bibliografia - Università degli Studi di Ferrara

Dati questi risultati si iniziò lo studio biochimico dei principali processimetabolici di B. stearothermophilus e si arrivò alla purificazione ecaratterizzazione della deidrogenasi responsabile delle ossidazioni descritteprecedentemente. La deidrogenasi in questione si rivelò essere unadiacetil(acetoino) reduttasi NADH-dipendente che fu parzialmente purificata, incollaborazione con il gruppo di biochimici del Prof. Rippa dell’Università diFerrara [34] (Schema 4).OONADH NAD +OHOOHNADHNAD +OHdiacetile(3S)-acetoino(2S-3S)-butandioloONADH NAD +OHOHNADH NAD +OH(3R)-acetoino meso-butandioloSchema 4. Reazioni catalizzate da diacetile(acetoino) reduttasida B. stearothermophilus.Successivamente questo enzima fu impiegato in reazioni di riduzione di -dichetoni commerciali. L’aspetto maggiormente interessante di questo enzima,che fu chiamato B. stearothermophilus diacetil reduttasi (BSDR), consiste proprionel fatto che il diacetile, substrato naturale, presenta due gruppi carbonilicivicinali. Applicazione naturale fu la riduzione di -dichetoni commerciali. BSDRsi rivelò non solo essere un nuovo ed efficiente biocatalizzatore in grado diaccettare come substrati un’ampia gamma di dichetoni variamente sostituiti, maanche dimostrò di essere altamente (S)-stereospecifica [35]. Si ottennero una seriedi (S,S)-1,2-dioli enantiopuri, categoria di sintoni importanti per la sintesi40