Eiwitten hebben niet allemaal dezelfde voedingswaarde - Nice

Eiwitten hebben niet allemaal dezelfde voedingswaarde? Waarom?
H. De Geeter
Projectverantwoordelijke NICE
De natuur is een alledaags maar complex gegeven. Idem voor
onze voeding. Soms trekken bepaalde zaken ineens de aandacht
of we stellen vast dat we het antwoord op schijnbaar eenvoudige
vragen schuldig moeten blijven. Waarom hebben eiwitten
bijvoorbeeld niet allemaal dezelfde voedingswaarde? Wij zochten
het voor u uit.
Nutrinews juni 2003
Eiwitten zijn belangrijke macronutriënten die in tal van voedingsmiddelen voorkomen. De eiwitten in onze
voeding zijn opgebouwd uit aminozuren en dienen in de eerste plaats als stikstofbron voor het menselijk
lichaam. Deze aminozuren vormen ook de noodzakelijke bouwstenen van de eiwitten die in het lichaam worden
aangemaakt. Daarnaast kunnen eiwitten ook als energiebron worden gebruikt. De energie-inhoud van eiwit is
4,31 kcal of 17,8 kJ per gram.
Eiwitbehoefte
Eiwitten zijn essentiële celbestanddelen van menselijke, dierlijke en plantaardige weefsels. In deze cellen
worden continu eiwitten opgebouwd en weer afgebroken tot hun primaire bouwstenen, de aminozuren. De
snelheid van deze eiwitomzetting is sterk verschillend naargelang het weefsel, de leeftijd en de fysieke conditie.
In een volwassen lichaam wordt dagelijks ongeveer 350 g eiwit omgezet. Het grootste deel van de vrijgestelde
aminozuren wordt hergebruikt terwijl een ander aanzienlijk deel verder wordt afgebroken en via de urine en de
faeces wordt uitgescheiden. Deze verliezen moeten via de voeding worden gecompenseerd. Op grond van een
uitgebreide literatuurstudie kwam de FAO (Food and Agriculture Organisation) in 1985 tot het besluit dat de
gemiddelde behoefte voor volwassenen 0,75 g eiwit per kg lichaamsgewicht bedraagt.
Essentiële aminozuren
De eiwitten in de cellen van de mens zijn opgebouwd uit een twintigtal aminozuren (tabel 1). Sommige van deze
aminozuren kan ons lichaam zelf aanmaken door omzetting van andere metabolische intermediairen. Negen
aminozuren kunnen daarentegen niet door ons lichaam worden gevormd. Zij moeten rechtstreeks uit de voeding
worden opgenomen en worden daarom aangeduid als essentiële aminozuren. Voor de vorming van cysteïne en
tyrosine is er een voldoende aanvoer van respectievelijk de essentiële aminozuren methionine en fenylalanine
noodzakelijk. De behoefte aan methionine en fenylalanine is dan ook rechtstreeks afhankelijk van de opname
van respectievelijk cysteïne en tyrosine. Sommige aminozuren worden als semi-essentieel omschreven. Zij
kunnen in principe door het lichaam zelf worden aangemaakt maar in bepaalde omstandigheden kan de
behoefte de synthesecapaciteit overtreffen. Een verhoogde collageensynthese die nodig is voor genezing na
een ernstig trauma brengt bijvoorbeeld een verhoogde prolinebehoefte met zich mee.
Tabel 1: Essentiële en niet-essentiële aminozuren (AZ).
Essentiële AZ AZ met een
essentiële precursor
Niet-essentiële AZ Semi-essentiële AZ
Histidine Alanine Arginine
Isoleucine Asparaginezuur Asparagine
Nutrinews - p. 1

Leucine Glutaminezuur Glutamine
Lysine Glycine
Methionine Cysteïne Proline
Fenylalanine Tyrosine Serine
Threonine
Tryptofaan
Valine
De voedingswaarde in cijfers
De voedingswaarde van een voedingseiwit wordt bepaald door de mate waarin het eiwit in staat is de behoefte
aan stikstof en aminozuren die nodig zijn voor de eiwitsynthese in het lichaam te dekken. Het behoeftedekkend
vermogen van het eiwit wordt niet alleen bepaald door haar gehalte aan essentiële aminozuren maar ook door
de kinetiek van de vertering, de absorptie en het metabolisme van de geabsorbeerde aminozuren. De
biobeschikbaarheid van elk essentieel aminozuur is met andere woorden een belangrijke factor die het verschil
in voedingswaarde tussen verschillende voedingseiwitten verklaart.
Door de jaren heen werden verschillende maatgetallen voor de evaluatie van de voedingswaarde van eiwitten
ontwikkeld. Over de bepalingsmethode en de exacte waarde die voor de nutritionele evaluatie van de voeding
moet worden gehanteerd, wordt reeds decennialang gedebatteerd binnen de betrokken werkgroepen van de
FAO en de WHO (World Health Organisation).
Een overzicht van de verschillende maatgetallen voor de evaluatie van de
voedingswaarde van eiwitten die in de loop der jaren werden voorgesteld.
● PER (Protein Efficiency Ratio)
= toename in gewicht (uitgedrukt in gram) per gram opgenomen eiwit
Meet de gewichtstoename van jonge ratten per gram opgenomen eiwit in een
gestandaardiseerde proefopzet met een voeding die 9,09 % eiwitten bevat.
● PD (Protein Digestibility)
=
geabsorbeerde stikstof
x 100 % =
I – (F – Fk )
opgenomen stikstof I
x 100 %
Meet de fractie van het voedingseiwit dat wordt geabsorbeerd uit de voeding. Voor de
berekening wordt de hoeveelheid stikstof in het voedingsmiddel (I) en de hoeveelheid stikstof
uitgescheiden via de faeces (F) bepaald. Voor de bepaling van de echte eiwitverteerbaarheid
wordt een correctie gemaakt voor de endogene stikstofverliezen in de faeces bij een eiwitvrije
voeding (F k ). Zonder deze correctie wordt de schijnbare verteerbaarheid berekend.
● BV (Biological Value)
=
stikstof gebruikt voor weefselvorming
geabsorbeerde stikstof
x 100 %
Meet de fractie van het geabsorbeerde eiwit dat wordt weerhouden in het lichaam.
Nutrinews - p. 2

In essentie bepaalt de BV hoeveel stikstof uit de voeding overblijft na aftrek van de
stikstofverliezen via de faeces en de urine.
● NPU (Net Protein Utilization)
=
BV x PD
100
Meet de fractie van het opgenomen eiwit dat wordt weerhouden in het lichaam. Dit maatgetal
houdt met andere woorden rekening met de verteerbaarheid van het eiwit.
● AAS (Amino Acid Score)
=
hoeveelheid van het beperkende essentiële AZ
hoeveelheid van hetzelfde AZ in een referentie-eiwit
Meet de mate waarin een voedingseiwit in de behoefte aan essentiële aminozuren kan voorzien.
Het essentiële aminozuur dat in de laagste hoeveelheid aanwezig is (het beperkende AZ),
bepaalt de AAS. Het is een chemische score die steunt op de chemische aminozuurbepaling van
het voedingseiwit versus het referentie-eiwit.
Vroeger werd het ei-eiwit als referentie-eiwit gebruikt. Sinds 1985 werden echter op basis van de
vastgestelde behoeften aan de diverse essentiële aminozuren voor de verschillende
leeftijdsgroepen theoretisch referentie-eiwitten berekend.
● PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score)
= AAS x verteringsfactor
Meet de mate waarin een voedingseiwit werkelijk in de behoefte aan essentiële aminozuren kan
voorzien, rekening houdend met de verteerbaarheid van het eiwit.
Berekende PCDAAS-waarden hoger dan 1,0 worden naar 1 afgerond omdat men ervan uitgaat
dat een eiwit geen hogere voedingswaarde kan hebben dan het referentie-eiwit.
FAO/WHO-aanbeveling
In 1990 werd de PDCAAS door de experten van FAO/WHO naar voor geschoven als de beste manier om de
voedingswaarde van eiwitten te beoordelen. Hoewel de berekende PDCAAS-waarde zeker een bruikbaar
maatgetal is, wordt de praktische waarde in belangrijke mate bepaald door de methodologie gebruikt voor de
berekening.
Vooreerst dient de chemische bepaling van de aminozuursamenstelling correct te gebeuren. De laatste jaren
werd de analysetechniek verfijnd en beter op punt gesteld. Hierdoor beschikt men over steeds meer
betrouwbare gegevens over de aminozuursamenstelling van de verschillende voedingseiwitten.
Het is verder bijzonder belangrijk om over goede methodes te beschikken om de verteerbaarheid van eiwitten te
meten. Op dit ogenblik worden balansstudies bij ratten als de beste voorspellingsmethode voor de
verteerbaarheid van eiwitten bij de mens beschouwd. Onderzoek naar nieuwe in-vitromethoden moet er toe
leiden om weldra over een methode te beschikken die de verteringsprocessen bij de mens in het laboratorium
kan nabootsen.
Ten slotte is het van het allergrootste belang om de werkelijke behoefte voor de verschillende essentiële
aminozuren exact te kunnen bepalen. De officiële FAO/WHO-methode gebruikt twee referentie-eiwitten. Voor
zuigelingen wordt als referentie-eiwit de gemiddelde samenstelling van moedermelk gebruikt. Voor de andere
leeftijden wordt een referentie-eiwit gebruikt waarvan de samenstelling gebaseerd is op balansstudies (tabel 2).
Sommige wetenschappers hadden graag andere methodes, zoals de aminozuur-oxidatiemethode, als basis
voor het vaststellen van de behoeften gezien. De gemeten behoefte verschilt enigszins bij gebruik van een
Nutrinews - p. 3

andere methode. In een volgende expertconsultatie zal de samenstelling van het referentie-eiwit zeker opnieuw
ter discussie staan.
Tabel 2: FAO/WHO-aanbeveling (1990) voor de ideale samenstelling van een eiwit om aan de behoefte aan
essentiële aminozuren te voldoen.
Aminozuur Zuigeling (> 1 jaar)
(mg/g eiwit)
Andere leeftijden
(mg/g eiwit)
Histidine 26 19
Isoleucine 46 28
Leucine 93 66
Lysine 66 58
Methionine + cysteïne 42 25
Fenylalanine + tyrosine 43 34
Tryptofaan 17 11
Valine 55 35
Door het gebruik van de PCDAAS als maat voor de voedingswaarde van een eiwit bestaat de mogelijkheid om
de klassieke indeling van hoogwaardige eiwitten versus minderwaardige eiwitten te objectiveren. Eiwitten van
dierlijke oorsprong zoals ei-eiwit, melkeiwit en vleeseiwit, bevatten vrij grote hoeveelheden essentiële
aminozuren en hebben een PDCAAS-waarde ongeveer gelijk aan 1. Plantaardige eiwitten hebben vaak een te
lage hoeveelheid van één of meerdere essentiële aminozuren en hebben dus een lagere PDCAAS-waarde
(tabel 3).
Tabel 3: De PDCAAS-waarde voor alle leeftijden (met uitzondering van zuigelingen) van enkele
voedingseiwitten. De waarden tussen haakjes zijn de niet afgeronde PDCAAS-waarden.
Voedingseiwit PDCAAS-waarde
Ei 1
(1,18)
Koemelk 1
(1,21)
Rund 0,92
Soja 0,91
Tarwe 0,42
Door de afronding naar 1 krijgen alle eiwitten met een berekende PDCAAS-waarde van meer dan 1 dezelfde
waarde toegekend, namelijk 1. Door deze afronding is het niet meer mogelijk om het vermogen van nutritioneel
hoogwaardige eiwitten om aminozuurtekorten in andere eiwitten te compenseren, in te schatten. Volgens een
expertengroep is er in vergelijking met soja-eiwit zes maal minder rundeiwit en vier maal minder melkeiwit nodig
om het lysinetekort in tarwe-eiwit te compenseren. Deze drie types eiwit hebben nochtans allemaal een
PCDAAS-waarde nagenoeg gelijk aan 1. Sommige wetenschappers zouden dan ook graag zien dat de
berekende PDCAAS-waarden worden gehanteerd zonder de afronding.
Bron:
- Boutrif E. Recent developments in protein quality evaluation. Food, Nutrition and Agriculture 1991 - 2/3 - Nutrient Requirements
(www.fao.org/docrep/U5900T/U5900T00.htm)
- European Dairy Association. Nutritional quality of proteins. Brochure 1997
- Reeds P. & Beckett P. Protein and Amino Acids in ‘Present Knowledge in Nutrition’ 7 th ed., ILSI Press 1996
Nutrinews - p. 4

- Tomé D. et al. L'évaluation de la qualité nutritionelle des protéines alimentaires: données et incertitudes. Sciences des aliments
1999 ; 19 : 391-407
Nutrinews - p. 5