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46 a. ruffo
sanno come andò afinire: a Pauling fu assegnato il Premio Nobel per la Chimica nel
1954 ed altrettanto ambito traguardo venne raggiunto da Kendrew e Perutz nel 1962
dopo che fu presentata oltre alla mioglobina, la raffigurazione quasi completa dell’intera
molecola di emoglobina.
12.2. Il contributo dell’emoglobina.
Ma sull’emoglobina non hanno lavorato solo i Premi Nobel! Abbiamo già detto della
sua tendenza a cristallizzare. Se volessimo soltanto sfogliare le pubblicazioni dedicate a
metodi innovativi o altri accorgimenti tecnici sulla cristallizzazione saremmo costretti a
vari mesi di assidua lettura! Specialmente quando ci si accorse che la cosiddetta «emoglobina
dei muscoli» presentava caratteristiche diverse da quella del sangue ad iniziare dalle
condizioni in cui si formavano i cristalli. Trovate quelle migliori per isolarla, apparve
chiara la differenza dovuta al fatto che si trattava di una sola catena polipeptidica con
un solo protoemo e con qualche differenza nella composizione di aminoacidi. Insomma
era una nuova proteina che con l’emoglobina aveva in comune solo il colore rosso e la
proprietà dilegarsi reversibilmente con l’ossigeno molecolare, per cui le venne imposto
il nome quanto mai appropriato di mioglobina. Si può facilmente immaginare l’interesse
suscitato da questa scoperta ed il gran numero di ricerche che indagarono sulle
identità edifferenze tra queste due molecole in rapporto alle loro funzioni. Fra le tante
vogliamo ricordare quelle di A. Rossi-Fanelli e della sua scuola [95-97] per l’insieme
dei risultati che, come vedremo, hanno conseguito vasta risonanza internazionale. Iniziate
sulla cristallizzazione e sulla struttura della mioglobina nel 1938 presso l’Istituto di
Chimica Biologica dell’Università diNapoli e continuate nell’arco di dieci anni prima
a Pavia e poi a Roma, portarono nuovi risultati ampiamente confermati sulle proprietà
chimico-fisiche e sulla sequenza aminoacidica della mioglobina umana in paragone all’emoglobina
anch’essa cristallizzata da sangue umano. Sempre su questo argomento un
ulteriore risultato ottenuto negli anni ’50, fa spicco sia per originalità della ricerca, sia
per il consenso conseguito in campo internazionale. Per la prima volta l’emoglobina
umana viene separata nei suoi componenti protoemo e globina con un metodo semplice
e facilmente riproducibile che permette d’isolare la globina allo stato nativo, tanto da
poterla ricombinare in vitro con il protoemo per ricostituire una nuova molecola di
emoglobina. Le sue proprietà, accuratamente analizzate, sono indistinguibili da quelle
dell’emoglobina umana nativa. Il lavoro suscitò tale interesse da superare entro breve
tempo le 500 citazioni su pubblicazioni apparse nelle più qualificate riviste internazionali,
per cui nell’anno 1985 ricevette l’ambito riconoscimento di «Citation Classic» da
parte della ben nota rivista Current Contents (vol. 28, n. 22, p. 19).
Nessuna meraviglia quindi se tutt’oggi, sulla scia tracciata dal Maestro, una schiera
di giovani allievi, tra cui emergono i nomi, oltre che del compianto Eraldo Antonini
(1931-1983), di Maurizio Brunori, Carlo De Marco, Francesco Bossa, Doriano Cavallini,
Emilia Chiancone, Paolo Fasella, Bruno Mondovì, Paolo Cerletti e Noris Siliprandi,
continuano a lavorare con successo nelle nuove sedi, ovvero nel vecchio Laboratorio dell’Università
diRoma «La Sapienza» sui rapporti tra struttura e funzione delle emo- e