Synthèse BibliographiqueSi la présence <strong>de</strong> ces molécule implique une contamination <strong>par</strong> la levure <strong>Brettanomyces</strong>,le type <strong>de</strong> barrique utilisé peut avoir un effet prononcé (Gar<strong>de</strong>-Cerdan et al., 2004). D’une<strong>par</strong>t, le bois usagé accumule progressivement <strong>de</strong>s éthylphénols dans sa masse (surtout le 4-éthylphénol) tandis qu’il se dépouille en phénols natifs et dérivés <strong>de</strong> la thermodégradation <strong>de</strong>la lignine (Perez-Prieto et al., 2003, Gar<strong>de</strong>-Cerdan et al., 2004). D’autre <strong>par</strong>t, le brûlage dubois entraîne la formation d’un grand nombre <strong>de</strong> composés dont plusieurs phénols volatils telque le guaïacol, 4-methylguaiacol, 4-éthylguaiacol, eugénol, syringol,… Cette compositiondépend alors <strong>de</strong> la nature, <strong>de</strong> l’âge et <strong>de</strong> l’origine <strong>de</strong>s barriques utilisées (Chatonnet et al.,1992, Gar<strong>de</strong>-Cerdan et al., 2002).Cependant, la quantité <strong>de</strong> vinylphénol est moins affectée <strong>par</strong> les phénomènesd’accumulation si le vin est âgé que la quantité d’éthylphénol (Boidron et al., 1988). Onmontre aussi que la concentration <strong>de</strong> l’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong> dans les vins qui ont subi lamaturation dans <strong>de</strong>s barriques en bois, ainsi que les phénomènes d’extraction <strong>de</strong> l’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong> du bois vers le vin, restent invariables (Matejicek et al., 2005).6.1.5. Réactions chimiques et biochimiquesLes procédés <strong>de</strong> vinification ainsi que l’élevage conduisent à <strong>de</strong>s milieux en perpétuelleévolution. La modification <strong>de</strong>s caractéristiques organoleptiques et colorimétriques <strong>de</strong>s vinsest le résultat direct <strong>de</strong> la variation <strong>de</strong> la composition phénolique (Gomez-Plaza et al., 2000).En effet, l'établissement <strong>de</strong>s liaisons <strong>de</strong> faible ou forte énergie entre les différents composésphénoliques d’une <strong>par</strong>t et entre les polyphénols et les autres constituants du vin d’autre <strong>par</strong>t,joue un rôle important en œnologie (Francis, 1992, Liao et al., 1992, Baublis et al., 1994). Dece fait, l’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong> peut subir une réaction <strong>de</strong> polymérisation ou d’additionélectrophile avec d’autres composés, notamment avec le S-gluthation. De même, le 4-vinylphénol peut subir l’addition électrophile avec l’alcool du vin pour donner <strong>de</strong>séthoxyéthyphénols (Dugelay et al., 1995).D’autre <strong>par</strong>t, plusieurs enzymes exogènes et endogènes au raisin agissent sur l’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong> comme pour les autres composés phénoliques lors <strong>de</strong> la vinification. Certainesvont les oxy<strong>de</strong>r, d'autres les hydrolyser. La principale enzyme du raisin dégradant lespolyphénols est la polyphénoloxydase (PPO). Elle va oxy<strong>de</strong>r, dans un milieu aérobie, lesmoûts et futurs vins pour les rendre brunâtres. Ce phénomène est appelé "brunissementenzymatique" (Eskin, 1990, Macheix et al., 1991).31
Synthèse BibliographiqueAinsi, l’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong> est un substrat important pour la polyphénol oxydase, et peuts’oxy<strong>de</strong>r enzymatiquement tout au long <strong>de</strong> la chaîne d’élaboration, même si la PPO estsurtout active au début <strong>de</strong> la vinification.Les composés phénoliques peuvent aussi s’autooxy<strong>de</strong>r d’une façon non enzymatique dans<strong>de</strong>s conditions favorables, mais ces réactions restent limitées et longues <strong>par</strong> rapport auxoxydations enzymatiques (Singleton, 1987, Cheynier et Fulcrand, 1998). En solution dans unmélange hydroalcoolique, les aci<strong>de</strong>s phénols sont incolores. Ils peuvent <strong>de</strong>venir jaunes aprèsoxydation. Mais bien que l’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong> induit une teinte jaunâtre dans les vins (Giustiet al., 1999), ce composé ne semble pas subir un brunissement chimique (Mayer, 1987). Etgrâce à leur fonction antioxydante, les composés phénoliques sont connus pour inhiber ledéveloppement <strong>de</strong> diverses oxydations (Okuda et al., 1983, Guyot et al., 1996).Comme enzymes hydrolytiques, on peut citer les pectinases et les β-glucanases, latannase, et la cinnamate estérase, qui <strong>par</strong> l’hydrolyse <strong>de</strong> l’aci<strong>de</strong> p-coumaroyltartrique du moûtlibère l’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong> dans le vin (Dugelay et al., 1993). Il faudra noter que l’activitéestérase peut continuer dans les vins finis, ce qui augmente la quantité d’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong>libéré à <strong>par</strong>tir <strong>de</strong> ses esters résiduels au cours du temps (Avar et al., 2007).De même, les cinnamates décarboxylases peuvent décarboxyler les aci<strong>de</strong>shydroxycinnamiques et diminuer nettement leurs concentration, ce qui transforme l’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong> en 4-vinylphénol (Chatonnet et al., 1992).Toutes ces réactions réduisent alors la quantité initiale <strong>de</strong> l’aci<strong>de</strong> p-<strong>coumarique</strong> disponiblepour la levure.6.2. Facteurs biochimiques et métaboliquesAprès avoir fait le tour <strong>de</strong>s facteurs physico-chimiques qui peuvent influencer au coursdu procédé <strong>de</strong> vinification les niveaux d’éthylphénols finaux, intéressons nous aux effets <strong>de</strong>sfacteurs biochimiques et métaboliques <strong>de</strong>s levures.6.2.1. La souche <strong>de</strong> <strong>Brettanomyces</strong> et les enzymesDifférentes souches <strong>de</strong> <strong>Brettanomyces</strong> peuvent produire <strong>de</strong>s ren<strong>de</strong>ments différents enphénols volatils (Silva et al., 2005, Barbin 2006, Valentao et al., 2007). On pense qu’il existe<strong>de</strong>s différences dans la spécificité et le mécanisme d’action <strong>de</strong> la cinnamate décarboxylase, ce32
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