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UFR Chimie UFR Physique, Pharmacie, ECPM. - Faculté de Chimie ...

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M-S3<br />

UE 7<br />

TYPE D’UE<br />

A choix<br />

FINALITE<br />

(Recherche/Professionnelle)<br />

<strong>Chimie</strong> bioanalytique<br />

INTITULE DE l’UE<br />

NOM, Prénom Discipline Adresse<br />

UMR 7178, Laboratoire <strong>de</strong><br />

RESPONSABLE<br />

SABATIER, Laurence <strong>Chimie</strong> analytique<br />

<strong>Chimie</strong> Analytique et Sciences<br />

Séparatives, <strong>ECPM</strong>, 25 rue<br />

Becquerel, 67087 Strasbourg<br />

Ce<strong>de</strong>x 2<br />

DESCRIPTION DES ENSEIGNEMENTS<br />

• Purification <strong>de</strong>s biomolécules par chromatographie liqui<strong>de</strong> : exclusion stérique, échange d’ions,<br />

chromatofocalisation, interaction hydrophobe HIC, phase inverse, interaction hydrophile HILIC, chélation <strong>de</strong><br />

métaux, affinité. Phases stationnaires/phases mobiles/mise au point <strong>de</strong>s conditions <strong>de</strong> purification. Purifications à<br />

une échelle préparative et à une échelle miniaturisée : contraintes, changements instrumentaux et applications.<br />

• Purification <strong>de</strong>s biomolécules par électrophorèse mono et bidimensionnelle. Principe, paramètres à optimiser et<br />

domaines d’application. Analyse protéomique différentielle.<br />

• Apports <strong>de</strong> la spectrométrie <strong>de</strong> masse pour la caractérisation <strong>de</strong>s biomolécules et <strong>de</strong> leurs complexes : rappel<br />

<strong>de</strong>s sources d’ionisation adaptées, interprétation <strong>de</strong> spectres MS et MS/MS <strong>de</strong> biomolécules. Etu<strong>de</strong> <strong>de</strong>s<br />

interactions protéine/protéine et protéine/ligand.<br />

• Stratégies d’i<strong>de</strong>ntification d’une protéine à partir d’un gel d’électrophorèse ou d’une fraction <strong>de</strong> chromatographie,<br />

cartographie massique, séquençage <strong>de</strong> novo, caractérisation <strong>de</strong>s modifications post-traductionnelles.<br />

COMPETENCES VISEES<br />

Maîtriser l’ensemble <strong>de</strong>s techniques <strong>de</strong> purification adaptées aux biomolécules et l’ensemble <strong>de</strong>s métho<strong>de</strong>s <strong>de</strong><br />

spectrométrie <strong>de</strong> masse utiles pour leur caractérisation. Connaître les différentes stratégies d’analyse protéomique<br />

et savoir choisir la plus adaptée en fonction <strong>de</strong> la problématique et <strong>de</strong>s molécules cibles.<br />

ENSEIGNEMENTS<br />

Matières enseignées CM TD TP Autres (spécifier)<br />

Travail personnel<br />

étudiant<br />

Charge<br />

horaire<br />

totale<br />

étudiant<br />

<strong>Chimie</strong> bioanalytique 24h 72h 3 3<br />

MUTUALISATION<br />

UE obligatoire pour le master<br />

<strong>Chimie</strong>& Biologie, aspects<br />

analytiques, parcours<br />

Biotechnologies<br />

Peut constituer une UE optionnelle<br />

pour d’autres masters :<br />

OUI OUI<br />

Université <strong>de</strong> Strasbourg (Strasbourg 1, 2 et 3) – Habilitations 2009-2012 – Master – CHIMIE - Version 1 – Page 178/276<br />

Coef<br />

Peut constituer une UE libre :<br />

Crédits<br />

ECTS

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