scienze della vita roma, 22-23 ottobre 2012 - SIF
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5. A�(1-42) aggregates into non-toxic amyloid assemblies in the presence of the natural polyphenol oleuropein<br />
aglycon (S. Rigacci, V. Guidotti, M. Bucciantini, D. Nichino, A. Relini, A. Berti & M. Stefani) Curr. Alz. Res.<br />
(2011) 8:841-52. I.F. 4.953<br />
6. Amyloid polymorphisms: structural basis and significance in biology and molecular medicine (M. Stefani) in<br />
“Lipids and Membranes in Amyloid Diseases” (R. Jelinek Ed.) Wiley-VCH Verlag (2011) pp. 131-142.<br />
7. Neuronal differentiation of human mesenchymal st<strong>roma</strong>l cells increases the resistance to Aβ42 aggregate<br />
toxicity (C. Cecchi, E. Evangelisti, R. Cascella, M. Zampagni, S. Benvenuti, P. Luciani, C. Deledda, I. Cellai,<br />
R. Saccardi, A. Peri & M. Stefani) J. Alz. Dis. (2011) 27:651-64. I.F 3.832.<br />
8. Toxic effects of of amyloid fibrils on cell membranes: the importance of ganglioside GM1 (M. Bucciantini, D.<br />
Nosi, M. Forzan, E. Russo, M. Calamai, L. Pieri, L. Formigli, F. Quercioli, S. Soria, F. Pavone,J. Savistchenko,<br />
R. Melki & M. Stefani) FASEB J. (<strong>2012</strong>) 26:818-31. I.F. 6.515.<br />
9. Membrane lipid composition and its physicochemical properties define cell vulnerability to aberrant protein<br />
oligomers (E. Evangelisti, C. Cecchi., R. Cascella, C. Sgromo, G. Liguri, C.M. Dobson, F. Chiti & M. Stefani)<br />
J. Cell Sci. (<strong>2012</strong>) 125:2416-27. I.F. 6.29<br />
10. Interaction of lysozyme with negatively charged lipid bilayers results in protein aggregation with membrane<br />
fusion (T. Al Kayal, S. Nappini, E. Russo, G. Caminati, D. Berti, M. Bucciantini, M. Stefani & P. Baglioni) Soft<br />
matter (<strong>2012</strong>) 8:4524-4534. I.F. 4.46<br />
11. Growth, Structural features and cytotoxicity of amyloid oligomers: implications in alzheimer's disease and other<br />
diseases with amyloid deposits (M. Stefani) (<strong>2012</strong>) Progr. Neurobiol. Epub Mar <strong>23</strong>. I.F. 9.966<br />
12. Interactions of lysozyme with phospholipid vesicles: effects of vesicle biophysical features on protein<br />
misfolding and aggregation (T. Al Kayal, .E. Russo, L. Pieri, G. Caminati, D. Berti, M. Bucciantini, M. Stefani<br />
& P. Baglioni) Soft matter (<strong>2012</strong>) doi 10.1039/c2sm25992c. I.F. 4.46<br />
PROSPETTIVE ED OBIETTIVI PER I PROSSIMI TRE ANNI<br />
1) Sviluppare le conoscenze anche a livello clinico attraverso un trial clinico mirato di una molecola con<br />
promettenti effetti anti-Alzheimer e anti-diabete<br />
2) Estendere a oligomeri di altri peptidi/proteine i dati ottenuti su HypF-N per generalizzare l’idea che la<br />
citotossicità degli oligomeri amiloidi dipente da una complessa interrelazione tra proprieta biofisiche degli<br />
oligomeri e delle membrane cellulari con cui interagiscono.<br />
3) Definire il destino di oligomeri una volta penetrati nella cellula dall’esterno.<br />
4) Studiare gli effetti a livello funzionale (elettrofisiologico) di oligomeri tossici di TTR su cardiomiociti in<br />
coltura<br />
COLLABORAZIONI INTERNAZIONALI IN ATTO<br />
1) C.M. Dobson, Cambridge U.K.<br />
2) Ronald melki, CNRS Gif-Sur-Yvette, Paris<br />
3) Susan Lindquist Cambridge, MA<br />
PRINCIPALI ATTREZZATURE DI CUI DISPONE L’UNITÀ DI RICERCA<br />
Attrezzatura per indagini spettroscopiche di proteine (FT-IR, DLS, CD, Spettrofluorimetri e sopettrofotometri, Stoppedflow<br />
apparatus)<br />
Microscopio confocale<br />
Fluorimetri a flusso con cell sorter<br />
Attrezzatura per colture cellulari<br />
PAROLE CHIAVE<br />
Aggregazione di proteine; Amiloide; amiloide, citotossicità; oligomeri amiloidi<br />
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