scienze della vita roma, 22-23 ottobre 2012 - SIF

3. Winkelmann J, Calloni G, Campioni S, Mannini B, Taddei N, Chiti F. (2010). Low-Level Expression of a
Folding-Incompetent Protein in Escherichia coli: Search for the Molecular Determinants of Protein Aggregation
In Vivo. J. Mol. Biol. 398, 600-613.
4. Belli M, Ramazzotti M, Chiti F. (2011). Prediction of amyloid aggregation in vivo. EMBO Rep. 12, 657-663.
5. Monsellier E, Ramazzotti M, Taddei N, Chiti F. (2010). A computational approach for identifying the chemical
factors involved in the glycosaminoglycans-mediated acceleration of amyloid fibril formation. PLoS One 5,
e11363.
6. De Simone A, Dhulesia A, Soldi G, Vendruscolo M, Hsu STD, Chiti F, Dobson CM (2011). Experimental
Energy Surfaces Reveal the Mechanisms of Maintenance of Protein Solubility. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108,
21057-21062.
7. Saridaki T, Zampagni M, Mannini B, Evangelisti E, Taddei N, Cecchi C, Chiti F (2012). Glycosaminoglycans
(GAGs) Suppress the Toxicity of HypF-N Prefibrillar Aggregates. J. Mol. Biol. in press.
8. Evangelisti E, Cecchi C, Cascella R, Sgromo C, Becatti M, Dobson CM, Chiti F, Stefani M (2012). Membrane
lipid composition and its physicochemical properties define cell vulnerability to aberrant protein oligomers. J.
Cell. Sci. 125, 2416-2427.
9. Motamedi-Shad N, Garfagnini T, Penco A, Relini A, Fogolari F, Corazza A, Esposito G, Bemporad F, Chiti F
(2012) Rapid oligomer formation of human muscle acylphosphatase induced by heparan sulfate. Nature Struct.
Mol. Biol. 19, 547-554.
10. Bemporad F, Chiti F (2012). Protein misfolded oligomers: experimental approaches, mechanism of formation,
and structure-toxicity relationships. Chem. Biol. 19, 315-327.
11. Bemporad F, De Simone A, Chiti F, Dobson CM. (2012). Characterizing intermolecular interactions that initiate
native-like protein aggregation. Biophys. J. 102, 2595-2604.
12. Mannini B, Cascella R, Zampagni R, van Waarde-Verhagen MAWH, Meehan S, Roodveldt C, Campioni S,
Boninsegna M, Penco A, Relini A, Kampinga HH, Dobson CM, Wilson MR, Cecchi C, Chiti F (2012) Molecular
mechanisms used by chaperones to reduce the toxicity of aberrant protein oligomers. Proc. Natl. Acad. Sci. USA
109, 12479-12484.
PROSPETTIVE ED OBIETTIVI PER I PROSSIMI TRE ANNI
1. Identificare i determinanti del processo di aggregazione a partire da proteine globulari
2. Studiare i meccanismi di aggregazione da stati denaturati e parzialmente strutturati.
3. Studiare il rapporto tra il meccanismo di aggregazione e la struttura amiloidogenica iniziale di una proteina
denaturata
4. Studiare la struttura di oligomeri prefibrillari.
5. Studiare i fattori che determinano la tossicità di aggregati proteici
COLLABORAZIONI INTERNAZIONALI IN ATTO
4. Prof. Christopher M. Dobson e Dr Michele Vendruscolo (University of Cambridge, UK)
5. Joel Buxbaumm and Jeff Kelly (The Scripps Research Institute, California)
6. Mark Wilson (University of Wollongong, Australia)
PRINCIPALI ATTREZZATURE DI CUI DISPONE L’UNITÀ DI RICERCA
1. Spettropolarimetro per dicroismo circolare Jasco J-810 (Tokyo, Japan) equipaggiato con strumento a flusso
interrotto Bio-logic SFM-20 (Claix, France)
2. Spettrofotometro “Fourier transform Infra-red” Jasco FT/IR 4200 (Tokyo, Japan)
3. Strumento a flusso interrotto Bio-logic SFM-3 accoppiato a sistemi di rilevamento di assorbimento ottico e
fluorescenza (Claix, France)
4. Strumento di light scattering dinamico e statico, Zetasizer Nano S da Malvern Instruments (Malvern,
Worcestershire, UK)
5. Fluorimetro PerkinElmer LS 55 fluorimeter (Wellesley, Massachusetts, USA)
6. Accesso privilegiato alle EMBL core facilities (in qualità di membro dell’EMBO Young Investigator Programme)
comprendenti microscopia elettronica, produzione di anticorpi monoclonali, etc.
PAROLE CHIAVE
1. Misfolding
2. Aggregazione
3. Amiloide
4. Malattie neurodegenerative
5. Glicosaminoglicani
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