bibliografia - UniversitÃ degli Studi di Ferrara

More documents

Recommendations

Info

3OOPhAAS-ThDPOOOOOOpH 6.5HOHO1b1e4 (50%, ee 85%)2b (18%)OOHOPhSchema 4. Reazione di cross-coupling catalizzata da AAS5In queste condizioni il prodotto principale è il prodotto di “cross-coupling” 4(62%, ee 85%), rispetto al prodotto di “homo-coupling” 2b (18%). Questosuggerisce una preferenza di AAS per l’acetil carbanione rispetto al pronionile edad altri carbanioni alcanoici. Rapporti variabili di questi due prodotti si ottengonovariando le quantità iniziali di donatore ed accettore (Figura 1), mentre ilprodotto di “cross-coupling” 5 non si ottiene in nessun caso.Figura 1. Distribuzione dei prodotti di “cross-coupling” di 1a e 1b58
Questo risultato è una conferma dell’alta capacità di trasferire l’anione acetilerispetto al propionile e quindi chiude la possibilità di utilizzare potenziali acetildonatori come accettori per altre catene aciliche.Il lavoro di ricerca illustrato è il primo esempio di applicazione per scopi sinteticidi AAS da B. licheniformis. Questo enzima è risultato essere un versatilecatalizzatore per la sintesi di -idrossi--alchil--dichetoni, accenttando substratidiversi dal naturale e rivelandosi unico all’interno della famiglia di enzimi ThDPdipendentifinora noti in letteratura per quanto riguarda due aspetti fondamentali:i) il meccanismo catalitico e ii) la capacità di accettare -dichetoni come donatoridi carbanioni acetilici. Come si può osservare dal meccanismo di reazione relativoalla condensazione di due molecole di 2,3-butandione (diacetile) 1a, il substratonaturale di AAS, il passaggio chiave che contraddistingue la catalisi di questoenzima è l’idrolisi a cui è sottoposto il primo intermedio che si forma legato allatiamina, in seguito all’attacco nucleofilo del C 2 dell’anello tiazolidinico, da cuideriva il rilascio di idrossietil-tiamina difosfato e acido acetico (Schema 5).Questo aspetto rende il meccanismo catalitico di AAS peculiare rispetto a quellodegli altri enzimi ThDP-dipendenti (PDC, TK ecc.) (Cap. 1, par. 1.3.3) in cui igruppi uscenti sono CO 2 o D-gliceraldeide-3-fosfato [2,21].ORN- HRNH 2 ORNOSR 1SR 1HOSR 1OO CH 3 COOH1aOOOO- ThDPRNRNOHOOHSR 1SR 1HOO2aOOSchema 5. Idrolisi dell’intermedio legato alla tiamina: peculiarità delmeccanismo catalitico di AAS59
Page 7 and 8: CAPITOLO 1INTRODUZIONE7
Page 9 and 10: utilizzando una combinazione di met
Page 11 and 12: Reazione di Wittig ( per doppi lega
Page 13 and 14: B(OH) 2Brcat Pd (OAc) 2Na 2 CO 3Sch
Page 15 and 16: CHO2OOO -GLUCONEOGENESIGLICOLISIHHO
Page 17 and 18: Gli enzimi rappresentano la version
Page 19 and 20: scala industriale [3]. La catalisi
Page 21 and 22: donatrice a causa di ragioni meccan
Page 23 and 24: chetoso 1-fosfato rispetto ai dioli
Page 25 and 26: Queste vengono utilizzate per catal
Page 27 and 28: microorganismi. Questi due aspetti
Page 29 and 30: costituito da un nucleo pirimidinic
Page 31 and 32: Anche per gli enzimi ThDP-dipendent
Page 33 and 34: sito catalitico di enzimi e cofatto
Page 35 and 36: Analogamente anche il fosfoenolpiru
Page 37 and 38: CAPITOLO 2Bacillus stearothermophil
Page 39 and 40: Bacillus stearothermophilus continu
Page 41 and 42: organica, utilizzando un sistema mo
Page 43 and 44: La via catabolica ha come punto di
Page 45 and 46: Dai dati ottenuti nel processo ferm
Page 47 and 48: particolare le serin-proteasi alcal
Page 49 and 50: che codificano per esoenzimi di B.
Page 51 and 52: Nel corso della fermentazione si pr
Page 53 and 54: CAPITOLO 3ACETILACETOINO SINTASI:SI
Page 55 and 56: AAS è un enzima tiamina difosfato
Page 57: non-simmetrici 1c-e si ottengono so
Page 61: A)61
Page 81 and 82: GC e MS del composto 2dOOHOData Fil
Page 83 and 84: Reazione di cross-coupling di 1b e
Page 85: C)85
Page 90 and 91: Il meccanismo catalitico di AAS e l
Page 92 and 93: Le diverse prove eseguite per ottim
Page 94 and 95: Nella Tabella 2 sono riportati i ri
Page 96 and 97: nucleofilo su una molecola di 1a ch
Page 98 and 99: MeOOMe+R 2OOOR 32b (20 mol%), Et 3
Page 100 and 101: A)100
Page 102 and 103: 102
Page 104 and 105: 104
Page 106 and 107: B)106
Page 108 and 109:
108
Page 110 and 111:
110
Page 112 and 113:
112
Page 114 and 115:
Il lavoro che qui è descritto rapp
Page 116:
cofattore NADH. Dopo 3h, è stato p
Page 121 and 122:
presenza di substrati con gruppi pi
Page 123 and 124:
aI poteri ottici sono quelli riport
Page 125 and 126:
125
Page 127 and 128:
127
Page 129 and 130:
129
Page 131 and 132:
131
Page 133 and 134:
133
Page 135 and 136:
135
Page 137 and 138:
137
Page 139 and 140:
139
Page 141 and 142:
141
Page 143 and 144:
143
Page 145 and 146:
145
Page 147 and 148:
147
Page 149 and 150:
149
Page 151 and 152:
151
Page 153 and 154:
153
Page 155 and 156:
155
Page 157 and 158:
157
Page 159 and 160:
159
Page 161 and 162:
161
Page 163 and 164:
163
Page 165 and 166:
165
Page 167 and 168:
CAPITOLO 6ACETIL ACETOINO SINTASI N
Page 169 and 170:
additivi alimentari in grado di aum
Page 171 and 172:
Figura 2. Analisi GC-MS chirale del
Page 173 and 174:
composto 5 nelle foglie di tè [68]
Page 175 and 176:
A) Parte sperimentaleSintesi di 2,3
Page 177 and 178:
B)177
Page 179 and 180:
179
Page 181 and 182:
181
Page 183 and 184:
CAPITOLO 7PURIFICAZIONE ACETILACETO
Page 185 and 186:
sequenze putative codificanti geni
Page 187 and 188:
formazano (Red formazan, 500 nm) [
Page 189 and 190:
Per quanto riguarda la caratterizza
Page 191 and 192:
Attività enzimaticaLa determinazio
Page 193 and 194:
c) Precipitazione con (NH 4 ) 2 SO
Page 195 and 196:
CAPITOLO 8CONCLUSIONI195
Page 197 and 198:
cloruro, un prodotto commerciale an
Page 199 and 200:
BIBLIOGRAFIA1. W. H. Brown, C. S. F
Page 201 and 202:
36. S. Ui, T. Hosaka, K. Mizutani,
Page 203 and 204:
66. P. P. Giovannini, G, Fantin, A.
Page 205 and 206:
RINGRAZIAMENTISento dal cuore di do
show all

bibliografia - UniversitÃ degli Studi di Ferrara

You also want an ePaper? Increase the reach of your titles

Delete template?

Save as template?