UFR Chimie UFR Physique, Pharmacie, ECPM. - Faculté de Chimie ...
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M-S3<br />
UE 7<br />
TYPE D’UE<br />
A choix<br />
FINALITE<br />
(Recherche/Professionnelle)<br />
<strong>Chimie</strong> bioanalytique<br />
INTITULE DE l’UE<br />
NOM, Prénom Discipline Adresse<br />
UMR 7178, Laboratoire <strong>de</strong><br />
RESPONSABLE<br />
SABATIER, Laurence <strong>Chimie</strong> analytique<br />
<strong>Chimie</strong> Analytique et Sciences<br />
Séparatives, <strong>ECPM</strong>, 25 rue<br />
Becquerel, 67087 Strasbourg<br />
Ce<strong>de</strong>x 2<br />
DESCRIPTION DES ENSEIGNEMENTS<br />
• Purification <strong>de</strong>s biomolécules par chromatographie liqui<strong>de</strong> : exclusion stérique, échange d’ions,<br />
chromatofocalisation, interaction hydrophobe HIC, phase inverse, interaction hydrophile HILIC, chélation <strong>de</strong><br />
métaux, affinité. Phases stationnaires/phases mobiles/mise au point <strong>de</strong>s conditions <strong>de</strong> purification. Purifications à<br />
une échelle préparative et à une échelle miniaturisée : contraintes, changements instrumentaux et applications.<br />
• Purification <strong>de</strong>s biomolécules par électrophorèse mono et bidimensionnelle. Principe, paramètres à optimiser et<br />
domaines d’application. Analyse protéomique différentielle.<br />
• Apports <strong>de</strong> la spectrométrie <strong>de</strong> masse pour la caractérisation <strong>de</strong>s biomolécules et <strong>de</strong> leurs complexes : rappel<br />
<strong>de</strong>s sources d’ionisation adaptées, interprétation <strong>de</strong> spectres MS et MS/MS <strong>de</strong> biomolécules. Etu<strong>de</strong> <strong>de</strong>s<br />
interactions protéine/protéine et protéine/ligand.<br />
• Stratégies d’i<strong>de</strong>ntification d’une protéine à partir d’un gel d’électrophorèse ou d’une fraction <strong>de</strong> chromatographie,<br />
cartographie massique, séquençage <strong>de</strong> novo, caractérisation <strong>de</strong>s modifications post-traductionnelles.<br />
COMPETENCES VISEES<br />
Maîtriser l’ensemble <strong>de</strong>s techniques <strong>de</strong> purification adaptées aux biomolécules et l’ensemble <strong>de</strong>s métho<strong>de</strong>s <strong>de</strong><br />
spectrométrie <strong>de</strong> masse utiles pour leur caractérisation. Connaître les différentes stratégies d’analyse protéomique<br />
et savoir choisir la plus adaptée en fonction <strong>de</strong> la problématique et <strong>de</strong>s molécules cibles.<br />
ENSEIGNEMENTS<br />
Matières enseignées CM TD TP Autres (spécifier)<br />
Travail personnel<br />
étudiant<br />
Charge<br />
horaire<br />
totale<br />
étudiant<br />
<strong>Chimie</strong> bioanalytique 24h 72h 3 3<br />
MUTUALISATION<br />
UE obligatoire pour le master<br />
<strong>Chimie</strong>& Biologie, aspects<br />
analytiques, parcours<br />
Biotechnologies<br />
Peut constituer une UE optionnelle<br />
pour d’autres masters :<br />
OUI OUI<br />
Université <strong>de</strong> Strasbourg (Strasbourg 1, 2 et 3) – Habilitations 2009-2012 – Master – CHIMIE - Version 1 – Page 178/276<br />
Coef<br />
Peut constituer une UE libre :<br />
Crédits<br />
ECTS