Ricordare il futuro - Universita' degli Studi "Magna Graecia"

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Infine, abbiamo saggiato l’attività dell’inibitore di IL-6, Sant7, anche su fibroblasti derivati da pazienti con fibrosi polmonare. Abbiamo dimostrato che l’attività proliferativa indotta su queste cellule da una proteina chiamata TGF-β1 è mediata, almeno in parte, da IL-6 e questa scoperta apre nuova prospettive terapeutiche per pazienti affetti da fibrosi polmonare.
UNITA’ DI IMMUNOLOGIA Coordinatore dell’Unità: Giuseppe Scala (Professore Ordinario di Biologia Applicata, SSD BIO/13) Componenti dell’Unità di ricerca: Cristina Falcone, Enrico Iaccino, Elzbieta Janda, Camillo Palmieri, Maria Nevolo Il complesso recettoriale B (B Cell Receptor, BCR): ruolo nella patogenesi delle neoplasie delle cellule B e bersaglio di terapie antitumorali. Il gruppo di ricerca diretto dal Prof. G. Scala è interessato alla migliore comprensione dei meccanismi molecolari coinvolti nella tumorigenesi delle cellule B, quali linfomi Non-Hodkin's e Mieloma Multiplo. In particolare, l'interesse è focalizzato sul complesso recettoriale B (B Cell Receptor, BCR) da cui originano i segnali che contribuiscono allo sviluppo, alla proliferazione, alla differenziazione e alla sopravvivenza dei linfociti B. La deregolazione di questi segnali generati dal BCR contribuisce alla trasformazione neoplastica delle cellule B. Il BCR, inoltre, contiene dei determinanti strutturali, chiamati idiotipo, che sono unici per ogni clone di cellule B neoplastiche e che rappresentano un valido bersaglio di terapie antitumorali. In questi ultimi anni il nostro gruppo di ricerca ha esplorato questi due aspetti che riguardano il BCR, sviluppando sia una linea di ricerca per lo studio della trasduzione del segnale che origina dall'attivazione del BCR, sia una linea di ricerca per lo studio e la validazione di strategie terapeutiche innovative dirette verso i determinanti idiotipici delle cellule B neoplastiche. Il secondo progetto del laboratorio di immunologia e’ focalizzato su IBtk - una proteina potenzialmente coinvolta nella patogenesi delle immunodeficienze ed altre malattie del sistema immune compreso leucemie e linfomi. L’acronimo IBtk deriva da Inhibitor of Bruton Tyrosin Kinase, il nome dato alla proteina grazie alla sua capacita’ di inibire l’attivita’di Bruton Tyrosin Kinase (Btk). Il laboratorio ha il primato mondiale nella ricerca su IBtk in quanto e’ stato il primo ad identificarla e caratterizzarla dal punto di vista funzionale (Nature Immunology, 2001). Lo studio di IBtk ha mantenuto negli ultimi anni molti aspetti pionieristici concentrandosi sullo sviluppo di anticorpi contro IBtk, clonaggio di isoforme nuove e infine sulla caratterizzazione del locus genico di IBtk e sulla comprensione dei meccanismi di regolazione di IBtk nel contesto della stimolazione antigenica dei linfociti B. L’utilizzo di IBtk come esca nell’approccio del doppio ibrido ha portato all’identificazione di un valido partner di interazione di IBtk – una proteina di ancoraggio alle protein kinasi C (PKC) nota come RACK (Receptor for Activated protein Kinase C). Questa scoperta ha permesso di ipotizzare un ruolo funzionale per la fosforilazione di diverse serine consensus per PKC presenti nella sequenza di IBtk. La fosforilazione PKC- dipendente di IBtk e’ stata dimostrata sia in vitro che in vivo in risposta all’attivazione del recettore dell’antigene BCR. L’identificazione delle serine fosforilate, mediante la spettrometria di massa LC-MS/MS, ha permesso di valutare l’importanza dei singoli siti attraverso l’analisi mutazionale. La comparazione di una serie di mutanti in serina (Ser-Ala) ha indicato nella serina in posizione 90 il sito principalmente coinvolto nella regolazione dell’interazione con Btk. La mutazione della serina 90 ha reso il complesso Btk-IBtk piu’ stabile e di conseguenza, piu’ efficace nell’inibizione sia dell’attivita’ di NfkB che della proliferazione
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