bibliografia - Università degli Studi di Ferrara

Questo risultato è una conferma dell’alta capacità di trasferire l’anione acetilerispetto al propionile e quindi chiude la possibilità di utilizzare potenziali acetildonatori come accettori per altre catene aciliche.Il lavoro di ricerca illustrato è il primo esempio di applicazione per scopi sinteticidi AAS da B. licheniformis. Questo enzima è risultato essere un versatilecatalizzatore per la sintesi di -idrossi--alchil--dichetoni, accenttando substratidiversi dal naturale e rivelandosi unico all’interno della famiglia di enzimi ThDPdipendentifinora noti in letteratura per quanto riguarda due aspetti fondamentali:i) il meccanismo catalitico e ii) la capacità di accettare -dichetoni come donatoridi carbanioni acetilici. Come si può osservare dal meccanismo di reazione relativoalla condensazione di due molecole di 2,3-butandione (diacetile) 1a, il substratonaturale di AAS, il passaggio chiave che contraddistingue la catalisi di questoenzima è l’idrolisi a cui è sottoposto il primo intermedio che si forma legato allatiamina, in seguito all’attacco nucleofilo del C 2 dell’anello tiazolidinico, da cuideriva il rilascio di idrossietil-tiamina difosfato e acido acetico (Schema 5).Questo aspetto rende il meccanismo catalitico di AAS peculiare rispetto a quellodegli altri enzimi ThDP-dipendenti (PDC, TK ecc.) (Cap. 1, par. 1.3.3) in cui igruppi uscenti sono CO 2 o D-gliceraldeide-3-fosfato [2,21].ORN- HRNH 2 ORNOSR 1SR 1HOSR 1OO CH 3 COOH1aOOOO- ThDPRNRNOHOOHSR 1SR 1HOO2aOOSchema 5. Idrolisi dell’intermedio legato alla tiamina: peculiarità delmeccanismo catalitico di AAS59