reduserer fotorespirasjonen til et minimum. 

Men forrådet av eplesyre rekker dessverre bare til noen få timers bruk, så CAM-tilpasninga er 

på langt nær så «vellykket» som C4-plantenes. 

CO2-fiksering med PEP karboksylase er ikke noe alternativ til RuBisCO og Calvin-syklus; 

den gir jo ingen netto karbonvinst. I C4-plantene brukes den til å transportere CO2 til et 

gunstig sted for Calvin-syklus. Og i CAM-plantene brukes den til å lagre CO2 i påvente av et 

gunstig tidspunkt for Calvin-syklus. 

PEP 

O 

OH

forelesningskompendiet - Tor Gjerrestad bruker ikke

Create successful ePaper yourself

Delete template?

Save as template?