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Bioconversion de l'acide p-coumarique par Brettanomyces ...

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Synthèse BibliographiqueAinsi, l’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong> est un substrat important pour la polyphénol oxydase, et peuts’oxy<strong>de</strong>r enzymatiquement tout au long <strong>de</strong> la chaîne d’élaboration, même si la PPO estsurtout active au début <strong>de</strong> la vinification.Les composés phénoliques peuvent aussi s’autooxy<strong>de</strong>r d’une façon non enzymatique dans<strong>de</strong>s conditions favorables, mais ces réactions restent limitées et longues <strong>par</strong> rapport auxoxydations enzymatiques (Singleton, 1987, Cheynier et Fulcrand, 1998). En solution dans unmélange hydroalcoolique, les aci<strong>de</strong>s phénols sont incolores. Ils peuvent <strong>de</strong>venir jaunes aprèsoxydation. Mais bien que l’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong> induit une teinte jaunâtre dans les vins (Giustiet al., 1999), ce composé ne semble pas subir un brunissement chimique (Mayer, 1987). Etgrâce à leur fonction antioxydante, les composés phénoliques sont connus pour inhiber ledéveloppement <strong>de</strong> diverses oxydations (Okuda et al., 1983, Guyot et al., 1996).Comme enzymes hydrolytiques, on peut citer les pectinases et les β-glucanases, latannase, et la cinnamate estérase, qui <strong>par</strong> l’hydrolyse <strong>de</strong> l’aci<strong>de</strong> p-coumaroyltartrique du moûtlibère l’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong> dans le vin (Dugelay et al., 1993). Il faudra noter que l’activitéestérase peut continuer dans les vins finis, ce qui augmente la quantité d’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong>libéré à <strong>par</strong>tir <strong>de</strong> ses esters résiduels au cours du temps (Avar et al., 2007).De même, les cinnamates décarboxylases peuvent décarboxyler les aci<strong>de</strong>shydroxycinnamiques et diminuer nettement leurs concentration, ce qui transforme l’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong> en 4-vinylphénol (Chatonnet et al., 1992).Toutes ces réactions réduisent alors la quantité initiale <strong>de</strong> l’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong> disponiblepour la levure.6.2. Facteurs biochimiques et métaboliquesAprès avoir fait le tour <strong>de</strong>s facteurs physico-chimiques qui peuvent influencer au coursdu procédé <strong>de</strong> vinification les niveaux d’éthylphénols finaux, intéressons nous aux effets <strong>de</strong>sfacteurs biochimiques et métaboliques <strong>de</strong>s levures.6.2.1. La souche <strong>de</strong> <strong>Brettanomyces</strong> et les enzymesDifférentes souches <strong>de</strong> <strong>Brettanomyces</strong> peuvent produire <strong>de</strong>s ren<strong>de</strong>ments différents enphénols volatils (Silva et al., 2005, Barbin 2006, Valentao et al., 2007). On pense qu’il existe<strong>de</strong>s différences dans la spécificité et le mécanisme d’action <strong>de</strong> la cinnamate décarboxylase, ce32

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