MIO ED EMOGLOBINA

Mioglobina

Mioglobina

Porfirina

Ferroprotoporfirina lX(eme)

Istidina prossimaleF8 (93)

Legame del CO al gruppo eme, saparato dallaproteina globinica, in soluzione

Legame del CO al gruppo eme, inserito nellaproteina globinica, nella cellula

ϑ =siti occupatisiti disponibili totalimm Hg

ϑ =siti occupatisiti disponibili totalimm Hg

ϑ =siti occupatisiti disponibili totalimm Hg

ϑ=siti occupatisiti disponibili totali4 30

Curva di legame dell’ossigeno per l’ emoglobinaϑ =siti occupatisiti disponibili totali

FGLys C5elica CC terminaleC terminaleLys C5elica CFGFGLys C5elica CC terminaleC terminaleLys C5elica CFGForma TForma R

Istidina prossimaleF8 (93)

Prossimale F8

Hb . 40 2+ n H +4O 2+ Hb . nH +espirataHb . nH + +4O 2Hb . 40 2+nH +inspirata

TessutiAnidrasi carbonicaH 2 O + CO 2 H 2 CO 3 H + + HCO 3-Hb . 40 2 + n H + Hb . nH + + 4O 2PolmoniHb . nH + + 4O 2Hb . 40 2 + n H +H + + HCO 3-H 2 CO 3 H 2 O + CO 2

FGAsp 94Lys C5 His 146Lys C5His 146Asp 94FGForma TForma RLa protonazione dell’His 146 della subunita β fa formare una coppia ionica conl’asp 94 (FG1) della connessione FG1 della stessa subunità β

Effetto Bohr

Nei capillari dei tessuti corporeiResiduoammino-terminaleResiduocarbammino-terminale

HbA = α 2 β 2HbF = α 2 γ 2Nell’emoglobina fetale i residui 143 d’ istidina delle cateneβ sono sostituiti nelle catene γ con residui di serina