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molecolare compreso tra 70-90 KDa (per confronto con standard proteici a pesomolecolare noto).Tabella 1. Purificazione di acetilacetoino sintasi (AAS)Step ml Prot.tot.(mg)U tot(moli/min xml tot)As(U/mg)Purific.(volte)Recupero(%)Estratto cellulare 20 165.3 5.1 0.031 0 100(NH 4 ) 2 SO 4 5 26.55 4.8 0.18 5.8 94.1DEAE-sepharose 3.6 3.45 1.97 0.57 18.5 38.6Idrossiapatite 5.1 0.25 0.69 2.79 90.2 13.6I risultati ottenuti sono paragonabili a quanto descritto per lo stesso enzima daBacillus sp. YUF-4 [39].Figura 3. SDS-PAGE al 10% delle frazioni contenenti AAS eluite da DEAE-sefarosio (1) e da idrossiapatite (2)188
Per quanto riguarda la caratterizzazione dell’enzima sono in corso prove per ladeterminazione dei principali parametri cinetici. Allo stato attuale è statodeterminato il pH ottimale conducendo la reazione di homo-coupling di 3,4-esandione a valori di pH variabili tra 4.5 e 9.5 utilizzando come tamponi il fosfatoe la dietanolammina. La massima velocità di reazione viene raggiunta a pH 6.5(Fig. 4).Figura 4. Effetto del pH sulla velocità di reazioneDi seguito è riportata la parte sperimentale (Allegato A) relativa alla purificazionedi acetilacetoino sintasi.189
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CAPITOLO 1INTRODUZIONE7
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utilizzando una combinazione di met
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Reazione di Wittig ( per doppi lega
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B(OH) 2Brcat Pd (OAc) 2Na 2 CO 3Sch
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CHO2OOO -GLUCONEOGENESIGLICOLISIHHO
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Gli enzimi rappresentano la version
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scala industriale [3]. La catalisi
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donatrice a causa di ragioni meccan
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chetoso 1-fosfato rispetto ai dioli
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Queste vengono utilizzate per catal
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microorganismi. Questi due aspetti
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costituito da un nucleo pirimidinic
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Anche per gli enzimi ThDP-dipendent
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sito catalitico di enzimi e cofatto
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Analogamente anche il fosfoenolpiru
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CAPITOLO 2Bacillus stearothermophil
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Bacillus stearothermophilus continu
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organica, utilizzando un sistema mo
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La via catabolica ha come punto di
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Dai dati ottenuti nel processo ferm
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particolare le serin-proteasi alcal
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che codificano per esoenzimi di B.
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Nel corso della fermentazione si pr
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CAPITOLO 3ACETILACETOINO SINTASI:SI
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AAS è un enzima tiamina difosfato
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non-simmetrici 1c-e si ottengono so
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Questo risultato è una conferma de
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GC e MS del composto 2dOOHOData Fil
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Reazione di cross-coupling di 1b e
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Il meccanismo catalitico di AAS e l
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Le diverse prove eseguite per ottim
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Nella Tabella 2 sono riportati i ri
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nucleofilo su una molecola di 1a ch
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MeOOMe+R 2OOOR 32b (20 mol%), Et 3
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Il lavoro che qui è descritto rapp
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cofattore NADH. Dopo 3h, è stato p
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presenza di substrati con gruppi pi
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aI poteri ottici sono quelli riport
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