bibliografia - Università degli Studi di Ferrara

formazano (Red formazan, 500 nm) [72-74], non può essere applicato per lereazioni catalizzate da AAS in quanto gli idrossichetoni prodotti recano un gruppoalcolico terziario.Figura 2. Profilo di eluizione di AAS da idrossiapatitePer questo motivo, in fase di purificazione, l’attività enzimatica delle frazionieluite è stata determinata seguendo per gas cromatografia la reazione di homocouplingdi 3,4-esandione, come descritto nella parte sperimentale. Vista lacomplessità del metodo, l’analisi non è stata eseguita su ogni singola frazione masulle frazioni riunite dei vari picchi di eluizione delle proteine (Figure 1 e 2). Altermine della procedura l’enzima viene purificato 90 volte con un recupero del13%. I risultati della purificazione sono riportati nella Tabella 1.L’analisi elettroforetica dell’enzima ottenuto al termine della procedura dipurificazione mostra, infatti, un’unica banda (Fig. 3, campione 2) con un peso187