Den dynamiske celle - Effimedicin

• Et protein har en konformation (foldning). Denne er dannet af svage non-­‐kovalente
bindinger såsom:
o Hydrogen bindinger
o Elektrostatiske ”attraktioner”
o Van der waals ”attraktioner”
• De ikke polære aminosyrer arrangerer sig normalt ind mod midten af et protein, så det får
et hydrofobt indre.
• Mens de polære aminosyrer arrangerer sig ved ydersiden mod det ydre miljø med tilgang
til væske og andet.
• Proteiner folder sig altid til en konformation af mindst energi
• Chaperoner hjælper proteinerne med foldningerne.
Typer af foldning.
• Alfa helix og beta sheets: er skabt af bindinger mellem backbonens N-­‐H og C=O grupper.
• Proteiners struktur:
o Primær struktur: aminosyresekvensen
o Sekundær struktur: Alfa helixes og beta sheets, hvordan de ligger.
o Tertiære struktur: Den fulde tredimensionelle organisation af en polypeptidkæde.
o Kvartenære struktur: Når et specifikt molekyle er dannet ud fra forskellige
polypeptidkæder så er den fulde struktur kvartenær.
• Protein domæne: Er en substruktur (understruktur) af en hvilken som helt del af en
polypeptid kæde, der selv kan folde til en kompakt, stabil struktur.
o De forskellige domæner er associeret med forskellige funktioner.
• Protein moduler:
Domæner, der kan danne grundlag for dannelse af nye proteiner v. Domæne shuffling.