Den dynamiske celle - Effimedicin

• Domæne shuffling: Man mener at store multidomæne proteiner er dannet af den tilfældige
”joining” af de DNA sekvenser, der koder for hvert domæne, hvilket har skabt et nyt gen
nyt protein.
Transmembrane proteiner (se også tidligere i dokumentet).
• Den del af proteinet, der strækker sig igennem membranens hydrofobe indre består
hovedsaligt af aminosyrer med ikke-­‐polære sidekæder.
Fordi alle peptidbindinger er polære og fordi der ikke er vand er alle peptid bindinger
tvunget til at danne hydrogenbindinger med hinanden, disse bindinger er maximiret når
de krydser lagret og danner på denne måde en alfa helix.
• Hvis der ikke dannes alfa helix dannes der i stedet en såkaldt ”beta-­‐barrel”:
rER:
• ER-­‐retenstions proteiner
o Indeholder et ER-­‐retensions signal bestående af 4 aminosyrer i den C-­‐terminale
ende.
o Et vigtig protein er PDI, der katalyserer oxidation af frie SH grupper på cysteiner
for at danne disulfidbindinger.
o Et andet er BiP (chaperone), der genkender ukorrekt foldede proteiner såvel som
protein subunits der ikke er sat sammen til deres endelige oligomere kompleks,
den frigiver først proteinet, når det er korrekt foldet.
o Hvis proteinerne ikke bliver korrekt foldet bliver de nedbrudt.
GPI anker:
• Katalyseret af ER enzymer.
• Glycosylphosphatidyl-­‐inositon (GPI) anker.
o Attached til den C-­‐terminale del af nogle membran proteiner, der skal til
plasmamembranen.
o Dette link er dannet i lumen af ER, hvor det transmembrane segment er kløvet af.
o Den binder det transmembrane protein til membranen.
o Er på indersiden i ER, men ydersiden af plasmalemma.
Modifikation Aminosyre(r) Eksempler på Evt. Et eksempel Mulige funktioner