Appunti di Patologia - www.marionline.it

• rigonfiamento del RE
• distacco dei ribosomi dal RER
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• formazione di vescicole sulla superficie cellulare (blebs)
IPOSSIA IRREVERSIBILE
No O2 → no pompa Na + /K + ATPasi → ↑ Na + intracell → ↑ Ca++
intracell (non c’è più
l’eteroscambio cationico):
• Attivazione fosfolipasi endogena → alterazione fosfolipidi di membrana
• Attivazione proteasi intracellulari → danni al citoscheletro e disancoraggio della
membrana
• Effetto detergente sulla membrana da parte dei prodotti di degradazione dei
fosfolipidi che si accumulano → si formano buchi nella membrana:
Microscopia ottica:
• nucleo
• citoplasma
altro Ca ++ entra nella cell
perdita enzimi (CPK, transaminasi)
rilascio enzimi lisosomiali nel citosol
picnosi = addensamento
carioressi = frammentazione
cariolisi = scomparsa
presenza depositi di Ca ++
↑ eosinofilia (acidità)
Microscopia elettronica
• membrana
• citoplasma
perdita di strutture specifiche (orletto a spazzola..)
blebs rotte
rigonfiamento mitocondri (→ morte cell)
presenza strutture mieliniche (masse di fosfolipidi)
2.I.V.2 HEAT SHOCK PROTEINS ( PROTEINE DELLO SHOCK TERMICO)
Sono polipeptidi intracellulari che preservano le proteine danneggiate da un ripiegamento
anomalo. Esse sono:
• A basso peso molecolare (small HSP, 8 kd) = ubiquitina (fa parte delle chaperonine e
lega le proteine alterate e le porta nel proteosoma)
• Ad alto peso molecolare = HSP 70-80-90-100 (sono tipo dei cilindri: da una parte entra
la proteina alterata, nel tubo viene processata e poi esce riparata o degradata)
Queste proteine aumentano con il calore o nell’ischemia, perché aumentano le proteine
alterate.
N.B. nella cataratta manca questa pulizia delle proteine → opacizzazione del cristallino.
Nelle placche aterosclerotiche, i linfociti Th possono riconoscere le HSP come Ag grazie
alla loro processazione sulle cell dendritiche in associazione alle MHC II → risposta
immunitaria.
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