Implication des protéines vitamine K-dépendantes dans la ...

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1.1 Les protéines vitamine K-dépendantes
Protéines vitamine K-dépendantes sans activité protéolytique
Protéine Lieu de synthèse Fonctions et effets cellulaires Références
Protéine Z Foie Absence d’effet cellulaire,
protéine S
Gas6
Foie, cerveau, cœur, ovaires,
placenta, rate, reins, cellules
endothéliales, mégakaryocytes,
ostéoblastes, cellules du système
nerveux, cellules vasculaires lisses
et cellules de Leydig.
Cœur, cerveau, poumons, estomac,
rein, intestin, rétine, testicules
(cellules de Leydig et cellules de
Sertoli), pancréas, os (ostéoclastes
et ostéoblastes) et cellules
endothéliales.
MGP Cellules vasculaires du muscle
BGP/
Ostéocalcine
TMG3
et
TMG4
PRGP1
et
PRGP2
lisse et chondrocytes
cofacteur de la protéine ZPI
inhibant le FXa.
Cofacteur de la protéine C; Stimule
la résorption osseuse. Participe à la
phagocytose des cellules
apoptotiques et au « shedding » des
photorécepteurs.
Stimule la survie, la prolifération,
la migration, l’adhérence cellulaire
ainsi que la résorption osseuse;
Participe à la reconnaissance et à la
phagocytose des cellules
apoptotique et au « shedding ».
Inhibiteur de la calcification de la
matrice extracellulaire
(Broze, 2001)
Tableau I : Protéines Vitamine K-dépendantes avec ou sans activité protéolytique
(Anderson et al., 2003; Hafizi
and Dahlback, 2006b; Hall et
al., 2005; He et al., 1995;
Jamison et al., 1995; Maillard
et al., 1992; Nakamura et al.,
1998b)
(Hafizi and Dahlback, 2006b;
Hall et al., 2005; Manfioletti et
al., 1993; Nakamura et al.,
1998b; Wu et al., 2006)
(Murshed et al., 2004)
Ostéoblastes et odontoblastes Inhibiteur de la formation osseuse (Ducy et al., 1996)
Chez l’Homme adulte, ARNm
fortement exprimé au niveau du
cerveau et du cœur pour TMG3 et
des reins et du pancréas pour
TMG4
Chez l’Homme adulte, ARNm
fortement exprimé dans le placenta
et le pancréas pour PRGP1 et
PRGP2 et au niveau des reins pour
PRGP2.
inconnu
inconnu
(Kulman et al., 2001)
(Kulman et al., 1997)
Les PVKDs sont caractérisées par la présence dans leur structure d’un domaine riche
en acide glutamique. Ces résidus sont la cible d’une modification post-traductionnelle, la γcarboxylation,
qui est catalysée par une enzyme, la γ-carboxylase et est inhibée par un agent
pharmacologique, la warfarine. Cette réaction induit la transformation des résidus d’acide
glutamique en résidus d’acide γ-carboxyglutamique (ou résidus Gla). L’ensemble des ces