Ricordare il futuro - Universita' degli Studi "Magna Graecia"
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3. UNITÀ DI ENZIMOLOGIA MOLECOLARE Coordinatore dell’Unità: Mario Masullo (Professore Associato, SSD BIO/10-Biochimica). Componenti dell’Unità: Rosaria Arcone (Professore Associato, SSD BIO/10- Biochimica); Maddalena Parafati (Dottoranda); Pasquale Grimaldi (Contrattista). Collaborazioni: Dipartimenti di Biochimica e Biotecnologie Mediche e delle Scienze Biologiche, Sezione di Biostrutture, Università Federico II di Napoli; Istituto di Biostrutture e Bioimmagini, CNR, Napoli; Dipartimento di Scienze e tecnologie dell’Ambiente e del Territorio, Isernia; Dipartimento di Scienze farmaceutiche, Università di Salerno. Caratterizzazione di alcuni sistemi enzimatici coinvolti nella regolazione dello stato redox cellulare e dei fattori proteici convolti nel ciclo di allungamento della sintesi proteica in micro-organismi adattati alla vita in condizione estreme. I sistemi enzimatici coinvolti nella regolazione dello stato redox cellulare oggetto di studio sono il sistema della tioredossina, costituito dalla tioredossina riduttasi ed il suo substrato proteico tioredossina, e della superossido dismutasi. Tali sistemi enzimatici partecipano in maniera coordinata al mantenimento dello stato redox cellulare. Infatti, mentre il sistema della tioredossina è deputato al mantenimento dello stato ridotto delle proteine cellulari, la superossido dismutasi provvede alla eliminazione dell’anione superossido, una specie reattiva dell’ossigeno coinvolta nella regolazione del metabolismo cellulare, ma che diventa tossica quando i suoi livelli intracellulari risultano de-regolati. I fattori proteici coinvolti nel ciclo di allungamento della sintesi proteica studiati sono invece EF-Tu e il suo fattore di scambio nucleotidico EF-Ts, entrambi coinvolti nel legame dell’amminoacil-tRNA al ribosoma ed EF-G che catalizza invece il processo di traslocazione del peptide neosintetizzato da un sito ribosomale all’altro. I micro-organismi estremofili in cui tali sistemi enzimatici vengono studiati sono l’eubatterio psicrofilo antartico Pseudoalteromonas haloplanktis, adattato alla vita a basse temperature (4-15°C) e l’archeobatterio ipertermofilo ed acidofilo Sulfolobus solfataricus, adattato invece alla vita ad alte temperature (80.90°C, pH 2-3). Inoltre, le proprieta di questi enzimi sono studiati anche in Streptococcus mutans, uno degli agenti eziologici della carie dentaria. Identificazione del sito catalitico di legame per i nucleotidi purinici nel dominio N-terminale dell’enzima nucleotide ciclico fosfodiesterasi da cervello di ratto. Tale tematica si avvantaggia della disponibilità dell’enzima purificato ottenuto mediante espressione eterologa del relativo gene codificante. In particolare, sono già note le proprietà strutturali e funzionali del
dominio C-terminale dell’enzima deputato all’attività fosfodiestreasica dell’enzima. L’oggetto di questa linea di ricerca si riferisce alla caratterizzazione molecolare e funzionale del dominio N-terminale dell’enzima nella cui sequenza amminoacidica sono state identificate alcune sequenze consenso per il legame dei nucleotidi adenilici e/o guanilici.
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dominio C-terminale dell’enzima deputato all’attività fosfodiestreasica dell’enzima. L’oggetto di questa<br />
linea di ricerca si riferisce alla caratterizzazione molecolare e funzionale del dominio N-terminale<br />
dell’enzima nella cui sequenza amminoacidica sono state identificate alcune sequenze consenso per <strong>il</strong><br />
legame dei nucleotidi aden<strong>il</strong>ici e/o guan<strong>il</strong>ici.
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