Fonction et régulation de la protéine ICAP-1alpha dans la ...

tel-00435843, version 1 - 24 Nov 2009
Figure 6 : Structure de la taline et mécanismes régulateurs de son interaction sur l’intégrine β.
A. La taline comprend une tête globulaire et une queue flexible pouvant se dissocier par la protéase calpaine. Les
sites de liaison de différentes protéines sont indiqués. D’après (Critchley and Gingras 2008).
B. Les mécanismes régulant l’interaction de la taline sur β contrôlent l’activation des intégrines. Le pont salin
reliant les domaines cytoplasmiques des sous-unités α et β est indiqué par le trait noir horizontal. Le clivage de
la tête de la taline par la calpaine ou la liaison du PI4,5P(2) dévoile le site de liaison à l’intégrine β et favorise
l’activation des intégrines. D’après (Calderwood 2004).
C. Signalisation inside-out contrôlant le recrutement de la taline aux intégrines. Suite à l’activation de récepteurs
agonistes, la synthèse de DAG (diacylglycérol) et l’augmentation de Ca 2+ intracellulaire (Brass 2003; Clemetson
and Clemetson 2004) conduit à l’activation et à la translocation de la protéine G Rap1-GTP à la membrane de
façon dépendante de la protéine kinase PKC (Medeiros, Dickey et al. 2005) ou d’un Rap1-GEF (Crittenden,
Bergmeier et al. 2004). A la membrane, Rap1-GTP interagit avec RIAM et favorise le recrutement de la taline
aux intégrines. D’après (Han, Lim et al. 2006).
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